Это участок молекулы фермента, взаимодействующий с субстратом
Это регуляторный участок фермента. Это участок молекулы фермента, взаимодействующий с эффекторами
22. Пепсин относится к классу ферментов:
Лиазы. Лигазы. Гидролазы
23. В основу классификации ферментов положен принцип:
Структура ферментов. Тип катализируемой химической реакции. Структура субстрата. Структура кофермента
24. ЛДГ относится к классу ферментов:
Гидролазы. Оксидоредуктазы. Изомеразы
25. К аллостерическим относятся ферменты:
Олигомерные белки. Имеющие каталитический и аллостерические центры. Эффекторами для них могут быть субстраты. Эффекторами для них могут быть продукты реакции. Присоединяют эффектор, меняя конформацию всех протомеров
26. Липаза относится к классу ферментов:
Гидролазы. Оксидоредуктазы. Изомеразы
27.Глютаминсинтетаза относится к классу ферментов:
Гидролазы. Оксидоредуктазы. Изомеразы. Лигазы
28. Аспартатаминотрансфераза относится к классу ферментов:
Гидролазы. Оксидоредуктазы. Изомеразы. Лигазы.
Трансферазы
Ситуационные задачи
1. Больной с подозрением на инфаркт миокарда госпитализирован в первые часы после возникновения болевого синдрома. Наряду с ЭКГ - исследованием проведен биохимический анализ крови. Лабораторные данные анализа сыворотки крови: аланинаминотрансфераза - 12 ЕД\л (N = 8 - 20 ЕД\л), аспартатаминотрансфераза - 25 ЕД\л (N = 8 - 20 ЕД\л), креатинкиназа общая - 18 МЕ\л (N = 0 - 13МЕ\л), МВ креатинкиназа - 40 МЕ\л (N до 30 МЕ\л), лактатдегидрогеназа - 220 ЕД\л (N = 210 - 420 ЕД\л).
Подтверждают ли проведенные исследования диагноз инфаркта миокарда?
2. Больной с жалобами на боли в области сердца госпитализирован на третьи сутки от начала заболевания. Для постановки диагноза проведено биохимическое исследование крови. Лабораторные данные анализа сыворотки крови: аланинаминотрансфераза - 10 ЕД\л (N = 8 - 20 ЕД\л), аспартатаминотрансфераза - 20 ЕД\л (N = 8 - 20 ЕД\л), креатинкиназа общая - 11 МЕ\л (N = 0 - 13МЕ\л)
МВ креатинкиназа - 10 МЕ\л (N до 30 МЕ\л), лактатдегидрогеназа - 520 ЕД\л (N = 210 - 420 ЕД\л), ЛДГ1 - 80 МЕ\л (N = 37 - 50 МЕ\л).
Подтверждают ли проведенные исследования диагноз инфаркта миокарда?
3. Больной госпитализирован в клинику с жалобами на острые, опоясывающие боли в животе в течение суток, многократную рвоту. Для постановки диагноза проведен биохимический анализ крови. Лабораторные данные анализа сыворотки крови:
a- амилаза - 100 мг\ч.мл (N = 16 - 30 мг\ч.мл), лактатдегидрогеназа - 7 мкмоль\ч.мл (N = 0,8 - 4,0 мкмоль\ч.мл), липаза - 300 ЕД\л (N до 200 ЕД\л), щелочная фосфатаза - 35 ЕД\л (N = 32 - 92 ЕД\л)
В моче активность a- амилазы (диастазы) - 240 мг\ч.мл (N=28 - 160мг\ч.мл)
О каком диагнозе свидетельствуют данные лабораторного анализа крови и мочи?
КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.
ВЛИЯНИЕ АКТИВАТОРОВ И ИНГИБИТОРОВ НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ
Тесты
1. К конкурентным ингибиторам относятся:
Имеющие структурное сходство с субстратом. Имеющие структурное сходство с коферментом. Имеющие структурное сходство с продуктом реакции. Имеющие структурное сходство с ферментом. Имеющие структурное сходство с аллостерическим центром фермента.
2. Кm численно равна:
Она равна конечной концентрации продуктов реакции. Она равна исходной концентрации субстратов реакции. Она равна концентрации субстрата при полумаксимальной скорости реакции. Она равна концентрации субстрата при максимальной скорости. Она характеризует молекулярную массу фермента.
3. В митохондриях активны ферменты:
Лактатдегидрогеназа. Сукцинатдегидрогеназа.НАДН-дегидрогеназа. РНК-аза. ДНК-аза.
