Требования к хранению продуктов, содержащих белок

Департамент образования города Москвы

ГБОУ СПО Политехнический колледж № 39

Курсовая работа

по дисциплине «Товароведение продовольственных и непродовольственных товаров»

на тему: «Характеристика важнейших веществ химического состава»

специальность 100701 «Коммерция» (по отраслям)

Группа КМП-26

Выполнила				Толмачева А.А.
		Подпись		Ф.И.О.		Дата

Проверил				Мусатов В.В.
		Подпись		Ф.И.О.		Дата

СОДЕРЖАНИЕ:

Введение

Основная часть:

Теоретическая часть:

История исследования белка и его химического состава.
Классификация белков
Требования к хранению продуктов, содержащих белок.

Практическая часть:
Влияние срока хранения на качество товаров.

Содержание белка в различных продуктах.

Введение

Я выбрала тему характеристика важнейших веществ химического состава, а именно белки, потому что в настоящее время является актуальной проблема определения химического состава продуктов. Белки являются одним из основных компонентов, определяющих особенности жизнедеятельности организма. Именно от состава потребляемых белков зависит либо правильное развитие организма, либо развитие в нем аномалий. Потребность в белках напрямую зависит от индивидуальных особенностей организма, во многом зависит от веса, роста, нагрузок и состояния организма в целом. Они нужны всем и всегда, независимо от возраста и сферы деятельности. Но если человек подвергается тяжелым физическим нагрузкам или если организм растет, то белка ему нужно больше. В человеческом организме есть запасы многих веществ, но запасов белка почти нет. Именно поэтому белки должны быть в нашем меню всегда.

Проблема усугубляется ухудшением экологической обстановки в мире в целом, которая ведет к модификации отдельных веществ, в том числе белков. Так же определение химического состава вещества позволяет защитить нас от недобросовестности ряда производителей, выпускающих некачественные продукты.

На протяжении нескольких десятилетий рядом авторов и ученых всего мира описывались различные подходы и методики определения химического состава. Среди методов преобладали, в основном, физические методы и методы химического анализа. Несовершенство данных методик не позволяло точно установить отклонений, что приводило порой к трагическим последствиям. В наш век, век технического прогресса всё большую популярность приобретают методы исследования химического состава на молекулярном уровне. Развитие нано технологий позволило исследовать на микроуровне химический состав веществ, в том числе таких сложных компонентов, как белки.

В наше время, когда модно сидеть на диетах и есть здоровую пищу, люди волей-неволей изучают состав продуктов. Смотрят сколько в продукте всяческих E -добавок, аромотизаторов, красителей, но главное на что они обращают внимание на содержание в продукте углеводов и белков.

Как известно, белок выполняет очень важные функции в организме, например, он является основным компонентом ферментов, которые являются катализаторами биохимических реакций, то есть регулируют обмен веществ организма, а именно, тот метаболизм, который пытаются нормализовать полные люди.

Что значит “белковые продукты”? Вся пища, которую мы едим состоит из белков, жиров и углеводов. “Белковой пищей” называют продукты, в которых содержание белка намного выше по сравнению с другими продуктами. Съев кусочек курицы или творога, вы получите много белка. А съев такой же по весу кусок хлеба или риса – мало.

Как мы поняли, белковая пища - это прежде всего, мясо, птица, рыба, молоко, орехи и бобовые.

Колбаса и сосиски гораздо в меньшей степени относятся к белковым продуктам. В овощах и фруктах содержание белка мизерное.

В грибах белков мало, и те усваиваются плохо. Поэтому, верить рассказам, о том, что грибы могут заменить мясо не стоит. Не нужно забывать в достаточном количестве есть эти продукты. Нужно запомнить, что белки организма, т.к. ваша кожа, ткани, мышцы образуются только из белков пищи. Средняя норма белка в суточном рационе взрослого человека составляет 100-120 г.

