Общая характеристика химического состава организма

Михайлов С.С.

Спортивная биохимия:

Учебник для вузов и колледжей физичес­кой культуры.

Биохимия изучает в самом общем виде химическую сторону жизни. Обычно выделяют три главные задачи, стоящие перед этой научной дисциплиной:

1. Изучение химического состава живого организма, строения и
свойств молекул, из которых он состоит.

2. Изучение обмена веществ, т. е. химических превращений, кото­
рым подвергаются входящие в организм молекулы (раздел биохимии,
решающий эти задачи, называется «Общая биохимия»).

3. Изучение особенностей химического состава и обмена веществ
отдельных представителей живого мира(например, у микробов, расте­
ний, животных), изучение химического состава и обмена веществ при
различных заболеваниях и при поступлении в организм экзогенных
веществ (ядов, лекарственных средств). К этой задаче также относится
изучение влияния на организм разнообразных физических нагрузок, в
том числе применяемых в спорте.

В целом раздел биохимии, занимающийся решением третьей задачи, называется «Функциональная, или частная, биохимия».

Направлением функциональной биохимии, исследующим влияние физических упражнений на организм спортсмена, является «Спортив­ная биохимия».

Биохимия как учебная дисциплина играет важную роль в подготов­ке специалистов в области физической культуры. Это положение мож­но обосновать следующим:

• Специалист в области физической культуры обязан в полной мере знать устройство объекта своей профессиональной деятельности, г. е. человека, должен иметь представление о химическом строении организма и о химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.

• Тренер и преподаватель физического воспитания должны знатьособенности обмена веществ во время физической работы и отдыха, использовать эти закономерности для рационального построения тре­нировочного процесса, для установления оптимальных сроков восста­новления.

Используя простейшие биохимические исследования, тренер и преподаватель физвоспитания должны уметь оценить соответствие физических нагрузок функциональному состоянию организма спортсмена, выявлять признаки перетренированности.

• Знание закономерностей биохимических процессов, протекающих при мышечной работе и при восстановлении, лежит в основе разработки новых методов и средств повышения спортивной работоспособности, развития скоростно-силовых качеств и выносливости, ускорения восстановления после тренировки.

Биохимия является базовой, фундаментальной дисциплиной,
создающей необходимые предпосылки для последующего освоения
других медико-биологических предметов (физиология, гигиена, спортивная медицина, валеология), а также теории и методики физической
культуры и ряда спортивно-педагогических дисциплин.

ОБЩАЯ БИОХИМИЯ

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ХИМИЧЕСКОГО СОСТАВА ОРГАНИЗМА

Организм человека имеет следующий химический состав: вода -60-65%, органические соединения -30-32%, минеральные вещест­ва - 4%.

Наибольшее значение для живых организмов имеют органические соединения. Важнейшими классами органических соединений, входя­щих в живые организмы, являются белки, нуклеиновые кислоты, уг­леводы и липиды.

БЕЛКИ.

Белки выполняют в организме очень важные функции. К ним в пер­вую очередь следует отнести: структурную, каталитическую, сократи­тельную, транспортную, регуляторную, защитную, а также энергетиче­скую. На долю белков в среднем приходится 1/6 часть от массы тела человека.

По строению белки - это высокомолекулярные азотсодержащие со­единения, состоящие из аминокислот.В состав белковых молекул мо­гут входить десятки, сотни и тысячи остатков аминокислот. Однако все белки, независимо от происхождения, содержат лишь 20 видов аминокислот.

Строение 20 разновидностей аминокислот, входящих во все белки, можно отразить следующей формулой:

У всех аминокислот можно выделить общую, одинаковую часть мо­лекулы, содержащую амино- и карбоксильную группы (выделена пунк­тирной рамкой). Другая же часть молекулы, обозначенная как радикал (R), у каждой из 20 аминокислот имеет специфическое строение, и аминокислоты отличаются друг от друга только радикалами. Аминокислоты, соединяясь друг с другом пептидной связью,обра­зуют длинные неразветвленные цепи - полипептиды.Пептидная связь возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной амино­кислоты и аминогруппы другой аминокислоты с выделением воды:

Nн₂ -сн-соон +Nн₂-сн-соон à

О Н

!! !

