Специфичность действия ферментов

Ферменты в отличие от неорганических катализаторов обладают чрезвычайной специфичностью действия. Они катализируют строго определенные реакции.

Высокая специфичность действия ферментов является одной из важнейших особенностей живой материи. Только благодаря этой тончайшей специфичности ферментативного катализа возможна строгая упорядоченность и теснейшая взаимосвязь отдельных ферментативных реакций, которые в своем закономерном сочетании создают лежащий в основе жизни биологический обмен веществ.

По степени специфичности отдельные ферменты довольно сильно различаются между собой. Различают следующие основные типы специфичности ферментов.

1. Абсолютная специфичность. Если фермент катализирует превращение только одного субстрата, то говорят, что он обладает абсолютной специфичностью.

2. Групповая специфичность. Меньшей специфичностью обладают ферменты, действующие на ряд субстратов, но предъявляющие определенные «требования» по отношению к типу атомных группировок, которые должны присутствовать в молекуле субстрата. Так, например, пепсин гидролизует лишь пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами, расположенными определенным образом по отношению к пептидной связи.

3. Специфичность по отношению к определенным типам реакций. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют определенные типы реакций, независимо от того, какие группировки присутствуют вблизи той связи в молекуле субстрата, на которую действует фермент. Например, липазы, катализируют гидролиз любых сложных эфиров, включая и липиды. Однако имеются существенные различия в скорости гидролиза ими различных субстратов. Так, некоторые липазы быстрее гидролизуют сложные эфиры, образованные жирными кислотами с короткой углеродной цепочкой, в то время как другие быстрее гидролизуют эфиры, содержащие остатки жирных кислот с длинной углеродной цепью.

4. Стереохимическая специфичность. Очень часто фермент катализирует превращение только одной стереохимической формы субстрата. Так, например, протеолитические ферменты обычно действуют только на пептиды, образованные L-формами аминокислот; точно так же лактатдегидрогеназа катализирует окисление лишь L-молочной кислоты, но не D-формы.

Целый ряд ферментов обладает двумя или даже тремя каталитическими функциями и действует на различные субстраты, весьма различающиеся по своему составу и строению.

Хорошим примером фермента, обладающего очень высокой, практически абсолютной специфичностью, является уреаза, катализирующая гидролиз мочевины на углекислый газ и аммиак.

H2N-CO-NH2 + H2O→CO2 + 2NH3

Уреазу получают в кристаллическом состоянии из семян бобовых растений - сои и канавалии, в которых она содержится в большом количестве. До последнего времени уреазу рассматривали как пример фермента, обладающего абсолютной специфичностью. Однако несколько лет тому назад было показано, что кристаллические препараты уреазы из семян канавалии, обладая очень высокой специфичностью, наряду с мочевиной очень слабо расщепляют также оксимочевину с образованием углекислого газа, аммиака и гидрок-силамина.

HONH-CO-NH2 + H2O→NH2OH + NH3 + CO2

Правда, начальная скорость реакции гидролиза уреазой оксимочевины в 120 раз ниже, чем скорость гидролиза мочевины. Благодаря чрезвычайно высокой специфичности уреазы ее используют как реактив для количественного определения мочевины.

Вторым примером очень высокой специфичности фермента является действие глюкозооксидазы. Этот фермент может быть получен из различных видов плесневых грибов. Глгокозооксидаза специфически окисляет β-D-глюкозу с образованием глюконовой кислоты. Глюкозооксидаза представляет собой флавопротеид. В результате реакции, катализируемой глюкозооксидазой, кроме глюконовой кислоты, так же как и в случае действия многих других ферментов флавопротеидной природы, образуется перекись водорода.

Глюкозооксидаза, как это показали Д. Кейлин и Э. Хартри, обладает чрезвычайно высокой специфичностью. Об этом свидетельствуют следующие данные, характеризующие действие глюкозооксидазы из Penicillium на различные субстраты (слайд):

специфичность действия ферментов - student2.ru

Из этих данных следует, что, хотя фермент обладает очень высокой специфичностью, он все же действует не на один субстрат. Так, глюкозооксидаза довольно энергично окисляет 2-дезокси-D-глюкозу. Мы видим, что α-D-глюкоза окисляется данным ферментом чрезвычайно медленно, хотя она отличается от β-D-глюкозы только положением групп Н и ОН у первого углеродного атома по отношению к плоскости кольца. Интересно, что восстанавливающий дисахарид

специфичность действия ферментов - student2.ru

Рис. 1. Влияние длины углеродной цепи на декарбоксилирование α-кетокислот под действием пируватдекарбоксилазы дрожжей (а) и окисление D-аминокислот оксидазой плесневого гриба (б)

мальтоза, содержащая свободный глюкозидный гидроксил, окисляется глюкозооксидазой лишь с ничтожной скоростью. Таким образом, хотя глюкозооксидаза обладает довольно высокой специфичностью, все же эта специфичность не абсолютна.

Если рассмотреть действие упоминавшейся уже нами ранее пируватдекарбоксилазы, катализирующей декарбоксилирование пировиноградной кислоты с образованием СО2 и уксусного альдегида, то можно убедиться в том, что этот фермент декарбоксилирует не только пируват, но и другие α-кетокислоты с более длинной углеродной цепочкой – α-кетомасляную, α-кетовалериановуго и α-кетокапроновую. Однако по мере удлинения углеродной цепочки скорость декарбоксилирования убывает (рис. 1, а).

