I.4.2. Cтереоизомерия аминокислот
БЕЛКИ: СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ
Белки или протеины (от греческого protos, что в переводе с означает «первые» или «важнейшие») являются важнейшей составной частью клеток любого организма. Белкам принадлежит решающая роль во всех процессах жизнедеятельности.
I.I. Биологические функции белков
1. Ферментативный катализ - ферменты являются белками.
2. Транспорт небольших молекул или ионов. Например, гемоглобин доставляет кислород от легких к периферическим тканям.
3. Гормональная регуляция
а) большинство гормонов имеют белково-пептидную природу, например инсулин, соматотропин.
б) клеточные рецепторы, которые узнают гормоны, являются белками.
4. Иммунитет. Иммуноглобулины или антитела - это специализированные белки, распознающие чужеродные молекулы и запускающие систему их нейтрализации.
5. Сокращение и движение. Связана с функционированием сократительной системы, решающая роль в которой принадлежит белкам актину и миозину.
6. Структура кожи и костей. Белки, например коллаген, являются важнейшим составным компонентом внеклеточного матрикса.
7. Контроль генной экспрессии. Регуляторами генной активности являются белки, например гистоны.
I.2. Белки и их основные признаки
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей, и имеющих сложную структурную организацию.
Это определение включает характерные признаки белков, а именно:
1) довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы белка);
2) наличие постоянных структурных звеньев – аминокислот;
3) пептидные связи между аминокислотами, с помощью которых они соединяются в пептидные цепи;
4) большая молекулярная масса (от 4-5 тысяч до миллиона дальтон)
5) сложная структурная организация полипептидной цепи, определяющая физико-химические и биологические свойства.
I.3. Аминокислоты – структурные мономеры белков
Все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-аминокислотам, содержащим аминогруппу (– NH2) в a-положении.
Существует несколько классификаций аминокислот:
1) структурная, т.е. по строению бокового радикала;
2) по полярности, т.е. способности R-групп к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН.
Классификация протеиногенных аминокислот по характеру бокового радикала
I. Ациклические аминокислоты
1) Алифатические незамещенные аминокислоты:
Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин
2) Алифатические замещенные аминокислоты:
а) Гидроксиаминокислоты:
Серин, треонин
б) Тиоаминокислоты:
Цистеин, метионин
в) Карбоксиаминокислоты:
Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
г) Амиды карбоксиаминокислот:
Аспарагин, глутамин
д) Диаминокислоты:
Лизин
е) Гуанидиноаминокислоты:
Аргинин
II. Циклические аминокислоты
1) Гомоциклические
Фенилаланин, Тирозин
2) Гетероциклические
Гистидин, Триптофан
3) Циклические иминокислоты
Пролин
Классификация аминокислот в соответствии с полярностью их R-групп (при рН 7)
I. Неполярные R-группы
Аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин
II Полярные, но незаряженные R-группы
Аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
III Отрицательно заряженные R-группы
Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
IV Положительно заряженные R-группы
Аргинин, гистидин, лизин
I.4. Физико-химические свойства аминокислот
I.4.I. Амфотерные свойства аминокислот
Аминокислоты являются амфотерными молекулами, т.к. они имеют в своем составе как основные, так и кислые группы. Моноаминомонокарбоновые кислоты существуют в водных растворах в форме биполярных молекул или цвиттер-ионов. Это означает, что они имеют как положительный, так и отрицательный заряды: a-карбоксильная группа диссоциирует и заряжена отрицательно, a-аминогруппа протонируется и заряжена положительно. Таким образом, молекула в целом электрически нейтральна.
При низкой рН (т.е. высокой концентрации протонов) карбоксильная группа присоединяет протон и становится незаряженной, а молекула в целом приобретает положительный заряд.
При высокой рН (т.е. низкой концентрации протонов) аминогруппа теряет свой протон и становится незаряженной, а молекула в целом приобретает отрицательный заряд.
Некоторые аминокислоты имеют боковые цепи, которые содержат диссоциирующие группы: аспартат и глутамат содержат карбоксильную группу и поэтому являются кислыми; аргинин, лизин и гистидин являются основными. Кроме того, цистеин и тирозин при диссоциации также дают некоторый отрицательный заряд.
I.4.2. Cтереоизомерия аминокислот
Все аминокислоты, за исключением глицина, содержат, по крайней мере, один ассиметрический атом углерода (связан с четырьмя различными заместителями) и поэтому являются оптически активными. Аминокислоты существуют как пары стереоизомеров, называемых энантиомерами. Эти изомеры аминокислот названы L (левовращающими) или D (правовращающими) в зависимости от направления, в котором они вращают луч плоскополяризованного света. Белки человека построены только из L-аминокислот. D-аминокислоты обнаруживаются в бактериальных структурах и многих пептидных антибиотиках.