NН₂ -СН – С - N -СН - СООН

Пептидная связь

Пептидные связи обладают высокой прочностью, их образуют все аминокислоты.

В состав белковой молекулы входит один или несколько полипептидов.

Кроме пептидных, в белках обнаруживаются еще дисульфидные, водородные, ионные идругие связи.

Эти химические связи могут возникать между остатками аминокис­лот, которые входят в разные участки одного и того же полипептида или же находятся в разных полипептидах, но обязательно пространст­венно сближены. В первом случае благодаря таким связям полипеп­тидная цепь принимает определенную пространственную форму. Во втором случае с помощью непептидных связей полипептиды объеди­няются в белковую молекулу.

В итоге молекула белка является объемным, трехмерным образова­нием, имеющим определенную пространственную форму. Для удобства рассмотрения пространственного строения молекулы белка условно выделяют четыре уровня ее структурной организации.

Первый уровень пространственной организации белковой молекулы называется первичной структурой ипредставляет собой последова­тельность расположения аминокислот в полипептидных цепях. Фикси­руется эта структура прочными пептидными связями. Другими слова­ми, первичная структура характеризует химическое строение полипеп­тидов, образующих белковую молекулу. Каждый индивидуальный бе­лок имеет уникальную первичную структуру.

Второй уровень пространственной организации - вторичная структура- описывает пространственную форму полипептидных це­лей. Например, у многих белков полипептидные цепи имеют форму спирали. Фиксируется вторичная структура дисульфидными и различ­ными нековалентными связями.

Третий уровень пространственной организации - третичная струк­тура- отражает пространственную форму вторичной структуры. На­пример, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может укладываться в пространстве в виде глобулы, т. е. имеет шаровидную или яйцевидную форму. Стабилизируется третичная структура слабы­ми нековалентными связами, а также дисульфидными связями и поэто­му является самой неустойчивой структурой.

Пространственная форма всей белковой молекулы получила назва­ние конформация.Поскольку в молекуле белка наряду с прочными ковалентными связями имеются еще менее прочные (нековалентные) связи, то его конформация характеризуется нестабильностью и может легко изменяться. Изменение пространственной формы белка влияет на его биологические функции.

- Конформация, находясь в которой бе­лок обладает биологической активностью, называется нагивной. Лю­бые воздействия на белок, приводящие к нарушению этой конформации, сопровождаются частичной или полной утратой белком его биоло­гических свойств. Изменение конформации в небольших пределах об­ратимо и является одним из механизмов регуляции биологических функций белков в организме.

Четвертичной структуройобладают только некоторые белки. Чет­вертичная структура - это сложное надмолекулярное образование, со­стоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первич­ную, вторичную и третичную структуры. Каждый белок, входящий в состав четвертичной структуры, называется субъединицей. Например, белок крови гемоглобин состоит из четырех субъединиц двух типов (α и β) и имеет строение α₂β₂- Ассоциация субъединиц в четвертичную структуру приводит к возникновению нового биологического свойства, отсутствующего у свободных субъединиц. Например, формирование четвертичной структуры в ряде случаев сопровождается появлением каталитической активности, которой нет у отдельных субъединиц.

Объединяются субъединицы в четвертичную структуру за счет сла­бых нековалентных связей, и поэтому четверичная структура неустой­чива и легко диссоциирует на субъединицы. Образование и диссоциа­ция четвертичной структуры является еще одним механизмом регуля­ции биологических функций белков.

Из всех структур белка кодируется только первичная. За счет ин­формации, заключенной в молекуле ДНК, синтезируются полипептид­ные цепи (первичная структура). Высшие структуры (вторичная, тре­тичная, четвертичная) возникают самопроизвольно в соответствии со строением полипептидов.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ.

Белки делятся на простые(протеины) и сложные(протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот. К простым белкам, имеющимся в организме человека, относятся альбумины, глобули­ны, гистоны, белки опорных тканей.В молекуле сложного белка, кроме аминокислот, еще имеется неаминокислотная часть, назы­ваемая простетической группой.В зависимости от строения простетической группы выделяют такие сложные белки, как фоефопротеиды(содержат в качестве простетической группы фосфорную ки­слоту), нуклеопротеиды(содержат нуклеиновую кислоту), гликопротеиды(содержат углевод), липопротеиды(содержат липоид), хромопротеиды(содержат окрашенную простетическую группу) и др.

