Полученный раствор сохранить для следующего опыта.

Опыт 2. Открытие мочевой кислоты (мурексидная проба).

Мурексидная проба применяется при открытии производных пурина: кофеина и теобромина, а также при анализе мочевых камней для установления их химического состава.

На предметное стекло с помощью пипетки поместить 1 каплю раствора натриевой соли мочевой кислоты (опыт №1). Добавить одну каплю концентрированной азотной кислоты и осторожно выпарить, держа стекло над пламенем горелки на некотором расстоянии (примерно 10 см) до слабого покраснения пятна на месте бывшей капли. Стекло охладить на воздухе. Поместить сбоку от пятна 1 каплю 10%-ного раствора аммиака. На месте соприкосновения наблюдать появление полоски пурпурно-фиолетового цвета.

Занятие №17 Тема: «Строение, свойства и биологическая роль α-аминокислот. Структурная организация и физико-химические свойства белков».

1. Вопросы для обсуждения:

1. Строение α-аминокислот (стр. 54).

2. Классификация аминокислот.

· в соответствии со строением углеводородного радикала (алифатические, ароматические, гетероциклические).

· в соответствии с количеством –COOH и NH₂ групп. Примеры.

· в соответствии с взаимодействием радикала с водой (гидрофильные, гидрофобные). Примеры.

· по заряду (отрицательно заряженные, положительно заряженные, нейтральные - полярные и неполярные аминокислоты).

· по возможности синтеза в организме (заменимые, незаменимые).

3. Виды изомерии аминокислот. Оптическая изомерия α-аминокислот.

4. Кислотно-основные свойства. Формы аминокислот в растворе. Цвиттерион (биполярный ион). Изоэлектрическая точка аминокислот.

5. Химические свойства аминокислот:

· Реакции по карбоксильной группе (нейтрализации, этерификации, амидирования, декарбоксилирования).

· Реакции по аминогруппе: дезаминирования (окислительного, неокислительного), трансаминирования (переаминирования).

· Реакция поликонденсации. Строение пептидной связи.

6. Определение, классификация белков (глобулярные и фибриллярные; простые и сложные).

7. Уровни организации белковых молекул: первичная, вторичная, третичная, четвертичная.

8. Типы химических связей, стабилизирующих первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуры белка.

9. Белки – полиэлектролиты. Изоэлектрическая точка белков.

10. Физико-химические свойства белков. Реакции осаждения белков. Денатурация.

11. Качественные реакции на аминокислоты и белки.

12. Медико-биологическая роль аминокислот и белков.

2. Ситуационные задачи с эталонами решения: Пользуясь «Руководством к лабораторным занятиям по биоорганической химии» под ред. Н.А. Тюкавкиной, ознакомиться с заданиями:

Стр. 180 Обучающая задача 1	Стр.189 Обучающая задача 5
Стр. 182 Обучающая задача 2	Стр.197 Обучающая задача 9

3. Выполнить тестовые задания (письменно):

