Методы изучения структуры ферментов
Занятие №1
Контроль исходного уровня знаний (ISHOD)
1. Закон Бугера-Ламберта-Бера определяет зависимость между:
- интенсивностью падающего\прошедшего света для слоя среды
2. Изоэлектрическая точка белка-это…
- значение pH, при котором суммарный заряд равен нулю
3. Наиболее реакционоспособная группа в моносахаридах – это…
- карбонильная
4. Заряд белковой молекулы образуется за счёт аминокислотных остатков:
- лизина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глютаминовой кислот
5. Какая качественная реакция на циклические аминокислоты?
- ксантопротеиновая
6. Какое значение pH имеет 0,001 М раствор NaOH?
- 11,0
7. К отрицательно заряжённым аминокислотам относятся:
- глутамат
8. Какое из перечисленных веществ относится к триозам?
- дигидроксиацетонфосфат
9. Катализаторы влияют на:
- константы скоростей прямой и обратной реакции
10. Структурной единицей белков являются:
- аминокислоты
11. При полном гидролизе крахмала образуется:
- глюкоза
12. Какое значение pH в крови в норме?
- 7,36
13. Нейтральные жиры растворяются в:
- органических растворителях
14. Свойствами поверхностно-активного вещества обладает:
- лейцин
15. Какие связи НЕ разрушаются при денатурации?
- амидные
16. Гидрофобный аминокислотный радикал имеется у:
- фенилаланина
17. Что представляет собой жесткость амидной связи в белках?
- электронное строение амидной связи
18. Какое из названных соединений относится к дисахаридам?
- мальтоза
19. Какие из перечисленных аминокислот относятся к ароматическим?
- фенилаланин, тирозин, триптофан
20. От каких факторов зависит существование аминокислот в состоянии равновесия (водная фаза)?
- от pH среды
21. Простетической группой в молекуле сложных белков-ферментов могут быть:
- производные витаминов
22. В бензоле лучше всего растворяется:
- лейцин
23. При каком pH лучше всего разделить смесь глицина, аргинина и аспарагиновой кислоты?
- 7,0
24. Глюкоза и фруктоза в молекуле сахарозы связаны:
- 1-2 гликозидной связью
25. Онкотическое давление в крови обусловлено:
- белками крови
26. При денатурации белка никогда НЕ разрушается:
- первичная структура
27. Международное название кефалина:
- фосфотидилэтаноламин
28. При добавлении HCl к ацетатному буферному раствору будет образовываться:
- уксусная кислота
29. Нейтральные жиры - это эфиры:
- высших жирных кислот и трёхатомных спиртов
30. К положительно заряжённым аминокислотам относится:
- лизин
31. К кетозам относится:
- диоксиацетон, фруктоза
32. Пептидную связь в белке можно обнаружить с помощью:
- биуретовой реакцией
33. Первичная структура белка стабилизируется:
- пептидными связями
34. Какое из названных соединений относится к гетерополисахаридам?
- гиалуроновая кислота
35. Какое соединение НЕ относится к гетерополисахаридам?
- целлюлоза
36. pH раствора уменьшилось с 7 до 5. Концентрация ионов Н+ увеличилась:
- в 100 раз
37. Какой белок легче образует гель?
- фибриллярный
38. Молекула крахмала состоит из глюкозы, связанной:
- 1-4, 1-6 гликозидными связями
39. К альдозам относится:
- галактоза, глюкоза
40. Денатурация белка может нарушать:
- 2, 3 , 4 связи
41. Стабильность альфа-спиралей зависит от:
- водородных связей
42. Какая аминокислота препятствует правильной спирализации полипептидной цепи?
- пролин
43. Реактивность белков обеспечивается, среди прочего, и:
- присутствием остатков арг, тре, асп
44. К гидрофильным аминокислотам относится:
- серин
45. К гидрофобным аминокислотам относится:
- валин
46. При гидроксилировании фенилаланина его гидрофобность:
- уменьшается
47. Наиболее важной буферной системой крови является:
- гемоглобиновая
48. Какое значение pH имеет 0,001 М раствор HCl?
