Кафедра биологической химии
ГОУ ВПО Тюменская государственная медицинская академия
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра биологической химии
Практическое пособие по биологической химии
для студентов лечебного и педиатрического факультетов
(часть I, занятия 1- 9)
Тюмень - 2009
Практическое пособие по биологической химии для студентов лечебного и педиатрического факультетов (часть I).
Авторы: Бышевский А.Ш., Леонова О.Ф. , Тажудинова С.И.,
ГОУ ВПО Тюменская государственная медицинская академия
Министерства здравоохранения России. Тюмень, 2005.
Учебно-методическое пособие утверждено и рекомендовано к тиражированию Центральным координационно-методическим советом Тюменской Государственной медицинской академии, протокол № 7 от 10 июня 2004 г.
Рекомендуемые пособия:
Биохимия. Под редакцией чл.-корр. РАН, профессора Северина Е.С., Москва: ГОЭТАР-МЕД. – 2003
1. Березин Т.Г., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина. – 1998.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа. – 1998.
3. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А.. Биохимия для врача. Екатеринбург: Уральский рабочий. - 1994
4. Конспекты лекций
Дополнительная литература:
1. Строев Е.А. Биологическая химия. М.: Медицина. – 1986
2. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э.И. и др. Основы биохимии (тома 1, 2 и 3). М.: Мир. – 1981.
3. Мари Р., Геннер Д., Мейес П., Родуэн В. Биохимия человека (тома 1, 2). М.: Мир. - 1993
Тема «Строение и функции белков» (занятия 1- 4)
Цель:получить представление о белках - соединениях, являющихся приоритетными и обязательными структурно-функциональным компонентами клетки, изучить их строение (аминокислотный состав, уровни пространственной организации, виды химических связей, поддерживающих структуру) и функции, определяющие важную роль белков в животных организмах.
Значение темы.Белки – неотъемлемый компонент живых организмов - играют ведущую роль в формировании и функционировании минимальной структуры живого – клетки, а также неклеточных образований в организмах. Приоритетное место белков в живых системах определяется многообразием их биологических функций, обусловленным в свою очередь многообразием и уникальностью структуры белковых молекул. В основе многообразия и уникальности белков лежат различия в их аминокислотном составе и последовательности (секвенции) протеиногенных аминокислот, общее число которых сравнительно невелико.
Существенно для медицинской науки то, что нарушения оптимального соотношения белков (аминокислот) в рационе питания, нарушения белкового обмена или обмена отдельных аминокислот лежат в основе многих патологических состояний. Это связано с тем, что белки выполняют в клетке ключевые функции (пластическую, транспортную, каталитическую, гормональную, защитную и энергетическую). Изменения в аминокислотном составе белковых молекул, а, следовательно, и в пространственной организации синтезируемых клеткой белков являются нередкой причиной нарушения обменных процессов.
ЗАНЯТИЕ 1 «Техника безопасности. Цветные реакции,
обнаруживающие белки и аминокислоты»
Цель занятия: 1) ознакомиться с элементами техники безопасности при работе в химической лаборатории, с приемами самостоятельной работы в процессе изучения дисциплины; 2) изучить общие характеристики белков; 3) изучить их физико-химические свойства, элементарный и аминокислотный состав, распространение белков в органах и тканях; 4) химическую структуру и свойства аминокислот; 5) овладеть простейшими приёмами обнаружения белков и аминокислот в биологических средах.
Студент должен знать:
А
1. Приёмы техники безопасности при работе с электроприборами, с агрессивными химическими соединениями,
2. Как предупреждать возможность поражения агрессивными соединениями, используемыми в лабораторных исследованиях,
3. Как предупредить электротравмы, как оказывать помощь подвергшимся электротравме, как вести себя при возникновении пожароопасной ситуации.
Б
4. Определение понятия «Белковая молекула»
5. Общие свойства белковых молекул.
6. Элементарный состав белковых молекул.
7. Классификацию и номенклатуру, наименования и структурные формулы протеиногенных аминокислот.
8. Основной вид связи аминокислот в белковой молекуле.
Студент должен уметь:
1. Изобразить общую структурную формулу аминокислоты.
2. Изобразить структурную формулу аминокислоты по её химическому наименованию.
3. Различать 20 протеиногенных аминокислот среди других аминокислот, не участвующих в построении белковых молекул.
4. Распознавать заменимые и незаменимые аминокислоты, а также условно (факультативно) незаменимые.
5. Выполнить цветные реакции, которые позволяют обнаружить белок и аминокислоты в биоматериалах без их фракционирования.
Студент должен получить представление:
1) о роли дефицита аминокислот в возникновении некоторых патологических состояний;
2) о принципах, на которых основаны современные методы разделения и идентификации аминокислот.
Сведения из базовых дисциплин, необходимые для изучения темы:
1) аминокислоты как производные органических кислот, классификация последних;
2) строение и свойства карбамидной (пептидной) связи;
3) реакции гидролиза, условия их осуществления;
4) условия осуществления реакции синтеза, протекающей с отнятием элементов воды
Аудиторная работа
Лабораторная работа (цветные реакции, обнаруживающие белок)
1. Биуретовая реакция открывает в белке карбамидную связь (-СО-NH-), образующуюся в результате взаимодействия карбоксильной и аминогруппы a-аминокислот при отнятии молекулы воды. Название реакции происходит от производного мочевины - биурета, имеющего группировки, характерные для белковой молекулы (-СО-NH-).
NB. Карбамидную связь в составе белковой молекулы