1.		В состав всех изученных в настоящее время белков организма человека входят:
	А	аминокислоты L - ряда
	Б	нуклеиновые кислоты
	В	аминокислоты D - ряда
	Г	карбоновые кислоты
2.		Как называется качественная реакция на ароматические аминокислоты?
	А	биуретовая реакция
	Б	ксантопротеиновая реакция
	В	нингидриновая реакция
	Г	реакция Фоля
3.		Из предложенных аминокислот выбрать незаменимую:
	А	аланин
	Б	глутаминовая кислота
	В	триптофан
	Г	серин
4.		При неокислительном дезаминировании аспарагиновой кислоты образуется:
	А	фумаровая кислота
	Б	яблочная кислота
	В	глутаминовая кислота
	Г	аспарагин
5.		Биогенный амин гистамин образуется в организме человека из гистидина в результате реакции:
	А	трансаминирования
	Б	дезаминирования
	В	декарбоксилирования
	Г	гидролиза
6.		При декарбоксилировании серина образуется биогенный амин:
	А	холин
	Б	этиламин
	В	фениламин
	Г	этаноламин (коламин)
7.		Пептиды синтезируются в результате реакции:
	А	полимеризации
	Б	трансаминирования
	В	гидролиза
	Г	поликонденсации
8.		Связь между двумя a-аминокислотными остатками называется:
	А	водородная
	Б	пептидная
	В	гликозидная
	Г	сложноэфирная
10.		Протеиды – это …
	А	белки, состоящие только из аминокислот
	Б	белки, имеющие небелковую простетическую группу
	В	альбумины и глобулины
	Г	комплексы, состоящие из нуклеиновой кислоты и белковой оболочки
11.		Первичная структура белка – это ...
	А	последовательность, в которой остатки аминокислот D - ряда соединены в молекуле белка
	Б	последовательность, в которой остатки нуклеиновых кислот соединены в молекуле белка
	В	последовательность, в которой остатки a - аминокислот соединены в молекуле белка
	Г	последовательность, в которой остатки карбоновых кислот соединены в молекуле белка
12.		a - Спиральная форма и β – структура полипептидных цепей, образующиеся в результате действия внутримолекулярных или межмолекулярных водородных связей, является:
	А	первичной структурой белка
	Б	вторичной структурой белка
	В	третичной структурой белка
	Г	четвертичной структурой белка
13.		Третичная структура белка – это …
	А	последовательность, в которой остатки a - аминокислот соединены в молекуле белка
	Б	пространственное расположение полипептидной цепи
	В	структура полипептидных цепей, образующиеся в результате действия внутримолекулярных водородных связей
	Г	биологические комплексы нескольких ассоциированных белков
14.		Белковые молекулы (комплексы), состоящие из нескольких полипептидных цепей, имеют:
	А	первичную структуру
	Б	вторичную структуру
	В	третичную структуру
	Г	четвертичную структуру
15.		Значение рН, при котором в растворе белка содержится максимальное количество биполярных ионов, а заряд равен нулю:
	А	электрокинетический потенциал
	Б	порог коагуляции
	В	точка эквивалентности
	Г	изоэлектрическая точка
16.		рI гемоглобина = 6,8. Гемоглобин находится в буферном растворе с [H+] = 1´10-9 моль/л. Определить направление движения макромолекул гемоглобина при электрофорезе.
	А	к катоду
	Б	к аноду
	В	остается на старте
17.		Для очистки белков от низкомолекулярных примесей неэлектролитов пользуются методом:
	А	диализа
	Б	электродиализа
	В	фильтрацией
	Г	адсорбцией
18.		Разрушение четвертичной, третичной и вторичной структур белков и результате какого-либо воздействия (жесткое излучение, химические реагенты, нагревание, высокое давление) называется:
	А	гибридизация
	Б	седиментация
	В	денатурация
	Г	коагуляция

3. Задания для самостоятельного решения (выполнить письменно):

а)Изобразить ионизированные формы аминокислоты аланина в кислой, нейтральной и щелочной среде.

б)Написать проекционные формулы D и L-изомеров для I) валина; II) лизина. Определить принадлежность к группам: гидрофобные (гидрофильные), заменимые (незаменимые), кислые (основные, нейтральные) аминокислоты.

I) валин

II) лизин

в)Написать уравнения следующих реакций. Назвать продукты.

1. Аланин + NaOH;

2. Цистеин + HCl;

3. Глутаминовая кислота + NH₃;

4. Лейцин + С₂Н₅OH.

5. Декарбоксилирование лизина.

6. Окислительное дезаминирование аспарагиновой кислоты.

7. Трансаминирование (аспарагиновая кислота + α-кетоглутаровая).

г)Рассчитать значение изоэлектрической точки (pI) для валина, если рК (-СООН) = 2,29, а

рК(-NH₂) = 9,63.

д)Написать формулу и дать название трипептиду Глу-Мет-Фен. Какой заряд имеет данный трипептид в водном растворе (pH = 7)?

е)После гидролиза трипептида Вал – Лиз – Асп к какому из электродов будут перемещаться (или останутся на старте) полученные аминокислоты при разделении их смеси методом электрофореза при рН = 5,9.

рI_ВАЛ = 5,9 рI_ЛИЗ = 9,74 рI_АСП = 2,77

2. Тематика рефератов по учебно-исследовательской работе студентов (УИРС).

1. Биологическая роль и применение в медицине аминокислот.
2. Методы исследования белков и пептидов.
3. Общая характеристика гормонов производных аминокислот и белково-пептидной группы.

Лабораторная работа: «Свойства аминокислот».