Аминокислоты – это органические соединения, которые содержат две функциональные группы: аминогруппу – NH2 и карбоксильную группу – COOH, связанные с углеводородным радикалом.

Строение первого представителя данного класса – аминоуксусной кислоты

СН₂ – С = О

| |

NH₂ ОН

Изомерия и номенклатура:

Правила тривиальной и систематической номенклатуры

Исторические названия незаменимых аминокислот

-Какие виды изомерии характерны для этих соединений?

1. изомерия углеводородного скелета

2. изомерия положения функциональной группы

3. оптическая изомерия

Оптически активные вещества встречаются в виде пар антиподов-изомеров, физические и химические свойства которых одинаковы, за исключением одного – способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны.

Различают D-аминокислоты и L-аминокислоты.

Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запах.

Классификация аминокислот.

Аминокислоты делят на:

• Природные

Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот – незаменимые(не синтезируются в организме человека), поступают с пищей.

• Синтетические

Получают кислотным гидролизом белков, либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном, а затем аммиаком.

2) Химические свойства аминокислот: взаимодействие со щелочами, кислотами и друг с другом (реакция поликонденсации).

1) Образование солей это амфотерные соединения, поэтому они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями.-. Аминокислоты

-Аминокислоты способны также образовывать устойчивые комплексные соли с ионами некоторых двухвалентных металлов: Cua²⁺, Ni²⁺, Zn²⁺, Co²⁺. С ионами Cu²⁺ получаются кристаллические хелатные соли синего цвета, которые используются для выявления, выделения и очистки аминокислот (качественная реакция).

2) Реакции по карбоксильной группе

3) Реакции по аминогруппе

4) Реакции аминокислот под действием ферментов

5. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом

NH₂ –CH₂ –COOH + NH₂ –CH₂ –COOH → NH₂ –CH₂ –CO-NH–CH₂ –COOH + Н₂О

дипептид

-СО–NH – пептидная группа (амидная группа)

3) Пептидная связь и полипептиды.

α-Аминокислоты могут ковалентно связы­ваться друг с другом с помощью пептидных свя­зей.Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH-R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление мо­лекулы воды .

При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды.Час­то в названии таких молекул указывают количе­ство входящих в состав олигопептида аминокис­лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоя­щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел­ков, называют «аминокислотные остатки».Амино­кислотный остаток, имеющий свободную амино­группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп­пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи­шутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо­собна к свободным вращениям (хотя ограниче­на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз­личные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептид­ной связи. В результате боковые радикалы ами­нокислот находятся на наиболее удалённом рас­стоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными.

В организме человека вырабатывается мно­жество пептидов, участвующих в регуляции раз­личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей­ствием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф­фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

4) Применение аминокислот на основе свойств.

Аминокислоты, преимущественно α-аминокислоты, необходимы для синтеза белков в живых организмах. Нужные для этого аминокислоты человек и животные получают в виде пищи, содержащей различные белки. Последние подвергаются в пищеварительном тракте расщеплению на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются белки, свойственные данному организму. Некоторые аминокислоты применяются в медицинских целях. Многие аминокислоты служат для подкормки животных.

Производные аминокислот используются для синтеза волокна, например капрона.

Вопросы для самоконтроля

ü Что такое кислота?

ü Что такое функциональная группа?

ü Какие вы помните функциональные группы?

ü Что такое аминогруппа?

ü Какими свойствами обладает аминогруппа?

ü Какими свойствами обладает кислота?

ü Как вы считаете, какую реакцию среды будет давать молекула, содержащая кислотную и основную группу?

ü ТЕСТ

ü 1 вариант.

ü 1) В состав аминокислот входят функциональные группы:

ü а) -NH2 и –ОН

ü б) -NH2 и –СОН

ü в) -NH2 и –СООН

ü г) -ОH и –СООН

ü 2. Аминокислоты можно рассматривать как производные:

ü а) алкенов;

ü б) спиртов;

ü в) карбоновых кислот;

ü г) углеводов.

ü 3. Аминокислоты вступают в реакцию

ü а) полимеризацию;

ü б) поликондесацию;

ü в) нейтрализацию.

ü 4.Связь между аминокислотами в полимере:

ü а) водородная;

ü б) ионная;

ü в) пептидная.

ü 5. Незаменимые аминокислоты - это …

ü 2 вариант.

ü 1.Общая формула аминокислот:

ü а)R-СН2 (NH2)-СООН;

ü б) R-СООН;

ü в) R-СОН;

ü г) R-ОН.

