Белоктардың құрылысы

Аминқышқылдардың молекулалары белоктарда бір-бірімен амидтік байланыс арқылы біріккен. Бұл байланысты пептидтік байланыс деп атайды, ал бірнеше амин қышқылдарының бірігуінен шыққан қосылыстарды пептидтер деп атайды.

Егерде біріккен аминқышқылдарының саны 100-ге дейін болса пептидтерге жатқызады да, ал 100-ден асса белок деп санайды.

Пептидтердің өзі төменгі молекулалық пептидтерге немесе олигопептидтерге (біріккен аминқышқылдарының саны 10-нан аспайды) және полипептидтерге бөлінеді.

Пептидтердің немесе белоктардың макромолекулалары a-амин-қышқылдарының поликонденсация реакциясының нәтижесінде түзіледі:

Мысалы:

Пептидтердегі және белоктардағы полиамидті тізбектің құрылысы бірдей, тек олардың бір-бірінен айырмашылығы аминқышқылдарының санында, яғни молекулалық салмақтарында. Бұлардың молекулалық салмақтарын анықтауға әртүрлі физикалық және химиялық әдістер қолданылады. Ең қарапайым химиялық әдістің бірі олардың құрамына кіретін ерекшелігі бар химиялық элементтің мөлшерін анықтау арқылы табу. Мысалы, гемоглабинде темірдің мөлшері 0,08%. Ал оның бір молекуласында темір атомының саны бірден төмен болуға тиіс емес, сондықтан гемоглабиннің молекулалық массасы 70 мыңдай келеді. Пептидтердің де, белоктардың да молекулалық массалары олардың құрамына кіретін аминқышқылдарының санына және түрлеріне байланысты келеді. Қазіргі кезде пептидтердің және белоктардың құрамына кіретін аминқышқылдарының табиғаты мен мөлшерін анықтауға кеңінен қолданылып жүрген әдістердің бірі хроматография.

Аминқышқылдары әртүрлі кезекпен байланысатын болғандықтан пептидтермен белоктардың изомерлерінің саны өте көп болады. Мысалы, аланин мен глициннен құралған дипептидтің өзінде 2 изомер, ал осы 2 қышқылдан құралған трипептидте 6 изомер, тетрапептидте 14 изомер болады. Пептидтерді атағанда карбоксил тобында гидроксил тобы жоқ амин қышқылының қалдығын атау үшін -ин деген жалғау -ил мен ауысады. Мысалы, глицин – қалдығы глицил, аланин – қалдығы аланил. Төменде түсінікті болу үшін кейбір пептидтердің аттары берілген.

Аланин мен глициннен тұратын үшпептидтер былай аталады:

аланил-аланил-глицин глицил-глицил-аланин

аланил-глицил-аланин глицил-аланил-глицин

глицил-аланил-аланин аланил-глицил-глицин

20 шақты әртүрлі аминқышқылдарынан (амин қышқылдары бір рет қана қайталанған) тұратын белоктың өзінде 2,3×10⁸ изомерлері болады. Әртүрлі тәсілмен қосылуына байланысты 1000 аминқышқылдарының қалдықтарынан тұратын белоктың есеп бойынша 20¹⁰⁰⁰ изомері болуы мүмкін. Негізінде белоктардың табиғаты оның құрамына кіретін аминқышқылдарының түрімен қатар олардың бір-бірімен байланысу реттілігіне де тәуелді. Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдарының байланысу реттілігі белоктардың бірінші құрылысын сипаттайды. Бірінші құрылымдағы аминқышқылдарының ретпен орналасуы әрбір белоктар үшін қайталанбайды. Әр жан-жануарлардың ерекше өзіне ғана тән белоктары болады. Мысалы, адамда және жануарларда болатын инсулин гармонындағы аминқышқылдарының кезектесу реті әр түрлі болып келеді. Ол екі жерден дисульфидтік көпіршемен байланысқан, бірінде 21 (А-тізбегі) екіншісінде 30 (Б-тізбегі) аминқышқылдарының қалдықтары бар екі тізбектен тұрады. Жан-жануарларда кездесетін айырмашылық 21 аминқышқылдарының қалдықтарынан құралған тізбектегі реттілікке байланысты, яғни бұл айырмашылық 8 бен 10-ның аралығындағы орындарда болады. Адам организміндегі инсулинде бұл орындарда Тре-Сер-Иле, бұқада Ала-Сер-Вал, шошқада Тре-Сер-Иле, жылқыда Тре-Гли-Иле, қойда Ала-Гли-Вал. Осымен қатар Б-тізбегінде де айырмашылық кездеседі; адам инсулинінде Б тізбегінің бір шеті треонин қалдығымен шектелсе, бұқа инсулиніндегі Б-тізбектің шетінде аланин қалдығы болады.