Возможна и другая классификация белков, вытекающая из их про­странственной формы. В этом случае белки разделяются на два боль­ших класса: глобулярные и фибриллярные.

Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную или эллипсо­идную форму. Примером таких белков являются альбумины и глобу­линыплазмы крови.

Фибриллярные белки представляют собою вытянутые молекулы, у которых длина значительно превышает их диаметр. К таким бел­кам прежде всего необходимо отнести коллаген- самый распро­страненный белок у человека и высших животных, на долю которо­го приходится 25-30% от общего количества белков организма. Коллаген обладает высокой прочностью и эластичностью. Этот бе­лок широко распространен в организме, он входит в состав соедини­тельной ткани, и поэтому его можно обнаружить в коже, стенках со­судов, мышцах, сухожилиях, хрящах, костях, во внутренних орга­нах.

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

По своему строению нуклеиновые кислоты являются полинуклеотидами,состоящими из очень большого количества мононуклеотидов (нуклеотидов).Любой нуклеотид обязательно включает в себя азоти­стое основание(циклическое соединение, содержащее атомы азота и обладающее щелочными свойствами), углевод и фосфорную кислоту.

Азотистые основания бывают двух типов: пуриновые и пиримидиновые.

К пуриновым основаниям относятся аденин и гуанин,имеющие следующее строение:

NH₂

N

N

N NH Аденин

О

║ N

Н N

NH₂

N NH Гуанин

Пиримидиновыми основаниями являются урацил, тимин и цитозин:

О NH₂ O

║ I ║

HN N HN =CH₃

O= O= O=

NH NH NH

Урацил Цитозин Тимин

Углеводом, входящим в состав нуклеотидов, может быть рибоза или дезоксирибоза,находящиеся в циклической форме:

НО-СН₂ О ОН НО-СН₂ О ОН

	Н		Н

НО Н

Рибоза Дезоксирибоза

Азотистые основания присоединяются к первому углеродному ато­му (С) углевода. Азотистое основание, связанное с углеводом, называ­ется нуклеозидом.

Нуклеозиды, содержащие аденин и гуанин, называются соответст­венно аденозин и гуанозин,а нуклеозиды с пиримидиновыми основа­ниями получили названия: уридин, тимидин и цитидин.

Если в состав нуклеозида входит дезоксирибоза, то в название нуклеозида входит еще приставка «дезокси-». Например, нуклеозид, со стоящий из аденина и рибозы, называется «аденозин», а нуклеозид, со­держащий аденин и дезоксирибозу, носит название «дезоксиаденозин», или в сокращенном виде «д-аденозин».

Фосфорная кислота присоединяется эфирной связью к пятому атому углерода рибозы или дезоксирибозы. Поэтому нуклеотиды можно рас­сматривать как нуклеозидфосфаты.

Нуклеотиды, входящие в состав нуклеиновых кислот, имеют один остаток фосфорной кислоты, а свободные нуклеотиды могут содержать от одного до трех фосфатных остатков.

Название нуклеотидов состоит из трех частей: название нуклеозида, входящего в данный нуклеотид; числительное, показывающее количе­ство остатков фосфорной кислоты, и слово «фосфат»:

Например, нуклеотид, состоящий из аденина, рибозы и фосфорной кислоты, называется аденозинмонофосфат, или сокращенно АМФ, и имеет сле-

дующее строение:

АМФ

Нуклеотиды, входящие в нуклеиновые кислоты, соединяются друг с другом в длинные полинуклеотидные цепи эфирными связями, идущими от углевода одного нуклеотида к фосфорной кислоте соседнего:

> > > >

Аз. основание—углевод—фосфат

Схема строения ДНК.

Один виток каждой спирали содержит 10 нуклеотидов, диаметр двойной спирали около 2 нм*. Азотистые основания обеих цепей находятся внутри двойной спирали и соединены друг с другом водородными связями. Связывание (спаривание) азоти­стых оснований осуществляется строго определенным образом. Аденин всегда соединяется с тимином, а гуанин - с цитозином, причем все без исключения ос­нования одной цепи спарены с основа­ниями второй. Вследствие этого обе нуклеотидные цепи, образующие молекулу ДНК, имеют одинаковую длину и про­странственно соответствуют друг другу. Если в каком-то месте одной цепи нахо­дится аденин, то обязательно напротив него в другой цепи присутствует тимин, а напротив гуанина всегда располагается цитозин.

