Сахариды, используемые тканями
Пептидной цепи
2. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ ХЛОРИДА РТУТИ
а) изменение гидратации молекул белка
б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН
в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)
г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-
связей
д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-
пептидной цепи
3. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ СУЛЬФАТА АММОНИЯ
а) изменение гидратации молекул белка
б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН
в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)
г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-
связей
д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-
пептидной цепи
4. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ ПЕРМАНГАНАТА КАЛИЯ
(KMnO4)
а) изменение гидратации молекул белка
б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН
в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)
г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-
Связей
д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-
пептидной цепи
5. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ НАТРИЯ ХЛОРИСТОГО (NACl)
а) изменение гидратации молекул белка
б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН
в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)
г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-
связей
д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-
пептидной цепи
6. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ АЦЕТОНА
а) изменение гидратации молекул белка
б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН
в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)
г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-
связей
д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-
пептидной цепи
7. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ СУЛЬФОСАЛИЦИЛОВОЙ КИ-
СЛОТЫ
а) изменение гидратации молекул белка
б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН
в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)
г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-
связей
д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-
пептидной цепи
8. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ КАДМИЯ СЕРНОКИСЛОГО
а) изменение гидратации молекул белка
б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН
в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)
г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-
связей
д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-
пептидной цепи
9. МЕХАНИЗМ ОСАЖДАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ
а) изменение гидратации молекул белка
б) изменение ионизации групп (NH2, COOH) при сдвигах рН
в) связывание функциональных групп белка (SH, NH2, OH, NH)
г) окислительно-восстановительное превращение SH-групп и S–S-
связей
д) усиление колебательных движений отдельных фрагментов поли-
пептидной цепи
11. ЗНАЧЕНИЕ рН, ПРИ КОТОРОМ БУДЕТ ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА ДЛЯ
БЕЛКОВ КРОВИ
а) нейтральное
б) слабокислое
в) сильнокислое
г) слабощелочное
д) сильнощелочное
12. МЕТОД ОЧИСТКИ БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ ОТ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ ПРИМЕСЕЙ
а) диализ
б) фракционное высаливание
в) электрофорез
г) аффинная хроматография
д) ультрацентрифугирование
13. СВОЙСТВО КОЛЛОИДНЫХ РАСТВОРОВ, ХАРАКТЕРНОЕ ДЛЯ РАСТВО-
РОВ БЕЛКА
а) низкая вязкость
б) при стоянии выпадают в осадок
в) эффект Бора
г) низкое онкотическое давление
д) способность к диализу
15. МЕТОД РАЗДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ, ОСНОВАННЫЙ НА ИХ ИЗБИРАТЕЛЬНОМ
ВЗАИМОДЕЙСТВИИ С ЛИГАНДАМИ
а) ультрацентрифугирование
б) электрофорез
в) гель-фильтрация
г) аффинная хроматография
д) фракционное высаливание
16. МЕТОД РАЗДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ, ОСНОВАННЫЙ НА РАЗЛИЧИИ В РАЗМЕ-
РАХ ИХ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ
а) ультрацентрифугирование
б) электрофорез
в) гель-фильтрация
г) аффинная хроматография
д) фракционное высаливание
17. МЕТОД РАЗДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ, ОСНОВАННЫЙ НА ИХ РАЗЛИЧИИ В МО-
ЛЕКУЛЯРНОЙ МАССЕ
а) ионообменная хроматография
б) электрофорез
в) гель-фильтрация
г) аффинная хроматография
д) изоэлектрофокусирование
18. ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ ТЕМ, ЧТО
а) разрушается третичная структура
б) белок теряет свои биологические свойства
в) структура белка не нарушается
г) разрушается гидратная оболочка белка
д) при добавлении воды осадок исчезает
19. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ ТЕМ, ЧТО
а) разрушается третичная структура
б) белок теряет свои биологические свойства
в) структура белка не нарушается
г) разрушается гидратная оболочка белка
д) при добавлении воды осадок исчезает
20. ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ
а) ацетон
г) перекись водорода
б) серная кислота
д) хлорид натрия
в) хлорид кадмия
21. ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ
а) ацетон
б) соляная кислота
в) хлорид ртути
г) перекись водорода
д) хлорид натрия
22. ЗАРЯД БЕЛКА ЗАВИСИТ ОТ
а) температуры среды
б) рН среды
в) величины гидратной оболочки
г) соотношения NH2- и COOH-групп
д) вида третичной структуры
УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ
23. ВИД ОСАЖДЕНИЯ ФАКТОР
1) необратимое БГД
2) обратимое АВ
А) ацетон
Б) кислота трихлоруксусная
В) хлорид натрия
Г) хлорид ртути
Д) перекись водорода
24. При денатурации разрушаются ___ВТОРИЧНАЯ___, ____ТРЕТИЧНАЯ___,
__ЧЕТВЕРТИЧНАЯ__ структуры белка.
25. Метод очистки смеси белков, обусловленный способностью низко-
молекулярных веществ проходить через полупроницаемую мембрану, называется ___ДИАЛИЗ____.