- 3,0
49. Молекула нейтрального жира состоит из:
- глицерина и остатков жирных кислот
Занятие №2
Аминокислоты и белки(Belk 2)
(Ферменты как белки. Классификация, структура, функции и физико-химические свойства)
1. Цистеин и цистин в белке можно выявить:
- нингидриновой реакцией
- ксантопротеиновой реакцией
#реакцией Фоля
- биуретовой реакцией
2. К гидрофильным аминокислотам относятся:
- аланин
#серин
- лейцин
- валин
3. При необратимой денатурации белка, как правило, нарушается:
- первичная структура
#вторичная структура
- все уровни структурной организации
4. Обратимая денатурация белка нарушает:
- первичную структуру
- все уровни структурной организации
#третичную структуру
5. Какой белок легче образует гель:
- глобулярный
#фибриллярный
- не имеет значения
6. Самым распространенным в человеческом организме типом
вторичной структуры белка является:
- альфа-спираль
- бета-структура
#коллагеновая спираль
7. Положительно заряженный радикал имеют аминокислоты:
#лизин, аргинин
- аланин, валин
- лейцин, изолейцин
- метионин, фенилаланин
8. Гидрофобный радикал имеют аминокислоты:
- тирозин, треонин
- гистидин, глицин
- глутаминовая и аспарагиновая кислоты
#фенилаланин, аланин
9. Структурной единицей белков являются:
#аминокислоты
- нуклеотиды
- моносахариды
10. Жесткость амидной связи в белках обусловлена:
#электронным строением амидной цепи
- расположением связи в одной плоскости
- расположением боковых радикалов аминокислотных остатков
11. Качественной реакцией на ароматические аминокислоты является:
#ксантопротеиновая
- биуретовая
- нингидриновая
- Фоля
12. К ароматическим аминокислотам относят:
- тирозин, цистеин, метионин
- валин, гистидин, глутаминовая кислота
#фенилаланин, тирозин, триптофан
- лизин, серин, треонин
13. В бензоле лучше всего растворим:
- глутамин
- лизин
#лейцин
- глицин
14. Свойствами поверхностно-активного вещества обладает:
- аспарагиновая кислота
- аргинин
#лейцин
- лизин
15. При гидроксилировании фенилаланина гидрофобность:
- увеличивается
#уменьшается
- не изменяется
16. Уровень белка в сыворотке крови составляет:
- 6-10 г/л
- 16-20 г/л
- 30-50 г/л
#60-80 г/л
- 100-150 г/л
17. Указать ион металла, который может вызвать необратимую денатурацию белка:
- Са++
#Сu++
- Na+
- K+
- Mg++
18. Назвать сложный белок:
- липаза
- амилаза
#цитохромоксидаза
- химотрипсиноген
- лизоцим
19. Фибриллярным белком является:
- альбумин
- иммуноглобулин
- инсулин
#эластин
- гемоглобин
- пепсин
20. В состав кератинов в большом количестве входит:
- лизин
- аргинин
#цистеин
- валин
- треонин
- метионин
- глутамин
- серин
21. В состав протаминов в большом количестве входит:
- триптофан
- аланин
#лизин
- глутаминовая кислота
- лейцин
- метионин
- фенилаланин
22. Каталитическую функцию в организме выполняет:
- коллаген
- иммуноглобулин
- инсулин
- гемоглобин
- актин
#миозин
- церулоплазмин
- трансферрин
23. К гидрофильным аминокислотам относятся:
- аланин
#серин
- лейцин
- валин
24. Пептидную связь в белке можно выявить:
- нингидриновой реакцией
- ксантопротеиновой реакцией
#биуретовой реакцией
- реакцией Фоля
25. Отрицательно заряженной аминокислотой является:
- лизин
- аспарагин
#глутаминовая кислота
- щавелевоуксусная кислота
26. Положительно заряженной аминокислотой является:
#лизин
- аспарагин
- глутаминовая кислота
- щавелевоуксусная кислота
27. Первичная структура белка стабилизируется:
#пептидными связями
- дисульфидными связями
- ионными связями
- водородными связями
28. Заряд белковой молекулы образуется за счет аминокислотных остатков:
- валина, аланина, лейцина, пролина