Такое пространственное соответствие двух полинуклеотидных це­пей ДНК получило название комплементарность.Принцип комплементарности лежит в основе таких важнейших про­цессов, как репликация(удвоение молекулы ДНК в процессе клеточно­го деления), транскрипция(передача генетической информации с моле­кулы ДНК информационной РНК в процессе синтеза белков) и трансля­ция(сборка из аминокислот белковой молекулы на рибосомах).

УГЛЕВОДЫ

Углеводы - это альдегидоспирты или кетоспирты и их производ­ные. В природе углеводы содержатся главным образом в растениях. В организме человека углеводов около 1%.

Основным природным углеводом является глюкоза,которая может находиться как в свободном виде (моносахарид), так и в составе олигосахаридов (сахароза, лактоза и др.) и полисахаридов (клетчатка, крах­мал, гликоген).

Эмпирическая формула глюкозы С₆Н₁₃О₆. Однако, как известно, глюкоза может иметь различные пространственные формы (ацикличе­скую и циклические). В организме человека почти вся глюкоза (сво­бодная и входящая в олиго- и полисахариды) находится в циклической α-пиранознойформе:

СН₂ОН

Н

НО

Н ОН ГЛЮКОЗА

Свободная глюкоза в организме человека в основном находится в крови, где ее содержание довольно постоянно и колеблется в узком диапазоне от 3,9 до 6,1 ммоль/л (70-110 мг%).

Другим углеводом, типичным для человека и высших животных, является гликоген.Состоит гликоген из сильно разветвленных моле­кул большого размера, содержащих десятки тысяч остатков глюкозы. Эмпирическая формула гликогена - (С₆Н₁₀О₅)п (С₆Н₁₀О₅ - остаток глю­козы).

Гликоген является запасной, резервной формой глюкозы. Основные запасы гликогена сосредоточены в печени (до 5-6% от массы печени) и в мышцах (до 2-3% от их массы).

Липиды

Липиды — группа разнообразных по строению веществ, обладающих одинаковыми физико-химическими свойствами: липиды не растворя­ются в воде, но хорошо растворимы в органических растворителях (ке­росин, бензин, бензол, гексан и др.).

Липиды делятся на жиры и жироподобные вещества (липоиды).

Молекула жира состоит из остатка спирта - глицеринаи трех остатков жирных кислот,соединенных сложноэфирной связью:

О

║

СН₂ — О— С — R₂

│ О

│ ║

СН — О — С — R₁

│ О

│ ║

СН₂ — О — С — R₃

Жирные кислоты, входящие в состав жиров, делятся на предельные, или насыщенные, (не имеют двойных связей) и непредельные, или не­насыщенные, (содержат одну или несколько двойных связей). Наибо­лее часто в состав природных жиров входят жирные кислоты, содер­жащие 16 или 18 атомов углерода (насыщенные: пальмитиновая, стеа­риновая; ненасыщенные: олеиновая, линолевая).

Отличаются друг от друга жиры разного происхождения набором жирных кислот.

Подобно углеводам жиры также являются важными источниками энергии для организма. 1г жира при полном окислении дает около 9 ккал энергии, в то время как при полном окислении 1 г углеводов или белков выделяется только около 4 ккал. Однако жиры по сравнению с углеводами труднее окисляются и поэтому используются организмом для получения энергии во вторую очередь.

Липоидыявляются обязательными компонентами всех биологиче­ских мембран. В организме человека имеются три класса липоидов: фосфолипиды, гликолипиды и стероиды.

Рибоза

ОН ОН

Аденозин

В упрощенном виде строение АТФ можно отразить схемой:

Аденин—-рибоза— Ф.К. -Ф.К. ~ Ф.К.

При использовании АТФ в качестве источника энергии обычно происходит отщепление путем гидролиза последнего остатка фосфор­ной кислоты:

АТФ + Н₂О -> АДФ + Н₃РО₄ + Q(энергия)

В физиологических условиях, т. е. при тех условиях, которые име­ются в живой клетке (температура, рН, осмотическое давление, концентрация реагирующих веществ и пр.), расщепление моля АТФ (506 г) сопровождается выделением 12 ккал, или 50 кДж* энергии. (1 ккал = 4,18 кДж.)

