Аминокислоты,входящие в состав белков,их строение и свойства. Пептидная связь. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств от первичной структкры.

Аминокислоты — органические кислоты, у которых атом водорода a-углеродного атома замещен на аминогруппу –NH₂

_1.В составе белков 20 альфа-а-т,общая формула кот:

2.А-ты различаются по строению,размерам,св-м радикалов,присоединенных к альфа углеродному атому.Функц. группы а-т определяют особенности св-в разных альфа а-т:

-анионные гр-пы –СОО; катионные гр-пы –NH3,=NH, -NH-C=NH2

/ /

NH2

-полярные незаряженные гр-пы: -ОН, -CONH2, -SH; неполярные : -СН3; алифатические цепи,ароматические циклы

Пролин в отличие от других 19 мономеров белков иминокислота,радикал в пролине связан как с альфа углеродным атомом,так и с аминогруппой.

Некоторые функц. гр-пы в радикалах а-т появляются после синтеза белка.

3. А-ты различаются по их растворимости в воде. Это связано со СП-тьюрадикалов вз-ть с водой(гидрироваться). К гидрофильным относятся радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функц. гр-пы. К гидрофобным относятся радикалы,содержащие метильные гр-пы , алифатические цепи или циклы.

4. Пептидные связи соединяют а-ты в пептиды. Альфа –корбоксильная группа 1й а-ты может реагировать с альфа-иминогруппой другой а-ты с обр-м пептидной связи.

Пептидные цепи белков представляют собой полипептиды,те линейные полимеры альфа а-т,соединен пептид связью.

Первичная структура белка несет информ. о его пространственной структуре. Первичная структура белка - это последовательность ковалентно связанных пептидными связями аминокислот, составляющих белок.Пептидная связьобразуется за счет a-карбоксильной группы одной аминокислоты и a-аминной группы другой что a-аминогруппа находится слева, а a-карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.

3.Конформация пептидных цепей в белках(вторичная и третичная структура)вторичная-пространственная структура, обр-ся в результате вз-вияй между функц. группами пептидного остова. альфа-спираль и бета-спираль. В Альфа-спирали водородные св-зи обр-ся между атомом кислорода карбокс. гр-пы и водородом амидного азота через 4 а-ты; боковые цепи а-х остатков нах на периферии спирали Ветта-структура обр между линейными областями одной полипептид. цепи,обр-я складки. Полипептидные цепи или их части могут обр-ть параллельные и антипараллельные бета структуры.

третичная-трехмерная пространственная структура,обр-ся за счет вз-й между радикалами а-т,СПС располагаться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи.

Третичная структура формируется в результате нековалентных взаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.) боковых радикалов, обрамляющих a-спирали и b-складки, и непериодических фрагментов полипептидной цепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить:

а) дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина;

б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой);

в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);

г) водородные связи между группами -СО - и -NH-;

Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность.

конформационная лабильность-спс. белков к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и обр-я других слабых связей.

5.Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация.Факторы,вызывающие денатурацию.

Денатурация-разрушение их нативной конформации,вызван разрывом связей ,стабилизирующих пространств. структуры,при действии денатурирующих агентов.

1. никальная трехмерная структура каждого белка разрушается , и все молекулы одного белка приобретают случайную конформацию
2. радикалы а-т ,форм активный центр, оказываются пространственно удаленными друг от друга,те разруш спецеф. центр связывания белка с лигандом
3. гидрофобные радикалы оказываются на пов-ти молекулы=создаются условия для агрегации белков(агрегаты белков выпадают в осадок)
4. разрушаются 2е 3е 4е структуры

факторы:высокая температура-разруш слабых связей в белке; кислоты и щелочи-изменение ионизации иогенных групп,разрыв ионных и водородных связей; мочевина-разруш внутримолек. водородных связей и из-за обр-я водород связей+мочевина; спирт, фенол, хлорамин-разруш гидрофобных и водород связей ; соли тяжелых металлов-обр-е нераствор солей белков и ионов тяжелых металлов

4. Четвертичная стуктурабелков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков и их денатурация.

Сущность такой структуры в объединении несколько полимерных цепей были в единый комплекс. Такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе (гемоглобин, вирус табачной мозаики, фосфорилаза, РНК-полимераза). Субъединицы принято обозначать греческими буквами (так у гемоглобина имеется по две a и b субъединицы). Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — оно увеличивает степень насыщения кислородом.

Четвертичная структура ( клубок белков)

Четвертичная структура стабилизируется в основном силами слабых воздействий:

а) водородная; б) гидрофобная; в) ионные; г) ковалентные (дисульфидные, пептидные).

гемоглобин-олигомерный белок,функция которого регулируется различными лигандами.

1. Гемоглобин- сложн олигомер белок,сод в эритроцитах. Он состоит из 4х протомеров, содиненных нековалентными связями.
2. гемоглобин-белок,родмтвенный миоглобину. Вторичная и четвертичная стр-ра их сходны.,значит они могут приобретать сходные пространственные стр-ры.
3. каждый протомер гемоглобина в белке связан с небелковой частью-гемом и 3 другими протомерами.
4. соединение белковой части гемоглобина с гемом :гидрофобные части гемма окружены гидрофобными радикаламиа-т за исключением Гис F8 и Гис Е7,кот располож по обе стороны от плоскости гемма и играют роль в связывании гемоглобина с О2.

ф-ции:быстое насыщение кислородом в легких; СПС отдавать кислород в капиллярах тканей при относ высоком парциальном давлении кислорода; возможность регуляции сродства гемоглобина к О2.

Гис Е7 создает условия для связывания кислорода с гемом и ослабляет взаимодействие гемма с СО.

1. в центре тетрамерной молек нах полость,ее обр-т а-ные остатки всех 4-х протомеров
2. в молекуле диоксигем. есть дополнительные ионные св-зи,соед. протомеры.
3. централ полость –место присоединения 2,3-бифосфоглицрата к гемоглобину.
4. 2,3-БФГ+гемоглобин=аллостерический,а его центр-аллостерический центр.
5. 2,3 =-БФГ имеет сильный отрицат заряд+с 4 положительно заряж группами2бетта-цепей

денатурация-потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.