- фенилаланина, триптофана, метионина, глутамина, аспарагина
- серина, тирозина, глицина, треонина, цистеина
#лизина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот
29. При гель-фильтрации первыми из колонки выходят белки, имеющие:
- меньшую молекулярную массу
#большую молекулярную массу
- положительный заряд
- отрицательный заряд
30. При каком рН легче всего разделить смесь глицина, аргинина и аспарагиновой кислоты методом электрофореза:
- 3,0
#7,0
- 10,0
31. Изоэлектрическая точка белка – это:
#значение рН, при котором суммарный заряд равен нулю,
- значение рН больше 10,0 для большинства белков крови
- значение рН, равное 7,36
32. Препятствуют образованию альфа-спирали полипептидной цепи:
- валин
#пролин
- фенилаланин
- лейцин
33. Гидрофобный радикал имеет аминокислота:
- цистеин
- серин
- лизин
#валин
34. Растворимость белков обеспечивается среди прочего и:
- высокой молекулярной массой
- присутствием остатков арг, тре, асп
#присутствием остатков арг, тре, асп
35. Онкотическое давление крови обусловлено:
- производными углеводов
#белками крови
- низкомолекулярными минеральными веществами
- ионами солей
36. Пептидную связь в белке можно выявить:
- нингидриновой реакцией
- ксантопротеиновой реакцией
#биуретовой реакцией
- реакцией Фоля
37. К гидрофильным аминокислотам относятся:
- аланин
#треонин
- лейцин
- валин
38. Изоэлектрическая точка пептида асп-лей-три:
- выше рН 7,0
- в области рН 7.0
#ниже рН 7.0
- зависит от рН раствора
39. При рН 3.0 пептид глу-иле-про будет:
#иметь положительный заряд
- не заряжен
- иметь отрицательный заряд
- иметь заряд в зависимости от конкретных условий
40. В дистиллированной воде растворимы:
- глобулины
#альбумины
- обе группы белков
- ни одна из приведенных групп белков
41. Группы атомов, участвующие в образовании пептидных связей, обеспечивают:
- электростатическое взаимодействие между пептидными цепями
- водородные связи между радикалами аминокислот
#водородные связи между полипептидными цепями
- гидрофобные взаимодействия между полипептидными цепями
42. Пространственную структуру белка можно определить с помощью:
- гель-фильтрации
- ультрацентрифугирования
#рентгеноструктурного анализа
- определения первичной структуры
- электрофореза
43. Изоэлектрическая точка пептида гис-фен-арг:
#выше рН 7,0
- в области рН 7,7
- ниже рН 7,0
- зависит от рН раствора
44. При рН 10,0 пептид мет-лиз-глн:
- имеет положительный заряд
- не заряжен
#имеет отрицательный заряд
- заряд зависит от конкретных условий
45. Альфа-спирали стабилизируются:
- водородными связями между радикалами аминокислот
- дисульфидными связями
#водородными связями между пептидными группами
- всеми перечисленными связями
46. Бета-складки стабилизируются:
- водородными связями между радикалами аминокислот
- дисульфидными связями
- гидрофобными связями
#водородными связями между пептидными группами
47. Конформацию белка можно определить с помощью:
- гель-фильтрации
- ультрацентрифугирования
#дисперсии оптического вращения
- определение первичной структуры
- электрофореза
48. Первичную структуру белка можно определить с помощью:
- гель-фильтрации
- ультрацентрифугирования
- дисперсии оптического вращения
#определения последовательности нуклеотидов в соответствующих генах
- электрофореза
49. В полунасыщенном растворе сернокислого аммония растворимы:
#альбумины
- глобулины
- обе группы белков
- ни одна из приведенных групп
50. Фибриллярным белком является:
- альбумин
- иммуноглобулин
- инсулин
#эластин
- гемоглобин
- пепсин
51. От каких факторов зависит существование аминокислот в состоянии равновесия (водная фаза)?