Переизбыток белковой пищи, особенно животного происхождения не полезен. Например, старая советская привычка брать с собой в поезд целую курицу и съедать ее на ночь – просто вредна. Организм не в состоянии усвоить такое количество белка, которое содержится в целой курице. Усваивается только то, что необходимо, а неусвоенное остается гнить в кишечнике.

При незначительном превышении белка в рационе питания по сравнению с нормой вреда никакого не будет, а вот превышение его потребления в 1,7 г на килограмм веса при отсутствии при этом сильных физических нагрузок приводит к негативным последствиям. Избыточный белок печень превращает в глюкозу и азотистые соединения (мочевина), которые должны выводить из организма почки. Кроме того, важное значение в данный момент приобретает соблюдение питьевого режима. Избыток белков провоцирует кислую реакцию организма, что приводит к потере кальция. Помимо этого, мясная продукция, в которой содержится огромное количество белков, содержит пурины, некоторые из которых в процессе обмена откладываются в суставах, что может вызвать развитие подагры. Случаи избытка белка в организме достаточно редки. Как правило, в нашем рационе его не хватает. Избыток белка перегружает пищеварительную систему, способствует ухудшению аппетита, повышенной возбудимости центральной нервной системы, а также желез внутренней секреции. Кроме того, накапливаются жировые отложения в печени, страдает сердечнососудистая система, печень и почки, нарушается витаминный обмен.

А недостаток в организме белка вызван недополучением его необходимого количества или количества аминокислот, необходимых для синтезирования белка. Как правило, недостаток протеинов является регулярным явлением у строгих вегетарианцев, у людей с большими физическими нагрузками по причине несбалансированности питания. Дефицит белка в организме имеет негативные последствия практически для всего организма. Недостаточное поступление в организм белка с пищей приводит к замедлению роста и развития детей, у взрослых - к нарушениям деятельности желез внутренней секреции, к изменениям в печени, изменениям гормонального фона, нарушениям выработки ферментов, вследствие чего, ухудшению усвоения питательных веществ, многих микроэлементов, полезных жиров, витаминов. Кроме того, дефицит белка способствует ухудшению памяти, снижению работоспособности, ослаблению иммунитета из-за снижения уровня образования антител, а также сопровождается авитаминозом. Недостаточное потребление белка приводит к ослаблению сердечной и дыхательной системы, потере мышечной массы.

Основными источниками белка животного происхождения являются мясо, рыба, творог, яйца – это основные белковые продукты.

В растительных продуктах тоже содержатся протеины, особенно богаты ими бобовые и орехи.

Правильное питание сочетание и животных и растительных продуктов. Если же человек плохо переносит мясо, и не может в достаточном количестве есть бобовые и орехи, белок можно вводить в рацион с помощью специальной белковой пудры, она предназначена для вегетарианцев, которым не хватает белков.
Условия хранения продуктов сильно влияют на их полезность. Особенно, если это белок содержащие продукты. Они, как правильно, имеют не слишком большой срок хранения. И к этому очень внимательно нужно отнестись, иначе последствия окажутся плачевными – в плоть до летального исхода.

История исследования белка и его химического состава.

Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Бойль. Впервые термин белковый применительно ко всем жидкостям животного организма, использовал французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. Д'Аламбера. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит ученому Беккари.

Итак, белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества – клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.

А после него, в 1759 г. А. Кессель-Майер, а несколько позднее И. Руэль описали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства. В 1762 г. А. Халлер исследовал процесс образования и свертывания казеина, а в 1777 г. А. Тувенель, работавший тогда в Петербурге, называет творог белковой частью молока. Важнейший этап в изучении белков связан с работами французского химика А. Фуркруа, который рассматривал белки как индивидуальные вещества и доказал единую природу белковых веществ, выделенных из растительных и животных источников. Для трех главных белковых компонентов крови он предложил названия альбумин, желатин и фибрин. Затем, в 1780 г. ученый Ф. Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик глаза.

В XVIII – начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества

растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими. Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников – это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.

В 1810 году Ж. Гей-Люссак и Л. Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Д. Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было.