27. При меньшей концентрации соли в растворе при фракционном высаливании белков крови выпадают в осадок ___ГЛОБУЛИНЫ____.
30. Альбумины по соотношению амино- и карбоксильных групп относятся к ____КИСЛЫМ_____ белкам.
4. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ
ВИТАМИНА
НАЗВАНИЕ ПО БИОЛОГИЧЕСКОМУ
ДЕЙСТВИЮ
1) А Д
2) В1 А
3) В2 Е
4) В6 Б
5) С Г
А) антиневритный
Б) антидерматитный
В) антианемический
Г) антискорбутный
Д) антиксерофтальмический
Е) витамин роста
5. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ
ВИТАМИНА
НАЗВАНИЕ ПО БИОЛОГИЧЕСКОМУ
ДЕЙСТВИЮ
1) К В
2) Е Г
3) D Б
4) РР Е
5) В12 Д
А) витамин проницаемости
Б) антирахитический
В) антигеморрагический
Г) антистерильный
Д) антианемический
Е) антипеллагрический
7. КОФЕРМЕНТЫ БИОХИМИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ ИЛИ ТИП
КАТАЛИЗИРУЕМОЙ РЕАКЦИИ
1) ФАД, ФМН Б
2) ТПФ (ТДФ) Г
3) витамин А А
4) витамин С В
5) НАД, НАДФ Б
А) участие в регуляции окислительно-
восстановительных процессов в тканях, реакции гидроксилирования
Б) кофермент, катализирующий окислительно-восстановительные реакции
В) антиоксидантные функции, функционирование эпителиальной ткани
Г) кофермент реакции окислительного
декарбоксилирования альфа-кетокислот, перенос активного альдегида
(транскетолаза)
8. КОФЕРМЕНТЫ ИЛИ ВИТА-
МИН
БИОХИМИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ ИЛИ ТИП
КАТАЛИЗИРУЕМОЙ РЕАКЦИИ
1) ФАД, ФМН Б
2) пиридоксальфосфат А
3) витамин D Г
4) коэнзим А В
А) кофермент аминотрансфераз и декарбоксилаз аминокислот
Б) кофермент флавопротеинов, дегидрогеназ и редуктаз, участвующих в процессах тканевого дыхания, кофермент
оксидаз аминокислот
В) транспорт ацильных групп
Г) обмен кальция и фосфора
9. БУКВЕННОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ
ВИТАМИНА
НАЗВАНИЕ ИЛИ ХАРАКТЕРИСТИКА
АВИТАМИНОЗА
1) РР Г
2) С Д
3) В1 А
4) В2 Б
5) В6 В
А) бери-бери
Б) глоссит, кератит, катаракта
В) анемия, дерматиты
Г) дерматиты, диарея, деменция
Д) цинга
11. ВИТАМИН БИОХИМИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ
1) В5 (пантотеновая кислота) Б
2) В2 (рибофлавин) В
3) В1 (тиамин) А
4) В6 (пиридоксаль) Г
А) окислительное декарбоксилирование
кетокислот
Б) транспорт ацильных групп
В) окислительно-восстановительные ре-
акции (дегидрирования)
Г) реакции декарбоксилирования и пере-
аминирования
Д) перенос групп СО2
12. ВИТАМИН ХАРАКТЕР АВИТАМИНОЗА
1) D Г
2) Е Б
3) В2 В
4) В1 А
5) РР Д
А) полиневриты, нарушение работы сердечно-сосудистой системы, нарушение
работы желудочно-кишечного тракта
Б) нарушение процесса размножения,
мышечные дистрофии, раннее старение, снижение неспецифической резистентности
В) задержка роста, кератит, катаракта,
глоссит
Г) нарушение кальцификации костей,
мышечная слабость
Д) дерматиты, диарея, деменция
14. Вещества, которые вызывают снижение или полную потерю биологической активности витаминов, называются АНТИВИТАМИНЫ.
15. Вещества, которые в определенных условиях превращаются в витамины, называются ПРОВИТАМИНЫ.
ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ
1. ЧАСТЬ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА, ОПРЕДЕЛЯЮЩАЯ ЕГО СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ПРЕДСТАВЛЕНА
а) белком
б) коферментом
в) кофактором
г) простетической группой
д) небелковой частью
3. ВСЕ ФЕРМЕНТЫ ДЕЛЯТСЯ НА КЛАССЫ НА ОСНОВЕ
а) типа катализируемой реакции
б) химической природы фермента
в) химической природы субстрата
г) химической природы продукта
д) условий протекания реакции
4. КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА (Km) ОПРЕДЕЛЯЕТ
а) сродство фермента к данному субстрату
б) сродство фермента к продукту реакции
в) начальную скорость реакции
г) максимальную скорость реакции
д) тип специфичности
7. УРАВНЕНИЕ МИХАЭЛИСА–МЕНТЕН ОТРАЖАЕТ
а) зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации
Субстрата
б) концентрацию субстрата, при которой наступает равновесие реакции
в) концентрацию фермента, при которой наступает равновесие реакции
г) максимальную скорость ферментативной реакции
д) минимальную скорость ферментативной реакции
8. ТЕМПЕРАТУРНЫЙ ОПТИМУМ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ СООТВЕТ-
СТВУЕТ
а) минимальной скорости реакции
б) максимальной скорости реакции
в) максимальной концентрации субстрата
г) минимальной концентрации субстрата
д) максимальной концентрации продукта
9. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА – ЭТО
а) участок фермента, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе
б) центр, имеющий комплементарность к субстрату
в) центр, составляющий относительно небольшую часть молекулы
Фермента
г) центр, имеющий только полярные аминокислоты
д) центр, имеющий комплементарность к продукту
10. ТИПЫ СВЯЗИ СУБСТРАТА С АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ ФЕРМЕНТА
а) гидрофобные
б) водородные
в) ионные
г) ковалентные
д) макроэргические
11. КОНФОРМАЦИОННАЯ ЛАБИЛЬНОСТЬ СТРУКТУРЫ ФЕРМЕНТОВ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ
а) превращением субстрата в области активного центра
б) специфичностью связывания субстрата в активном центре
в) выходом продуктов из области активного центра
г) кооперативным взаимодействием субъединиц в олигомерном белке
д) сдвигом электронной плотности в фермент-субстратном комплексе
12. В СОСТАВ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ВХОДЯТ
а) только полярные радикалы аминокислот
б) небелковая часть фермента
в) каталитический участок
г) зона связывания
д) зона регуляции
13. ЗАВИСИМОСТЬ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ОТ рН ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ СЛЕДУЮЩИМИ ФАКТОРАМИ
а) окислением функциональных групп
б) денатурацией фермента при очень высоких или очень низких значениях рН
в) разрушение гидрофобных или водородных связей
г) восстановление функциональных групп
д) изменением величины заряда молекул субстрата или фермента
14. КОФЕРМЕНТ ФЕРМЕНТ
1) НАД Б
2) ФАД Г
3) ФП А
А) аланинаминотрансфераза
Б) лактатдегидрогеназа
В) сахараза
Г) сукцинатдегидрогеназа (флавиновая)
16. ФЕРМЕНТ КЛАСС
1) трипсин В
2) лактатдегидрогеназа А
3) аспартатаминотрансфераза Б
4) аминоацил-т-РНК-синтетаза Е
А) оксидоредуктазы
Б) трансферазы
В) гидролазы
Г) лиазы
Д) изомеразы
Е) лигазы (синтетазы)
17. ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ
В СОСТАВ КОФЕРМЕН-
ТА
ФЕРМЕНТ
1) В2 В
2) В6 ГД
3) РР Б
4) Н (биотин) А
А) карбоксилаза
Б) НАД-зависимая дегидрогеназа
В) флавиновая дегидрогеназа
Г) аминотрансфераза
Д) декарбоксилаза
18. КАТАЛИЗАТОР СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА КАТАЛИЗАТОРА
1) ферменты АБВГЕЗ
2) неорганические
Катализаторы БВЖ
А) вещества белковой природы
Б) требуются в малых количествах
В) не входят в состав конечных продуктов
Г) характеризуются высокой скоростью катализа
Д) нуждаются в присутствии кислот
Е) действуют избирательно (селективность)
Ж) требуют высокой температуры для катали-
за
З) возможна регуляция их активности
19. ГРУППА ФАКТОРОВ ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА АКТИВНОСТЬ
ФЕРМЕНТОВ
1) специфические ЕЖ
2) неспецифические АБВГД
А) температура
Б) рН
В) соли тяжелых металлов
Г) окислители
Д) восстановители
Е) ингибиторы
Ж) активаторы
20. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ КАТАЛИЗИРУЕМАЯ РЕАКЦИЯ
1) лигазы Е
2) лиазы В
3) гидролазы Г
А) реакции взаимопревращения оптических,
геометрических и позиционных изомеров
Б) окислительно-восстановительные реакции
В) разрыв связей без присоединения воды с последующим формированием двойных
связей в продукте
Г) гидролиз эфирных, гликозидных, пептидных и др. связей с участием воды
Д) перенос функциональных групп
Е) образование связей с использованием АТФ
21. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ КАТАЛИЗИРУЕМАЯ РЕАКЦИЯ
1) трансферазы Д
2) оксидоредуктазы Б
3) изомеразы А
А) реакции взаимопревращения оптических,
геометрических и позиционных изомеров
Б) окислительно-восстановительные реакции
В) разрыв связей без присоединения воды с
последующим формированием двойных
связей в субстрате
Г) гидролиз эфирных, гликозидных, пептидных и др. связей
Д) перенос функциональных групп
Е) образование связей с использованием
АТФ
25. Сложный фермент называется ХОЛОФЕРМЕНТОМ.