# От pH среды
- От температуры среды
- От pK аминокислот
- От заряда аминокислот
52. В результате точечной мутации остаток валина в белке (не в области
функционально активного центра) заменен на другой. Замена валина на
какую аминокислоту минимально отразится на структуре и функции белка?
- Глютаминовую кислоту
#Лейцин
- Серин
- Лизин
- Тирозин
53. Наличие белка в растворе можно выявить с помощью цветных реакций.
Если же белок расщепить до отдельных аминокислот, одна из
нижеперечисленных реакций даст отрицательный результат. Какая?
- Нингидриновая
#Биуретовая
- Ксантопротеиновая
- Фоля
- Сакагучи
54. Применяемые в медицине препараты, содержащие ртуть, мышьяк,
висмут являются ингибиторами ферментов, имеющих тиоловые группы.
Какую аминокислоту можно использовать для их реактивации?
- Валин
- Глутамат
- Глицин
- Серин
#Цистеин
55. Из сыворотки крови человека получена смесь иммуноглобулинов. Для
дальнейшего исследования необходимо выделить иммуноглобулин М.
Какой из указанных методов окажется наиболее эффективным?
#Гель-фильтрация
- Электрофорез
- Адсорбционная хроматография
- Изоэлектрическое фокусирование
- Ионообменная хроматография
56. Искусственно синтезированный гормон инсулин необходимо очистить от
примесей свободных аминокислот. Какой из перечисленных методов очистки окажется наиболее эффективным?
#Гель-фильтрация
- Ионообменная хроматография
- Изоэлектрофокусирование
- Диск-электрофорез
- Тепловая денатурация
57. Перед назначением изможденному пациенту парентерального питания, было проведено лабораторное исследование электрофоретического спектра белков крови. Какие физико-химические свойства белковых молекул лежат в основе этого метода?
#Наличие заряда
- Гидрофильность
- Способность отекать
- Оптическая активность
- Неспособность к диализу
58. К денатурирующим агентам не относится:
- аминокислоты
-
59. К полярным незаряженным аминокислотам относится:
- тирозин
Занятие №3
Занятие №4
Строение и свойства ферментов (Ferm 4)
1. Роль кофермента заключается в том, что он:
#участвует в ферментативных реакциях;
- взаимодействует с эффекторами;
- принимает участие в формировании аллостерического центра;
- отвечает за специфичность ферментативной реакции.
2. Какой участок молекулы фермента обуславливает связывание с субстратом и образование фермент-субстратного комплекса?
#Центр специфичности
- Каталитический
- Монтажный
- Аллостерический
- Антигенный
3. Фактором, в наибольшей степени изменяющим заряд белка-фермента
и его конформацию и, таким образом, влияющим на его активность, является:
- изменение температуры
#изменение рН
- изменение концентрации субстрата
- изменение концентрации ингибитора
5. Каталитическую функцию в организме выполняет:
- коллаген
- иммуноглобулин
- инсулин
- гемоглобин
- актин
#миозин
- церулоплазмин
- трансферрин
6. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Они:
- обладают высокой специфичностью;
- активны в своем рН оптимуме;
- имеют определенный температурный оптимум;
#все выше перечисленное.
7. Каков оптимум рН среды для действия пепсина?
- рН 6.5-7.9
- рН 5.2-6.4
- рН 8.0-9.0
#рН 1.5-2.5
8. Активный центр сложных ферментов формируется:
- компонентами клеточной мембраны;
- аминокислотной последовательностью апофермента;
#коферментом и аминокислотной последовательностью апофермента;
- субстратом.
9. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте:
- активного центра
#регуляторного центра
- монтажного центра
- антигенного центра
10. На каком уровне структуры белковой молекулы фермента формируется активный центр химотрипсина?
