Ферменты проявляют специфичность

Специфичность, т.е. высокая избирательность действия ферментов, основана на комплементарностиструктуры субстрата и активного центра фермента.

1. Стереоспецифичность– катализ только одного из стереоизомеров, например:

· специфичность к L- или D-аминокислотам – например, почти все ферменты человека взаимодействуют с L-аминокислотами,

· специфичность к цис- и транс-изомерам. Например, аспартазареагирует только с транс-изомером – фумаровой кислотой, но не с малеатом (цис-изомер).

Стереоспецифичность аспартазы к транс-изомеру субстрата

Реакция расщепления мочевины

2. Абсолютная специфичность – фермент производит катализ только одного вещества. Например, расщепление мочевины уреазой.

3. Групповая специфичность – катализ субстратов с общими структурными особенностями, т.е. при наличии определенной связи или химической группы:

· например, наличие пептидной связи: • бактериальный фермент субтилизинспецифичен к пептидной связи независимо от строения образующих ее аминокислот, • пепсинкатализирует разрыв пептидной связи, образованной карбоксильными группами ароматических аминокислот, •тромбинрасщепляет пептидную связь только между аргинином и глицином.

· например, наличие ОН-группы: алкогольдегидрогеназа окисляет до альдегидов одноатомные спирты (этанол, метанол, пропанол).

4. Относительная групповая специфичность – превращение субстратов с некоторыми общими признаками. Например, цитохром Р₄₅₀ окисляет только гидрофобные вещества, которых насчитывается около 7000.

Механизмы специфичности

В общем виде все сводится к комплементарному взаимодействию фермента и субстрата. При этом функциональные группы субстрата взаимодействуют с соответствующими им функциональными группами фермента. Наличие субстратной специфичности объясняют две гипотезы:

1. Теория Фишера (модель "жесткой матрицы", "ключ-замок") – активный центр фермента строго соответствует конфигурации субстрата и не изменяется при его присоединении. Эта модель хорошо объясняет абсолютную специфичность, но не групповую.

Схематичное представление теории Фишера

2. Теория Кошланда (модель "индуцированного соответствия", "рука-перчатка") – подразумевает гибкость активного центра. Присоединение субстрата к якорному участку фермента вызывает изменение конфигурации каталитического центра таким образом, чтобы его форма соответствовала форме субстрата.

Схематичное представление теории Кошланда