Были выведены первые эмпирические формулы белков и выдвинуты первые гипотезы относительно закономерностей их состава. Так, Н. Либеркюн считал, что альбумин описывается формулой C72H112N18SO22, а А. Данилевский полагал, что молекула этого белка по крайней мере на порядок больше: C726H1171N194S3O214.

Данилевский, который в своей работе "Исследование состава, физического и химического строения продуктов распадения белковых веществ и генетических отношений между различными их видами" справедливо утверждал, что белки построены из аминокислот и имеют полимерную природу. Немецкий химик Ю. Либих в 1841 году предположил, что белки животного происхождения имеют аналоги среди растительных белков: усвоение белка легумина в организме животного, по Либиху, вело к накоплению аналогичного белка – казеина. Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов – неизменных компонентов родственных веществ.

В 1836 году голландец Г. Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал протеином (от греческого слова “первенствую”, “занимаю первое место”). Протеин, по Мульдеру, имел состав Pr = C40H62N10O12. В 1838 году Мульдер опубликовал формулы белков, построенные на основании теории протеина. Это были дуалистические формулы, где радикал протеина служил положительной группировкой, а атомы серы или фосфора – отрицательной . Вместе они образовывали электронейтральную молекулу: белок сыворотки крови Pr10S2P, фибрин Pr10SP. Однако аналитическая проверка данных Г. Мульдера, проведенная русским химиком Лясковским, а также Ю. Либихом, показала, что “белковых радикалов” не существует.

В 1833 году немецкий ученый Ф. Розе открыл биуретовую реакцию на белки – одну из основных цветных реакций на белковые вещества и их производные в настоящее время. Был сделан также вывод о том, что это самая чувствительная реакция на белок, поэтому она в то время привлекла наибольшее внимание химиков. В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. В 1847 году Карл Рейхерт открыл способность белков образовывать кристаллы. В 1836 году Теодор Шванн открыл пепсин – фермент, расщепляющий белки. В 1856 году Л. Корвизар открыл еще один подобный фермент – трипсин. Изучая действие этих ферментов на белки, биохимики пытались разгадать тайну пищеварения. Однако, наибольшее внимание привлекли вещества, получающиеся в результате действия на белки протелитических ферментов (протеаз, к ним относятся вышеприведенные ферменты): одни из них были фрагментами исходных молекул белка (их назвали пептонами), другие же не подвергались дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному еще с начала века классу соединений – аминокислот (первое аминокислотное производное – амид аспарагин был открыт в 1806 году, а первая аминокислота – цистин в 1810). Аминокислоты в составе белков впервые обнаружил в 1820 году французский химик А. Браконно. Он применил кислотный гидролиз белка и в гидролизате обнаружил сладковатое вещество, названное им глицином. В 1839 году было доказано существование в составе белков лейцина, а в 1849 году Ф. Бопп выделил из белка еще одну аминокислоту. К концу 80-х гг. XIX века из белковых гидролизатов было выделено уже 19 аминокислот и стало медленно укрепляться мнение, что сведения о продуктах гидролиза белков несут важную информацию о строении белковой молекулы. Тем не менее, аминокислоты считались обязательным, но неглавным компонентом белка. В связи с открытиями аминокислот в составе белков французский ученый П. Шютценберже в 70-х гг. XIX века предложил уреидную теорию строения белка. Согласно ей молекула белка состояла из центрального ядра, роль которого выполняла молекула тирозина, и присоединенных к нему сложных группировок, названных Шютценберже лейцинами. Однако гипотеза было очень слабо подкреплена экспериментально, и дальнейшие исследования показали несостоятельность.

Для формирования современных представлений о структуре белка существенное значение имели работы по расщеплению белковых веществ протеолитическими ферментами. Одним из первых их использует Г. Мейснер. В 1850 г. К. Леман предлагает называть пептонами продукты разложения белков пепсином. Изучая этот процесс, Ф. Хоппе-Зайлер и Ш. Вюрц в 70-х годах прошлого столетия пришли к важному выводу, что пептоны образуются в результате гидролиза белков ферментом. Они были весьма близки к правильному толкованию таких экспериментов с позиций структурной химии, но, к сожалению, последнего шага на пути к теории строения белка сделать не сумели.