#третичной
- первичной
- вторичной
- четвертичной
11. Все ниже перечисленные утверждения о ферментах верны, КРОМЕ:
#ферменты катализируют только прямую реакцию;
- ферменты не расходуются в ходе реакции;
- ферменты катализируют прямую и обратную реакции;
- ферменты – биокатализаторы белковой природы.
12. Каков оптимум рН среды для действия амилазы слюны?
- рН 6.5-7.9
- рН 5.2-6.4
- рН 8.0-9.0
- рН 1.5-2.5
#рН 6.8-7.2
13. Назвать фермент - сложный белок.
- Липаза
- Амилаза
#Цитохромоксидаза
- Химотрипсиноген
- Лизоцим
14. Центр специфичности фермента представляет собой участок молекулы, который ВСЕГДА комплементарен:
#субстрату
- промежуточному продукту обмена веществ
- эффектору
- ингибитору
15. Простетической группой в молекуле сложных белков-ферментов могут быть:
# производные витаминов
- углеводы
- остатки аминокислот
- глицерин
- ксантин
16. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте:
- активного центра
#регуляторного центра
- монтажного центра
- антигенного центра
17. На каком уровне структуры белковой молекулы фермента формируется активный центр химотрипсина?
#третичной
- первичной
- вторичной
- четвертичной
18. При экстремальных значениях рН и температуры ферменты:
- обладают высокой активностью
- катализируют прямую и обратную реакции;
#подвергаются денатурации;
- катализируют только прямую реакцию.
19. Каков оптимум рН среды для действия амилазы слюны?
- рН 6.5-7.9
- рН 5.2-6.4
- рН 8.0-9.0
- рН 1.5-2.5
#рН 6.8-7.2
20. Активный центр сложных ферментов формируется:
- компонентами клеточной мембраны;
- аминокислотной последовательностью апофермента;
# коферментом и аминокислотной последовательностью апофермента;
- субстратом.
21. Все ниже перечисленные утверждения о ферментах верны, КРОМЕ:
#ферменты катализируют только прямую реакцию;
- ферменты не расходуются в ходе реакции;
- ферменты катализируют прямую и обратную реакции;
- ферменты – биокатализаторы белковой природы.
22. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Они:
- обладают высокой специфичностью;
- активны в своем рН оптимуме;
- имеют определенный температурный оптимум;
#все перечисленное.
22. При экстремальных значениях рН и температуры ферменты:
- обладают высокой активностью
- катализируют прямую и обратную реакции;
- катализируют только прямую реакцию.
#подвергаются денатурации;
23. Какое вещество является субстратом амилазы?
- гликоген
24. Укажите фермент, относящийся к протеазам:
- эластаза
25. Укажите фермент, расщепляющий молочный сахар:
- лактаза
26. Под действием какого фермента расщепляется гликоген в кишечнике человека?
- амилаза
27. Какое вещество является субстратом амилазы?
- крахмал
28. К какому классу ферментов относится дегидрогеназа?
- оксидоредуктазы
29. К какому классу ферментов относится фосфатаза?
- гидролазы
30. На какое вещество действует фермент лактодегидрогеназа?
- молочная кислота
31. К какому классу ферментов относится амилаза?
- гидролаза
32. Назовите участок молекулы фермента, катализирующий ферментативную реакцию:
- каталитический центр
33. Пепсин относится к классу:
- гидролаз
34. Назовите фермент, являющийся простым белком:
- липаза
Занятие №5
Механизм действия ферментов, специфичность(Ferm 5)
(Ферменты. Механизм действия. Виды специфичности)
1. Из двух ферментов с одинаковой субстратной специфичностью активнее тот, у которого:
- константа Михаэлиса больше
#константа Михаэлиса меньше
- константа Михаэлиса может изменяться
2. Выбрать фермент, обладающий абсолютной специфичностью:
- Липаза
- Трипсин
#Уреаза
3. Назвать фермент, обладающий абсолютной специфичностью:
- липаза
- трипсин
# аргиназа
- D-лактатдегидрогеназа
4. К какому классу ферментов относится амилаза?
