Структура белков, св-ва и классификация.

Структура белков:

Установлено что все белки построены по единому принципу и имеют 4 уровня организации: первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуру.

Первичная структура– это линейная цепь аминокислот располагается в определенной последовательности с генетически обусловленным чередованием аминокислот соединённых пептидными связями. Вторичная структура – это конфигурация полипептидной цепи, то есть способность свёртываться полипептидной цепи в спиральную или другую конформацию.. - Третичная структура – под ней подразумевают пространственную ориентацию полипептидной цепи или способ укладки ее в определенном объеме. Третичная структура возникает за счет различных связей, главными из которых яв дисульфидный мостик между 2 остатками цистеина; сложноэфирный мостик между аминой и карбоксильной группами, водородные связи, электростатические, ионные и вандервальевых взаимодействия. - Четвертичная структура – это способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей обладающих одинаковой или разной первичной, вторичной, третичной структурами и формирующими единый структурный и функциональный комплекс соединяются они не ковалентными связями.

Физико-химические свойства белков: наиболее характерными свойствами яв высокая вязкость, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, высокое анкотическое давление. Белки амфотерны благодаря наличию свободных СООН и NH₂ групп. В зависимости от реакции среды и наличие ( соотношение: кислых и основных аминокислот) белки могут быть заряжены положительно или отрицательно. И в электрическом поле перемещаться к катоду или аноду.

Классификация: Протеины– простые белки, которые в себе содержат только аминокислотные остатки. Представителями класса являются: альбумины – белок яйца; глобулины – в мышцах, крови, молоке, некоторых видах бобовых и семян; проламины – белки растительных культур (пшеницы, кукурузы, ржи, овса, ячменя); глютелины находятся в семенах пшеницы и риса.

Протеиды – сложные структуры, где в составе имеются и белковые, и небелковые образования. Основные белки этого класса: нуклеопротеиды помимо белковой части располагают нуклеиновыми кислотами; липопротеиды – включают жиры; в фосфопротеидах – присутствует фосфорная кислота.

№3физиологическая роль белков плазмы крови, их физико-химические св-ва классификация.

Физиологическая рольбелков плазмы крови:

- поддерживают колоидное-осматическое давление и тем самым постоянный объем крови.

- принимают участие в процессе свертывания крови. ряд белков и фибриноген яв основным компонентами процесса свертывания крови.

- определяют вязкость крови ( в 4-5 раза выше вязкости воды).

- поддержание рН крови. белки яв одной из буферных систем.

- транспортная – переносят различные вещества ( холестерин, билирубин) и лекарственные средства к различным тканям.

- участвуют в процессах иммунитета. Особенно иммуноглобулин.

- образуют комплексы с катионами крови, тем самым поддерживают их уровень.

- служат резервом аминокислот.

Классификация:

представлены альбуминами, глобулинами и фибриногеном.

Альбумины составляют около 60 % белков плазмы. Их высокая концентрация, примерно 80 %, большая подвижность при относительно небольших размерах молекулы, определяют онкотическое давление плазмы.

Глобулины. Эту группу белков электрофоретически, по показателям подвижности, разделяют на несколько функций: альфа1-, альфа2-, бета2-( Бета-глобулины участвуют в транспорте фосфолипидов, холестерина, стероидных гормонов, металлических катионов.) и гамма-глобулины.( Гамма-глобулины характеризуются самой низкой электрической подвижностью. В эту фракцию белков входят различные антитела, защищающие организм от вторжения вирусов и бактерий.)

Фибриноген- Содержание фибриногена в плазме крови составляет всего 0,3 %, но именно его переходом в фибрин обусловливается свертывание крови

Физико-химические свойства белков определяют их гидрофильноcть - способность удерживать воду, создавая коллоидный раствор. Одна кислотная группа (СООН) способна связать четыре, а аминная (NH2) - три молекулы воды.

Каждая белковая молекула окружена достаточно плотной собственной водной оболочкой, прочно фиксированной на ее поверхности. Сила, с которой белки плазмы притягивают к себе воду, называется коллоидно-осмотическим, или онкотическим давлением.

Кроме активного участия в водном обмене белки Плазмы крови выполняют еще ряд важнейших функций. Они участвуют в процессе свертывания кровиЯвляясь одной из важнейших буферных систем крови, белки поддерживают постоянство гомеостаза - кислотно-основное состояние (КОС) крови. Белки плазмы защищают организм от проникновения чужеродных элементов, в том числе чужеродных белков.

№4Белки острой фазы их классификация и роль в организме

Белки острой фазы воспаления – это плазменные белки концентрация которых увеличивается во много раз после инфекции, воспаления или травмы. Концентрация этих белков резко увеличивается в ответ на инфекцию или повреждение. К ним относятся С-реактивный белок, альфа-1 антитрипсин, альфа-2 макроглобулин, фибриноген, цирулоплазин, компоненты системы комплимента, лактоферин и др.

№5 Переваривание и всасывание белков в рганизме.

В ротовой полости переваривание белков не происходит. Пищевой комок подвергается лишь механической обработки. В ином присутствуют ферменты переваривание белков. Процесс гидролиза белков с образованием полипептидов, а затем аминокислот происходит в желудке и в тонком кишечнике.