Главными потребителями энергии АТФ в организме являются:

• реакции синтеза;

• мышечная деятельность;

• транспорт молекул и ионов через мембраны (например, всасыва­ние веществ из кишечника, образование мочи в почках, формирование
и передача нервного импульса и др.).

Таким образом, биологическая роль АТФ заключается в том, что это вещество является универсальным аккумулятором энергии, своего рода энергетической «валютой» клетки.

Основным поставщиком АТФ является тканевое дыхание - завер­шающий этап катаболизма, протекающий в митохондриях всех клеток, кроме красных клеток крови (эритроцитов).

Полезная информация

В сутки взрослый человек, не выполняющий физической работы, вды­хает и выдыхает 8-10 м³ воздуха, из которого в легких извлекается и ис­пользуется организмом в обмене веществ 400-500 л кислорода.

В этих же условиях в сутки в процессе обмена веществ образуется и выделяется из организма 350—450 л углекислого газа.

Выполнение физических нагрузок приводит к значительному увеличе­нию потребления кислорода и выделению углекислого газа.

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ

Ферменты, или энзимы, - это особые белки, выполняющие роль катализаторов химических реакций. Практически все химические реак­ции в организме протекают с огромными скоростями благодаря уча­стию ферментов.

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Участок молекулы фермента, на котором происходит катализ, полу­чил название «активный центр». Если фермент по строению является простым белком, то его активный центр формируется только остатками аминокислот, которые обычно находятся в разных участках одной и той же полипептидной цепи или же в разных полипептидах, но про­странственно сближены. Другими словами активный центр образуется на уровне третичной структуры белка-фермента. У ферментов - слож­ных белков в состав активного центра часто входит их простетическая группа.

Образование активного центра из функциональных групп, довольно далеко отстоящих друг от друга в полипептидных цепях, но совмещен­ных пространственно в активном центре (т. е. на уровне третичной структуры белка), позволяет ферменту за счет конформационных изме­нений обеспечивать необходимое соответствие между активным цен­тром и молекулами реагирующих веществ (их обычно называют суб­стратами). Благодаря изменению конформации фермента происходит как бы «приспособление», «подгонка» активного центра к структуре молекул, превращение которых ускоряется данным ферментом.

Изменение конформации молекулы фермента является также одним из механизмов регуляции скорости ферментативных реакций. В активном центре обычно выделяют два участка - адсорбционный и каталитический.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

В любом катализе, осуществляемом ферментами, можно обнару­жить три обязательные стадии.

На первой стадии молекулы реагирующих веществ (субстрата) при­соединяются к адсорбционному участку активного центра фермента за счет слабых связей. Образуется фермент-субстратный комплекс, кото­рый может легко распадаться снова на фермент и субстрат, т. е. первая стадия ферментативного катализа полностью обратима. На этой стадии с помощью активного центра возникает благоприятная ориентация реа­гирующих молекул, что способствует их дальнейшему взаимодейст­вию.

На второй стадии с участием каталитического участка активного центра и молекул субстрата происходят различные реакции, характери­зующиеся низкой величиной энергии активации и поэтому протекаю­щие с большой скоростью. В результате этих реакций в конечном счете образуется либо продукт реакции, либо почти готовый продукт.

На третьей стадии происходит отделение продукта реакции от ак­тивного центра с образованием свободного фермента, способного при­соединять к себе новые молекулы субстрата. Если на второй стадии был получен почти готовый продукт, то он предварительно превраща­ется в продукт, который затем отделяется от фермента.

Схематично стадии ферментативного катализа можно представить следующим образом:

I стадия II стадия Ш стадия

Е + S à [ E – S ] à E + P

фермент Химически Продукт

преобразованный

фермент-субстратный комплекс,

где (S– субстрат реакции, P - продукт или почти готовый продукт реакции).

В клетках ферменты, катализирующие многостадийные химические процессы, часто объединяются в комплексы, называемые мультиферментными системами. Эти комплексы структурно связаны с органои­дами клеток или же встроены в биомембраны. Объединение отдельных ферментов в единый комплекс позволяет одновременно ускорять все последовательные стадии превращения какого-либо субстрата.