- Оксидоредуктазы
- Трансферазы
#Гидролазы
- Изомеразы
- Лигазы
5. Под действием какого фермента расщепляется гликоген?
#амилазы
- енолазы
- альдолазы
6. По теории Кошланда взаимодействие субстрата с молекулой фермента:
- сравнивается с ключом и замком;
#сравнивается с перчаткой и рукой;
- отсутствует;
- ничего из выше перечисленного.
7. Константа Михаелиса, Km:
- численно равна половине максимальной скорости реакции;
- не зависит от pH;
#численно равна концентрации субстрата, при которой достигается скорость равная половине максимальной скорости реакции
- зависит от концентрации фермента
8. Отношение концентрации субстрата[S]: к концентрации продукта в энзиматической реакции постоянно в случае, если:
#реакция находится в состоянии равновесия;
- Km;
- [S] меньше Km;
- ничего из вышеперечисленного.
9. Скорость реакции, катализируемой ферментом равна половине максимальной в случае, если:
- реакция находится в состоянии равновесия;
#[S]=Km;
- происходит насыщение фермента;
- [S] меньше Km.
10. По теории Фишера взаимодействие субстрата с молекулой фермента:
#сравнивается с ключом и замком;
- сравнивается с перчаткой и рукой;
- отсутствует;
- ничего из выше перечисленного.
11. Какой фермент обладает стереоспецифическим действием?
- Цитохром
# L-лактатдегидрогеназа
- Аспарагинаминотрансфераза
- Трипсин
12. Какой фермент проявляет относительную специфичность?
- Глюкокиназа
- Аргиназа
# Липаза
- Уреаза
13. Из двух ферментов с одинаковой субстратной специфичностью активнее тот, у которого:
- константа Михаэлиса больше
#константа Михаэлиса меньше
- константа Михаэлиса может изменяться
14. В клиниках используется определение активности изоферментов. В чем преимущество их определения перед определением общей активности этих ферментов?
- определяют локализацию патологического процесса
15. Активный центр сложных ферментов формируется
- коферментом и аминокислотной последовательностью апофермента
16. Альфа-амилаза слюны расщепляет крахмал активнее в присутствии:
- NaCl
17. Основная роль кофермента в том, что он:
- участвует в ферментативных реакциях
18. Ингибитором альфа-амилазы слюны является:
- сульфат меди
19. Активаторами ферментов могут быть:
- ионы двухвалентных металлов
Занятие №6
Регуляция активности ферментов (Ferm 6)
(Ферменты. Механизм регуляции биохимических процессов. Аллостерические ферменты. Активаторы и ингибиторы, ретроингибирование, ковалентная модификация, ограниченный протеолиз. Энзимопатии и энзимодиагностика)
1. Внутриклеточная обратимая регуляция активности ферментов часто осуществляется с помощью:
- метилирования
#фосфорилирования
- карбоксилирования
- протеолиза
2. При конкурентном ингибировании ВСЕГДА наблюдается:
- изменение конформации активного центра фермента
#связывание ингибитора с активным центром фермента
- отсутствие зависимости ингибирования от концентрации субстрата
3. Аллостерический эффект обусловлен наличием в ферменте:
- активного центра
#регуляторного центра
- монтажного центра
- антигенного центра
4. Альфа-амилаза слюны расщепляет крахмал эффективнее в присутствии:
- дистиллированной воды
- йода
#NaCl
- CuSO4
5. Активаторами ферментов могут быть:
- стероидные гормоны;
- углеводы;
- ионы тяжелых металлов;
#ионы двухвалентных металлов
6. Ингибитором альфа-амилазы слюны является:
- дистиллированная вода;
- йод;
- NaCl;
#CuSO4.
7. Вещества, изменяющие активность аллостерических ферментов клетки называется:
- коферменты
- субстраты
- метаболиты
#эффекторы
8. В клиниках используется определение активности изоферментов. В чем преимущество их определения перед определением общей активности этих ферментов?