Начинается в желудке под действием фермента пепсина и соляной кислоты. Соляная кислота вызывает набухание белковых молекул в результате поверхностных белков увеличивается для контакта с пищеварительными ферментами. Под действием соляной кислоты неактивный профермент пепсиноген превращается в активный пепсин, затем пепсин активирует следующие порции пепсиногена. Этот процесс называется аутоактивацией.

Соляная кислота создает оптимальные pH-среды,при котором фермент пепсин обладает максимальной активностью. Также соляная кислота обладает бактерицидным антисептическим действием. У здорового человека содержание соляной кислоты составляет около 5 мг/л., что обеспечивает pH-среды в желудке 1,5-2,5 (кислая среда). При недостаточном выделении соляной кислоты (гипоацидные и анацидные состояния) возникает нарушения пищеварительных процессов. pH сдвигается в щелочную сторону и пепсин не проявляет своей активности. Пепсин расщепляет белки на отдельные пептиды, состояния из 8-10 аминокислот, действует он на внутренние пептидные связи белковой молекулы. Из пепсиногена образуется другой фермент гастриксин, в норме желудочного соке соотношение пепсин-гастриксин 4:1. В желудочном соке грудных детей содержится фермент реннин, способствует створаживать молоко. Активность пепсина столь высока, что 1гр. фермента может переварить за 2 часа 50 кг яичного белка. Пептиды, образующиеся под действием пепсина, ощелачиваются в антральной части желудка, и затем поступают в 12-перстную кишку и тонкий кишечник. Там они подвергаются к дальнейшему гидролитическому расщеплению под действием ферментов поджелудочной железы трипсина, химотрипсина, карбоксипептидазы, эластазы, а также ферментов слизистой оболочки тонкого кишечника амилопептидаз и дипептидаз. Ферменты вырабатываются в виде неактивных предшественников - проферментов. Их активация осуществляется в тонком кишечнике. В начале образуется активный трипсин, который затем активирует остальные ферменты. Проферментами являются трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазы. Активации трипсиногена с превращением в активный трипсин происходит под действием фермента тонкого кишечника – энтерокиназы, после чего трипсин активирует остальные ферменты. Под действием всех перечисленных ферментов полипептидазы и не расщелачиваются в желудке, белки распадаются до аминокислот. Аминокислоты всасываются в тонком кишечнике и по воротной вене поступают в печень, где частично используют для синтеза белков печени и белков плазмы крови (БПК). Другая часть аминокислот с током крови разносятся к органам и тканям, где поступают в клетки и участвуют в синтезе собственных белков тканей. Незначительная часть аминокислот не подвергаются всасыванию в тонком кишечнике и поступают в толстый кишечник, где подвергаются разложению под действием микрофлоры. В результате образуются токсичные для организма продукты: путресцин, кадаверин, скатол, идол, фенол и др. Эти продукты большей частью удаляются в составе каловых масс и частично обезараживаются печенью.

6. Опишите источники обр. аммиака в организме, основные пути его обезвреживания.образование мочевины и креатининаИсточники аммиака:поступление аммиака из кишечника в портальную вену; дезаминирование и трансминирование АК, биогенных аминов, пуриновых и пиримидиновых оснований; дезаминирование различных АК. Обезвреживание аммиака: местное – осущ в тканях , мозге, сетчатке, где обр аммиак его связывание с глутаминовой и аспарагиновой к-ми, обр глутимина и аспарагина. Общее – обр и выделением аммонийных солей. Глутамин + Н₂О=глутамат +NH₃;NH₃+H=NH₄. Соедин с щавельевой к-той,фосфорн,мочевой аммиак обр оксалаты, ураты,фосфаты. При выделении солей нейтрализ орган и неорган анионы и сохран катионы.образования мочевины.

1)обр карбомаилфосфата активная форма аммиака. Три пути синтеза 2-е необратимые и 1-а обратимая исп ферменты. 2) обр мочевины- происходит конденсация молекул карбомаилфосата и арнитина и обр цитрулин.3) Цитрулин превращ в арленин. 4) Арленин расщепляется на мочевину и арнитин.Охар-те мочевину и КДЗ ее опр. в крови.Мочевина диамид-угольной к-ты: обр в печени при обезврежив аммиака, она проникает через мембраны клеток, паренхимы органов. Малотоксична, но опасна с накоплением К+ при проникновении извлекает воду и обр оттек. КДЗ: исп ферментативный метод (уреазы) определ. фотометрически по окрашенному продукту хим р-ций. Норма 2,61-8,35 ммоль/л. Повышение ур-ня мочевины в крови, связанное с усиленным обр или снижением ее фильтрации в почках. Уменьшение сод мочевины в крови наблюдается редко: беременность, диета идр. Определ 0,02мл биол жид+р-р №1, инкубируют, +р-р №2 и 3, фотомерируют.Раскройте сущность процесса обр креатинина в организме, охр-те КДЗ его опред в крови.

1)в почках с ферментом трансамидиназы обр предшественник креатенина гуамидинфосфарная к-та;2)эта к-та подвегается метивированию печени, обр креатин попадает в мышцы присоединяется остаток фосфорн к-ты под действием креатинкеназы. Обр креатинфосфат в мышцах разрушается с выделением энергии, воды,фосфорн к-ты.Креатин беспороговое в-во и выделяется с мочей. КДЗ: Норма: муж-53-110; жен-44-95. Повышение: наруш выделит ф-ции почек, закупорка мочевыд путей. Снижение: атрофия, лейкоз, анемия,