Как зависит скорость реакции от температуры? Увеличивается. Но как именно? На этот вопрос отвечает правило Вант – Гоффа. Правило эмпирическое.

Скорость химической реакции увеличивается в 2-4 раза при увеличении температуры на каждые 10 градусов. , где - разница температур, а - температурный коэффициент, обычно = 2-4.

Для ферментативных процессов (предположительно) =7-10, но 10^о – это очень большой диапазон температур для белков. Все жизненные процессы протекают в узком температурном интервале 0-45^оС, за пределами которого для большинства организмов жизни нет. Эти границы обусловлены температурой замерзания воды и температурой денатурации белка. А температурный оптимум биохимических процессов – 35-40^оС. Но мы должны помнить, что скорость биохимических процессов зависит от температуры еще больше, чем для обычных реакций.

3.Известно, что скорость реакции определяется числом столкновений молекул друг с другом за единицу времени. Но не все столкновения эффективны. Реагируют лишь те молекулы, энергия которых не ниже некоторого предела, называемого энергией активации. Величина этой энергии определяется природой реагирующих веществ. Одни вещества между собой взаимодействуют при н.у., т.е. у реакции низкая энергия активации, для других надо небольшое повышение температуры, а третьи вступают в реакцию при очень жестких условиях. Если реакция термодинамически разрешена, т.е. ее < 0, то высокую энергию активации преодолевают за счет внешних факторов: нагревание, облучение УФ и т.д. Но на биохимические системы нельзя воздействовать высокими энергиями.

Есть и другой путь: катализ. Катализ – изменение скорости химической реакции с помощью особых веществ – катализаторов, которые участвуют в процессе, но к концу реакции остаются неизменными.

Существует теория активного комплекса, согласно которой, условием протекания реакции является образование промежуточного соединения – «активного комплекса».

Эта теория объясняет действие катализатора образованием активного комплекса с низкой энергией активации между катализатором и веществом. Т.е. если реакция А + В = АВ имеет высокую энергию активации, то в присутствии катализатора К, она идет «другим путем». Сначала А + К = АК, где АК -– не химическое соединение, а переходное состояние с максимальной потенциальной энергией.

Затем АК + В = АВ + К. Обе эти реакции имеют низкую энергию активации.

Катализ бывает:

- положительный и отрицательный – в зависимости от того увеличивается или уменьшается скорость в процессе катализа (отрицательный катализатор обычно называют ингибитором);

- автокаталитическим – если катализатором является какое-то вещество из продуктов реакции;

- кислотно-основный – если катализатором являются ионы водорода;

- гомогенным и гетерогенным– в зависимости от того в одной или разных фазах находятся катализатор и исходные вещества.

Особенности каталитических реакций:

1) катализатор не расходуется в процессе катализа;

2) взаимодействие происходит не по уравнению реакции;

3) катализаторы не влияют на химическое равновесие, они одинаково ускоряют прямую и обратную реакцию;

4) катализаторы чувствительны к посторонним веществам, если это вещество усиливает действие катализатора – его называют промотором (активатором), если ослабляет – каталитически ядом;

5) большинство катализаторов селективны (избирательны).

4. Особую группу катализаторов составляют ферменты (энзимы). Это биологические катализаторы. Их известно приблизительно 2000. Они управляют всеми биохимическими процессами в организме, ни одна реакция в организме не протекает без участия фермента.

Особенности ферментативного катализа:

1) Очень высокая скорость реакций (в 10⁶-10¹² раз больше, чем скорость обычных реакций);

Энергия активации ферментативных процессов очень низкая, ферментативный катализ является очень эффективным. Ферментативные реакции принято характеризовать молекулярной активностью. Молекулярная активность – число молекул вещества превращенных 1 молекулой фермента за 1 сек. Для пепсина молекулярная активность равна 20, для амилазы – 300, для холинэстеразы – 300 000.

2) Выше было сказано, что биохимические процессы – реакции нулевого порядка. Скорость ферментативных реакций зависит только от этой концентрации фермента, но не зависит от концентрации вещества (субстрата). Изменение концентрации фермента очень сильно влияет на скорость метаболических процессов. Определение концентрации ферментов (ее называют активностью фермента) в биологических жидкостях позволяет диагностировать различные заболевания (энзимодиагностика). Существует также энзимотерапия – применение ферментов с лечебной целью. Например, мезим-форте.