Дальнейшие структурные исследования белка, а также основополагающие работы Т. Курциуса по синтезу пептидов привели в конце концов к формулированию пептидной гипотезы, согласно которой белки построены из аминокислот, соединенных пептидными связями -СО-NH-.

В 1902 Э. Фишер создал метод анализа и разделения аминокислот, основанный на переводе их в сложные эфиры, которые можно было подвергать фракционной перегонке, не опасаясь разложения. С помощью этого метода провел качественное и количественное определение продуктов расщепления белков и открыл аминокислоты валин, пролин и гидроксипролин. Позднее из аминокислот он получил продукты их конденсации, названные полипептидами. Последовательно синтезировал ди-, три- и т.д. пептиды, всего около 125. Один из них, состоящий из 18 аминокислот, долгое время оставался наиболее сложным из всех синтезированных органических соединений с известной структурой. Фишер установил механизм соединения аминокислот в линейные цепочки через образование пептидной связи (и ввел этот термин), разработал методы синтеза D- и L-аминокислот. Пептидная теория получила полное подтверждение в дальнейших исследованиях. Изучение строения белков было поставлено на прочную научную основу.

В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А.E. Мирски сформулировал теорию строения и функции белка. В 1936 г. он положил начало изучению атомной и молекулярной структуры белков и аминокислот (мономеров, из которых состоят белки) с применением рентгеновской кристаллографии. В 1942 г. Полингу и его коллегам, получив первые искусственные антитела, удалось изменить химическую структуру некоторых содержащихся в крови белков, известных как глобулины. В 1951 г. П. и Р.Б. Кори опубликовали первое законченное описание молекулярной структуры белков. Это был результат исследований, длившихся долгих 14 лет. Применяя методы рентгеновской кристаллографии для анализа белков в волосах, шерсти, мускулах, ногтях и других биологических тканях, они обнаружили, что цепи аминокислот в белке закручены одна вокруг другой таким образом, что образуют спираль. Это описание трехмерной структуры белков ознаменовало крупный прогресс в биохимии.

Классификация белков.

Из-за относительно больших размеров белковых молекул, сложности их строения и отсутствия достаточно точных данных о структуре большинства белков еще нет рациональной химической классификации белков. Существующая классификация в значительной мере условна и построена главным образом на основании физико-химических свойств белков, источников их получения, биологической активности и других, нередко случайных, признаков. Так, по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные, на гидрофильные(растворимые) и гидрофобные (нерастворимые) и т. п. По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т. п. ; по биологической активности – на белки-ферменты, белки-гормоны, структурные белки, сократительные белки, антитела и т. д. Следует, однако, иметь в виду, что из-за несовершенства самой классификации, а также вследствие исключительного многообразия белков многие из отдельных белков не могут быть отнесены ни к одной из описываемых здесь групп. Все белки принято делить на простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями). Простые белки являются полимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы.

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из остатков аминокислот. Они широко распространены в животном и растительном мире.
Гистоны имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс. ), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция — регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).
Протамины. Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.

Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания. Проламины - растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот).
Протеиноиды - белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или трудно растворимые в воде, солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержанием серы. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.
Альбумины - невысокой молекулярной массой (15-17 тыс. ). Характерны кислые свойства. Растворимы в воде, и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.

Глобулины. Молекулярная масса до 100 тыс... В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняющие функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.

Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы.

Фосфопротеины

Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.

Липопротеины

Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть — липидами и их производными. Основная функция липопротеинов — транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как a- и b-липопротеиды.

Металлопротеины

Содержат катионы одного или нескольких металлов. Наиболее часто это — железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель. Белковый компонент связан с металлом координационной связью.