26. Белковая часть сложного фермента называется АПОФЕРМЕНТОМ.
27. Небелковая часть сложного фермента, которая представлена органической молекулой и прочно связана с белковой частью, называется ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ.
28. Дополнительное количество кинетической энергии, необходимое
молекулам вещества, чтобы они вступили в реакцию, называется
ЭНЕРГИЕЙ АКТИВАЦИИ.
29. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет
половину максимальной, называется __КОНСТАНТОЙ__ __МИХАЭЛИСА_____.
30. Механизм ферментативного катализа включает формирование
__ФЕРМЕНТ__-__СУБСТРАТНОГО___ __КОМПЛЕКСА____.
1. НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТА ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ
а) фермент и ингибитор связаны ковалентно
б) фермент и ингибитор связаны ионными связями
в) фермент и ингибитор связаны водородными связями
г) между ферментом и ингибитором гидрофобное взаимодействие
2. АКТИВАТОРОМ АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗЫ ЯВЛЯЕТСЯ
а) тетраалкиламмоний хлористый
б) ацетон
в) хлористый кальций
г) хлористая ртуть
д) карбофос
3. ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ КОФЕРМЕНТА СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ЯВ-
ЛЯЕТСЯ
а) витамин РР
б) витамин В1
в) витамин В2
г) витамин В6
д) витамин С
4. ПРЕДШЕСТВЕННИКОМ КОФЕРМЕНТА АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗЫ
ЯВЛЯЕТСЯ
а) витамин РР
г) витамин В6
б) витамин В1
д) витамин С
в) витамин В2
5. КАКОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ ТЕМ, ЧТО ИЗБЫТОК СУБСТРАТА ВЫТЕСНЯЕТ ИНГИБИТОР ИЗ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА
а) неконкурентное обратимое
б) неконкурентное необратимое
в) конкурентное обратимое
г) конкурентное необратимое
6. КОНКУРЕНТНОЕ ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ВЫЗЫВАЕТ
а) янтарная кислота (сукцинат)
б) фумаровая кислота (фумарат)
в) пировиноградная кислота (пируват)
г) малоновая кислота (малонат)
д) лимонная кислота (цитрат)
8. ОТРИЦАТЕЛЬНУЮ АЛЛОСТЕРИЧЕСКУЮ РЕГУЛЯЦИЮ КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТОМ (ПО ТИПУ ОБРАТНОЙ СВЯЗИ) МОЖНО РАССМАТРИВАТЬ КАК
а) конкурентное обратимое ингибирование
б) конкурентное необратимое ингибирование
в) неконкурентное необратимое ингибирование
г) неконкурентное обратимое ингибирование
10. ВИДАМИ БЫСТРОЙ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЮТСЯ
а) индукция синтеза фермента
б) ковалентная модификация фермента
в) репрессия синтеза фермента
г) аллостерическая регуляция
д) образование множественных форм
11. ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТА ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ
а) фермент и ингибитор связаны ковалентно
б) фермент и ингибитор связаны ионной связью
в) фермент и ингибитор связаны водородной связью
г) между ферментом и ингибитором гидрофобное взаимодействие
12. ВИДАМИ МЕДЛЕННОЙ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЮТСЯ
а) индукция синтеза фермента
б) ковалентная модификация
в) репрессия синтеза фермента
г) аллостерическая регуляция
д) образование множественных форм
13. НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОИСХОДИТ, ЕСЛИ
