АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ. Для определения аминокислот, входящих в состав белков, применяют кислотный (НС1), щелочной (Ва(ОН)2) и ферментативный гидролиз
Для определения аминокислот, входящих в состав белков, применяют кислотный (НС1), щелочной (Ва(ОН)2) и ферментативный гидролиз. При гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных аминокислот.
Аминокислоты, входящие в состав белков, являются
a-аминокислотами. Все они принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора. В белках человека D-аминокислоты не обнаружены, однако они встречаются в клеточной стенке бактерий, в составе некоторых антибиотиков (актиномицинов).
Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, который не участвует в образовании пептидной связи.
Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов:
Неполярные (гидрофобные)
 |  |  |
 |  |  |
Полярные (гидрофильные)
 |  |  |
 |  |  |
Ароматические (главным образом неполярные)
 |  |  |
Отрицательно заряженные
 |  |
Положительно заряженные
 |  |  |
В некоторых белках обнаружены производные аминокислот. В белке соединительной ткани коллагене содержатся оксипролин и оксилизин. Дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы.
Аминокислоты обладают общим свойством - амфотерностью (от греч amphoteros - двусторонний). В интервале рН 4,0-9,0 почти все аминокислоты существуют в форме биполяных ионов (цвиттерионов). Значение изоэлектрической точки аминокислоты (ИЭТ, рI) рассчитывается по формуле:
.
Для моноаминодикарбоновых кислот рI рассчитывается как полусумма значений рK (таблица 1) a- и w-карбоксильных групп, для диаминомонокарбоновых кислот – как полусумма значений рK a- и w-аминогрупп.
Существуют заменимые аминокислоты (могут синтезироваться в организме человека), и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать с пищей.
Незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.
Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспарагин, аспартат, глутамин, глутамат, пролин, серин.
Условно заменимые (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), тирозин (из фенилаланина), цистеин (из серина), гистидин (при участии глутамина).
Содержание различных аминокислот в белках неодинаково.
Для открытия в биологических объектах и количественного определения аминокислот используют реакцию с нингидрином.
Таблица 1. Константы диссоциации аминокислот
| Аминокислота | pK1 | pK2 | pK3 |
| Алании | 2,34 | 9,69 | |
| Аргинин | 2,18 | 9,09 | 13,2 |
| Аспарагин | 2,02 | 8,80 | |
| Аспарагиновая кислота | 1,88 | 3,65 | 9,60 |
| Валии | 2,32 | 9,62 | |
| Гистидин | 1,78 | 5,97 | 8,97 |
| Глицин | 2,34 | 9,60 | |
| Глутамин | 2,17 | 9,13 | |
| Глутаминовая кислота | 2,19 | 4,25 | 9,67 |
| Изолейцин | 2,26 | 9,62 | |
| Лейцин | 2,36 | 9,60 | |
| Лизин | 2,20 | 8,90 | 10,28 |
| Метионин | 2,28 | 9,21 | |
| Пролин | 1,99 | 10,60 | |
| Серии | 2,21 | 9,15 | |
| Тирозин | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| Треонин | 2,15 | 9,12 | |
| Триптофан | 2,38 | 9,39 | |
| Фенилаланин | 1,83 | 9,13 | |
| Цистеин | 1,71 | 8,33 | 10,78 |