Какие реакции относятся к универсальным цветным реакциям на белки и аминокислоты?
Кори
5) Астбюри
23. Факторы, нарушающие спиральную структуру:
1) наличие остатка лизина
2) наличие остатка пролина
3) гидрофобное взаимодействие
4) локальное электростатическое отталкивание
24. Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры?
1) электростатическое отталкивание
2) способность к образованию водородных связей
3) гидрофобное взаимодействие
4) термостабильность
25. Какие белки обладают наиболее высокой степенью α-спирализации полипептидной цепи?
1) кератин
2) гемоглобин
3) миоглобин
4) инсулин
5) коллаген
26. Основной метод определения третичной структуры белка:
1) афинная хроматография
2) диск-электрофорез
3) гель-фильтрация
4) рентгеноструктурный анализ
5) ультрацентрифугирование
27. К фибриллярным белкам относятся:
1) инсулин
2) гемоглобин
3) альбумин
4) коллаген
28. К глобулярным белкам относятся:
1) эластин
2) миоглобин
3) фиброин
4) гемоглобин
29. Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные взаимодействия
4) электростатическое притяжение
30. Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?
1) способность к седиментации
2) гидрофобные взаимодействия
3) взаимодействие радикалов аминокислот с Н20
4) электростатическое отталкивание
31. Для какого белка впервые была установлена третичная структура?
1) инсулин
2) коллаген
3) миоглобин
4) гемоглобин
5) гордеин
32. Что обеспечивает четвертичная структура белка?
1) термолабильность
2) растворимость
3) видовую специфичность
4) кооперативный эффект
33. Какие из перечисленных белков обладают четвертичной структурой?
1) протамины
2) гистоны
3) гемоглобин
4) лактатдегидрогеназа
34. Молекулярная масса гистонов варьирует в пределах:
1) 1500-2500 Дальтон
2) 4000-6000 Дальтон
3) 7000-9000 Дальтон
4) 11000-24000 Дальтон
5) 15000-45000 Дальтон
35. Основными функциями гистонов являются:
1) энергетическая
2) транспортная
3) структурная
4) дыхательная
5) регуляторная
36. Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?
1) валин
2) лизин
3) серин
4) фенилаланин
5) аргинин
37. Какие белки относятся к классу протаминов?
1) коллаген
2) миозин
3) сальмин
4) инсулин
5) клупеин
38. Проламины являются:
1) сократительными белками
2) транспортными белками
3) растительными белками
4) ферментами
39. Какие белки относятся к классу протеноидов?
1) альбумины
2) фиброин
3) коллаген
4) казеин
5) эластин
40. Какие белки относятся к сложным?
1) глютелины
2) глобулины
3) липопротеины
4) нуклеопротеины
5) гемоглобин
41. Казеин относится к классу:
1) нуклеопротеинов
2) липопротеинов
3) фосфопротеинов
4) хромопротеинов
42. Какие свойства характерны для белков?
1) амфотерность
2) устойчивость к изменению рН
3) термолабильность
4) оптическая активность
43. Иммуноглобулины относятся к классу:
1) липопротеинов
2) гликопротеинов
3) нуклеопротеинов
4) проламинов
44. В состав гемоглобина взрослого человека Hb А1 входит:
1) α-цепи
2) γ-цепи
3) ε-цепи
4) β-цепи
45. Какое количество Hb А2 содержится в крови взрослого человека?
1) 0,5 %
2) 1,5 %
3) 2,5 %
4) 5 %
46. При серповидно-клеточной анемии нарушается структура:
1) альбуминов
2) глобулинов
3) гемоглобина
4) иммуноглобулинов
5) проламинов
47. Какие аминокислоты являются непротеиногенными?
1) аланин
2) орнитин
3) серин
4) цитруллин
5) триптофан
48. Какое количество углерода содержится в белках?
1) 10 – 20 %
2) 35 – 40 %
3) 51 – 55 %
4) 60 – 70 %
49. Какое количество азота содержится в белках?
