Задания для самостоятельной подготовки к практическому занятию

МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ

к практическим занятиям

Модуль I. Строение, функции белков и ферментов. Витамины.

учебной дисциплины (модуля)«Биохимия»

для специальности Лечебное дело

курс II семестр 3

Составитель: Артюкова О.А., к.б.н., доцент Хасина М. А., проф. Рецензент: Лемешко Т.Н., к.б.н., доцент

Владивосток – 2016 г.

Практическое занятие № 1

Тема:«Уровни структурной организации белков. Классификация белков»

Мотивация: Основные вопросы темы необходимы для понимания проблем практической и теоретической медицины: протеинопатии как следствие врожденных нарушений структуры и функций белков (гемоглобинопатии, талассемии, ферментопатии); влияние негативных факторов загрязнения окружающей среды на структуру и функции белков (экологические аспекты); значение методов выделения и очистки белков для разработки способов по­лучения белковых препаратов из природных источников и примене­ние их в профилактике и лечении заболеваний (g-глобу­лины, ферменты, интерфероны), в функционировании аппарата “искус­ственная почка” (гемодиализ); использование белков в качестве антидотов при пероральном отравлении солями тяжелых металлов; определение концентрации белков в тканях и биологических жидкостях с целью диагностики и контроля лечения заболеваний.

Общая цель: уметь применять знания о структурном и функци­о­нальном многообразии белков для объяснения основных закономер­ностей биологического функционирования белков; причин и следствий изменения белкового состава организма в онтогенезе и при болезнях, природы молекулярных болезней. Применять знания о свойствах белков для их определения и идентификации в биологических жидкостях (кровь, моча). Полученные по данной теме знания формируют профессиональные компетенции (ПК-9, ПК-15), необходимые в последующем для изучения вопросов клинической направленности.

Конкретные цели и задачи.

В результате изучения темы студенты должны:

- знатьуровни структурной организации белков; значение первичной структуры белков; механизм формирования в белках активного центра и его специфическое взаимодействие с лигандом; причины и следствия денатурации белков (факторы, вызывающие денатурацию); использование денатурирующих факторов в медицине (антисептики и др.)

- уметь использовать знания о структуре и функциях белков для понимания механизмов развития первичных и вторичных протеинопатий. Уметь использовать знания о конформационной лабильности белков для понимания их структурно-функциональной неустойчивости и склонности к денатурации, объяснять применение денатурирующих агентов в качестве антисептиков и средств стерлизации. Уметь объяснять механизмы лечебного действия некоторых лекарств – лигандов белков.

- владетьмедико-функциональным понятийным аппаратом (терминами):протеины, протеиды, лиганды, простетическая группа, протеинопатия, гемоглобинопатия, серповидно-клеточная анемия, нативность белка, протеомика.

Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы:строение, классификация и свойства аминокислот, строение и свойства белков (органическая химия)

Этапы проведения занятия:

1. Вводная часть

- знакомство с правилами работы на кафедре

- знакомство с техникой безопастности

- контроль исходного уровня знаний

2. Основная часть занятия: семинар

3. Заключительная часть занятия

Задания для самостоятельной подготовки к практическому занятию

Перечень контрольных вопросов для самоконтроля знаний:

1.Строение и функции белков. Классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот.

2.Классификация белков: простые и сложные, глобулярные и фибриллярные, мономерные и олигомерные.

3.Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, надвторичная, третичная и четвертичная структуры, домены, субдомены, надмолекулярные структуры. Связи, поддерживающие структуры белка: дисульфидные, ионные, водородные, гидрофобные. Взаимосвязь структуры и функции.

4.Денатурация и ренатурация.

5.Функции белков: структурная, каталитическая, транспортная, рецепторная, регуляторная, защитная, сократительная.

6.Свойства простых белков. Гистоны, альбумины. Структурные белки: тубулины, кератины, коллаген, эластин. Миоглобин и гемоглобин.

7.Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3 – бисфосфоглицерата.

