Витамин в1 (тиамин, антиневритный)
Суточная потребность 2,0-3.0 мг
Источники: Черный хлеб, злаки, горох, фасоль, мясо, дрожжи
Строение 
Строение коферментной формы
Метаболизм
Всасывается в тонком кишечнике в виде свободного тиамина, Витамин осфорилируется непосредственно в клетке-мишени, Около 50% всего В1 находится в мышцах, около 40% – в печени. Единовременно в организме содержится около 30 суточных доз витамина.
Биохимические функции:
1. Входит в состав тиаминдифосфата (ТДФ), который является коферментом:
фермента транскетолазы пентозофосфатного пути, в котором образуется рибоза, необходимая для синтеза нуклеиновых кислот ДНК и РНК (а они, как известно, обеспечивают синтез белка и рост тканей).
ферментов пируватдекарбоксилазы и кетоглутаратдекарбоксилазы, являющихся компонентами соответственно пируватдегидрогеназного и кетоглутаратдегидрогеназногополиферментных комплексов, которые участвуют в энергетическом обмене.
2. Входит в состав тиаминтрифосфата в нервной ткани, участвующего в передаче нервного импульса.
3. Производные витамина являются ингибитором МАО, что способствует пролонгированному действию катехоламинов в ЦНС.
Гиповитаминоз
Продукты питания, богатые углеводами повышают потребность в витамине.
Болезнь «бери-бери» или «ножные кандалы» — нарушение метаболизма пищеварительной, сердечно-сосудистой и нервной систем из-за недостаточности энергетического и пластического обменов.
Со стороны нервной ткани наблюдается снижение периферической чувствительности, утрата некоторых рефлексов, боли по ходу нервов, энцефалопатия (синдром Вернике – спутанность сознания, нарушение координации, галлюцинации, нарушение зрительной функции), синдром Корсакова – ретроградная амнезия, неспособность усваивать новую информацию, болтливость.
Антивитамины В1
В кишечнике имеется бактериальнаятиаминаза, разрушающая тиамин. Также этот фермент активен в сырой рыбе, устрицах.
Лекарственные формы
Свободный тиамин и ТДФ (кокарбоксилаза).
3. Влияние температуры: берут 4 пробирки слюны: 1-баня со льдом, 2-комнатная температура, 3-водяная баня 38-40, 4-кипящая водяная баня. Через 10 минут в каждую добавляют р-р Люголя. Реакции при 0 и 100 не пошли, это видно потому, что крахмал окрасился йодом в фиолетовый цвет, значит такие условия не благоприятные для данной реакции. Комнатная температура ведёт до образ-я декстринов, т.е.тоже не до конца. А вот темп-ра 38-40 явл-ся благоприятной для данной реакции, т.к. она прошла до конца, т.е. крахмал расщепился до мальтозы и в пробирке мы видим цвет йода.
От количества фермента:
При увеличении концентрации фермента возрастает скорость ферментативной реакции (прямолинейная зависимость).
От рН: для каждого фермента существует значение рН при котором наблюдается его максимальная активность. Отклонения от оптимального значения рН приводит к понижению ферментативной активности. Это связано с ионизацией функциональных групп АК-х остатков, обеспечивающих оптимальнуюконформацию активного центра фермента. При изменении рН от оптимальных значений происходит изменении ионизации функциональных групп молекул белка.
От количества субстрата:При увеличении количества субстрата начальная скорость возрастает. Когда фермент становится полностью насыщенным субстратом наблюдают наибольшую скорость образования продукта. Дальнейшее повышение концентрации субстрата не приводит к увеличению образования продукта, т.е. скорость реакции не возрастает (Максимальная скорость).
Билет №3
IV КЛАСС. ЛИАЗЫ.
Лиазы — ферменты, катализирующие разрыв С–О, С–С, C–N и других связей, а также обратимые реакции отщепления различных групп субстратов не гидролитическим путем. Выделяют 7 подклассов. 1) углеродуглеродазы.
2)углеродкислородазы
Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту двойной связи. Класс насчитывает около 230 ферментов. Лиазы — сложные ферменты. Участвуют в метаболизме.
Среди подподклассов выделяют карбоксилазы (4.1.1.), гидролиазы 4.2.1.).
Название образуется:
расщепляемый субстрат + отделяемая группа + лиаза
Иногда название дается по обратной реакции:
продукт реакции + синтаза
Пример: Гистидин:карбокси-лиаза
ВИТАМИН В2 (РИБОФЛАВИН, ВИТАМИН РОСТА)
Суточная потребность2,0-2,5 мг
Источники: мясные продукты, печень, почки, молочные продукты,дрожжи;
образуется кишечными бактериями.
Строение
Строение коферментной формы
Метаболизм
В кишечнике рибофлавин освобождается из пищевых ФМН иФАД, диффундирует в кровь. В слизистой кишечника и других тканях вновь образуется ФМН и ФАД.
Биохимические функции
Кофермент оксидоредуктаз – обеспечивает перенос 2 атомовводорода в окислительно-восстановительных реакциях:
дегидрогеназ энергетического обмена — пируватдегидрогеназы,кетоглутаратдегидрогеназы, сукцинатдегидрогеназы, ацил-КоА-дегидрогеназы, митохондриальнойглицерофосфатдегидрогеназы
оксидаз, окисляющих субстраты с участием молекулярного кислорода.
Гиповитаминоз
оражение слизистых – сухость рта губ, роговицы, трещины вуголках рта и губах, шелушение кожи из-за снижения роста эпителия.
Сухость конъюктивы, ее воспаление и васкуляризация роговицы, что компенсаторно увеличивает кровоток и снабжение кислородом (компенсаторная реакция для улучшения энергетики)
Антивитамины В2
1. Акрихин (атебрин) – ингибирует функцию В2 у простейших. Используется при лечении малярии, кожного лейшманиоза, трихомониаза, гельминтозов (лямблиоз, тениидоз).
2. Мегафен – тормозит образование ФАД в нервной ткани, используется как седативное средство.
3. Токсофлавин – ингибитор флавиновыхдегидрогеназ.
Лекарственные формы
Свободный рибофлавин, ФМН и ФАД (коферментныеформы).
3. А-амилаза катализирует гидролиз крахмального субстрата. Количество оставшегося крахмала, пропорциональное каталитической активности фермента, определяют по цветной реакции с йодом. При определении активности фермента в моче полученную по таблице каталитическую активность необходимо умножить на 2. Если проба имеет высокую активность, её разбавляют физ. Раствором, определение проводят снова, а результат умножают на разведение.
Клинико-диагностическое значение:Повышение активности фермента происходит главным образом при заболевании поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и в моче возрастает в 10-30 раз. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, поражении слюнных желёз.
Билет №4
1.Класс оксидоредуктаз. Подкласс Цитохромы – служат переносчиками электронов от флавопротеинов в дыхательные цепи митохондрий. Они сод-т гем, в центре которого имеется атом Fe. (гемопротеины)
Подкласс Пероксидазы – катализируют реакцию:
Глутатионпероксидаза, которая восстанавливает перекись водорода защищает мембрану эритроцитов и других клеток от гемолитического действия перекиси водорода. Много пероксидаз в растениях.