1) 5 – 10 %
2) 15 – 18 %
3) 25 – 30 %
4) 35 – 40 %
50. Пептидную структуру имеют следующие гормоны:
1) тироксин
2) окситоцин
3) вазопрессин
4) адреналин
5) глюкагон
51. При автоматическом синтезе пептидов на образование каждой пептидной связи необходимо:
1) один час
2) три часа
3) шесть часов
4) девять часов
52. К пептидам относятся следующие соединения:
1) альбумин
2) ансерин
3) карнозин
4) глютелин
5) глутатион
53. К какому классу соединений относятся гистоны?
1) сложным белкам
2) простым белкам
3) пептидам
4) алкалоидам
54. Что такое фолдинг белка?
1) расщепление на пептиды
2) присоединение к лиганду
3) сворачивание полипептидной цепи
4) выпадение в осадок
55. Олигомерные белки состоят из:
1) одной полипептидной цепи
2) двух и более полипептидных цепей
3) белковой и небелковой части
4) одной глобулы
56. К металлопротеинам относится:
1) инсулин
2) ферритин
3) глюкагон
4) трансферрин
5) гемоглобин
57. Какой закон положен в основу колориметрического метода анализа?
1) Нюьтона
Ламберта-Бугера-Бера
3) Авогадро
4) Фарадея
На чем основан метод гель-фильтрации?
1) на различиях молекулярной массы
2) на различиях величин заряда
3) на различиях размеров молекул
4) на различиях растворимости
При какой температуре денатурируют ферменты?
1) 10 – 200С
2) 80 – 1000С
3) 20 – 300С
4) 30 – 400С
Эмиль Фишер
3) Джеймс Самюр
4) Джон Нортроп
102. Очищенный фермент уреазу в кристаллическом виде впервые получил:
1) Луи Пастер
2) Эмиль Фишер
3) Джеймс Самнер
4) Джон Нортроп
103. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:
1) всей поверхностью молекулы фермента
2) аллостерическим центром
3) каталитическим участком активного центра
4) центром связывания с субстратом
104. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
105. Ферменты из класса трансфераз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
106. Ферменты из класса гидролаз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
107. Ферменты из класса лиаз катализируют:
1) перенос электронов, окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) реакции изомеризации молекул
108. Ферменты из класса изомераз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
3) реакции гидролиза
4) присоединение групп по двойным связям
5) перенос групп внутри молекулы с образованием изомерных форм
109. Ферменты из класса лигаз катализируют:
1) перенос групп (с участием молекул воды)
2) реакции гидролиза
3) присоединение групп по двойным связям
4) реакции изомеризации молекул
5) образование новых связей, сопряжённых с расходованием АТФ
110. Характерные особенности, отличающие ферменты от неорганических катализаторов:
1) термостабильность
2) высокая субстратная специфичность
3) расходуются в результате катализа
4) зависимость от активаторов и ингибиторов
5) растворимость
111. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от:
1) концентрации субстрата
2) концентрации продукта
3) концентрации фермента
4) молекулярной массы фермента
5) денатурирующих агентов
112. 1 международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает:
1) 1 моль продукта за 1 минуту
2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту
3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду
4) 1 моль продукта за 1 секунду
5) 1 грамм продукта за 1 час
113. Кофакторами ферментов могут являться:
1) липиды
2) углеводы
3) ионы металлов
4) нуклеиновые кислоты
5) коферментные формы витаминов
114. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:
1) катализируют разные реакции
2) катализируют одну и ту же реакцию
3) различаются по физико-химическим свойствам
4) не различаются по физико-химическим свойствам
115. Наличие изоформ ферментов определяется следующими причинами:
1) тканевыми особенностями метаболизма
2) дифференцировкой тканей в онтогенезе