#Определяет локализацию патологического процесса
- Является более точным
- Характеризует степень тяжести процесса
- Не зависит от приема лекарств
- Является более доступным
9. Концентрация какого изофермента лактатдегидрогеназы в миокарде
максимальна?
#ЛДГ1&ЛДГ2
- ЛДГ3
- ЛДГ4
- ЛДГ5
10. Один из методов лечения при отравлении метанолом состоит в том,
что больному назначают этанол внутрь или внутривенно в
количествах, вызывающих у здорового человека интоксикацию. Почему
такое лечение оказывается эффективным? Потому, что этанол:
#конкурирует с метанолом за активный центр алкогольдегидрогеназы
- инактивирует алкогольдегидрогеназу, связывая ее аллостерический центр
- инактивирует формальдегид, образующийся из метанола
- блокирует кофермент алкогольдегидрогеназы
- стимулирует интенсивное расщепление метанола в микросомах
11. В организме человека химотрипсин синтезируется поджелудочной
железой и в полости кишечника подвергается ограниченному протеолизу
с превращением в активный химотрипсин под действием:
#трипсина
- энтерокиназы
- пепсина
- аминопептидазы
- карбоксипептидазы
12. больного с деструктивными изменениями в мышечной ткани в
крови выявлено большое количество изоферментов креатинкиназы
МВ-формы. Каков наиболее вероятный диагноз?
#Инфаркт миокарда
- Атрофия мышц
- Дистрофия мышц
- Полимиозит
13. В диагностике инфаркта миокарда важная роль принадлежит
методам энзимодиагностики. Определение уровня содержания в
крови какого фермента является решающим в первые 2-4 часа после инфаркта?
#Креатинфосфокиназы
- Ацетилхолинэстеразы
- Липопротеинлипазы
- Аланинаминотрансферазы
- Альдолазы
14. В клиниках используется определение активности изоферментов. В чем
преимущество их определения перед определением общей активности
этих ферментов?
#Определяет локализацию патологического процесса
- Является более точным
- Характеризует степень тяжести процесса
- Не зависит от приема лекарств
- Является более доступным
15. При обследовании крови больного выявлено значительное увеличение
активности МВ-форм КФК (креатинфосфокиназы) и ЛДГ1. Предположите
возможную патологию.
#Инфаркт миокарда
- Гепатит
- Ревматизм
- Панкреатит
- Холецистит
16. Жалобы и клинические признаки позволяют предположить у
больного инфаркт миокарда. С момента сердечного приступа прошло
6 часов. Повышение активности, каких ферментов крови подтвердит
это предположение?
#АсАТ и креатинфосфокиназы
- АсАТ и карбамоилорнитинтрансферазы
- АлАТ и ЛДГ1,2
- Амилазы
- Каталазы
17. В отделение реанимации поступил мужчина 47 лет с диагнозом инфаркт
миокарда. Какая из фракций лактатдегидрогеназы (ЛДГ) будет
преобладать в сыворотке крови на протяжении первых двух суток?
#ЛДГ1
- ЛДГ2
- ЛДГ3
- ЛДГ4
- ЛДГ5
18. В сыворотке крови больного значительно повышена активность АсАТ,
МВ-креатинкиназы, ЛДГ1, ЛДГ2. Для какого заболевания характерны такие
изменения в ферментном спектре сыворотки крови?
#Инфаркта миокарда
- Гепатита
- Миозита
- Нефрита
- Травмы мышечной ткани
19. В диагностике инфаркта миокарда важная роль принадлежит
методам энзимодиагностики. Определение уровня содержания в
крови какого фермента является решающим в первые 2-4 часа после инфаркта?
#Креатинфосфокиназы
- Ацетилхолинэстеразы
- Липопротеинлипазы
- Аланинаминотрансферазы
- Альдолазы
20. У больного наблюдается атония мышц. Назовите фермент мышечной ткани,
активность которого может быть снижена при таком состоянии.