Гликопротеины

Простетическая группа представлена углеводами и их производными. Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют 2 группы: истинные — в качестве углеводного компонента наиболее часто встречаются моносахариды. Протеогликаны — построены из очень большого числа повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер (гиалуроновая кислота, гипарин, хондроитин, каротинсульфаты). Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного деления.

Хромопротеины

Выполняют ряд функций: участие в процессе фотосинтеза и окислительно-восстановительных реакциях, транспорт С и СО2. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями.

Нуклеопротеины

Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами — в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона. Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы — это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки — капсида.

Сейчас мы знаем, что в химическом смысле, белки - это очень большие молекулы, состоящие из остатков аминокислот. Наиболее важные свойства белков определяются тем, какие аминокислотные остатки (аминокислоты) его составляют. То есть белок, особенно как продукт питания, ценен не сам по себе: ценны аминокислоты, его составляющие.

Аминокислоты - разновидность органических кислот. Всего аминокислот, встречающихся в организмах, более 100 видов, и все они так или иначе участвуют в обменных процессах. Однако, не все аминокислоты могут быть найдены в составе белков. Белки строятся только из 22 аминокислот, это, можно смело сказать, важнейшие из всех аминокислот. Все белки состоят из аминокислот. Именно состав аминокислот и определяет вид белка. Но организму нужны все виды белков. Белок для строительства новых тканей получается в результате распада белка пищи на аминокислоты, а из аминокислот организм выстраивает новые клетки. Аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.

Незаменимые аминокислоты. Называются они таким образом потому, что не вырабатываются в организме человека и получены могут быть только с пищей. Их всего девять: гистидин (необходим для детей), лизин, метионин, триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин и фенилаланин.

Эти аминокислоты как раз организмы животных и человека не синтезируют, то есть они должны поступать извне с пищей. Эти аминокислоты мало того, что не синтезируются в организме, но и заменены другими аминокислотами быть не могут - незаменимые. Кроме того, есть аминокислоты, "зависимые" от незаменимых: цистеин и тирозин образуются только из незаменимых метионина и фенилаланина. Таким образом, в питании ключевое значение имеет не количество белка, а его качество - аминокислотный состав.

Белковый обмен в организме человека весьма сложен. В зависимости от состояния организма необходимое количество тех или иных белков постоянно изменяется, белки расщепляются, синтезируются, одни аминокислоты переходят в другие или распадаются, выделяя энергию. В результате жизнедеятельности организма часть белков теряется, это обычно около 25-30 грамм белка в сутки. Поэтому белки должны постоянно присутствовать в рационе человека в нужном количестве.

Заменимые аминокислоты

Их тринадцать: аланин, аргинин, аспарагин, карнитин, цистеин, цистин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гидроксипролин, пролин, серин, тирозин.

Как было отмечено, белки - очень крупные молекулы. Однако, поступающие с пищей белки не усваиваются организмом непосредственно, как многие думают, разве что некоторые самые "маленькие", короткие белки. Подавляющее же большинство белков разрушаются под воздействием пищеварительных соков и организмом используются составляющие их аминокислоты. Из аминокислот, полученных от, так сказать, "разбора" белков, поступивших с пищей, организм самостоятельно строит нужные ему белки. Причем, в целях создания тех или иных белков аминокислоты могут превращаться одна в другую, а также синтезироваться в организме.

В рационах питания чаще всего встречается недостаток трех аминокислот: триптофана, лизина и метионина. Поэтому оценивают пищевые продукты, входящие в рацион, в первую очередь по содержанию этих незаменимых аминокислот.

Триптофан. Основные источники триптофана - мясо, рыба, творог, сыр, яйца. В различных частях мясной туши содержится неодинаковое количество триптофана. Например, белки соединительной ткани (голяшка, пашина, шея) почти лишены его. Наиболее ценными по содержанию триптофана являются такие части туши, как вырезка, тонкий и толстый края, мякоть задней ноги.