3) возрастом
4) полом
5) регуляторными особенностями метаболизма
116. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов:
1) кинетикой реакций
2) наличием регуляторного центра
3) наличием 2 и более полипептидных цепей (субъединиц)
4) наличием нативной формы только в третичной структуре
117. Активность ферментов регулируется в результате:
1) полного гидролиза фермента
2) частичного протеолиза профермента
3) модификации одного фермента другим
4) ретроингибирования продуктами реакции аллостерического фермента
118. Наиболее выраженная активность фермента лактатдегидрогеназы наблюдается в ткани:
1) предстательной железы
2) печени
3) миокарда
4) костной
5) скелетной мышцы
119. При инфаркте миокарда повышается активность:
1) аспартатаминотрансферазы
2) карбамоилфосфатсинтетазы
3) креатинфосфокиназы МВ
4) креатинфосфокиназы ВВ
5) ЛДГ5
Мишер
5) Сенгер
128. Мономером нуклеиновых кислот является:
1) аминокислота
2) моносахарид
3) нуклеотид
4) пептид
5) динуклеотид
УМФ
5) АМФ
131. Первичная структура ДНК и РНК обеспечена химическими связями:
1) гликозидными
2) фосфодиэфирными
3) пептидными
4) гидрофобными
5) водородными
132. Укажите признаки В-формы вторичной структуры ДНК:
1) правозакрученная двойная спираль
2) левозакрученная двойная спираль
3) виток спирали образован 12 парами нуклеотидов
4) шаг спирали равен 3,4 нМ
5) диаметр спирали 2 нМ
133. В клетках присутствуют различные виды РНК:
1) тРНК
2) гяРНК
3) кРНК
4) мРНК
5) рРНК
134. Перенос генетической информации от ДНК к месту синтеза белка осуществляет:
1) кДНК
2) мРНК
3) тРНК
4) рРНК
5) митохондриальная ДНК
135. Структура «клеверный лист» характерна для:
1) третичной структуры ДНК
2) 4ОS субъединицы рибосомы
3) тРНК
4) мРНК
5) двухцепочечной РНК
136. Акцепторный участок на 31-конце тРНК имеет последовательность нуклеотидов:
1) ГГА
2) ЦЦАА
3) ЦААЦ
4) ЦЦА
5) УУА
137. Денатурация ДНК сопровождается:
1) гиперхромным эффектом
2) разрушением первичной структуры
3) увеличением вязкости раствора ДНК
4) расхождением комплементарных полинуклеотидных цепей
5) суперспирализацией двойной спирали ДНК
138. Гибридизацию нуклеиновых кислот используют:
1) для выделения генов
2) в технологии рекомбинантных ДНК
3) при выполнении гидролиза нуклеиновых кислот
4) для выделения РНК
5) для исследования вторичной структуры белка
139. В состав хроматина входят:
1) гистоны
2) РНК
3) триглицериды
4) ДНК
5) плазмиды
140. Белковый состав нуклеосомы может быть записан:
1) 2·НL - 2·Н2А - 2·Н2В
2) 2Н2А – 2Н2В – 2Н3 – 2Н4
3) 2Н2А – 2Н2В
4) Н2А – Н2В – Н3 – Н4
5) Н1 – Н2А – Н2В – Н3
141. Упаковка ДНК в ядре связана с образованием:
1) микросом
2) нуклеосом
3) хроматинового волокна
4) рибосом
5) мембран
142. В состав рибосом эукариот входит рРНК:
1) 40 S
2) 30 S
3) 60 S
4) 70 S
5) 50 S
143. В биосинтезе ДНК у эукариот участвуют ферменты:
1) топоизомераза
2) ДНК-полимераза альфа
3) транслоказа
4) полинуклеотидфосфорилаза
144. Субстратами для синтеза ДНК у эукариот являются:
1) нуклеотиддифосфаты
2) нуклеотидтрифосфаты
3) дезоксирибонуклеозидтрифосфаты
4) фрагменты Оказаки
5) ДНК-связывающие белки
145. К повреждениям ДНК относятся:
1) образование тиминовых димеров
2) выпадение азотистого основания
3) депуринизация
4) гибридизация ДНК-РНК
5) дезаминирование гуанина
146. Способами репарации ДНК в клетках являются:
1) репарация в процессе рекомбинации
2) частичный протеолиз
3) эксцизионная репарация
4) трансляция
5) мутагенез
147. В состав рибонуклеопротеинов входят:
1) ДНК
2) липиды
3) РНК
4) белки
5) казеин
148. Представителями нуклеопротеинов являются:
1) рибосомы
2) микросомы
3) липосомы
4) хромосомы
5) лизосомы
149. При полном гидролизе дезоксирибонуклеопротеинов в гидролизате можно обнаружить:
1) нуклеозиды
