Классификация и номенклатура ферментов
Классификация и номенклатура ферментов основана на типе реакции, которую они катализируют, так как катализируемая реакция – это тот специфический признак, по которому один фермент отличается от другого. За основу номенклатуры принимается суммарная реакция, выражаемая формальным уравнением, которое в сочетании с названием субстрата служит основой для построения названия отдельных ферментов.
На типе катализируемой реакции основана не только классификация, но и кодовая (цифровая) нумерация ферментов. Окончание -аза должно употребляться только для отдельных ферментов, т. е. индивидуальных белков-катализаторов, поэтому его не следует применять для систем, содержащих более одного фермента. Международная комиссия по ферментам рекомендовала использование двух номенклатур: систематической и тривиальной. Систематическое название фермента более точно указывает на действие фермента и тем самым его идентифицирует. Тривиальные названия ферментов, используемые в повседневной практике, должны быть достаточно краткими. Во многих случаях тривиальные названия – это ранее принятые названия ферментов: каталаза, амилаза, липаза. Протеолитические ферменты согласно тривиальной номенклатуре сохранили названия с окончанием -ин: папаин, пепсин, трипсин и др.
Международная комиссия по ферментам разработала систему присвоения кодовых чисел (шифров) индивидуальным ферментам. Утверждена на V Биохимическом конгрессе в г. Москве в 1961 году. Шифр каждого фермента содержит четыре числа, разделенные точками. Он составляется по следующему принципу:
А. Первое число показывает, к какому классу принадлежит данный фермент. Различают шесть классов ферментов:
8.1 Оксидоредуктазы – к этому классу принадлежат ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции и переносящие электроны или протоны водорода.
8.2 Трансферазы – ферменты, переносящие ту или иную группу: метильную, гликозидную, аминную, фосфорную – от одного соединения (донора) к другому (акцептору этой группы).
8.3 Гидролазы – ферменты, катализирующие гидролитическое
расщепление связей и некоторых других.
Рекомендуемое название этих ферментов во многих случаях образуется из названия субстрата с присоединением окончания -аза. Следовательно, если мы встречаемся с ферментом, состоящим из названия субстрата с окончанием -аза, значит, мы имеем дело с гидролитическим ферментом (сахаразой, мальтазой).
8.4 Лиазы – ферменты, отщепляющие (но не путем гидролиза) от субстрата ту или иную группу с образованием двойных связей или, наоборот, присоединяющие определенные группы по двойным связям.
8.5 Изомеразы – ферменты, катализирующие геометрические или структурные изменения в пределах одной молекулы, т. е. реакции изомеризации.
8.6 Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие соединение друг с другом двух молекул, сопряженное с гидролизом пирофосфатной связи в молекуле АТР.
Б. Второе число, которое присваивается ферменту по классификации, обозначает подкласс. У оксидоредуктаз оно указывает на природу той группы в молекуле донора, которая подвергается окислению (1 обозначает спиртовую группу –СН–ОН; 2 – альдегидную или кетонную группу и т. д.); у трансфераз – природу транспортируемой группы; у гидролаз – тип гидролизуемой связи; у лиаз – тип связи, подвергающийся разрыву (между отщепляемой группой и остатком молекулы); у изомераз – тип катализируемой реакции изомеризации; у лигаз – тип вновь образуемой связи.
В. Третье число обозначает подподкласс. У оксидоредуктаз оно указывает для каждой группы доноров тип участвующего акцептора (1 обозначает кофермент NAD+ или NADP+; 2 – цитохром; 3 – молекулярный кислород и т. д.); у трансфераз третье число обозначает тип транспортируемой группы; у гидролаз это число уточняет тип гидролизуемой связи, а у лиаз – тип отщепляемой группы; у изомераз оно уточняет характер превращения субстрата, а у лигаз – природу образующего соединения.
Г. Четвертое число обозначает порядковый номер фермента в данном подподклассе.
Шифровая классификация имеет очень важное преимущество – она позволяет исключить необходимость при включении в список вновь открытых ферментов менять номера всех последующих. Новый фермент может быть помещен в конце соответствующего подподкласса без нарушения всей остальной нумерации.