В некоторых случаях в катализе наряду с белком-ферментом еще участвует низкомолекулярное (небелковое) соединение, называемое коферментом. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины. Строение и механизм действия коферментов будут рас­смотрены при описании химических реакций, в которых они принима­ют участие.

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ

Различают два вида специфичности ферментов: специфичность дей­ствия и субстратную специфичность.

Глюкоза + Фосфорная кислота (1) Глюкозо-1-фосфат (2) Фруктозо-6-фосфат (3)

Специфичность действия - это способность фермента катализиро­вать только строго определенный тип химической реакции. Если суб­страт может вступать в разные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент. Например, широко распространенный в клетках глюкозо-6-фосфат (производное глюкозы) подвергается различным превра­щениям:

Глюкозо – 6 - фосфат

Отщепление от этого субстрата фосфорной кислоты происходит под действием фермента фосфатазы (1).При этом фосфатаза катализирует только реакцию отщепления фосфорной кислоты, никакие другие пре­вращения глюкозо-6-фосфата этот фермент не ускоряет. Другое воз­можное превращение глюкозо-6-фосфата осуществляется с участием фермента мутазы (2).В этом случае глюкозо-6-фосфат переходит в глюкозо-1-фосфат. Еще один фермент – изомераза (3)- вызывает превраще­ние глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат.

Таким образом, каждый фермент катализирует только одну из всех возможных реакций, в которые может вступать субстрат. Специфич­ность действия определяется в основном особенностями строения ката­литического участка активного центра фермента.

Субстратная специфичность- способность фермента действовать только на определенные субстраты.

Различают две разновидности субстратной специфичности: абсо­лютнуюи относительную.

Фермент, обладающий абсолютной субстратной специфичностью, катализирует превращения только одного субстрата. На другие вещест­ва, даже очень близкие по строению к этому субстрату, фермент не действует. Примером фермента с абсолютной субстратной специфич­ностью является аргиназа- фермент, отщепляющий от аминокислоты аргининамочевину. Аргинин - единственный субстрат аргиназы.

Относительная (групповая) субстратная специфичность - это спо­собность фермента катализировать превращения нескольких похожих по строению веществ. Обычно эти вещества обладают одним и тем же типом химической связи и одинаковой структурой одной из химиче­ских группировок, соединенных этой связью. Например, фермент пеп­синрасщепляет пептидные связи в белках любого строения.

Субстратная специфичность обусловлена главным образом структу­рой адсорбционного участка активного центра фермента.

ИЗОФЕРМЕНТЫ

Изоферменты (изоэнзимы) - различные молекулярные формы фермента, катализирующие одну и ту же химическую реакцию. Обыч­но между изоферментами одного и того же фермента имеются различия

Впервичной структуре, т. е. у изоферментов может быть различный на­бор и последовательность аминокислот в пол и пептидной цепи. Но эти различия, как правило, не затрагивают структуру каталитического уча­стка активного центра, и поэтому изоферменты одного и того же фер­мента ускоряют одну и ту же химическую реакцию. Различия в амино­кислотном составе молекул изоферментов вне каталитического участка приводят к изменениям их физико-химических свойств и субстратной специфичности.

Амилаза слюны - 6,8-7,0

щелочная фосфатаза плазмы крови - 9,0-10,0

Влияние кислотности среды на скорость ферментативных реакций обусловлено тем, что при изменении кислотности меняется конформа-ция всей белковой молекулы фермента, в том числе изменяется кон-формация активного центра и его способность осуществлять катализ.

V

V

рН 1,5 7,0

Рис. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН

(1 - пепсин, 2 - амилаза, 3 - щелочная фосфатаза)

При рН-оптимуме фермент находится в оптимальной для проявления каталитических свойств конформации. При небольшом отклонении ве­личины кислотности от рН-оптимума наблюдается незначительное изменение конформации, носящее обратимый характер. При значитель­ном отклонении от рН-оптимума (в сильнокислой и сильнощелочной среде) происходит необратимая денатурация ферментного белка, при­водящая к полной утрате каталитической активности.

При работе с ферментами в лабораторных условиях в реакционную среду вводят буферные растворы, рН которых соответствует рН-оптимуму изучаемых ферментов.