2) пуриновые основания
3) рибозу
4) аминокислоты
5) нуклеотиды
150. При полном гидролизе РНК распадается на:
1) фосфорную кислоту
2) аминокислоты
3) рибозу
4) пурины
5) пиримидины
151. Для обнаружения продуктов кислотного гидролиза нуклеопротеинов используют:
1) пробу Троммера
2) биуретовую реакцию
3) реакцию Уффельмана
4) бензидиновую пробу
5) серебряную пробу
152. Пуриновые основания в гидролизате нуклеопротеинов можно обнаружить:
1) молибденовой пробой
2) ксантопротеиновой реакцией
3) серебряной пробой
4) реакцией Фоля
5) пробой с азотной кислотой
153. При выделении дезоксирибонуклеопротеинов из ткани используется их высокая растворимость в:
1) воде
2) солевых растворах
3) органических растворителях
4) концентрированных кислотах
5) смеси Блюра
154. ДНК может быть обнаружена:
1) биуретовой реакцией
2) реакцией с дифениламином
3) нингидриновой реакцией
4) реакцией с диазореактивом
5) бензидиновой пробой
155. Мочевая кислота является конечным продуктом катаболизма:
1) пиримидиновых оснований
2) циклических аминокислот
3) пуриновых оснований
4) гема
5) мочевины
156. Концентрация мочевой кислоты в нормальной сыворотке взрослого человека варьирует в пределах:
1) 0,12 – 0,24 ммоль/л
2) 0,8 – 1,2 ммоль/л
3) 5,6 – 10,1 ммоль/л
4) 118,5 – 140,6 мкмоль/л
5) 2 – 4 г/л
157. Нормальное содержание мочевой кислоты в моче у взрослых:
1) 12,6 – 36,8 ммоль/л
2) 44 – 64 г/л
3) 2,36 – 5,9 ммоль/сут
4) 25,6 – 28,9 мкмоль/л
5) 345,6 – 418,8 ммоль/сут
158. Определение мочевой кислоты в сыворотке крови используют для диагностики:
1) заболеваний почек
2) подагры
3) гепатита
4) фенилкетонурии
5) инфаркта миокарда
159. Гиперурикемия наблюдается при:
1) нефрите
2) подагре
3) паренхиматозной желтухе
4) ожирении
5) альбинизме
160. Гипоурикурия наблюдается при:
1) нефрите
2) подагре
3) почечной недостаточности
4) В1-авитаминозе
5) гипокортицизме
161. Определение мочевой кислоты основывается на реакции с:
1) 2,6-дихлорфенолиндофенолом
2) диазореактивом
3) орто-толуидином
4) фосфорно-вольфрамовым реактивом
5) бензойной кислотой
162. Микросомальное окисление относится к типу окисления:
1) диоксигеназному
2) монооксигеназному
3) оксидазному
4) дегидрогеназному
5) пероксидазному
163. В микросомальном окислении участвуют ферменты:
1) цитохромоксидаза
2) НАДФН-цитохром Р-450-редуктаза
3) пероксидаза
4) цитохром Р-450
5) цитохром С
164. Микросомальное окисление выполняет функцию:
1) транспортную
2) защитную
3) дыхательную
4) энергетическую
5) структурную
165. К активным формам кислорода относятся:
1) супероксидный анион
2) перекись водорода
3) пероксидный радикал
4) окисленный глутатион
5) малоновый альдегид
166. Кислородные радикалы усиливают:
1) гипогликемию
2) перекисное окисление липидов
3) повреждения ДНК
4) повреждения белков
5) проницаемость мембран
167. К антиоксидантным факторам относятся:
1) аскорбиновая кислота
2) соляная кислота
3) ретинол
4) витамин Е
5) селен
168. К ферментам антиоксидантной защиты относятся:
1) глюкозоксидаза
2) глутатион-пероксидаза
3) каталаза
4) транскетолаза
5) моноаминооксидаза
169. Глутатион участвует в антиоксидантной защите за счет наличия в его структуре:
1) метильной группы
2) гидроксильной группы
3) аминогруппы
4) сульфгидрильной группы
5) кетогруппы
170. Каталаза, выполняя защитную роль, разрушает:
1) пероксидный радикал
2) супероксидный анион
3) глутатион
4) перекись водорода
5) пероксиды липидов
171. Аутотрофные организмы способны использовать энергию:
1) электрическую
2) механическую
3) энергию солнца
4) осмотическую
172. Гетеротрофные организмы способны использовать энергию:
1) неорганических веществ
2) энергию солнца
3) органических веществ
4) минеральных компонентов
173. В результате какого процесса аутотрофы синтезируют органические
вещества?
