Средний химический состав коровьего молока

Молоко представляет собой биологическую жидкость, которая обра­зуется в молочной железе млекопитающих и предназначена для вскарм­ливания новорожденного. Средний упрошенный состав ко­ровьего молока представлен на рис. 1.

Химический состав молока не только определяет его пищевую и био­логическую ценность, но и влияет на технологическую переработку, вы­ход и качество готовой продукции.

Содержание отдельных компонентов в молоке не постоянно, оно изменя­ется в зависимости от стадии лактации, породы животных, состояния здоровья кормов, времени года, возраста, индивидуальных особенностей, условий со­держания, техники доения и т.д.

Рис.1. Средний химический состав коровьего молока

Вода в составе молока

Вода выполняет разнообразные функции и играет важную роль в био­химических процессах. Она является растворителем органических и не­органических веществ. В водной среде проходят все многочисленные реакции живого организма. В некоторых реакциях вода принимает не­посредственное участие (реакции гидролиза, окисления веществ и др.).

В молоке содержится в среднем 88 % воды (с колебаниями от 86 до 89 %). Вода, входящая в состав молока и молочных продуктов, неоднородна по физико-химическим свойствам, и роль ее неоди­накова.

Большая часть воды молока (84,5 - 85%) находится в свободном состоянии, т. е. может при­нимать участие в биохимических реакциях. Сво­бодная вода молока представляет собой раствор различных органических и неорганических ве­ществ (сахара, солей и пр.). Ее легко можно пре­вратить в состояние льда при замораживании мо­лока или удалить при сгущении и высушивании.

Меньшая часть (3 - 3,5%) воды находится в связанном состоянии. Существует 2 формы связи воды в молоке:

1. Адсорбционно связанная вода удерживается молекулярны­ми силами около поверхности коллоидных час­тиц (белков, фосфолипидов, полисахаридов). При адсорбировании диполи воды располагают­ся несколькими слоями вокруг гидрофильных центров белковой молекулы (рис.2).

Рис. 2. Схема гидратной оболочки белковой молекулы:

1 – диполи воды; 2 - белок

Первый слой (ориентированные неподвижные молекулы воды, прочно связанные с белком) на­зывают гидратной или водной оболочкой. От свойств гидратных оболочек зависит стабильность белковых частиц, а также жировых шари­ков молока. Последующие слои молекул воды связаны с белком менее прочными связями, и по свойствам она не отличается от свободной воды.

2. Особая форма связанной воды - химически связанная вода. Это вода кристаллогидратов, или кристаллизационная вода. В молоке кристалли­зационная вода связана с кристаллами молочного сахара (С₁₂Н₂₂0₁₁ Н₂0).

Связанная вода по своим свойствам отличается от свобод­ной. Она не замерзает при низ­ких температурах (ниже - 40°С), не растворяет соли, сахар. Связанную воду нельзя удалить из молока при высушивании. По количеству связанной воды обычно судят о гидро­фильности белков, т.е. способ­ности связывать всю влагу (влагу первого и последующих слоев).

Контрольные вопросы:

1. Каков средний химический состав коровьего молока?

2. Массовые доли каких составных частей молока контролируются на молочных предприятиях?

3. В каком состоянии находится вода в молоке?

Лекция 3

БЕЛКИ МОЛОКА

Общая характеристика, аминокислотный состав

И структура белков

Белки - высокомолекулярные полимерные соединения, построен­ные из аминокислот. В их состав входит около 53 % углерода, 7% водоро­да, 22% кислорода, 15 - 17% азота и от 0,3 до 3% серы. В некоторых бел­ках присутствуют фосфор, железо и другие элементы.

Все белки в зависимости от их строения и свойств делятся на две груп­пы:

· простые, или протеины (от греч. protos - первый, важнейший) они состоят только из аминокислот;

· слож­ные, или протеиды, в молеку­ле протеидов помимо белковой части имеются соединения небелковой природы.

Белки выполняют многочисленные биологические функции - струк­турную, транспортную, защитную, каталитическую, гормональную и др.

В состав белков входят остатки 20 различных аминокислот. Общая формула аминокислот следующая:

H

R-C-COOH

NH₂

Все аминокислоты содержат аминогруппу NH₂, имеющую основной характер, и карбоксильную группу СООН, несущую кислые свойства.