2) По своей природе все ферменты относятся к белкам. Причем чаще всего это типичные глобулярные белки, имеющие сложную структуру, т.е. строго определенную пространственную форму молекулы. И реагируют молекулы ферментов с молекулами субстрата по принципу «ключик к замочку», т.е. эти молекулы должны соответствовать друг другу по своей форме, как детали ЛЕГО. Отсюда высокая специфичность (избирательность) биохимических реакций.

3) Белки легко денатурируют, т.е. при изменении условий изменяют форму глобулы. Поэтому ферментативные процессы протекают в очень мягких условиях и очень сильно зависят от температуры и кислотности среды.

4) Скорость биохимических процессов сильно зависит от присутствия посторонних веществ, которые могут быть активаторами и ингибиторами ферментов. Например: KCN, H₂S, CO, пестициды, многие лекарства взаимодействуют с ферментами и мешают образованию активного комплекса; а ионы Mg, Mn, Zn и других металлов активируют ферменты.

5. Второй закон термодинамики позволяет решать вопрос не только о направленности процесса, но и об условиях термодинамического равновесия. При равновесии параметры и термодинамическими функции системы не изменяются. Но в системе протекают процессы, они противоположно направлены и скорость их равна. Это равновесие динамическое, подвижное.

Состояние химического равновесия описывается законом действующих масс (Гульдберг и Вааге, 1867): В состоянии химического равновесия отношение произведения равновесных концентраций продуктов реакции к произведению равновесных концентраций исходных веществ с учетом стехиометрических коэффициентов, есть величина постоянная при данной температуре, и называется константой равновесия.

аА + вВ сС + dD

Из этого уравнения следует, что концентрации всех веществ, участвующих в реакции, связаны между собой, и изменение одной из них влечет за собой изменение другой.Константа равновесия является количественной характеристикой равновесия. Она может меняться от 0 до . Если К=0, значит реакция не протекает, концентрация продуктов реакции равна 0. При К >1 равновесие смещено в сторону продуктов реакции, при К < 1 оно смещено к исходным веществам.

Закон действующих масс – один из основных законов химии, он позволяет рассчитывать константы равновесия и концентрации веществ при различных химических процессах (диссоциации, гидролиза, растворения и т.д.). Качественное направление сдвига равновесия при изменении внешних условий определяется принципом ЛеШателье: Если на систему, находящуюся в равновесии, оказать какое-либо воздействие, то в системе ускоряются процессы, направленные на ослабление этого воздействия. Система стремиться вернуться в состояние равновесия, т.к. там ее минимальна. Например, если концентрация продуктов реакции меньше равновесной, то скорость прямой реакции становиться больше, чем обратной, т.к. система ускоряет процессы, идущие с увеличением концентрации продуктов реакции. Уменьшая эту концентрацию, мы можем ускорять прямую реакцию, а увеличивая концентрацию продуктов реакции, мы замедляем ее. Аналогично можно использовать изменение других параметров (температуры, давления), чтобы сдвинуть равновесие в нужную сторону.

Например: 2Н_2(г) +О_2(г) ↔ 2Н₂О _(г) + Q Этот процесс при определенных условиях обратим. Рассмотрим, что происходит в прямой реакции: концентрация водорода и кислорода уменьшается (Они вступают в реакцию и расходуются), а концентрация воды (она образуется) – увеличивается. Температура увеличивается (реакция экзотермическая). Давление уменьшается (2 ν + 1 ν ↔ 2 ν). В обратной реакции все наоборот. Поэтому если увеличить температуру, должна ускориться реакция, в которой она уменьшается, т.е. обратная. И равновесие сдвинется к исходным веществам (водороду и кислороду), т.е. их концентрация станет больше, чем до повышения температуры.

Законы термодинамики описывают свойства изолированных гомогенных систем. При применении их к биологическим системам надо учитывать:

1) что эти системы открытые;