Опишите строение, свойства гликогена и его функции в организме. Тема: Строение и свойства аминокислот
Тема: Строение и свойства аминокислот.
Занятие № 3
Блок информации ( по указанию преподавателя):
ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА.
Качественные реакции на аминокислоты.
Цель работы:изучить основные свойства аминокислот, обусловленные их строением и наличием функциональных групп.
Сущность работы:провести опыты, указывающие на различное строение аминокислот.
Опыт 1. Цветная реакция на глицин с ионами меди.
Реактивы: 1%-ный раствор глицина , 1%-ный раствор сульфата меди(II),
1%-ный раствор щелочи.
Ход работы. В пробирку помещают 2 капли раствора соли меди , 10-15 капель глицина (аминоуксусной кислоты), добавляют 4-5 капель щелочи.
Отмечают цвет образовавшегося соединения.
| Уравнение реакции: | |
| Вывод: | ____________________ |
2. Реакция глицина с формалином:
В пробирку помещают 5 капель раствора глицина (ω = 1%) и добавляют одну каплю индикатора метил-рот. Наблюдают появление желтого окрашивания. Судят о реакции среды в растворе. К содержимому пробирки добавляют 5 капель формалина. Наблюдают изменение окраски индикатора. Делают вывод (наличие какой функциональной группы подтверждает эта реакция). Приводят уравнение реакции.
| Уравнение реакции: | |
| Вывод: | ____________________ |
3. Ксантопротеиновая реакция:
В чистые пробирки помещают по 0,5 мл растворов яичного белка, альбумина, желатины и казеина. В каждую пробирку добавляют по 0,5 мл раствора концентрированной серной кислоты. Нагревают. После охлаждения пробирок добавляют по 0,5 мл раствора гидроксида натрия, проводят наблюдения.
| Уравнение реакции: | |
| Вывод: | ____________________ |
4. Реакция Фоля на серусодержащие аминокислоты:
В четыре пробирки помещают по 0,5 мл раствора яичного белка, альбумина, желатины и казеина. В каждую пробирку добавляют по 1 мл раствора гидроксида натрия, перемешивают. Нагревают до кипения. Добавляют по 0,5 мл раствора ацетата свинца (ω(Рb(СНзСООН)2) = 10%). Вновь нагревают до кипения. Отмечают наблюдения.
| Уравнение реакции: | |
| Вывод: | ____________________ |
Домашнее задание.
1. Приведите формулы четырех протеиногенных аминокислот.
________________________ _____________________
__________________________ ______________________
2. Приведите формулы двух непротеиногенных аминокислот.
__________________________ ______________________
3. Приведите формулы трех заменимых аминокислот:
________________________ _____________________
______________________
4. Приведите формулы трех незаменимых аминокислот :
________________________ _____________________
______________________
5..Приведите примеры уравнений реакций, подтверждающих свойства аминокислот как амфолитов :
6.Напишите формы существования аминокислот в зависимости от рН водного раствора.
________________________ _____________________
молекулярная катионная
__________________________ ______________________
анионная биполярная
( цвиттер-ион)
7. Приведите примеры аминокислот с гидрофобными боковыми цепями.
____________________________________________________________
________________________________________________________________
8. Напишите уравнения реакций: а) на тирозин (реакция Миллона),
б) на аргинин (реакция Сакагучи).
А)
Б)
Тема: Строение и свойства белков.
Занятие № 4
Дата: _________
Блок информации ( по указанию преподавателя):
Лабораторная работа.
Качественная реакция на пептидную связь. Количественное определение белка.
Цель работы:изучить свойства белков, обусловленные их строением. Сущность работы:провести опыты, подтверждающие наличие пептидной связи, определить содержание белка в исследуемом растворе.
Реактивы: растворов яичного белка, 1%-ный раствор сульфата меди(II),
10%-ный раствор щелочи.
1. Биуретовая реакция на пептидную связь:
В четыре пробирки помещают по 1 мл растворов яичного белка. В каждую пробирку добавляют по 1 мл раствора гидроксида натрия (c(NaOH) = 1 моль/л). По стенке пробирки по 2 мл раствора сульфата меди(II). Наблюдают появление красно-фиолетовой окраски.
| Уравнение реакции: | |
| Вывод: | ____________ |
2. Количественное определение белка в растворе:
В основе метода лежит биуретовая реакция ! Для построения калибровочного графика из раствора белка с точно известной массовой долей (ω = 1,00%) готовят четыре раствора методом последовательного разведения. В пять пробирок помещают по 1,00 мл растворов белка: в четыре пробирки – растворы для построения калибровочного графика, в пятую пробирку – исследуемый раствор. Содержимое пробирок перемешивают стеклянными палочками и оставляют на 20 минут при комнатной температуре. Измеряют оптическую плотность раствора на спектрофотометре ПЭ – 5300 В. Стандартный раствор готовят смешиванием 1,00 мл дистиллированной воды, 1,00 мл раствора гидроксида натрия и 0,10 мл раствора сульфата меди(II). Длина волны светофильтра – 540 нм. Записывают результаты измерений.
!!!( эту часть работы делать не надо, в таблице представлены данные для построения калибровочного графика).В чистую пробирку помещают 2мл исследуемого раствора , добавляют по 2,00 мл раствора гидроксида натрия и 0,20 мл раствора сульфата меди(II). Содержимое пробирок перемешивают стеклянной палочкой и оставляют на 15 минут при комнатной температуре. Измеряют оптическую плотность раствора на спектрофотометре ПЭ – 5300 В. Длина волны светофильтра –
540 нм. Строят калибровочный график D = f (ω, %) (на миллиметровой бумаге) по готовым данным из таблицы и определяют массовую долю белка в исследуемом растворе. Делают вывод о содержание белка в исследуемом растворе.
| Массовая доля белка ω, % | 1,000 | 0,75 | 0,5 | 0,25 | Испытуемый раствор |
| Оптическая плотность, D | 1.1 | 0,8 | 0.5 | 0,2 |
Калибровочный график D = f ( ω, %) :
Вывод:
Домашнее задание.
1. Приведите фрагменты простых и сложных белков:
__________________________ ____________________________
простой сложный
2. Приведите примеры глобулярных и фибриллярных белков:
_________
глобулярные
_______________________________________________________
фибриллярные
3. Какие факторы влияют на денатурацию белка? Какие явления называют необратимой денатурацией?
______________
________________
_______________
__________________
4. Приведите две резонансные формы пептидной связи в белках:
____________________ _______________________
Кето-форма енольная форма
5. За счет чего стабилизируются вторичная и третичная структуры белка?
_____________________
_____________________
_____________________
6. Напишите цепь гептапептида, состоящего из последовательности аминокислот: серин, валин, тирозин, глутаминовая кислота, валин, аланин, гистидин. Укажите N- и С- концевые остатки. Назовите данный гептапептид.
_______________________
__________________________
______________________
_________________________
«Полинуклеотиды». Семинар.
Занятие №5.
Целевые задачи: иметь представление:
-о биологических функциях полинуклеотидов и их роли в организме;
- о физико-химических свойствах полинуклеотидов, обусловленных особенностями их строения.
Знать:
1. Химический состав и строение ДНК и РНК. Уровни их структурной организации (первичная и вторичная структуры).
2. Строение нуклеотидов и нуклеозидов.
3. Свойства полинуклеотидов: кислотно-основные, хелатирующую способность, способность к денатурации, жидкокристаллическое состояние нуклеиновых кислот.