#Креатинфосфокиназа
- Каталаза
- Гамма-глутаминтрансфераза
- Транскетолаза
- Амилаза
21. Выберите пример неконкурентного ингибирования
- ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонатом
- влияние сульфаниламидов на синтез фолата бактериями
#ингибирование цитохромоксидазы цианидами
- нет правильного ответа
22. При каком виде ингибирования ингибитор имеет структуру сходную с субстратом?
#конкурентное;
- неконкурентное;
- оба
- нет правильного ответа.
23. Выберите пример конкурентного ингибирования
- ингибирование цитохромоксидазы цианидами
#влияние сульфаниламидов на синтез фолата бактериями
- действие тяжелых металлов на ферменты
- нет правильного ответа
24. Выберите пример конкурентного ингибирования
- ингибирование цитохромоксидазы цианидами
#ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонатом
- действие тяжелых металлов на ферменты
- нет правильного ответа
25. При каком типе ингибирования с активным центром фермента связывается ингибитор?
#конкурентное;
- неконкурентное;
- оба
- нет правильного ответа.
26. Действие какого вида ингибиторов не зависит от концентрации субстрата?
- конкурентных;
#неконкурентных;
- всех
- нет правильного ответа.
Занятие №7
Биохимическое и микросомальное окисление(okis 7)
(Биологическое окисление. Строение и роль дегидрогеназ. Механизм окислительного фосфорилирования. Микросомальное окисление)
1. В процессе дыхания в организм поступает кислород. Какова его дальнейшая судьба?
#Выводится в виде воды с мочой;
- Используется для синтеза жиров;
- Выводится в виде углекислого газа через легкие;
- Используется для синтеза белка;
- Используется для синтеза углеводов.
2. Какие коферменты характерны для вторичных дегидрогеназ:
- CoQ;
- ATФ, АМФ;
- Гем;
- NAD, NADP;
#FAD, FMN.
3. Гемоглобин диссоциирует с молекулярным кислородом благодаря низкой
концентрации кислорода в тканях. Какой из перечисленных ферментов
поддерживает градиент концентрации кислорода в тканях?
#Цитохромоксидаза;
- Пероксидаза;
- Миоглобиназа;
- Миокиназа;
- Карбоангидраза.
4. При отравлении цианидами наступает мгновенная смерть. Каков механизм
действия цианидов на молекулярном уровне?
- Связывают субстраты ЦТК;
#Ингибируют цитохромоксидазу;
- Блокируют сукцинатдегидрогеназу;
- Инактивируют кислород;
- Ингибируют цитохром b.
5. Судмедэксперт после вскрытия тела 20-летней девушки установил, что смерть
наступила вследствие отравления цианидами. Нарушение какого процесса
наиболее вероятно привело к смерти девушки?
#Тканевого дыхания;
- Синтеза гемоглобина;
- Транспорта кислорода гемоглобином;
- Синтеза мочевины;
- Транспорта водорода с помощью малат - аспартатного механизма.
6. При отравлении угарным газом происходит остановка тканевого дыхания, так как угарный газ
ингибирует один из важных ферментов внутренней мембраны митохондрий. Назовите его.
#Цитохромоксидаза;
- Цитохром Р450;
- Цитохром b;
- Цитохром c1;
- Цитохром с
7. При нормальных условиях внутренняя мембрана митохондрий почти на всем своем протяжении не проницаема для:
- кислорода;
- углекислого газа;
#H+;
- воды;
- азота.
8. Движущей силой для превращения АДФ в АТФ ферментом АТФ - синтетазой является:
- высокая концентрация АДФ в митохондрии;
- градиент АТФ на внутренней митохондриальной мембране;
- градиент глюкозы на плазматической мембране;
#градиент H+ на внутренней митохондриальной мембране;
- высокая концентрация NADH в цитозоле.
9. Термин «окислительное фосфорилирование» отражает процесс, в ходе которого:
- энергия ATФ используется для переноса протонов через внутреннюю мембрану митохондрии;
протонный градиент обеспечивает энергию для переноса электрона с субстрата на кислород;
- энергия ATФ используется для переноса электрона с субстрата на кислород;
#электроны, переносимые с субстрата на кислород создают протонный градиент, который является