Классификация ферментов и их наименования

По рекомендации Международного биохимического союза, ферменты разделяют на 6 классов:

1) оксидоредуктазы,

2) трансферазы,

3) гидролазы,

4) лиазы,

5) изомеразы,

6) лигазы.

Рекомендована следующая нумерация ферментов. Шифр (индекс) каждого фермента содержит 4 числа, разделённых точками. Первая цифра указывает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвёртая – порядковый номер в данном подподклассе.

Так, фермент аргиназа, расщепляющий аргинин на орнитин и мочевину, имеет шифр 3.5.3.1, т. е. относится к классу гидролаз, подклассу ферментов, действующих на непептидные С–N-cвязи, и подподклассу ферментов, расщепляющих эти связи в линейных (не циклических) соединениях.

1) Класс оксидоредуктаз включает ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, и разделяется на 14 подклассов в зависимости от природы той группы в молекуле субстрата, которая подвергается окислению (спиртовая, альдегидная, кетонная и т.д.).

2) Класс трансфераз, объединяет ферменты, катализирующие реакции переноса групп. Этот класс подразделяется на 8 подклассов в зависимости от природы переносимых групп, которыми могут быть одноуглеродные или гликозильные остатки, азотистые или содержащие серу группы и т.д.

3) К гидролазам принадлежат ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных соединений; разделяются на 9 подклассов в зависимости от типа гидролизуемой связи – сложноэфирной, пептидной, гликозидной и т.д. Третья цифра у гидролаз уточняет тип гидролизуемой связи.

4) Лиазы – ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу (негидролитическими путями) с образованием двойной связи или, наоборот, присоединяющие группы к двойным связям. У лиаз 5 подклассов, вторая цифра шифра обозначает тип подвергающейся разрыву связи (углерод – углерод, углерод – кислород и т.д.), а третья – тип отщепляемой группы.

5) Изомеразы, катализирующие реакции изомеризации, разделяются на 5 подклассов в зависимости от типа катализируемой реакции; третья цифра шифра детализирует характер превращения субстрата.

6) Лигазами (или синтетазами) называются ферменты, которые катализируют соединение двух молекул, сопряжённое с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) или аналогичного трифосфата. Первая цифра шифра лигаз обозначает тип вновь образуемой связи (углерод – азот, углерод – кислород и т.д.), а вторая – природу образующегося соединения.

Классификация и номенклатура фермента, кроме шифра, включает также систематические и тривиальные (рабочие) названия. Так, например, систематическое название карбоксилаза 2-оксокислот соответствует уже упоминавшемуся тривиальному название пируватдекарбоксилаза, а систематическое название L-apгинин – амидиногидролаза – рабочему название аргиназа.

Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).

Структура ферментов

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс.

Активный центр ферментов

Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. Таким образом, при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственное химическое взаимодействие вступают лишь ограниченные фрагменты аминокислотной последовательности полипептидной цепи — «активный центр» — уникальная комбинация остатков аминокислот в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа.

В активном центре условно выделяют:

· каталитический центр — непосредственно химически взаимодействующий с субстратом;

· связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) — обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат.

Кофактры ферментов

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Такие вещества называют кофакторами или коферментами.

Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).

Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют такжепростетическими группами.

Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называюткоферментами.

Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента.

Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.

Роль коферментов играют большинство витаминов и многие минеральные вещества; именно поэтому они должны поступать в организм с пищей.

Витамины РР (никотиновая кислота, или ниацин) и рибофлавин, например, входят в состав коферментов, необходимых для функционирования дегидрогеназ.

Цинк - кофермент карбоангидразы, фермента, катализирующего высвобождение из крови диоксида углерода, который удаляется из организма вместе с выдыхаемым воздухом.

Железо и медь служат компонентами дыхательного фермента цитохромоксидазы.

Также установлено, что простетические группы многих ферментов представляют собой производные витаминов или нуклеотидов. Таким образом была открыта важнейшая функциональная связь между ферментами, витаминами и нуклеотидами, являющимися строительными "кирпичиками" нуклеиновых кислот.