Белкам свойственны различные структуры. Последовательность ами­нокислотных остатков в полипептидной цепи называют первичной струк­турой белка (рис. 3, а).Она специфична для каждого белка.

В молекуле белка полипептидная цепь частично закручена в виде α-спирали, витки которой скреплены водородными связями.

Вид спирали характеризует вто­ричную структуру (рис. 6, б).Возможна также слоисто-складчатая структура.

Пространственное расположение полипептидной цепи определяет тре­тичную структуру белка (рис. 3, в). В зависимости от простран­ственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков мо­жет быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу ните­видной формы, то белок называется фибриллярным (от лат. fibrilla - нить), если она уложена в виде клубка - глобулярным (от лат. globulus - шарик).

Рис. 3. Структуры белковых Четвертичная структура харак-

молекул: теризует способ расположения

а) первичная; б) вторичная; в пространстве отдельных поли-

в) третичная; г) четвертичная пептидных цепей в белковой моле-

куле.

Белки обладают большой молекулярной массой (от нескольких ты­сяч до нескольких миллионов). Вследствие большого размера белковых частиц водные растворы их представляют собой коллоидную систему, которая состоит из дисперсионной среды (растворитель) и дисперсной фазы (частицы растворенного вещества).

Благодаря присутствию в аминокислотных остатках групп, способ­ных к ионизации (СООН, NH2 и др.), белковые молекулы несут отрица­тельные и положительные заряды. Нарушение этих факторов устойчивости при­водит к осаждению (коагуляции) частиц. Коагуляцию можно осуществить, добавляя в раствор белков дегидра­тирующие вещества (спирт, ацетон, сульфат аммония и некоторые дру­гие соли), разрушающие гидратную оболочку. При этом происходит об­ратимое осаждение белков, т. е. при удалении этих веществ белки вновь переходят в нативное состояние.

При действии на белок солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также при нагревании происходят необратимые реакции осаждения с потерей первоначальных свойств белка. Это явление называется денату­рацией. Она характеризуется развертыванием полипептидной цепи бел­ка, которая в нативной белковой молекуле была свернута. В ре­зультате развертывания полипептидных цепей на поверхность белковой молекулы выходят гидрофобные группы. При этом белок теряет растворимость, агрегирует и выпадает в осадок.

Классификация белков молока

В молоке содержится в среднем около 3,2% белков, колебания составляют от 2,9% до 3,5%. Белки, входя­щие в состав молока, имеют сложный состав, разнообразны по строению, физико-химическим свойствам и биологическим функциям.

Используя современные способы разделения и выделения белков, исследователи установили, что в состав молока входят три группы бел­ков:

· казеин;

· сывороточные белки;

· белки оболочек жировых шариков.

На рис. 4 представлен фракционный состав белков молока.

Биологические функции белков молока многообразны. Так, казеин яв­ляется собственно пищевым белком, выполняющим в организме новорож­денного структурную функцию. Кроме того, казеин транспортирует в со­ставе своих частиц кальций, фосфор и магний. Транспортные функции так­же выполняют лактоферрин и β-лактоглобулин, иммуноглобулины облада­ют защитными функциями, α-лактальбумин - регуляторными и т. д.

Общий белок 3,2%

Подкисление, рН 4,6

Осадок: Фильтрат:

казеин 2,6% сывороточные белки 0,6%

Нагревание до 93-95°С, раскисление

Осадок: Фильтрат:

лактоферрин, β-лактоглобулин, протеоз-пептоны 0,06%

иммуноглобулины, α-лактальбумин

0,54% действие

трихлоруксусной кислоты

Рис. 4. Схема фракционного состава белков молока

Казеин

Казеин является главным белком молока, его содержание колеблется от 2,1 до 2,9%. Элементарный состав казеина (в %) следующий: углерод - 53,1; водород - 7,1; кислород - 22,8; азот - 15,4; сера - 0,8; фосфор - 0,8. Он содержит несколько фракций, отличающихся аминокислот­ным составом, отношением к ионам кальция и сычужному ферменту.

В молоке казеин находится в виде специфических частиц, или мицелл, представляющих собой сложные комплексы фракций казеина с коллоидным фосфатом кальция.

