Они не специфичны к определенным ферментам

Ингибиторы ферментов

Ингибиторы – это вещества полностью или частично подавляющие активность ферментов.

Обратимые ингибиторы присоединяются к ферменту слабыми связями и могут легко отделяться от фермента.

Обратимые конкурентные ингибиторы:

1) являются структурными аналогами субстрата;

2) конкурируют с S за связывание с активным центром E;

При увеличении концентрации субстрата степень ингибирования уменьшается.

А при избытке субстрата действие ингибитора на фермент практически полностью прекращается.

Пример:

Зависимость скорости реакции от концентрации S в присутствии и отсутствии обратимого конкурентного ингибитора:

! При обратимом конкурентном ингибировании возрастает K_M, но, как правило, не меняется максимальная скорость р-ции.

K_M возрастает, т.к. как бы снижается сродство E к S, поскольку присоединению S к АЦ фермента мешает ингибитор.

V_max, как правило, не меняется, т.к. при большом избытке S происходит вытеснение I из АЦ фермента и может быть достигнута максимально возможная скорость реакции.

Обратимые неконкурентные ингибиторы

Присоединяются к ферменту в участке, расположенном вне области активного центра => меняется конформация E => меняется структура активного центра E => уменьшается активность E.

! При обратимом неконкурентном ингибировании уменьшается V_max, но, как правило, не меняется K_M.

V_max уменьшается, т.к. ¯ кол-во активных молекул E, т.к. часть из них, связанных с I, на время полностью исключаются из катализа.

У тех молекул E, которые не связаны с ингибитором, сродство к S остается прежним.

Поэтому, K_M, как правило, меняться не будет.

Хотя, в ряде случаев, K_M может возрастать.

Необратимые ингибиторы – присоединяются к ферменту, образуя прочную ковалентную связь с его функциональными группами. Или вызывают необратимую денатурацию фермента.

Необратимые специфические ингибиторы – присоединяются к строго определённой группе в области активного центра E, образуя с ней прочные ковалентные связи.

Пример: Ацетилхолинэстераза ингибируется фосфорорганическими соединениями.

Например: диизопропилфторфосфат (ДФФ), зарин и др.

Необратимые неспецифические ингибиторы.

Существует 2 разновидности:

Ингибиторы, образующие прочную ковалентную связь с группами, расположенными в любом участке фермента (довольно часто: вне области активного центра).

Они не специфичны к определенным ферментам.

Пример:

n-Хлормеркурибензоат присоединяется к свободным SH-группам любых ферментов. Его действие неспецифично.

2) ингибиторы, которые присоединяются к молекуле фермента вне области активного центра и образуют с ней плохо растворимые комплексы (H₂S, соли тяжелых металлов).