Превращения аминокислот под действием микрофлоры кишечника

Все превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название «гниение белков в кишечнике». В кишечнике образуются ядовитые продукты обмена - сероводород H₂S, метилмеркаптан CH₃SH, амины, крезол, фенол, скатол и индол.

В печени они подвергаются обезвреживанию путем химического связывания с серной или глюкуроновой кислотой и выделяются с мочой.

Количество индикана, выделившегося с мочой, характеризует, с одной стороны, скорость гниения белков в кишечнике; с другой стороны, может отражать функциональную активность печени.

Реакции по аминогруппе

1. Дезаминирование аминокислот.Во всех случаях NH₂-rpyппa аминокислоты освобождается в виде аммиака.

Восстановительное дезаминирование:

.

Гидролитическое дезаминирование(серин, треонин, цистеин):

.

Гистидин подвергается внутримолекулярному дезаминированию:

® .

Преобладающим являетсяокислительное дезаминирование.

С наибольшей скоростью дезаминируется глутаминовая кислота под действием фермента глутаматдегидрогеназы. Коферментами глутаматдегидрогеназы являются НАД⁺ или НАДФ⁺. Сначала глутамат ферментативно окисляется в иминоглутарат, а затем иминокислота без участия фермента гидролизуется с образованием α-кетоглутарата и аммиака.

В печени и почках имеется оксидаза L-аминокислот. Коферментом оксидазы L-аминокислот является ФМН или ФАД. Они выполняют роль переносчика водорода с аминокислоты непосредственно на кислород.

2. Трансаминирование аминокислот -реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH₂—) от аминокислоты на α-кетокислоту. БольшинствоL-аминокислот дезаминируется в организме путемтрансаминирования (переаминирования)с α-кетоглутаровой кислотой:

Ферменты - аминоферазы, или трансаминазы. Они содержатся практически во всех органах (таблица 1), но наиболее активно реакции трансаминирования протекают в печени. Их кофермент - пиридоксальфосфат(производное витамина В₆). Образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию. А. Е. Браунштейн для подобного непрямого пути дезаминирования аминокислот предложил термин трансдезаминирование.

Для клинических целей наибольшее значение имеют аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие перенос аминогруппы с аспартата и аланина на a-кетоглутарат:

аспартат + α-кетоглутарат ® оксалоацетат + глутамат

аланин + α-кетоглутарат ® пируват + глутамат

В сыворотке крови здоровых людей активность этих аминотрансфераз в тысячи раз ниже, чем в паренхиматозных органах. Поэтому органические поражения при острых и хронических заболеваниях, сопровождающиеся деструкцией клеток, приводят к выходу аминотрансфераз из очага поражения в кровь. Уже через 3-5 ч после развития инфаркта миокарда уровень АсАТ в сыворотке крови резко повышается (в 20-30 раз). Уровень АлАТ в крови в большей степени повышается при заболеваниях печени.

Таблица 1

Активность аминотрансфераз в тканях человека (Ед/г белка)

Ткани	АсАТ	АлАТ
Сердце
Печень
Головной мозг (кора)
Скелетная мышца
Почка корковый слой мозговой слой
Поджелудочная железа