1) гликолиза
2) фотосинтеза
3) протеолиза
4) гликогенолиза
174. Анаболизмом называется:
1) расщепление органических веществ
2) гидролиз биополимеров
3) биосинтез соединений из молекул-предшественников
4) перенос соединений через мембраны
175. Катаболизмом называется:
1) расщепление сложных веществ на предшественники
2) гидролиз биополимеров в организме
3) биосинтез сложных веществ
4) фотосинтез
176. К катаболическим путям относятся:
1) глюконеогенез
2) гликолиз
3) β-окисление жирных кислот
4) трансаминирование
5) цикл трикарбоновых кислот
177. К анаболическим путям относятся:
1) декарбоксилирование аминокислот
2) биосинтез жирных кислот
3) глюконеогенез
4) гликогенолиз
178. Конечными продуктами метаболизма у человека являются:
1) глюкоза
2) CO2
3) глицерин
4) мочевина
5) Н2О
Где в клетке расположена цепь тканевого дыхания (ЦТД)?
1) в ядре
2) на наружной митохондриальной мембране
3) на внутренней митохондриальной мембране
4) в матриксе митохондрий
5) на плазматической мембране
203. В переносе электронов от субстратов к молекулярному кислороду принимают участие:
1) гидролазы
2) пиридинзависимые дегидрогеназы
3) изомеразы
4) флавинзависимые дегидрогеназы
5) лигазы
204. В состав НАД входит витамин:
1) В1
2) В2
3) В6
4) РР
5) В12
205. В состав ФАД входит витамин:
1) А
2) В1
3) В2
4) Д
5) К
206. Компонентами цепи тканевого дыхания являются:
1) гемоглобин
2) цитохромы
3) холестерин
4) КоQ
5) КоА
207. Цитохромы по своему строению являются:
1) липопротеинами
2) фосфолипидами
3) гликолипидами
4) нуклеопротеинами
5) гемопротеинами
208. Что определяет место расположения переносчиков электронов в ЦТД?
1) молекулярная масса
2) растворимость
3) окислительно-восстановительный потенциал
4) форма молекулы
5) количество атомов железа
209. Генерация энергии в ЦТД осуществляется компонентами:
1) НАДН-КоQ-редуктазой
2) сукцинат-КоQ-редуктазой
3) КоQН2-цитохром с-редуктазой
4) цитохромоксидазой
Цитрат-синтазной
Изоцитратдегидрогеназной
Сукцинатдегидрогеназной
Малатдегидрогеназной
243. Из скольких ферментов состоит α-кетоглутаратдегидрогеназный мультиферментный комплекс?
1) двух
2) трех
3) четырех
4) шести
Ккал/сут
2) 2800 ккал/сут
3) 3400 ккал/сут
4) 1900 ккал/сут
330. Количество энергии (тепла) при сжигании углеводов составляет:
1) 9,5 ккал/г
2) 7,3 ккал/г
3) 4,2 ккал/г
4) 2,1 ккал/г
331. Количество энергии (тепла) при сжигании жиров составляет:
1) 9,5 ккал/г
2) 7,3 ккал/г
3) 4,2 ккал/г
4) 2,1 ккал/г
332. Количество энергии (тепла) при сжигании белков составляет:
1) 9,5 ккал/г
2) 7,3 ккал/г
3) 4,3 ккал/г
4) 2,1 ккал/г
333. Незаменимыми компонентами пищи являются:
1) глюкоза, фруктоза
2) линолевая, линоленовая кислоты
3) витамины
4) аминокислоты аланин, глицин
5) аминокислоты метионин, валин
334. Суточная потребность в пищевых жирах для взрослого здорового человека в среднем составляет:
1) 100 г
2) 200 г
3) 300 г
4) 400 г
5) 500 г
335. Источниками холестерола в организме являются:
1) липиды пищи
2) поступление с водой
3) синтез в организме
4) витамины
336. Суточная потребность в углеводах для взрослого человека в среднем составляет:
