Тема VIII. ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ И

Биологическая роль

Белки – это биополимеры, макромолекулы которых, состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Белки (протеины, пептиды) имеют очень сложное строение и являются наиболее разнообразными по составу, строению, свойствам, функциям из биоорганических веществ.

Белки составляют одну из четырех основных групп органических веществ живой материи (белки, липиды, нуклеиновые кислоты, углеводы), но по своему значению и биологическим функциям они занимают среди биоорганических соединений особое место, выполняя в живых организмах практически все возможные биологические функции.

Белки – обязательная составная часть всех живых клеток. Все процессы жизнедеятельности, происходящие в организме: переваривание пищи, метаболические реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга регулируются белковыми биокатализаторами- ферментами.

По теме занятия студент должен:

знать следующий материал:

- понятие «полипептид, белок», классификации белков (по составу и молекулярной массе), их физико-химические свойства;

- кислотно-основные свойства белков, амфотерность, подразделение белков на нейтральные, кислые и основные;

- строение и свойства пептидной группы и ее роль в выполнении белками своих биологических функций;

- особенности первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур белка, стабилизирующие их связи, роль в обеспечении биологических функций белков;

- качественные реакции на белки (биуретовая и ксантопротеиновая);

- условия гидролиза белков, причины и последствия денатурации;

- биологическое значение белков и их применение в медицине;

уметьсоставлять названия и структурные формулы ди- и трипептидов; определить заряд нейтральных, кислых и основных белков в растворах с рН = 3, 7, 11, область их рI; определять характер взаимодействия радикалов аминокислот на поверхности белковой глобулы (гидрофильное, гидрофобное, ионное, ковалентное, водородные связи);проводить качественные реакции обнаружения белка в биологических жидкостях;

владеть:знаниями значения изучения структур и свойств белков для понимания биохимических реакций, действия рецепторов, функционирования биологических мембран и применения белков в качестве лечебных средств.

Вопросы для подготовки

1. Определения «пептид», «белок». Классификация белков по составу. Биологические функции пептидов и белков.

2. Пептидная связь, ее электронное строение (делокализация электронной плотности, -NН кислотный центр, плоскостное транс-строение, таутомерия). Образование пептидной связи in vitro – реакция нуклеофильного замещения, in vivo - синтез на рибосомах с участием молекул РНК.

3. Вторичная структура белка. Строение, параметры α-спирали, стабилизация водородными связями, расположение радикалов аминокислот. Особенности строения β-структуры.

4. Третичная и четвертичная структура белка. Белки глобулярные и фибриллярные. Характер внутри- и межмолекулярных взаимодействий. Стабилизация третичной структуры глобулярных белков (ионные, ковалентные, дисперсионные связи). Гидрофильные и гидрофобные участки.

5. Физико-химические свойства белка: амфотерные свойства, изоэлектрическая точка, способность к диализу, электрофорез белков. Классификация белков на кислые, нейтральные, основные. Изменение заряда белка при изменении значения рН раствора.

6. Роль -SH групп пептидов в метаболизме. Строение глутатиона, образование тиополуацеталей.

7. Денатурация белков. Сущность денатурации. Факторы, способствующие денатурации.

8. Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах (биуретовая - обнаружение пептидных связей, ксантопротеиновая – обнаружение ароматических аминокислот в составе белка) и их диагностическое значение.

9. Пептиды – лекарственные препараты.

Задачи и упражнения

1. Запишите реакции образования трипептидов, назовите их. Последовательность соединения аминокислот:

а) ала - глу- мет б) гли- лиз- про

в) фен- асп- арг г) вал – тир- три

Определите собственный заряд каждого трипептида при растворении его в воде и области значений рI .

2. Анализ дипептида показал, что он состоит из двух различных аминокислот: глицина и аланина. Сколько различных дипептидов можно составить?

3. Какие связи являются структурообразующими в первичной и вторичной структурах белка?

4. Какие особенности строения первичной структуры белка являются основанием для образования вторичной – α-спирали? Расскажите о вторичной структуре белка: строение, параметры α-спирали, стабилизация водородными связями, расположение радикалов аминокислот. Особенности строения β-структуры.

5. В пространстве сближены радикалы аминокислот, расположенных на поверхности третичной структуры белка. Определите характер возникшего между ними взаимодействия:

а) сер…сер б) глу…лиз в) вал…..вал

г) фен…фен д) цис…цис

6. Какие связи в третичной структуре в первую очередь изменяются под влиянием:

а) изменения рН б) действия окислителей

в) действия восстановителей г) температуры

7. Изоэлектрическая точка белка находится в кислой среде. Какой заряд приобретает белок при растворении в воде?

8. Соотнесите между собой белок (а) и его функцию (б):

а) инсулин, актин, трипсин, гемоглобин, иммуноглобулин;

б) защитная, сократительная, транспортная, каталитическая, регуляторная.

9. Трипептид глутатион – антиоксидант крови и тканей –γ- глутамил-цистеинил-глицин. Глутатион содержится в клетках и биологических жидкостях организма. Он играет заметную роль антиоксиданта (за счет тиольной группы). В лабораторной биохимической диагностике определяют соотношение восстановленной и окисленной форм глутатиона в крови и эритроцитах. Запишите формулу соединения и реакцию окисления этого соединения пероксидом водорода.

10. Определите заряд трипептида глутатиона (γ-глутамил-цистеинил-глицина) в водном растворе и среду раствора этого соединения.

11. При случайном попадании в желудочно-кишечный тракт солей тяжелых металлов, содержащих ионы свинца, ртути, которые обладают высокой токсичностью для нервных и кроветворных клеток, рекомендуют для обезвреживания сразу принимать молоко или раствор яичного белка. Как объяснить этот способ детоксикации, зная физико-химические свойства и химический состав белков.

12. Изоэлектрическая точка белка находится в щелочной среде. Какой заряд приобретает белок при растворении в воде?

13. Пептид состава асп – арг – фен находится в растворе в изоэлектрической точке. Составьте формулу трипептида и определите область значения изоэлектрической точки (кислая, нейтральная, щелочная). Какую надо создать среду, чтобы этот трипептид при электрофорезе двигался к катоду?

Тесты