Казеин – комплекс 4 фракций: α_s1, α_s2, β, χ. Фракции имеют различный аминокислотный состав и отличаются друг от лруга заменой одного или двух аминокислотных остатков в полипептидной цепи. α_s - и β – Казеины наиболее чувствительны к ионам кальция и в присутствии их они агрегируют и выпадают в осадок. χ - Казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах, располагаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению к чувствительным . α_s - и β – казеину. Однако χ – казеин чувствителен к сычужному ферменту и под его воздействием распадается на 2 части: гидрофобный пара -χ-казеин и гидрофильный макропротеид.

Полярные группы, находящиеся на поверхности и внутри казеиновых мицелл (NH₂, COOH, ОН и др.), свя­зывают значительное количество воды — около 3,7 г на 1 г белка. Спо­собность казеина связывать воду характеризует его гидрофильные свой­ства. Гидрофильные свойства казеина зависят от структуры, величины заряда белковой молекулы, рН среды, концентрации солей и других фак­торов. Они имеют большое практическое значение. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость казеиновых мицелл в молоке. Гидрофильные свойства казеина влияют на способность кислотного и кислотно-сычужного сгус­тка удерживать и выделять влагу. Изменение гидрофильных свойств ка­зеина необходимо учитывать при выборе режима пастеризации в про­цессе производства кисломолочных продуктов и молочных консервов. От гидрофильных свойств казеина и продуктов его распада зависят водосвязывающая и влагоудерживающая способность сырной массы при созревании сыров, консистенция готового продукта.

Казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция, так называемого казеинаткальцийфосфатного комплекса (ККФК). В состав ККФК также вхо­дит небольшое количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.

Сывороточные белки

После осаждения казеина из молока кислотой (при рН 4,6 - 4,7) в сыворотке остается около 0,6 % белков, которые называют сывороточны­ми. Они состоят из |β-лактоглобулина, α-лактальбумина, иммуноглобу­линов, альбумина сыворотки крови, лактоферрина.

β-Лактоглобулин, α-лактальбумин и иммуноглобулины выполняют важные биологические функции и имеют большое промышленное зна­чение, вследствие высокого содержания незаменимых и серосодержащих аминокислот. Из сыворотки их выделяют в нативном состоянии с помо­щью ультрафильтрации и применяют для обогащения различных пище­вых продуктов.

Альбумин сыворотки крови содержится в молоке в незначительных количествах и не имеет практического значения. Лактоферрин, несмот­ря на малое содержание, выполняет важные биологические функции и необходим для организма новорожденного.

β-Лактоглобулин.β-Лактоглобулин составляет 50 - 54% белков сыво­ротки (или 7 - 12% всех белков молока). Он имеет изоэлектрическую точку при рН 5,1. При пастеризации молока денатурированный β-лактоглобулин вместе с Са₃(Р0₄)₂ выпадает в осадок в составе молочного камня и образует комп­лексы с χ-казеином казеиновых мицелл (осаждаясь вместе с ними при коагуляции казеина). Он не свертывается сычужным ферментом и не коагулиру­ет в изоэлектрической точке в силу своей большой гидратированности.

α-Лактальбумин. Всывороточных белках α-лактальбумин занимает второе место после β-лактоглобулина (его содержание составляет 20 - 25% сывороточных белков, или 2 - 5% общего количества белков). α-Лактальбумин устойчив к нагреванию, он является самой термо­стабильной частью сывороточных белков. Он является специфическим белком, необходимым для синтеза лактозы из галактозы и глюкозы.

Иммуноглобулины. Вобычном молоке иммуноглобулинов содержит­ся мало, в молозиве они составляют основную массу (до 90%) сыворо­точных белков.

Иммуноглобулины объединяют группу высокомолекулярных белков, обладающих свойствами антител. Антитела - вещества, образующиеся в организме животного при введении в него различных чужеродных белков (антигенов) и нейтрализующие их вредное действие.

Иммуноглобулины молока име­ют большую молекулярную массу (150 000 и выше), в своем составе со­держат углеводы, термолабильны, т. е. коагулируют при нагревании мо­лока до температуры выше 70°С.

Лактоферрин.Представляет собой гликопротеид молекулярной мас­сой около 76 000, содержит железо. В молоке содержится в малых количествах (менее 0,3 мг/мл), в молозиве его в 10 - 15 раз больше.