Одну из следующих пар аминокислот
1. глутамат и лизин
2. глутамат и лейцин
3. лейцин и лизин
Лейцин и валин
5. валин и глутамат
#q119
Денатурация белка связана с
Нарушением третичной структуры
2. нейтрализацией зарядов
3. снятием гидратной оболочки
4. образованием функциональных комплексов с другими белками
Потерей нативных биологических свойств
#q120
Третичную структуру белков стабилизируют связи
1. сложноэфирные
Гидрофобные
Водородные
Ионные
Дисульфидные
#q121
Нингидриновая реакция не дает окраски с
1. простыми белками
2. дипептидами
3. трипептидами
4. свободными аминокислотами
Карбоновыми кислотами
#q122
Коллаген содержит наибольшее количество остатков аминокислоты
1. гистидина
Глицина
3. аспарагина
4. лейцина
5. глутамата
#q123
Аминокислоты, незаменимые для человека
Лейцин
2. аланин
Фенилаланин
4. пролин
5. аспарагин
#q124
Производным янтарной кислоты является
1. глутаминовая кислота
2. гистидин
3. пролин
4. триптофан
Аспарагиновая кислота
#q125
Молекулярную массу белков можно определить
По аминокислотному составу
2. диализом
3. ионообменной хроматографией
4. колориметрически
Гель-фильтрацией
#q126
Альбумины растворимы в
Дистиллированной воде
2. фосфатном буфере, pH=6,8
Полунасыщенном растворе сульфата аммония
4. полунасыщенном растворе сульфата меди
5. насыщенном растворе сульфата аммония
#q127
Смесь белков с различной молекулярной массой можно
Разделить
Гель-фильтрацией
Ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным
Размером пор
3. диализом
Ультрацентрифугированием
Высаливанием
#q128
Положительную ксантопротеиновую реакцию дают
Фенилаланин
2. метионин
Триптофан
4. аргинин
5. аспарагин
#q129
Шапероны участвуют в образовании
1. первичной структуры белков
2. первичной структуры нуклеиновых кислот
Третичной структуры белков
4. четвертичной структуры белков
5. сложных белковых комплексов
#q130
Гидрофильными аминокислотами являются
1. фенилаланин
2. лейцин
Треонин
Серин
5. аланин
#q131
Фолдинг белка - это
1. формирование первичной структуры
2. модификация аминокислотных остатков
Формирование третичной структуры
4. транспорт в митохондрии
#q132
Аминокислоты, незаменимые для человека
Изолейцин
2. аланин
3. глицин
Валин
5. аспарагин
#q133
Гидрофильные аминокислоты – аминокислоты с положительным зарядом в радикале
Гистидин
2. валин
Аргинин
Лизин
5. изолейцин
#q134
Аминокислота, являющаяся производным глутаровой кислоты
1. аспарагиновая кислота
Глутаминовая кислота
3. аргинин
4. лизин
5. гистидин
#q135
Избыточным отрицательным зарядом обладают аминокислоты
1. аспарагин
2. глутамин
Глутамат
4. аргинин
Аспартат
#q136
Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя
Трихлоруксусную кислоту
Гидроксид натрия
Сульфат меди
4. сульфат аммония
#q137
Положительно заряженные белки
1. альбумины
2. глобулины
3. глутелины
Гистоны
Протамины
#q138
К простым белкам нельзя отнести – сложные белки
1. протамины
Миоглобин
3. гистоны
Флавопротеины
Гемоглобин
#q139
Для очистки белков от солей используют методы
Гель-фильтрации
Диализа
3. бумажной хроматографии
4. гидролиза
5. все вышеперечисленные
#q140
Положительную реакцию Фоля дают
1. триптофан
2. гистидин
Метионин
4. треонин
Цистеин
#q141
Наиболее прочные связи в молекуле белка
Пептидные
2. дисульфидные
3. водородные
4. ионные
5. гидрофобные
#q142
Субъединичный состав олигомерных белков определяет
1. первичную структуру
2. вторичную структуру
3. третичную структуру
Четвертичную структуру
5. доменное строение
#q143
Фермент амилаза относится к
1. оксидоредуктазам
Гидролазам
3. лиазам
4. синтетазам
5. изомеразам
#q144
Смесь ферментов нельзя разделить
1. высаливанием
Диализом
3. гель-фильтрацией
4. электрофорезом
5. ионообменной хроматографией
#q145
Фермент, который катализирует превращение альдоз в кетозы должен быть
Отнесен к классу
1. оксидоредуктаз
2. трансфераз
3. гидролаз
Изомераз
5. лиаз
#q146
Фермент холинэстераза гидролизует связи
Сложноэфирные
2. гликозидные
3. пептидные
4. дисульфидные
5. водородные
#q147