Дезаминирование аминокислот в животном организме. Виды, значение процесса

Дезаминирование – отщепление от аминокислоты аминной группы –NН2

при участии ферментов дезаминаз или оксидаз, сопровождающееся выделением энергии.

Во всех случаях NН2- группа аминокислоты освобождается в виде аммиака.

Существует 4 типа дезаминирования аминокислот:

1. Восстановительное дезаминирование:

2. Гидролитическое дезаминирование:

Эти способы характерны для бактерий.

3. Внутримолекулярное дезаминирование:

Данный вид дезаминирования характерен для растений, бактерий, в животном организме так дезаминируется гистидин.

4. Окислительное дезаминирование

Является преобладающим типом дезаминирования в организме животных, происходит в клетках печени и почек.

Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты.

Механизм окислительного дезаминирования аминокислот, протекающего в две стадии:

Первая стадия является ферментативной (при участии дегидрогеназ) и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии в присутствии воды распадается на аммиак и a- кетокислоту.

Наиболее важной в окислительном дезаминировании является глутаматдегидрогеназная реакция:

Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакцийявляется окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, подвергающегося внутримолекулярному дезаминированию.

 Дезаминирование аминокислот связано с потерей МНз-группы иобразованием свободного аммиака и кетокислот. Реакции дезаминирования протекают при участии ферментов дезаминаз или оксидаз. Кроме аммиака, при дезаминировании аминокислот образуются окси- и кетокислоты. Различают несколько видов процессадезаминирования восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное и окислительное. У животных и человека преобладают два последних вида дезаминирования.

Аминокислоты, дезаминирование — общая закономерностьокислительного превращения аминокислот в организме. В результатедезаминирования аминокислоты, как правило, переходят в кетокислоты. С есгвует несколько путей дезаминирования аминокислот восстановительный," окислительный, дегидратазный, гидролитический в внутримолекулярный.

Образование и превращение безазотистого остатка аминокислот в тканях

Большая часть безазотистых остатков аминокислот превращается в пируват либо непосредственно (Ала, Сер), либо в результате более сложного пути, превращаясь вначале в один из метаболитов ЦТК. Затем в реакциях цитратного цикла происходит образование оксалоацетата, который превращается в фосфоенолпируват. Из фосфоенолпирувата под действием пируваткиназы образуется пируват. Пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и превращается в ацетил-КоА, который окисляется в ЦТК до СО2 и Н2О с выделением энергии. Такой путь проходят преимущественно аминокислоты пищи.При недостатке глюкозы в организме фосфоенолпируват включается в глюконеогенез (см. раздел 7). Это происходит при голодании, длительной физической работу при сахарном диабете и других тяжёлых хронических заболеваниях, сопровождающихся распадом собственных белков организма. Скорость глюконеогенеза из аминокислот регулируется гормонами. Безазотистые остатки аминокислот используются для восполнения того количества метаболитов общего пути катаболизма, которое затрачивается на синтез биологически активных веществ. Такие реакции называют анаплеротическими.

4) Пути образования аммиака в организме, его утилизация

Аммиак непрерывно образуется во всех органах и тканях организма. Наиболее актив-

ными его продуцентами в кровь являются органы с высоким обменом аминокислот и био-

генных аминов – нервная ткань, печень, кишечник, мышцы.

Основными источниками аммиака являются следующие реакции:

- неокислительное дезаминирование некоторых аминокислот (серина, треонина, гисти-

дина) – в печени,

- окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты во всех тканях (кроме мы-

шечной), особенно в печени и почках,

- дезаминирование амидов глутаминовой и аспарагиновой кислот – в печени и почках,

-катаболизм биогенных аминов – во всех тканях, в наибольшей степени в нервной тка-

ни,

- жизнедеятельность бактерий толстого кишечника,

- распад пуриновых и пиримидиновых оснований – во всех тканях.

Практически весь аммиак удаляется из организма через почки в виде мочевины, кото-

рая синтезируется в печени, и в виде образующихся в эпителии канальцев почек аммоний-

ных солей.

В клетки аммиак попадает в составе глутамина и аспарагина, глутаминовой кислоты,

аланина и в свободном виде. Кроме этого, при метаболизме он образуется в большом коли-

честве и в самих гепатоцитах.

В печени весь улаляемый аммиак используется для синтеза мочевины. Увеличение

синтеза мочевины наблюдается при распаде тканевых белков и азотистых соединений (голо-

дание, воспалительные процессы, сахарный диабет) или при избыточном белковом питании.

У младенцев синтез мочевины может быть снижен по двум причинам: незрелость печени и

активный синтез белков и нуклеиновых кислот при росте организма.

Реакции синтеза мочевины являются циклическим процессом и получили название ор-

нитиновый цикл. Синтез мочевины начинается в митохондриях (первая и вторая реакции),

оставшиеся три реакции идут в цитозоле. Для переноса цитруллина и орнитина через мито-

хондриальную мембрану существуют специальные переносчики.

В образовании одной молекулы мочевины участвует 1 молекула NH4

+, 1 молекула CO2,

аминогруппа 1 молекулы аспарагиновой кислоты, затрачивается 4 макроэргических связи

трех молекул АТФ.

С И Н Т Е З А М М О Н И Й Н Ы Х С О Л Е Й

Непосредственный синтез аммонийных солей или аммониегенез происходит в просве-

те канальцев почек из секретируемых сюда аммиака и ионов водорода и фильтрующихся ор-

ганических и неорганических анионов первичной мочи. Около 10% всего аммиака выводится

почками в виде аммонийных солей.

Часть глутамина крови, не задержавшаяся в печени, достигает почек. В клетках почеч-

ных канальцев, в основном в дистальных канальцах, имеется фермент глутаминаза, гидро-

лизующая амидную группу с образованием глутамата. Глутамат, в свою очередь, дезамини-

руется глутаматдегидрогеназой. Выделяемый аммиак диффундирует в просвет канальца,

где соединяется с ионом Н+, образуя ионы аммония NH4

+. Они связываются с неорганиче-

скими (фосфаты, хлориды, сульфаты) или с органическими анионами (уксусной, щавелевой,

молочной кислот).

Утилизация аммиака

В городах с развитой химической промышленностью средняя продолжительности жизни граждан не превышает 45 лет, что обусловливается экологическими проблемами, спровоцированными экономическим состоянием всей отрасли. Так, например, несмотря на развитие технического процесса, химические предприятия функционируют посредством устаревшего и практически непригодного для использования оборудования. Результатом чего становится выброс вредных веществ в атмосферу, а также невозможность переработки токсичных отходов в ценное сырье для повторного использования или хотя бы безопасной их утилизации.

Поэтому финансовые вложения в модернизацию отрасли напрямую взаимосвязаны с состоянием окружающей среды и, соответственно, с жизнью человека. Как показывает анализ научно-технической литературы, в СССР вплоть до 90х годов прошлого столетия, практически не уделялось внимания такой проблеме как утилизация аммиака, и только в последние годы по этой теме появились научные работы.

Методы утилизации аммиака

В данное время существует несколько методов утилизации аммиака:

• утилизация аммиака посредством метода селективного получения ценных веществ для вторичного использования;

• утилизация аммиака, предусматривающая использование отработанных отходов в качестве исходного сырья для изготовления других материалов