Қазіргі кезде автоматты аспаптардың көмегімен бірнеше жүздеген белоктардың құрылысы анықталып отыр. Осыған орай кейбір тұқым қуалайтын аурулардың бастапқы себебі де анықталды. Мысалы, анемия (қан аздық) ауруларына шалдыққан адамдардың күрделі гемоглобин тізбегінде тек қана бір аминқышқылының екінші аминқышқылымен ауысқанына байланысты болып шықты. Осымен қатар басқа да көптеген қатерлі аурудың пайда болу себептері дәлелденіп отыр.

Дегенмен белок молекулаларының қасиеттері бірінші реттік құрылымға ғана байланысты деуге болмайды, ол полипептидтік тізбектің конформациясына (кеңістікте орналасуына) да байланысты. Кеңістіктегі белоктың құрылымын екінші реттік құрылысы деп атайды.

Белгілі америка ғалымы Л.Полинг рентгенострутуралық әдісті қолданып полипептид тізбектерінің кеңістікте сутектік байланыс арқылы шиыршықтанып a-спираль түзетінін дәлелдеді. Сутектік байланысты түзуге тізбектегі бір пептидтік топтың (–NH–CO–) азотымен екінші топтың оттегі қатысады =CO=O…H–N=. Полипептидтік тізбек спиральға айналғанда радикалдар сыртқа қарап орналасады. Спиральді түрмен қатар белок молекулаларында сутектік байланыстардың түзілу нәтижесінде ширатылып созылған жіп тәрізді β-түрде пайда болады. Полипептидтік тізбектің a-спиральды және жіп тәрізді β-түрі де белоктардың екінші реттік құрылысын сипаттайды.

Осы түрлердегі белок молекулаларының тағы да бүктеліп, шиыршықтанып домалақтанған түрін (глобула) белоктардың үшінші реттік құрылысы деп атайды. Бұл құрылым негізінен сутектік, амидтік, дисульфидтік және де басқа байланыстар, әртүрлі ішкі молекулалық әрекеттесулер (негізді және қышқылды функциялық топтардың әрекеттесуі) арқылы сақталады. Бірінші рет бұл құрылымды бұлшық еттердің белогі миоглобинді зерттеу арқылы дәлелдеген ағылшын ғалымы Д.Кендрью болды. Бұл құрылымдағы белок молекулаларында көмірсутектер қалдықтары глобуланың ішінде, ал функциялық топтар сырт жағында орналасады. Сондықтан үшінші реттік құрылысы бар белок молекулалары гидрофильді қасиет көрсетіп судың полярлы молекулаларымен әрекеттеседі.

Белоктардың екінші және үшінші реттілік құрылысы қыздырғанда, ауыр металдардың тұздарымен әрекеттескенде, радиоактивтіліктің әсерінен және қатты сілкігенде оңай жойылады, яғни денатурацияланады. Бұған мысал ретінде жұмыртқа белогының қыздырғанда қатаюы, жүннің, қауырсынның жануы жатады. Денатурацияланған немесе ыдыраған белок негізінде қайтадан бастапқы қалпына келмейді. Себебі денатурация процесі жүргенде белок глобуласы жазылып глобулярлық, тұйық түрден фибриллярлық, таяқша тәрізді түрге айналады. Кейде мұндай өзгерісті қайтаратын жағдайларда кездеседі. Мысалы, мочевинаның әсерінен гемоглобин диссоциация-ланып төрт бөлікке, яғнитөрт полипептидтік тізбекке (екі a-, екі β-тізбекке) бөлінеді. Егерде осы қоспадан мочевинаны жойсақ гемоглабин бастапқы қалпына қайтып келеді де, өзінің бұрынғы биологиялық активтігін көрсетеді. Осы факторлар жасанды белоктар алу мүмкіншілігін көрсете отырып, көптеген жаңалықтарға жол ашады. Қазіргі кезде биологиялық активтігі бар жасанды инсулин (1967ж.), рибонуклеаза (1969 ж.), апоферритин (1968 ж.), тағы да басқа белоктар мен полипептидтердің синтездеп алу жолдары анықталуда.

Бірнеше үшінші реттік құрылысы бар глобулалар (шумақтар) ассоцияланып белоктардың төртінші реттік өте күрделі құрылысын түзеді. Төртінші реттік құрылыс сутектік байланыстар және гидрофобтық әрекеттесу арқылы түзіледі. Төртінші реттік құрылысы бар белоктарға гемоглабин жатады.