Аминокислоты, пептиды и белки

Аминокислоты

Классификация. Основные аминокислоты, входящие в состав белков.

Стереоизомерия. Хиральность. Понятие о поляризованном свете (знак его вращения). Ассиметрический атом углерода. Энантиомеры, диастереомеры, рацематы. Аминокислоты D и L рядов.

Кислотно-основные свойства аминокислот, изоэлектрическая точка.

Химические свойства: образование эфиров, галогенангидридов, N-алкильных и ацильных производных, оснований Шиффа.

Реакции Ван-Слайка (дезаминирование), Серенсена (формольное титрование), образование ДНФ- (метод Сэнджера) и ФТГ-(метод Эдмана) производных. Трансаминирование (переаминирование), декарбоксилирование. Реакции in vitro и in vivo.

Пептиды и белки

Структурная организация пептидов и белков.

Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура.

Кислотный и ферментативный гидролиз белков.

Установление первичной структуры (методы Сэнджера и Эдмана)

Синтез пептидов (активация и защита функциональных групп)

Пространственное строение пептидов и белков. Строение пептидной группы. α-Спираль и β-структура. Глобулярные и фибриллярные белки. Простые и сложные белки.

Типы связей в пептидах и белках: ковалентные (пептидные, изопептидные, дисульфидные и другие), ионные, водородные, гидрофобные. Денатурация (обратимая и необратимая).

Физико-химические методы исследования, аминокислот, пептидов и белков.

Электрофорез.

Поляриметрия.

Хроматография: газовая, жидкостная; бумажная, тонкослойная, колоночная, противоточное распределение; адсорбционная, ионообменная, эксклюзионная (ситовая, гель-хроматография), биоспецифическая (аффинная). Метод пептидных карт.

Спектроскопические методы исследования (электронная и инфракрасная спектроскопия) вторичной, третичной и четвертичной структуры, рентгеноструктурный анализ.

Ультрацентрифугирование.

Электронная микроскопия.

Спектроскопия комбинационного рассеяния.

Ядерный магнитный резонанс.

Масс-спектрометрия.

Фракционное осаждение белков (высаливание, разделение при низких значениях ионной силы, изоэлектрическое осаждение, с помощью органических растворителей, аффинное осаждение).

Диализ.

Синтез пептидов и белков с использованием стадий активации и защиты функциональных групп

Цветные реакции белков

Билет №

1. Напишите конечные продукты, образующиеся при

а. Взаимодействии валина с раствором соляной кислоты

б. Декарбоксилировании фенилаланина

в. Дезаминировании аланина по типу элиминирования

2. Напишите реакцию переаминирования/трансаминирования изолейцина с α-кетоглутаровой кислотой

3. Приведите структуру трипептида Фен-Асп-Гли и определите в нем N-концевую аминокислоту методом Сэнджера.

4. Укажите типы связей стабилизирующих третичную структуру белка.

5. Приведите методы исследования вторичной структуры белка.

Коллоквиум № 2.

Углеводы

Классификация, строение и изомерия углеводов

Моно-, ди- и полисахариды. Альдозы (глюкоза, манноза, галактоза, рибоза, дезоксирибоза) и кетозы (фруктоза). Триозы, тетрозы, пентозы, гексозы. Стереоизомерия (D- и L-ряды). Цикло-цепная таутомерия. Пиранозы и фуранозы. Формулы Фишера, Колли-Толленса и Хеуорса. Энантиомеры и диастереомеры. Аномеры. Эпимеры. Полуацетальный (гликозидный) гидроксил. Мутаротация. Конформации. Дезокси- (2-дезокси-D-рибоза) и амино- (2-амино -2- дезокси-D-глюкозамин) сахара. Восстанавливающие (мальтоза, лактоза, целлобиоза) и невосстанавливающие (сахароза) дисахариды. α- и β-Гликозидные связи. Гомо- и гетерополисахариды.

Химические свойства

Моносахариды.

Окисление (гликоновые, гликаровые и гликуроновые кислоты), восстановление моносахаридов. Реактивы Фелинга и Толленса. Эпимеризация (взаимные превращения альдоз и кетоз). Алкилирование, ацилирование (простые и сложные эфиры). Гликозиды, фосфаты.

Дисахариды

Названия дисахаридов. Окисление, алкилирование, ацилирование, гидролиз. Инверсия сахарозы.

Полисахариды.

Крахмал (амилоза и амилопектин), гликоген. Декстраны и декстрины. Целлюлоза. Гидролиз. Нитрование и ацилирование целлюлозы. Пектиновые вещества. Полигалактуроновая (пектовая) кислота.