ü 2. В растворе аминокислот среда

ü а) щелочная;

ü б) нейтральная;

ü в) кислотная .

ü 3. Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом при этом образуя:

ü а) углеводы;

ü б) нуклеиновые кислоты;

ü в) полипептиды;

ü г)крахмал.

ü 4. Аминокислоты – это...

ü а) органические основания;

ü б) кислоты

ü в) органические амфотерные соединения.

ü 5. Аминокислоты применяют в …

ü Из каких неорганических веществ можно получить аминоуксусную кислоту? Напишите соответствующие уравнения реакций.

ü Задача.Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их

ПЛАН ЗАНЯТИЯ № 19

Дисциплина:Химия.

Тема:Белки.

Цель занятия: Изучить первичную, вторичную, третичную структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции. Биологические функции белков.

Планируемые результаты

Предметные: сформированность представлений о месте химии в современной научной картине мира; понимание роли химии в формировании кругозора и функ­циональной грамотности человека для решения практических задач;

Метапредметные: использование различных видов познавательной деятельности и основных интеллектуальных операций (постановки задачи, формулирования гипотез, анализа и синтеза, сравнения, обобщения, систематизации, выявления причинно-следственных связей, поиска аналогов, формулирования выводов) для решения поставленной задачи;

Личностные: чувство гордости и уважения к истории и достижениям отечественной хими­ческой науки; химически грамотное поведение в профессиональной деятельности и в быту при обращении с химическими веществами, материалами и процессами;

Норма времени:2 часа

Вид занятия:Лекция.

План занятия:

1. Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.

2. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.

3. Биологические функции белков.

Оснащение:Учебник.

Литература:

1. Химия 10 класс: учеб. для общеобразоват. организаций с прил. на электрон. Носителе (DVD) / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М.:Просвещение, 2014. -208 с.: ил.

2. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования / О.С.Габриелян, И.Г. Остроумов. – 5 - изд., стер. – М.: Издательский центр «Академия», 2017. – 272с., с цв. ил.

Преподаватель:Тубальцева Ю.Н.

Тема 19. Белки.

План:

1. Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.

2. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.

3. Биологические функции белков.

1) Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.

1 – Состав белка: С – 54%, О – 23%, Н – 7%, N – 17%, S – 2% и другие: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn

В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским.

2 - Белки – ВМС – протеины

“Протос” от греческого – “первичный, важнейший”. Белки – природные полимеры, состоящие из АК.

Mr (альбумина)=36000

Mr (миозина)=150000

Mr (гемоглобина)=68000

Mr (коллагена)=350000

Mr (фибриногена)=450000

Формула белка молока – казеина C₁₈₉₄H₃₀₂₁O₅₇₆N₄₆₈S₂₁

Белки – это природные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), построенные из альфа-аминокислот, соединенных особой пептидной связью. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M r белка от 10 000 до нескольких миллионов.

Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).

3 -

4 -20 АК – “кирпичики” белкового здания, соединяя их в разном порядке, можно выстроить неисчислимое множество веществ с самыми разными свойствами. Химики пытаются расшифровать строение белковых молекул-великанов. Задача эта очень трудная: природа тщательно прячет “чертежи”, по которым выстроены эти частицы.

В 1888 году русский биохимик А.Я. Данилевский указал на то, что в молекулах белков содержатся повторяющиеся пептидные группы атомов –С–N–

В начале ХХ столетия немецкому ученому Э.Фишеру и другим исследователям удалось синтезировать соединения, в молекулы, которых входило 18 остатков различных АК, соединенных пептидными связями.

5 - Первичная структура белка – это последовательное чередование АК (полипептидная цепь ППЦ). Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль образуется благодаря многочисленным водородным связям между группами.

– СО– и –NH–

Такая структура белка называется вторичной. В пространстве закрученная спираль ППЦ образует третичную структуру белка, которая поддерживается взаимодействием разных функциональных групп ППЦ.

–S–S– (дисульфидный мостик)

–СООН и –ОН (сложноэфирный мостик)

–СООН и –NH₂ (солевой мостик)

Некоторые белковые макромолекулами могут соединяться друг с другом и образовывать крупные молекулы. Полимерные образования белков называются четвертичными структурами (гемоглобин только при такой структуре способен присоединять и транспортировать О₂ в организм)

2) Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.

1. Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других – происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация.

Денатурация – это изменение третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы под влиянием внешних факторов (повышение или понижение температуры, давления, механического воздействия, действия химических реагентов, УФ – излучения, радиации, ядов, солей тяжелых металлов (свинец, ртуть и др.))