4. На скорость ферментативных реакций влияют факторы: Температура.рН среды.Концентрация субстратов.Концентрация фермента.
5. Аллостерический эффект активаторов и ингибиторов связан с их действием:
Действие на активный центр фермента. Действие вне активного центра фермента. Действие на кофермент. Действие на третичную структуру фермента. Действие на первичную структуру фермента.
6. К возможным механизмам действия активаторов относятся:
Частичный протеолиз проферментов.Аллостерическое действие.Фосфорилирование ферментов.Достраивание активного центра ферментов. Присоединение добавочных аминокислот к ферменту.
7. К возможным механизмам их действия неконкурентных ингибиторов относятся:
Аллостерический механизм.Обратимое связывание функциональных групп активного центра.Необратимое связывание функциональных групп активного центра.Блокирование ионов металлов в активном центре фермента. Частичный протеолиз фермента. Вытеснение субстрата из FS-комплекса.
8. Для количественного определения ферментов обязательны условия проведения реакции:
Избыток субстрата. Строго определенная, но небольшая концентрация субстрата. Оптимум рН.Оптимум температуры.Присутствие кофакторов.
9. Km отвечает характеристикам:
Параметр кинетики ферментативной реакции. Б) чем больше Km, тем меньше сродство фермента к субстрату. Концентрация субстрата, при которой V реакции равна V max/2
10. V max отвечает характеристикам:
Параметр кинетики ферментативной реакции. Величина, при которой все молекулы фермента находятся в составе FS комплекса?
11. В ядре клетки активны ферменты:
ДНК-полимераза. ДНК-аза. РНК-аза
12. Количественное определение ферментов проводят:
По скорости катализируемой реакции в оптимальных условиях. По массе фермента, участвующего в реакции
13. Правильное определение единицы активности «катал» читается следующим образом:
Катал – это количество фермента, катализирующего превращение 1 моля субстрата за 1 секунду в стандартных условиях. Катал – это количество фермента, катализирующего превращение 1 мкмоля субстрата за 1 минуту в стандартных условиях. Катал – это число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка
14. Правильное определение молекулярной активности читается:
Молекулярная активность - это количество фермента, катализирующего превращение 1 моля субстрата за 1 секунду в стандартных условиях. Молекулярная активность – это количество фермента, катализирующего превращение 1 мкмоля субстрата за 1 минуту в стандартных условиях. Молекулярная активность – это число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка
15. В крови новорожденных повышена активность ферментов:
Лактатдегидрогеназа. Аспартатаминотрансфераза. Щелочная фосфатаза. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа.
Ситуационные задачи
1. Рассчитайте удельную активность трипсина, если
0,05 мг трипсина за 15 минут образуют 100 мкмоль тирозина при оптимальных условиях.
2. Рассчитайте активность холинэстеразы, которая при оптимальных условиях в течение 10 минут катализирует гидролиз ацетилхолина с образованием 100 мкмоль уксусной кислоты
3. Рассчитайте удельную активность лактатдегидрогеназы, 1 мг которой за 30 секунд при оптимальных условиях превращает 50 мкмоль пирувата
4. У ребёнка снижена переваривающая активность желудочного сока. Врач назначил раствор соляной кислоты. Мать решила заменить её на лимонную кислоту. Правомочна ли данная замена?
Вопросы к итоговому занятию по теме «Ферменты»
1. Роль ферментов в метаболизме. Современные данные о химической природе ферментов. Изоферменты. Кофакторы ферментов. Общие сведения о классификации и номенклатуре ферментов. Изменчивость изоферментов в онтогенезе.
2. Механизм действия ферментов. Влияние ферментов на энергию активации и стерический коэффициент. Общие сведения о структуре активных центров ферментов. Роль взаимных конформационных изменений молекул фермента и субстрата.
3. Свойства ферментов как биологических катализаторов: специфичность действия, высокая каталитическая активность, зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и рН, фотолабильность. Практическое применение этих свойств.
4. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации фермента и субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Константа Михаэлиса, её графическое определение.
5. Активаторы ферментов: механизм действия различных активаторов. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные и неконкурентные. Применение активаторов и ингибиторов как лекарственных средств.
6.Структурная организация ферментов в клетке. Регуляция активности ферментов в процессе метаболизма: аллостерические механизмы, фосфорилирование-дефосфорилирование, другие механизмы. Физиологическое значение регуляции активности ферментов. Принципы выделения ферментов из тканей, их обнаружения и количественного определения. Единицы активности. Изменение активности ферментов в онтогенезе.