а) субстрат и ингибитор схожи по структуре
б) субстрат и ингибитор не схожи по структуре
в) ингибитор связывается в активном центре фермента
г) ингибитор не связывается в активном центре фермента
14. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ МОЖНО ОПРЕДЕЛИТЬ СЛЕДУЮЩИМИ МЕТОДАМИ
а) спектрофотометрическими
б) полярографическими
в) титрометрическими
г) потенциометрическими
д) нефелометрическими
15. КОНКУРЕНТНОЕ ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ВОЗНИКАЕТ, ЕСЛИ
а) субстрат и ингибитор имеют разное строение
б) субстрат и ингибитор имеют подобное строение
в) ингибитор присоединяется нековалентными связями
г) ингибитор присоединяется ковалентными связями
д) избыток субстрата вытесняет ингибитор
е) избыток субстрата не вытесняет ингибитор
17. КОФЕРМЕНТАМИ ДЕГИДРОГЕНАЗ ЯВЛЯЮТСЯ
а) ФП
б) коэнзим А
в) ФАД
г) НАД+
д) ТДФ
е) НАДФ+
18. ТИОЛОВЫМИ ЯДАМИ ЯВЛЯЮТСЯ
а) полиароматические углеводороды
б) соли тяжелых металлов
в) фосфорорганические соединения
г) алкилирующие агенты
д) окислители
19. НИЗКАЯ АКТИВНОСТЬ СЫВОРОТОЧНОЙ ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ
а) отравлении гидразином
б) хроническом отравлении ФОС
в) синдроме гепатоцеллюлярной недостаточности
г) остром отравлении фосфорорганическими соединениями
д) отравлении этиленгликолем
20. ПРОТЕКТОРАМИ В СЛУЧАЕ ДЕЙСТВИЯ ТИОЛОВЫХ ЯДОВ ЯВЛЯЮТСЯ
а) цистин
г) дигидролипоевая кислота SH - ЛК - SH
б) цистеин
д) амид липоевой кислоты S - ЛК - S
в) глутатион
Е) унитиол
21. ВИД ИНГИБИРОВАНИЯ ИНГИБИТОР СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
1) обратимое Г
2) необратимое АБВ
А) хлористый кадмий
Б) йодацетат
В) перекись водорода или другой окислитель
Г) малонат
Д) оксалоацетат
22. ВИД ИНГИБИРОВАНИЯ ИНГИБИТОР АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗЫ
1) обратимое ВГ
2) необратимое АБД
А) карбофос
Б) зарин
В) прозерин
Г) витамин B1
Д) дихлофос
23. ФЕРМЕНТ, НА КОТОРЫЙ ОН
ДЕЙСТВУЕТ
ЛЕКАРСТВЕННЫЙ ПРЕПАРАТ
1) циклооксигеназа (ЦОГ) ВД
2) фосфолипаза А2 Е
3) ГМГ КоА-редуктаза Г
4) карбоангидраза почечных
канальцев Б
5) протеолитические ферменты А
А) контрикал
Б) диакарб
В) аспирин
Г) симвастатин
Д) ибупрофен
Е) преднизолон
УСТАНОВИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
24. ЭТАПЫ БЫСТРОЙ РЕГУЛЯЦИИ ФЕРМЕНТОВ
(1) – присоединение эффектора в аллостерический центр фермента
(2) – изменение конформации активного центра
(3) – повышение активности фермента 41523
(4) – образование молекулы эффектора
(5) – изменение конформации фермента
25. ЭТАПЫ АКТИВАЦИИ ФЕРМЕНТОВ ИОНАМИ МЕТАЛЛОВ
(1) – повышение активности фермента
(2) – присоединение металла к молекуле фермента
(3) – выгодное изменение конформации активного центра 42531
(4) – повышение внутриклеточной концентрации ионов металлов
(5) – изменение конформации молекулы фермента
26. ЭТАПЫ АКТИВАЦИИ ФЕРМЕНТОВ ОГРАНИЧЕННЫМ ПРОТЕОЛИЗОМ
(1) – появление функционального центра
(2) – отщепление короткого пептида от молекулы профермента
(3) – синтез профермента 32514
(4) – появление активности фермента
(5) – изменение конформации фермента
ДОПОЛНИТЕ
28. Холинэстеразы по строению активного центра относятся к
СЕРИНОВЫМ ФЕРМЕНТАМ.