1) 100 – 200 г
2) 400 – 500 г
3) 200 – 300 г
4) 700 – 800 г
5) 50 – 100 г
337. Холестерол из организма выводится следующим путём:
1) с мочой
2) с калом
3) с потом
4) со слюной
5) не выводится
338. Спирт как пищевой продукт и источник энергии имеет следующие недостатки с биохимической точки зрения:
1) 1 г этанола дает 7 ккал энергии
2) избыток калорий превращается только в жиры
3) высокие дозы вызывают гипогликемию
5) продукт метаболизма – ацетальдегид – токсичен
339. Белки с высокой биологической ценностью содержатся в:
1) молоке
2) овощах
3) говядине
4) яйце
5) фруктах
340. Квашиоркор – это патологическое состояние, вызванное недостаточным поступлением в организм ребёнка:
1) углеводов
2) жиров
3) белков
4) витаминов
5) клетчатки
341. К макроэлементам, необходимым организму, относятся:
1) кальций
2) фосфор
3) селен
4) йод
5) натрий
342. К микроэлементам необходимым организму, относятся:
1) цинк
2) железо
3) хлор
4) магний
5) фтор
343. Соотношение основных пищевых компонентов при сбалансированном питании составляет (белки-жиры-углеводы):
1) 1: 2: 4
2) 1: 2: 3
3) 4: 1: 1
4) 1: 1: 4
5) 1: 1: 1
344. Причины развития гиповитаминозного состояния:
1) недостаток в пище витамина
2) повышенная потребность в витамине
3) полноценный сбалансированный рацион питания
4) нарушение всасывания витамина в ЖКТ
5) повышенное потребление овощей и фруктов
345. Коферментной формой тиамина (витамина В1) является:
1) ФАД
2) НАД
3) ТДФ
4) ПАЛФ
5) биотин
346. Витамин В1 (тиамин) участвует в метаболизме:
1) липидов
2) обмене углеводов
3) минеральных веществ
4) воды
5) нуклеиновых кислот
347. Суточная потребность в тиамине (витамине В1) составляет в среднем:
1) 15 – 20 мг
2) 60 – 100 мг
3) 2 – 3 мг
4) 10 – 20 мкг
5) 1 – 2 г
348. Авитаминоз витамина В1 (тиамина) приводит к заболеванию:
1) квашиоркор
2) пеллагра
3) бери-бери
4) сахарный диабет
5) гепатит
349. Коферментная форма витамина В2 (рибофлавина):
1) ТДФ
2) ФАД, ФМН
3) НАД, НАДФ
4) биотин
5) НSКоА
350. Витамин В2 (рибофлавин) входит в состав ферментов, осуществляющих реакции:
1) переноса групп
2) синтеза новых молекул
3) гидролиза
4) окислительно-восстановительные
5) изомеризации
351. Суточная потребность в витамине В2 (рибофлавине) составляет в среднем около:
1) 20 – 30 мг
2) 1,5 – 2,5 мг
3) 60 – 100 мг
4) 1 – 2 г
5) 0,01 – 0,12 мг
352. Коферментная форма витамина РР (В3, ниацина):
1) ТДФ
2) ФАД, ФМН
3) НАД, НАДФ
4) НSКоА
5) аскорбат
353. Суточная потребность в витамине РР (ниацине) составляет в среднем около:
1) 1 – 2 мг
2) 5 – 7 мг
3) 15 – 25 мг
4) 60 – 100 мг
5) 1 – 2 г
354. Витамин РР (ниацин) предупреждает развитие заболевания пеллагры, симптомами которой являются:
1) дерматит
2) диарея
3) деменция
4) повышенный аппетит
5) куриная слепота
355. Коферментная форма витамина В6 (пиридоксина):
1) ТДФ
2) ФАД, ФМН
3) НАД, НАДФ
4) пиридоксальфосфат, пиридоксаминфосфат
5) НSКоА
356. Витамин В6 входит в состав ферментов, катализирующих реакции:
1) фосфорилирования
2) переаминирования
3) декарбоксилирования
4) окисления
357. Недостаток в организме фолиевой кислоты приводит к:
Гр.
2) 150 – 300 гр.