Ингибиторы ферментов

Скорость ферментативной реакции существенно зависит от присут­ствия ингибиторов и активаторов.

Ингибиторы(I) - это химические соединения (обычно низкомоле­кулярные), которые, находясь в низких концентрациях, избирательно тормозят определенные ферментативные реакции. При этом ингибитор всегда присоединяется к ферменту с образованием фермент-ингибиторного комплекса. Фермент, связанный с ингибитором, теряет свою каталитическую активность.

Если связи между ферментом и ингибитором прочные, то действие ингибитора носит необратимый характер, и торможение нарастает во времени вплоть до полного прекращения ферментативной реакции:

Е + I à Е 1

Такие ингибиторы называются необратимыми.Примером необра­тимых ингибиторов являются фосфорорганические соединения (табун, зарин, дихлофос, карбофос и др.), избирательно и необратимо угне­тающие важнейший фермент организма холинэстеразу, участвующую в передаче нервных импульсов.

Если ингибитор присоединяется к ферменту за счет непрочных свя­зей, то торможение фермента является обратимым и не зависит от вре­мени:

àß

Е+I Е1

Ингибиторы такого типа называются обратимыми.

В свою очередь, обратимые ингибиторы делятся на две разновидно­сти: конкурентные и неконкурентные.

Конкурентные ингибиторы присоединяются к активному центру фермента, т. е. к тому же участку поверхности фермента, что и суб­страт. Поэтому между ингибитором и субстратом идет конкуренция за присоединение к активному центру. Занимая активный центр, ингиби­тор тем самым препятствует образованию фермент-субстратного ком­плекса - первой стадии ферментативного катализа. Конкурентные ин­гибиторы обычно по строению похожи на субстрат.

Неконкурентные ингибиторы присоединяются к ферменту вне ак­тивного центра. Этот участок поверхности фермента называется алло-стерический центр(т. е. находящийся в другом месте по сравнению с активным центром).

Присоединение неконкурентного ингибитора к аллостерическому центру вызывает неблагоприятное изменение пространственной струк­туры (конформации) всей молекулы фермента, в том числе и активного центра. В результате каталитические свойства фермента снижаются.

Неконкурентные ингибиторы участвуют в регуляции скорости ферментативных реакций, протекающих в организме. В роли неконку­рентных ингибиторов могут быть гормоны, конечные и промежуточ­ные продукты ферментативных реакций, ионы металлов, лекарствен­ные вещества.

Активаторы ферментов

Активаторы- вещества, избирательно повышающие скорость оп­ределенных ферментативных реакций. Активаторы, подобно неконку­рентным ингибиторам, присоединяются обратимо к аллостерическому центру фермента. Но в этом случае изменение конформации фермента будет благоприятным для функционирования активного центра, что приводит в итоге к повышению скорости ферментативной реакции. В организме активаторами являются некоторые гормоны, промежуточ­ные продукты метаболических процессов, ионы металлов, а также ле­карственные препараты.

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ

Как уже отмечалось, в процессе обмена веществ в организме проис­ходят различные реакции окисления, которые объединяют термином биологическое окисление.

Основным типом биологического окисления является тканевое ды­хание, протекающее в клеточных митохондриях (в связи с этим ткане­вое дыхание еще называется митохондриальным окислением).

ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ

Тканевое дыхание - это основной способ получения АТФ, исполь­зуемый всеми клетками организма (кроме красных клеток крови).

В процессе тканевого дыхания от окисляемого вещества отнимают­ся два атома водорода (два протона и два электрона) и по дыхательной цепи, состоящей из ферментов и коферментов, передаются на молеку­лярный кислород - О₂₎ доставляемый кровью из воздуха во все ткани организма. В результате присоединения атомов водорода к кислороду образуется вода. За счет энергии, выделяющейся при движении элек­тронов по дыхательной цепи, в митохондриях осуществляется синтез АТФ из АДФ и фосфорной кислоты. Обычно образование одной моле­кулы воды сопровождается синтезом трех молекул АТФ.

В упрощенном виде тканевое дыхание может быть представлено следующей схемой:

АН₂ + 1/2 О₂ à А + Н₂О

Окисленное вещество

Окисляемое вещество

3 АДФ + 3 Н₃РО₄ à ЗАТФ

В качестве субстратов окисления (т. е. веществ, от кот