Вандерваальсовые взаимодействия

Вандерваальсовые взаимодействия – разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов.

Гидрофобные связи

Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры.

Пространственная структура белковой молекулы.

Белки кроме сложного состава характеризуются и сложным строением белковых молекул. Различают четыре вида структур белковых молекул.

1. Первичная структура характеризуется порядком расположения остатков α-аминокислот в полипептидной цепи. Например, тетрапептид (полипептид, образовавшийся при поликонденсации четырех молекул аминокислоты) ала-фен-тиро-серин представляет собой последовательность остатков аланина, фенилаланина, тирозина и серина, связанных друг с другом пептидной связью.

2. Вторичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение полипептидной цепи. Оно бывает различным, но наиболее распространенной является α-спираль, характеризующаяся определенным «шагом» спирали, размерами и расстоянием между отдельными витками спирали.

Устойчивость вторичной структуры белковой молекулы обеспечивается возникновением различных химических связей между отдельными витками спирали. Важнейшая роль среди них принадлежит водородной связи, ионной связи и других видов связи.

3. Третичная структура молекул белка характеризуется пространственным расположением α-спирали, или иной структуры. Устойчивость таких структур обусловливается теми же видами связи, что и вторичная структура. В результате реализации третичной структуры возникает «субъединица» белковой молекулы, что характерно для очень сложных молекул, а для относительно простых молекул третичная структура является конечной.

4. Четвертичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение субъединиц молекул белка. Она характерна для сложных белков, например гемоглобина.

Рассматривая вопрос о структуре белковых молекул, необходимо различать структуру живого белка — нативную структуру и структуру мертвого белка. Белок в живом веществе (нативный белок) отличается от белка, подвергшегося воздействию, при котором он может потерять свойства живого белка. Неглубокое воздействие называют денатурацией, при которой в дальнейшем свойства живого белка могут восстанавливаться. Одним из видов денатурации является обратимая коагуляция. При необратимой коагуляции нативный белок превращается в «мертвый белок».

Классификация белков.

Из-за большого разнообразия белковых молекул и сложности их состава и свойств, белки имеют несколько различных классификаций, основанных на различных признаках.

I. По составу различают две группы белков:

1. Протеины (простые белки; молекула их образована только белком, например яичный альбумин).

2. Протеиды — сложные белки, молекулы которых состоят из белковой и небелковой составляющих.

Протеиды подразделяются на несколько групп, важнейшими из которых являются:

1) гликопротеиды (сложное соединение белка и углевода);

2) липопротеиды (комплекс молекул белка и жиров (липидов);

3) нуклеопротеиды (комплекс белковых молекул и молекул нуклеиновых кислот).

II. По форме молекулы различают две группы белков:

1. Глобулярные белки — молекула белка имеет шарообразную форму (форму глобулы), например молекулы яичного альбумина; такие белки или растворимы в воде, или способны к образованию коллоидных растворов.

2. Фибриллярные белки — молекулы этих веществ имеют форму нитей (фибрилл), например, миозин мышц, фиброин шелка. Фибриллярные белки нерастворимы в воде, они образуют структуры, реализующие сократительную, механическую, формообразующую и защитную функции, а также способность организма передвигаться в пространстве.

III. По растворимости в различных растворителях белки разделяют на несколько групп, из которых наиболее важны следующие:

1. Водорастворимые.

2. Жирорастворимые.

.

.

.

.

.

.

Содержание, состав и свойства слизей в зерне.

Слизи (гумми). Представляют собой полисахариды, в большинстве случаев растворимые в воде. Сравнительно много слизей в зерне ржи — от 2,5 до 7,4% от сухого вещества зерна. Слизи ржаного зерна — полисахариды, которые при кипячении с кислотами (при гидролизе) дают пентозы, а именно арабинозу и ксилозу. В состав слизей входят также глюкоза (до 20%), немного фруктозы и галактозы. Слизи зерна ржи очень легко набухают в воде и образуют чрезвычайно вязкие растворы. Если приготовить растворы желатина и слизи определенной концентрации, то окажется, что вязкость раствора ржаных слизей во много раз выше вязкости раствора желатина той же концентрации.

Слизи имеют большое значение при переработке зерна ржи, потому что благодаря содержащейся слизи оно размалывается труднее, чем зерно пшеницы. Повышенная по сравнению с зерном пшеницы вязкость ржи при размоле объясняется наличием слизей в ее зерне.

Содержание слизей в зерне ржи неравномерно. Наиболее богаты слизистыми веществами периферийные части зерна. К центру зерна содержание слизистых веществ уменьшается почти в два раза. Вместе с тем относительная вязкость Слизей в центральных частях в 50 раз выше, чем у слизей, выделенных из периферийных частей зерна. Установлена зависимость вязкости слизей от их химического состава — с повышением доли пентозанов и одновременным уменьшением относительного содержания гексозанов их вязкость возрастает. Слизи играют определенную роль в формировании структуры ржаного теста и его реологических свойств.