3) 400 – 500 гр.
4) 500 – 750 гр.
373. Основные дисахариды в рационе человека:
1) галактоза
2) сахароза
3) целлюлоза
4) лактоза
5) мальтоза
374. Биологическая роль клетчатки у человека:
1) иммунологическая
2) адсорбирует воду в кишечнике
3) увеличивает объем каловых масс
4) энергетическая
5) адсорбирует токсины
Что такое эффект Пастера?
1) торможение анаэробного гликолиза дыханием
2) торможение ЦТД цианидами
3) торможение гликолиза адреналином
4) усиление гликогенолиза адреналином
413. Субстратами гексокиназы являются:
1) глюкозо-6-фосфат
2) глюкоза
3) фосфоенолпируват
4) фруктоза
5) 6-фосфоглюконат
414. Ферменты переваривания дисахаридов находятся в:
1) желудочном соке
2) панкреатическом соке
3) кишечном соке
4) желчи
Что такое глюконеогенез?
1) синтез гликогена из глюкозы
2) превращение глюкозы в этанол
3) превращение глюкозы в лактат
4) синтез глюкозы из неуглеводных предшественников
416. Биологическая роль гликогена в организме:
1) структурная
2) антитоксическая
3) депо глюкозы
4) депо фруктозы
417. ГЛЮТ-1 служит для обеспечения стабильного потока глюкозы в:
1) печень
2) мышцы
3) сердце
4) мозг
418. ГЛЮТ-4 является главным переносчиком глюкозы в:
1) мозг
2) печень
3) мышцы
4) адипоциты
419. Активатором гексокиназы является:
1) адреналин
2) АДФ
3) инсулин
4) пируват
5) лактат
420. Ингибиторами глюкокиназы является:
1) гидрокортизон
2) инсулин
3) голодание
4) серин
421. Осложнениями при галактоземии являются:
1) ожирение
2) олигофрения
3) катаракта
4) кетоацитоз
422. В состав мальтозы входят:
1) глюкоза
2) фруктоза
3) галактоза
4) лактоза
423. В состав сахарозы входят:
1) галактоза
2) мальтоза
3) глюкоза
4) лактоза
5) фруктоза
424. Лимитирующим ферментом гликолиза является:
1) гексокиназа
2) фосфофруктокиназа
3) альдолаза
4) ЛДГ
425. Спиртовое брожение протекает в:
1) дрожжах
2) растениях
3) тканях млекопитающих
4) тканях рыб
426. Ингибиторами пируватдегидрогеназного комплекса являются:
1) инсулин
2) ацетил-КоА
3) серин
4) НАДН
5) АТФ
427. Участие печени в цикле Кори обусловлено протекающим в ней:
1) гликолизом
2) глюконеогенезом
3) липолизом
4) гликогенолизом
428. В процессе спиртового брожения участвуют следующие ферменты:
1) глюкозо-6-фосфатаза
2) гексокиназа
3) малатдегидрогеназа
4) пируватдекарбоксилаза
5) алкогольдегидрогеназа
429. Сколько молекул АТФ расходуется на образование одной молекулы глюкозы в глюконеогенезе?
