Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции.

Необходимые компоненты Функции
1. Аминокислоты Субстраты для синтеза белков
2. тРНК Выполняют функцию адапторов - приспособителей аминокислот к кодонам мРНК. Акцепторным концом (-ССА) они взаимодействуют с аминокислотами, а антикодоном - с кодоном мРНК
3. Аминоацил-тРНКсинтетазы Каждый фермент катализирует реакцию специфического связывания 1 из 20 аминокислот с соответствующей тРНК
4. мРНК Матрица содержит линейную последовательность кодонов, определяющих первичную структуру белков
5. Рибосомы Рибонуклеопротеиновые субклеточные структуры, являющиеся местом синтеза белков
6. АТФ, ГТФ Источники энергии
7. Белковые факторы инициации (IF), элонгации (EF), терминации (RF) Специфические внерибосомные белки, необходимые для процесса трансляции
8. Ионы магния Кофактор, стабилизирующий структуру рибосом  

ТРАНСЛЯЦИЯ, синтез белков (полипептидов) на рибосомах с использованием в качестве матрицы информационной рибонуклеиновой кислоты (и-РНК); завершающий этап реализации генетической информации в живых клетках.

Процесс трансляции подразделяют на три стадии: ини­циацию, элонгацию и терминацию.Стадия инициации включает все реакции, осуществляющиеся до формирова­ния пептидной связи между первыми двумя аминокисло­тами. У Е. coli от инициации транскрипции гена до появле­ния в клетке его иРНК проходит ≈ 2,5 мин, а соответствую­щего белка — еще ≈ 30с. Инициация синтеза полипептидной цепи происходит в момент формирования комплекса между иРНК, 30S субъединицей рибосомы и формилметионил-тРНК.

Стадия элонгации включает все реакции от момента образования первой пептидной связи до присоединения к синтезирующемуся полипептиду последней аминокисло­ты. У прокариот этап элонгации идет очень быстро; как отмечалось, при 37 °С в полипептид за 1 с включается в среднем 15 аминокислот. Следовательно, если исходить из того, что средний размер гена составляет 1000 п.н., синтез кодируемого им белка из 300 аминокислот осуществляется всего за 20с. При этом в синтезе белка участвует одновре­менно до 80% всех клеточных рибосом. У эукариот скорость синтеза белка существенно ниже: за 1 с при 37 °С в цепь включаются лишь ≈ 5 аминокислот. На стадии терминации трансляции полностью синтезированный поли­пептид освобождается от концевой тРНК, а рибосомы отходят от иРНК.

4. Задача. Поставьте предварительный диагноз по следующим данным анализа крови и мочи больного: активность амилазы крови и мочи резко повышена, активность липазы в крови и моче резко повышена, активность трипсина в крови и моче повышена.

Панкреатит

20 билет

На чем основано количественное определение ферментов? Единицы измерения активности ферментов?

Обнаружение ферментов основано на их высокой специфичности. Ферменты обнаруживают по производимому ими действию, т.е. по факту протекания той реакции, которую катализирует данный фермент. Например, амилазу обнаруживают по реакции расщепления крахмала до глюкозы.

Критериями протекания ферментативной реакции могут быть:

§ исчезновение субстрата реакции

§ появление продуктов реакции

§ изменение оптических свойств кофермента.

Так как концентрация ферментов в клетках очень низка, то определяют не их истинную концентрацию, а о количестве фермента судят косвенно, по активности фермента.

Активность ферментов оценивают по скорости ферментативной реакции, протекающей в оптимальных условиях (оптимум температуры, РН, избыточно высокая концентрация субстрата). В этих условиях скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента (V= K3[F0]).

Единицы активности (количества) фермента

В клинической практике используют несколько единиц активности фермента.

1. Международная единица – то количество фермента, которое катализирует превращение 1 микромоля субстрата за минуту при температуре 250 С.

2. Катал (в системе СИ) – то количество фермента, которое катализирует превращение 1 моля субстрата за секунду.

3. Удельная активность – отношение активности фермента к массе белка фермента.

4. Молекулярная активность фермента показывает, сколько молекул субстрата превращается под действием 1 молекулы фермента.

2. Жировая инфильтрация печени и механизм ее развития.

Жировая инфильтрация печени, или гепатоз, – довольно распространенное и опасное заболевание.

Причины:

· снижение активности митохондриального бета-окисления жирных кислот;

  • повышение синтеза эндогенных жирных кислот или увеличение доставки жирных кислот в печень;
  • недостаточная инкорпорация или экспорт триглицеридов в липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП).

На самом деле гепатоз может возникать под воздействием многих факторов как внешней, так и внутренней среды.
- Например, жировое перерождение нередко связано с нарушением липидного обмена в организме. Иногда в крови человека содержится аномально большое количество свободных липидов, которые и накапливаются в тканях печени. Риск развития гепатоза увеличивается при ожирении или сахарном диабете.
-Болезнь может быть связана и с неправильным питанием, например, дефицитом белковой пищи или же голоданием, которое вводит организм в состояние стресса и нарушается нормальное функционирование печени.
-Далеко не последнее место в перечне причин занимает токсическое воздействие. Инфильтрация печени нередко развивается на фоне хронического алкоголизма.
-Статистические данные подтверждают, что у людей, проживающих в районах повышенной радиации, подобная проблема встречается чаще.
-Опасность таит в себе и бессистемный прием антибиотиков в течение длительного времени.
-Жировая инфильтрация печени может быть результатом гормональных сбоев. Доказано, что к развитию подобной болезни приводит дефицит тироксина, а также избыточное количество гормонов коры надпочечников. Кроме того, риск развития гепатоза увеличивается во время беременности.
-В некоторых случаях причиной является нарушение нормального переваривания и всасывания жиров в пищеварительном тракте.

3. Инсулин: строение и биосинтез. Влияние на процессы обмена веществ. Изменение обмена веществ при сахарном диабете.

Основные компоненты белоксинтетической системы. Что такое трансляция? Основные фазы трансляции. - student2.ru

Инсулин — основной гормон, снижающий содержание глюкозы в крови (уровень глюкозы так же снижается и андрогенами, которые выделяются сетчатой зоной коры надпочечников), это реализуется через:

· усиление поглощения клетками глюкозы и других веществ;

· активацию ключевых ферментов гликолиза;

· увеличение интенсивности синтеза гликогена — инсулин форсирует запасание глюкозы клетками печени и мышц путём полимеризации её в гликоген;

· уменьшение интенсивности глюконеогенеза — снижается образование в печени глюкозы из различных веществ

Анаболические эффекты

· усиливает поглощение клетками аминокислот (особенно лейцина и валина);

· усиливает транспорт в клетку ионов калия, а также магния и фосфата;

· усиливает репликацию ДНК и биосинтез белка;

· усиливает синтез жирных кислот и последующую их этерификацию — в жировой ткани и в печени инсулин способствует превращению глюкозы в триглицериды; при недостатке инсулина происходит обратное — мобилизация жиров.

Антикатаболические эффекты

· подавляет гидролиз белков — уменьшает деградацию белков;

· уменьшает липолиз — снижает поступление жирных кислот в кровь.

Наши рекомендации