8.Роль протеомики в оценке патологических состояний

Задания для СРС во внеучебное время:

I. Заполнить таблицы(использовать материалы учебника, лекции)

«Методы фракционирования и очистки белков»

Метод	Принцип действия	Применение в медицине
Диализ
Высаливание
Электрофорез
Хроматография

«Классификация сложных белков»

Класс сложных белков	Простетическая группа	Биологическая функция

Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):

1. Установите соответствие

а. Первичная структура

б. Вторичная структура

в. Третичная структура

1) стабилизируется водородными связями между атомами пептидного остова

2) в ее формировании принимают участие гидрофобные взаимодействия радикалов

3) фиксируется ковалентными связями между аминокислотами

2. Выберите правильный ответ. В изоэлектрической точке белок:

а) имеет наименьшую растворимость б) обладает наибольшей степенью ионизации

в) является катионом г) является анионом

д) денатурирован

3. Выберите правильный ответ. Пептид, плохо растворимый в воде:

а) Глу-Цис-Лиз б) Гли-Асп-Фен
в) Арг-Сер-Про г) Мет-Ала-Лей

4. Выберите правильный ответ. Пептид, лучше других растворимый в воде (рН 7,0):

а) Асп-Тре-Лиз б) Асп-Мет-Фен
в) Про-Сер-Ала г) Цис-Гли-Три

5. Выберите правильный ответ. Незаменимыми аминокислотами являются:

а) лиз, три, фен б) сер, гли, гис

в) асп, ала, тре г) про, оксипро, арг

6. Выберите правильный ответ. Препятствует образованию α-спирали аминокислота

а) аланин б) серин

в) валин г) пролин

7. Выберите один неправильный ответ. Гидрофобные радикалы аминокислот чаще всего располагаются:

а) внутри глобулярных цитозольных белков

б) в местах контактов протомеров олигомерных белков

в) на поверхности цитозольных белков

г) на поверхности интегральных мембранных белков

8. Выберите правильный ответ. Вторичная структура природных белков представлена:

а) только α – спиралью б) только ß - структурой

в) аморфными участками, α-спиралями, ß-структурами г) α-спираль и ß-структура

9. Установите соответствие:

А. Первичная структура

Б. Вторичная структура

В. Третичная структура

Г. Супервторичная структур

Д. Четвертичная структура

1) порядок чередования аминокислот, соединенных пептидной связью

2) пространственная структура, образованная водородными связями, возникающими между атомами пептидного остова
3) специфический порядок чередования вторичных структур

10. Выберите одно наиболее полное утверждение. Простетическая группа - это:

а) неорганическая часть белка

б) органическая часть белка

в) присоединенное к белку лекарственное вещество

г) лиганд, присоединяемый к белку при функционировании

д) небелковая часть, прочно связанная с активным центром белка

11. Выберите правильный ответ. В процессе функционирования белковые молекулы:

а) сохраняют жестко фиксированную пространственную конформацию

б) происходит существенное изменение пространственной структуры

в) претерпевают небольшие конформационные изменения

12. Выберите правильный ответ. При денатурации белка не происходит:

а) нарушения четвертичной структуры

б) нарушения третичной структуры

в) нарушения вторичной структуры

г) гидролиза пептидных связей

д) диссоциации протомеров

13. Выберите правильный ответ. Коллаген – единственный белок, в состав которого входит

а) орнитин б) аргинин в) изолейцин г) 5-окситриптофан д) оксипролин

14. Установите соответствие:

1) мономерный белок А. Миоглобин

2) гемопротеин Б. Гемоглобин

3) олигомерный белок В. Оба

4) альбумин Г. Ни один

15. Выберите один неправильный ответ. В HbS (серповидно-клеточная анемия):

а) на поверхности находится гидрофобная аминокислота

б) нарушения затрагивают α-цепи гемоглобина

в) образуется участок, склонный к агрегации
г) содержится 4 гема

16. Выберите правильный ответ. Наибольшие изменения в структуре и свойствах гемоглобина произойдут при мутации, связанной со следующей заменой аминокислот:

а) глутаминовая кислота – аспарагин

б) глутаминовая кислота – лизин

в) глутаминовая кислота – аргинин

г) глутаминовая кислота – валин

17. Выберите правильный ответ. Следствием нарушения первичной структуры гемоглобина является:

а) железодефицитная анемия б) метгемоглобинемия

в) гипопротеинемия г) серповидно-клеточная анемия

18. Выберите правильный ответ. Первичные протеинопатии возникают в следствии

а) гемодиализа

б) дефицита незаменимых аминокислот

в) действия денатурирующих факторов

г) мутаций в ДНК

19. Выберите правильные ответы. Белки шапероны:

а) защищают синтезированные белки от агрегации

б) принимают участие в ренативации белка

в) катализируют процесс образования дисульфидных связей

г) участвуют в образовании пептидных связей

д) вызывают диссоциацию субъединиц

20. Выберите правильный ответ. Протеинурия – это

а) появление аномальных белков в организме

б) изменение конформации белковой молекулы

в) повышение белка в плазме крови

г) наличие белка в моче