1) две
2) четыре
3) шесть
4) семь
430. Какие связи имеются в молекуле гликогена:
1) N-гликозидная
2) α-1,4-гликозидная
3) β-1,4-гликозидная
4) α-1,6-гликозидная
431. Продуктом реакции, катализируемой фосфорилазой, является:
1) глюкоза
2) глюкозо-6-фосфат
3) глюкозо-1-фосфат
4) фруктозо-6-фосфат
432. Какие методы используют для определения глюкозы в крови:
1) биуретовый
2) энзиматический
3) Илька
4) орто-толуидиновый
433. Принцип орто-толуидинового метода определения глюкозы заключается в:
1) окислении глюкозы
2) превращении глюкозы во фруктозу
3) полимеризации глюкозы
4) образовании комплекса глюкозы с орто-толуидином
434. Какой фермент используют при энзиматическом определении глюкозы:
1) пируваткиназу
2) лактатдегидрогеназу
3) триозокиназу
4) глюкозооксидазу
435. Нормальное содержание глюкозы в крови у взрослых:
1) 1,5 – 2,5 ммоль/л
2) 3,3 – 6,4 ммоль/л
3) 4,0 – 8,0 ммоль/л
4) 7,5 – 12,5 ммоль/л
5) 8,55 – 20,52 ммоль/л
436. Гипергликемия наблюдается при:
1) голодании
2) миокардите
3) сахарном диабете
4) стрессе
437. Гипогликемия наблюдается при:
1) ожирении
2) гликогенозах
3) гипофункции щитовидной железы
4) сахарном диабете
5) приеме углеводов с пищей
438. Тест толерантности к глюкозе позволяет выявить:
1) болезнь Боткина
2) нефрит
3) сахарный диабет
4) ревматизм
439. Содержание пировиноградной кислоты повышается в крови при:
1) ожирении
2) желтухе
3) сахарном диабете
4) гиповитаминозе В1
440. Нормальное содержание пировиноградной кислоты в суточной моче у взрослых:
1) 25 – 50 мкмоль
2) 65 – 85 мкмоль
3) 114 – 284 мкмоль
4) 333 – 583 мкмоль
441. Принцип метода определения пировиноградной кислоты в моче заключается в:
1) взаимодействии с биуретовым реактивом
2) реакции с Н2SO4
3) реакции с CuSO4
4) взаимодействии с 2,4-динитрофенилгидразином
442. В норме максимальная гипергликемия при проведении теста толерантности к глюкозе отмечается после приема глюкозы через:
1) 10 мин
2) 1 час
3) 2 часа
4) 3 часа
443. Нормализация гликемии при проведении теста толерантности к глюкозе наблюдается после приема глюкозы у здорового человека через:
1) 1 час
2) 2 часа
3) 3 часа
4) 4 часа
444. Диабетический тип гликемической кривой при проведении теста толерантности к глюкозе наблюдается при:
1) ревматизме
2) желтухе
3) сахарном диабете
4) гипотиреозе
445. Уплощенный тип гликемической кривой при проведении сахарной нагрузки наблюдается при:
1) Аддисоновой болезни
2) гипотиреозе
3) нефрите
4) аллергии
Фибриногена
Кристмас-фактора
Проконвертина
Фактора Розенталя
Протромбина
670. Основными ионами внутриклеточной жидкости являются:
1) катионы Na+
2) катионы К+
3) анионы Cl-
4) анионы РО4 –
5) катионы Са++
671. Место синтеза альдостерона в организме:
Печень
Почки
Гипофиз
Надпочечники
672. В регуляции водно-солевого обмена организма принимают участие гормоны:
Кортизол
Альдостерон
Вазопрессин
Тиреотропный гормон
Окситоцин
673. Местом действия альдостерона являются ткани-мишени:
Надпочечники
Печень
Почки
Гипоталамус
674. Ангиотензин II вызывает:
1) увеличение реабсорбции Na+ в почках
2) уменьшение реабсорбции Na+ в почках
Сужение сосудов
Расширение сосудов
Увеличение чувства жажды
675. Механизм действия предсердного натрийуретического фактора:
Уменьшает диурез
2) уменьшает реабсорбцию Na+ в почках
Гликолиз
Пентозофосфатный путь
3) β-окисление жирных кислот
Катаболизм аминокислот
677. Функции почек:
Обезвреживающая
Выделительная
Защитная
Жидкостей организма
678. В норме в моче содержатся органические вещества:
Глюкоза
Мочевина
Креатинин
Билирубин
Холестерин
679. Патологическими компонентами мочи являются:
Мочевая кислота
Желчные пигменты
Мочевина
Пировиноградная кислота
Белок
680. Функции ионов кальция в организме:
На мембранах клеток
Мембранный транспорт
Мембранный транспорт
Кальций
Фосфор
Железо
Натрий
Цинк
684. Нормальный суточный диурез у взрослых составляет:
1) 1500 мл у женщин и мужчин
2) 1200 мл у мужчин и 1500 мл у женщин
3) 1200 мл у женщин и 1500 мл у мужчин
4) 500 мл у женщин и 800 мл у мужчин
5) 1000 мл у женщин и мужчин
685. Полиурия наблюдается при:
1) хронических нефритах
2) острых нефритах
3) приеме большого количества жидкости
<