Ферменты. Специфичность ферментов. Активный центр фермента.

Ферментами называются белки, обладающие каталитическими свойствами. В природе существуют как простые, так и сложные ферменты. Первые целиком представлены полипептидными цепями и при гидролизе распа­даются исключительно на аминокислоты. Такими ферментами (простые белки) являются гидролитические ферменты, в частности пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и др. Большинство природных ферментов относится к классу сложных белков, содержащих, помимо полипептидных цепей, какой-либо небелковый компонент (кофак­тор), присутствие которого является абсолютно необходимым для ката­литической активности. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и различаться по прочности связи с полипептидной цепью. К основным свойствам ферментов как биокатализаторов относят: 1.Высокая активность. 2. Специфичность– способность катализировать превращение субстрата или одного типа связи. Высокая специфичность обусловлена кон­формационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, который состоит из субстратсвязывающего участка( отвечает зв связывание субстрата) и каталитического участка( отвечает за выбор пути хим. превращения субстрата).Различают такие виды специфичности: 1)абсолютная субстратная -ферменты действуют только на 1-н определенный субстрат. Пример, уреаза, сукцинатДГ. 2)групповая специфичность- фермент действует на 1 тип связей(напр., пептидную, эфирную, гликозидную). Пример, липазы, фосфатазы, гексокиназы. 3) стереоспецифичность – фермент действует на 1-н вид оптического изомера и не действует на другой. Она обеспечена цис- и трансизомерией. Например, дрожжи сбраживают D- глюкозу, и не действуют на L- глюкозу.4) каталитическая специфичность – фермент катализирует превращение присоединенного субстрата по одному из возможных путей. 3. Термолабильность.Чем выше Т°, тем медленнее протекает реакция.(З-н Ван Гоффа). Для показателя возрастания скорости химической реакции используют температурный коэффициент ВанзГоффа Q₁₀, который указывает на возрастание скорости реакции при повышении Т° на 10°С. Оптимум температуры для ферментов 37-40°, высокая активность 50-60°, выше этого показателя происходит денатурация, ниже 20°-ингибирование. При ингибировании и денатурации сильно снижается ферментативная активность. 4. Зависимость активности ферментов от pH.Каждый фермент проявляет максималь­ную активность при определенном значенииpH. Это значение называется оптимальным pH (для ферментов от 6 до 8). При pH оптимуме между ферментом и субстратом существует наилучшая пространственная и электростатическая комплементарность, которая обеспечи­вает их связывание, образование фермент – субстратного комплекса и дальнейшего его превращения.

Активный центр ф – область молекулы фермента, в которой происходит связывание и превращение субстрата. В простых ферментах активный центр формируется за счет аминокислотных остатков. В формировании актив центра сложных ферментов принимают участие не только аминокислотные остатки, но и небелковая часть (кофермент, простет группа). В активном центре различают каталитический центр, непосредственно вступающий в хим взаимодействие с субстратом, и субстрат-связывающий центр, который обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом. Актив центр преимущественно располагается в углублении белковой молекулы. Строение актив центра обуславливает специфичность ферментов – способность катализировать превращение одного субстрата (или группы близкородственных суб-тов) или одного типа связи. Субстратсвязывающий участок активного центра определяет абсолютную и групповую субстратную специфичность, стереоспецифичность, каталитический участок определяет специфичность пути превращения.

Любые воздействия, приводящие к нарушению третичной структуры, приводят к искажению или разрушению структуры актив центра и соответственно потере ферментов каталитических свойств. Если удается восстановить нативную трехмерную структуру белка-фермента, то восстанавливается и его каталитическая активность.