4. ДИАГНОСТИЧЕСКИ ЗНАЧИМЫМ ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА ЯВЛЯЕТСЯ НАРАСТАНИЕ В КРОВИ ИЗОФЕРМЕНТОВ ЛДГ
а) ЛДГ3
б) ЛДГ4, ЛДГ5
в) ЛДГ1, ЛДГ2
г) ЛДГ4
д) ЛДГ5
5. ДИАГНОСТИЧЕСКИ ЗНАЧИМЫМ ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА ЯВЛЯЕТСЯ ИЗМЕНЕНИЕ ИЗОФЕРМЕНТНОГО СПЕКТРА КРОВИ
а) ЛДГ3, КФК – изоформа МВ
б) ЛДГ4, ЛДГ5, КФК – изоформа МВ
в) ЛДГ1, ЛДГ2, КФК – изоформа ВВ
г) ЛДГ4, ЛДГ5, КФК – изоформа ВВ
д) ЛДГ1, ЛДГ2, КФК – изоформа МВ
11. ФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР КРОВИ ТРАНСАМИДИНАЗА >ЛДГ2 >АСТ НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО СООТВЕТСТВУЕТ ПАТОЛОГИИ
а) поджелудочной железы
г) почек
б) печени д) легких
в) миокарда
13. ХРОНИЧЕСКИЙ ВОСПАЛИТЕЛЬНЫЙ ПРОЦЕСС НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ СЛЕДУЮЩИМ РАСПРЕДЕЛЕНИЕМ БЕЛКОВЫХ ФРАКЦИЙ КРОВИ ПРИ ЭЛЕКТРОФОРЕЗЕ
а) α1 -глобулины значительно повышены
б) альбумины снижены, все фракции глобулинов в норме
в) α1 -глобулины резко снижены
г) α2- и γ -глобулиновые фракции повышены
д) альбумины и глобулины снижены
14. ОСТРЫЙ ВОСПАЛИТЕЛЬНЫЙ ПРОЦЕСС НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ СЛЕДУЮЩИМ РАСПРЕДЕЛЕНИЕМ БЕЛКОВЫХ ФРАКЦИЙ КРОВИ ПРИ ЭЛЕКТРОФОРЕЗЕ
а) альбумины и глобулины снижены
б) альбумины снижены, α1-глобулины значительно повышены
в) β -глобулины значительно повышены
г) значительно снижены альбумины, глобулины в норме
д) α1-глобулины снижены
16. СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ СЫВОРОТКИ КРОВИ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ
а) обратимом ингибировании фермента фосфорорганическими со-
единениями
б) необратимом ингибировании фермента фосфорорганическими со-
Единениями
в) действии ионов Са2+
г) нарушении белково-синтетической функции печени
д) действии ионов Мg2+
19. ГИПЕРПРОТЕИНЕМИЯ ИМЕЕТ МЕСТО ПРИ
а) заболеваниях почек
б) острых инфекционных заболеваниях
в) голодании
г) хронических поражениях печени
д) обезвоживании организма
20. СНИЖЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ АЛЬБУМИНОВ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ВОЗМОЖНО ПРИ
а) заболевании печени
б) потере жидкости
в) заболевании почек
г) голодании
д) интоксикации
21. БЕЛКАМИ «ОСТРОЙ ФАЗЫ» СЫВОРОТКИ КРОВИ ЯВЛЯЮТСЯ
а) миозин
б) α1-антитрипсин
в) гаптоглобин
г) кератин
д) церулоплазмин
23. ВЫСОКАЯ АКТИВНОСТЬ ФЕР-
МЕНТОВ КРОВИ
ОРГАН
1) КФК – изоформа МВ, ЛДГ1,
ЛДГ2, АСТ Б
2) ЛДГ5, АЛТ, АСТ А
3) ЛДГ1, ЛДГ2, трансамидиназа В
А) печень
Б) сердце
В) почки
Г) тонкий кишечник
24. ВРЕМЯ ПОЯВЛЕНИЯ (УВЕЛИЧЕ-
НИЯ) ПОКАЗАТЕЛЯ КРОВИ ПРИ
ОСТРОМ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА
ПОКАЗАТЕЛИ
1) 2 ч Б
2) 4–6 ч АГ
3) 8–12 ч В
А) тропонины Т и I
Б) миоглобин
В) ЛДГ
Г) КФК (креатинфосфокиназа)
25. ГРУППЫ ФЕРМЕНТОВ СЫВО-
РОТКИ КРОВИ
ФЕРМЕНТЫ
1) индикаторные АБД
2) секреторные В
3) экскреторные Г
А) КФК (креатинфосфокиназа)
Б) АСТ
В) холинэстераза
Г) α-амилаза (панкреатическая)
Д) ЛДГ
ДОПОЛНИТЕ
26. Ранним, но неспецифическим маркером острого инфаркта миокарда
является белок МИОГЛОБИН.
27. Наибольшая активность креатинфосфокиназы (КФК) представлена в
клетках: 1. МЫШЦ, 2. СЕРДЦА, 3.НЕРВНОЙ ТКАНИ.
29. Иммуноглобулины делят на 5 классов: A, D, E, M, G.
Углеводы.
ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ
3. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПЕРЕВАРИВАНИЯ СЛОЖНЫХ ПОЛИСАХАРИДНЫХ И ДИСАХАРИДНЫХ МОЛЕКУЛ
а) создать большую концентрацию моносахаридов в просвете кишечника
б) превратить сложные полисахаридные молекулы в простые моно-
Условиях до ацетил-КоА
б) восстанавливаться в анаэробных условиях до лактата
в) превращаться в аланин в реакции трансаминирования
г) являться субстратом глюконеогенеза
д) являться конечным продуктом глюконеогенеза
12. РЕАКЦИИ ГЛИКОЛИЗА, ЯВЛЯЮЩИЕСЯ НЕОБРАТИМЫМИ
а) лактатдегидрогеназная
б) пируваткиназная
в) альдолазная
г) фосфофруктокиназная
д) гексокиназная
13. ФЕРМЕНТЫ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА, ЯВЛЯЮЩИЕСЯ КЛЮЧЕВЫМИ
а) фруктозо-1,6-дифосфатаза
б) пируватдегидрогеназа
в) пируваткарбоксилаза
г) глюкозо-6-фосфатаза
д) фосфоенолпируваткарбоксикиназа
14. УСЛОВИЯ ПРОТЕКАНИЯ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ПИРУВАТА
а) целостность митохондриальных мембран
б) достаточная концентрация ацетил-КоА, АТФ и восстановленных коферментов
в) отсутствие воздействия тиоловых ядов
г) достаточное количество витамина В1
д) наличие кпислорода в клетке
16. ИНГИБИТОРЫ ПИРУВАТОКСИДАЗНОЙ СИСТЕМЫ
а) СО
б) СN–
в) Hg++
г) Н2О2
д) монойодацетат
УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ
18. ФЕРМЕНТЫ ПИРУВАТОКСИДАЗНОЙ
СИСТЕМЫ
ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ
ФЕРМЕНТОВ
1) пируватдегидрогеназа Б
2) дигидролипоилацетилтрансфеРаза В
3) дигидролипоилдегидрогеназа Г
А) HS-KoA
Б) ТДФ
В) липоевая кислота
Г) ФАД
ДОПОЛНИТЕ
20. Первая реакция гликолиза: _ГЛЮКОЗА_+ АТФ_ → _ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ_ +_АДФ_.
21. Скоростьопределяющая реакция гликолиза: _ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТ_ + ___АТФ___ →
_ФРУКТОЗО-1.6-ДИФОСФАТ___ + ___АДФ___.
22. Образование активной формы глюкозы: ГЛЮКОЗА_ + _АТФ_ → _ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ_ +_АДФ__.
23. Завершающая реакция гликолиза: _ПИРУВАТ_ + _НАДН+Н+_ → _ЛАКТАТ_ + _НАД+_.
24. Суммарное уравнение окислительного декарбоксилирования пирувата:
ПИРУВАТ + __HS-KoA_ + _НАД+__ → __ацетил-KoA_ + _СО2__ + _НАДН+Н+___.
25. Этап гликолитической оксидоредукции начинается с реакции:
_ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТ_+ _НАД+_ + _Н3РО4_ → _1.3-ДИФОСФОГЛИЦЕРАТ + _НАДН+Н+_.
26. Биологическая роль реакций субстратного фосфорилирования заключается в синтезе _АТФ_ с использованием энергии __МАКРОЭРГИЧЕСКОЙ__ связи субстрата.
27. Глюконеогенез – это процесс синтеза __ГЛЮКОЗЫ____из _НЕУГЛЕВОДНЫХ___веществ.
28. Механизм инактивирования пируватоксидазного комплекса тиоловыми ядами заключается в блокировании __SH-ГРУПП___ групп ферментов и коферментов.
29. В процессе гликолиза в расчете на одну молекулу глюкозы образуется __2__ молекулы АТФ, а в процессе гликогенолиза __3__.
30. Гликолиз – это процесс __АНАЭРОБНОГО__ окисления глюкозы, протекающий в __ЦИТОПЛАЗМЕ__ клетки.
ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ
2. РЕГУЛЯТОРНАЯ РЕАКЦИЯ ЦТК
а) сукцинат → фумарат
б) ацетил-КоА + оксалоацетат → цитрат
в) малат → оксалоацетат
г) цитрат → цис-аконитат
д) сукцинил-КоА → сукцинат
9. МАЛОНАТ – ИНГИБИТОР ФЕРМЕНТА
а) сукцинатдегидрогеназа
б) малатдегидрогеназа
в) аконитатгидратаза
г) изоцитратдегидрогеназа
д) цитратсинтаза
10. ФТОРЦИТРАТ – ИНГИБИТОР ФЕРМЕНТА (ПО ТИПУ ЛЕТАЛЬНОГО СИНТЕЗА)
а) сукцинатдегидрогеназа г) изоцитратдегидрогеназа
б) малатдегидрогеназа д) цитратсинтетаза
в) аконитатгидратаза
ВЫБЕРИТЕ ВСЕ ПРАВИЛЬНЫЕ ОТВЕТЫ
11. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ РАЗОБЩИТЕЛЕЙ НА ДЫХАТЕЛЬНУЮ ЦЕПЬ
а) останавливают дыхательную цепь
б) изменяют трансмембранный потенциал
в) увеличивают образование АТФ
г) снижают выработку АТФ
д) блокируют образование АТФ
13. ЛОКАЛИЗАЦИЯ ГЛИЦЕРОЛФОСФАТНОГО ЧЕЛНОЧНОГО МЕХАНИЗМА
а) сердце г) соединительная ткань
б) скелетные мышцы д) почки
в) мозг
14. ЛОКАЛИЗАЦИЯ МАЛАТАСПАРТАТНОГО ЧЕЛНОЧНОГО МЕХАНИЗМА
а) сердце
б) скелетные мышцы
в) мозг
г) соединительная ткань
д) почки
15. СУБСТРАТЫ, ЯВЛЯЮЩИЕСЯ ПОСТАВЩИКАМИ ЭЛЕКТРОНОВ И H+ ДЛЯ НАД+
а) цитрат г) аконитат
б) изоцитрат д) сукцинат
в) малат
17. KoQ ПРИНИМАЕТ ЭЛЕКТРОНЫ И Н+ ОТ
а) α-кетоглутарата
б) ацил-КоА
в) глицерол-3-фосфата
г) малата
д) сукцината
18. СУБСТРАТЫ, ЯВЛЯЮЩИЕСЯ ПОСТАВЩИКАМИ ЭЛЕКТРОНОВ И H+ ДЛЯ ФАД
а) ацил-КоА г) изолимонная кислота
б) сукцинат д) фосфоглицерат
в) сукцинил-КоА
20. ИНГИБИТОРЫ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ
а) тироксин в высоких концентрациях
б) цианид
в) 2,4-динитрофенол
г) СО
д) Н2S
21. РАЗОБЩИТЕЛИ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ
а) тироксин в высоких концентрациях
б) цианид
в) 2,4-динитрофенол
г) СО
д) Н2S
УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ
23. ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ КОЛИЧЕСТВО АТФ, ОБРАЗУЮЩЕЕСЯ
ПРИ РАБОТЕ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ
1) полная дыхательная цепь Б
2) укороченная дыхательная цепь В
А) 4 АТФ
Б) 3 АТФ
В) 2 АТФ
Г) 1 АТФ
ДОПОЛНИТЕ
25. Фермент ЦТК, активность которого ингибируется по типу летального синтеза, – _АКОНИТАТГИДРАТАЗА____.
27. Вещества, которые изменяют трансмембранный потенциал и снижают выработку АТФ в дыхательной цепи, называются__РАЗОБЩИТЕЛИ_____.
28. Тип образования АТФ в ЦТК называется __СУБСТРАТНОЕ_ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ__.
29. Тип образования АТФ в дыхательной цепи называется __ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ__.
ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ
1. МИКСЕДЕМА – ЭТО ЗАБОЛЕВАНИЕ, СВЯЗАННОЕ С
а) гиперфункцией щитовидной железы в детском возрасте
б) гиперфункцией щитовидной железы у взрослых
в) гипофункцией паращитовидных желез у взрослых
г) гипофункцией щитовидной железы в детском возрасте
д) гипофункцией щитовидной железы у взрослых
2. БАЗЕДОВА БОЛЕЗНЬ – ЭТО ЗАБОЛЕВАНИЕ СВЯЗАНО С
а) гиперфункцией паращитовидной железы
б) гипофункцией паращитовидной железы
в) гиперфункцией щитовидной железы
г) гипофункцией щитовидной железы
д) недостатком йода в почве
4. БЕСПЛОДИЕ И ИМПОТЕНЦИЯ, СВЯЗАННЫЕ С НАРУШЕНИЕМ РОСТА И
СОЗРЕВАНИЯ ПОЛОВЫХ КЛЕТОК, ПРИВОДЯТ К СНИЖЕНИЮ СИНТЕЗА
а) прогестерона
б) лактогенного гормона
в) фолликулостимулирующего гормона
г) лютеинизирующего
д) хорионического гонадотропина
5. БЕСПЛОДИЕ И ИМПОТЕНЦИЯ, СВЯЗАННЫЕ С НАРУШЕНИЕМ СТИМУ-
ЛЯЦИИ СИНТЕЗА ПОЛОВЫХ ГОРМОНОВ, ПРИВОДЯТ К СНИЖЕНИЮ
СИНТЕЗА
а) прогестерона
б) лактогенного гормона
в) фолликулостимулирующего гормона
г) лютеинизирующего
д) хорионического гонадотропина
7. ГИДРОФИЛЬНАЯ СИГНАЛЬНАЯ МОЛЕКУЛА
а) проникает в клетку с помощью переносчика, взаимодействует с
мембранным рецептором
б) в клетку, как правило, не проникает, взаимодействует с мембранным рецептором
в) проникает в клетку без переносчика, взаимодействует с цитоплазматическим или ядерным рецептором
г) проникает в клетку путем активного транспорта, взаимодействует
с цитоплазматическим или ядерным рецептором
д) проникает в клетку путем облегченной диффузии, взаимодействует с цитоплазматическим или ядерным рецептором
8. АДРЕНОКОРТИКОТРОПНЫЙ ГОРМОН (АКТГ)
а) синтезируется в надпочечниках, явл