Важные дополнительные источники триптофана - продукты растительного происхождения: горох, фасоль и, особенно, соя.

Лизин. Основной источник лизина - молоко. 500-600 г его покрывает потребность в лизине примерно на 40-45 % суточной нормы. Много лизина в мясе, рыбе, бобовых, а также в твороге и сыре, в желтке яиц (в одном желтке - 186 мг лизина).

Метионин. Потребность в метионине удовлетворяется в значительной степени (на 40-45 %) белками молока и молочных продуктов. Наряду с молочными продуктами источниками метионина являются мясо, рыба, яйца, а из растительных продуктов - бобовые, гречневая крупа.

Содержание метионина в некоторых видах рыб (мг в 100 г) следующее: ставрида - 700, судак, щука - 534, скумбрия, минтай - 600, треска, морской окунь, карп - 500.

В мясе 2-й категории метионина больше, чем в мясе 1-й категории (515 и 445 мг в 100 г мякоти соответственно).

Из трех указанных незаменимых аминокислот труднее всего обеспечить организм метионином.

Объективным показателем оптимальной сбалансированности продукта или рациона по содержанию метионина является коэффициент отношения метионина к триптофану, принятому за 1. Чем выше коэффициент отношения метионин: триптофан в продукте, тем выгоднее включать такой продукт в рацион питания для улучшения сбалансированности его аминокислотного состава.

Из всех содержащих белок продуктов по соотношению метионин:триптофан первое место занимает рыба, за ней - творог нежирный, мясо, яйца.

При синтезе белков для каждого вида тканей организма требуется строго специфичный набор аминокислот. Например, в составе тканевого белка валин, аргинин и триптофан содержатся в равных количествах (1:1:1), но если в пищевом рационе их соотношение составляет 1:1:0,5, то усвоение всех указанных аминокислот устанавливается по аминокислоте, содержащейся в минимальном количестве. Поэтому соотношение 1:1:0,5 приведет к потере белка. Некоторые неусвоенные аминокислоты при накоплении в крови в повышенных дозах могут оказать токсическое действие. Как видим, рациональный подбор белков из разных продуктов с учетом их взаимного дополнения очень важен при составлении меню.

Все бы хорошо, но все аминокислоты могут синтезировать только растения. Для всех животных, естественно включая человека, существуют так называемые незаменимые аминокислоты из числа тех 22, необходимых для строительства белков.

Итак, мы уже знаем, что белок бывает растительного и животного происхождения.

Требования к хранению продуктов, содержащих белок.

Требования к хранению пищевых продуктов, содержащих белок изложены в п. 7

санитарно-эпидемиологических правил СП 2.3.6.1066-01.

Хранение пищевых продуктов, содержащих белок, должно осуществляться в соответствии с действующей нормативной и технической документацией при соответствующих параметрах температуры, влажности и светового режима для каждого вида продукции.

При хранении таких продуктов должны соблюдаться правила товарного соседства, нормы складирования. Продукты, имеющие специфический запах (рыба, мясо и т.п.), должны храниться отдельно от продуктов, воспринимающих запахи (крупы и т.п.).

Не допускается совместное хранение сырых продуктов и полуфабрикатов вместе с готовыми пищевыми продуктами, хранение испорченных или подозрительных по качеству пищевых продуктов вместе с доброкачественными, а также хранение в складских помещениях для пищевых продуктов тары, тележек, хозяйственных материалов и непищевых товаров.

Все продукты, содержащие белок, в складских помещениях, охлаждаемых камерах, подсобных помещениях и т.п. должны храниться на стеллажах, поддонах или подтоварниках, изготовленных из материалов, легко поддающихся мойке и дезинфекции, и высотой не менее 15 см от пола.

Складирование данного вида продуктов вблизи водопроводных и канализационных труб, приборов отопления, вне складских помещений, а также складирование незатаренной продукции непосредственно на полу, навалом не проводится.

Рассмотрим условия хранения, сроки годности мясных продуктов при температуре (4+-2)°C*.