Следовательно, хотя фермент действует на одну и ту же группу в молекуле любого из указанных субстратов, длина углеродной цепочки оказывает существенное влияние на действие фермента. У других ферментов это влияние не обязательно выражается в снижении скорости реакции по мере удлинения углеродной цепи субстрата. Так, например, флавиновый фермент оксидаза D-аминокислот, катализирующий окисление D-аминокислот кислородом воздуха с образованием аммиака и соответствующей кетокислоты, наиболее энергично окисляет аминокислоты, содержащие четыре углеродных атома в цепочке. Уменьшение и увеличение углеродной цепочки аминокис­лоты вызывает ослабление действия фермента (см. рис. 1, б).

Таким образом, на примере уреазы, глюкозооксидазы, пируватдекарбоксилазы и оксидазы D-аминокислот мы убеждаемся в том, что фермент, действуя на одну и ту же группировку в молекуле различных соединений, небезразличен к составу и строению молекулы субстрата в целом.

Очень важным видом специфичности является стереохимическая специфичность ферментов, т. е. действие фермента на определенный оптический изомер одного и того же вещества.

Как известно из органической химии, D- и L-формы различных соединений отличаются друг от друга расположением в пространстве группировок, находящихся у так называемого асимметрического атома углерода, у которого все четыре валентности заняты различными группировками.

D- и L-соединения различаются между собой, как кисти правой и левой руки, как предмет и его зеркальное изображение, и никак не могут быть совмещены в пространстве. Еще Луи Пастер в своих классических исследованиях показал, что D- и L-формы разных органических соединений, в частности винной кислоты, различаются по форме кристаллов, а также и по тому, как на них действуют микроорганизмы. Он выращивал плесневый гриб на растворах D- или L-винной кислоты. Оказалось, что L-винная кислота прекрасно усваивается плесневым грибом, а D-винная кислота не усваивается. На основании этих опытов Пастер сделал вывод, что живая клетка избирательно относится к изоформам различных органических соединений. Живая протоплазма прежде всего тем и отличается от мертвой, что она избирательно извлекает из среды L-стереоизомеры различных органических соединений, оставляя D-изомеры нетронутыми.

Известно также, что стереоизомеры отличаются друг от друга по своему физиологическому действию на организм. Так, например, L-аспарагин безвкусен, а его неприродный стереоизомер D-аспарагин обладает сладким вкусом.

В настоящее время целый ряд ферментов изучен в отношении их действия на стереоизомеры соответствующих субстратов. Например, рассмотренный нами ранее фермент глютаматдегидрогеназа, который катализирует дезаминирование глютаминовой кислоты, действует только на L-глютаминовую кислоту и не действует па D-глютаминовую кислоту. Таким образом, глютаматдегидрогеназа обладает абсолютной стереоспецифичностью по отношению к L-глютаминовой кислоте.

При гидролитическом расщеплении аспарагина образуются аспарагиновая кислота и аммиак, при этом происходит отщепление амидной группы.

Реакция катализируется ферментом аспарагиназой. Аспарагиназа действует только на природный изомер аспарагпна - L-аспарагин и не действует на D-аспарагин. Если к раствору L-аспарагина и аспарагиназы добавить D-аспарагин, то этот последний будет конкурентно подавлять действие аспарагиназы на L-аспарагин. Это наблюдение свидетельствует о том, что D-аспарагин хотя и связывается с аспарагиназой по принципу конкурентного торможения, однако не гидролизуется ею. Такое явление, когда D-изомер не расщепляется ферментом, но конкурентно подавляет действие этого фермента на L-изомер, известно для ряда ферментов.

Прекрасным примером стереоспецифичности действия ферментов является различное их действие на такие изомеры, как α- и β-формы глюкозы.

Выше уже были приведены данные, свидетельствующие о резко различном действии глгокозооксидазы на α- и β-D-глюкозу. В природе широко распространены производные α- и β-глюкозы, у которых водород глюкозидного гидроксила замещен каким-нибудь радикалом. Если таким радикалом является метильная группа -СН3, то мы имеем α-метилглюкозид или β-метилглюкозпд.

специфичность действия ферментов - student2.ru

Как видно из этих формул, метилглюкозиды представляют собой простые эфиры, которые могут образоваться в результате взаимодействия гликозидного гидроксила моносахарида с гидроксилом спирта. Эти два вещества, как и другие α- и β-гликозиды, различаются тем, что на одни из них действует фермент α-глюкозидаза, а на другие - β-глюкозидаза. Эти ферменты строго специфичны: β-глюкозидаза не расщепляет α-гликозиды. Таким образом, α- и β-глюкозидазы обладают абсолютной специфичностью по отношению к α-или β-гликозидной связи.

Важно, однако, отметить, что скорость расщепления того или иного гликозида очень сильно зависит от окружения, которое имеется рядом с α- или β-гликозидной связью. Так, при гидролизе β-D-метилглюкозида под действием β-глюкозидазы образуются β-D- глюкоза и метиловый спирт:

специфичность действия ферментов - student2.ru

Природа несахарного компонента гликозида (агликона) существенно влияет на действие β-глюкозидазы: скорость расщепления глюкозидной связи очень сильно зависит от природы агликона.

Влияние природы агликона на скорость гидролиза различных гликозидов β-глюкози-дазой может быть продемонстрировано следующими данными:

специфичность действия ферментов - student2.ru

Таким образом, мы видим, что скорость расщепления гликозида, агликоном которого является ванилин, почти в 400 раз выше, чем скорость расщепления β-метилглюкозида. Следовательно, в данном случае более сложная структура агликона - ванилина способствует ускорению расщепления β-гликозидной связи.

Этот пример наглядно показывает, что для действия фермента важна не только структура той группировки в молекуле субстрата на которую он действует, не только ее стереохимическая конфигурация, но и «окружение», имеющееся рядом с расщепляемой связью.

Рассмотрим теперь значение цис- и транс-изомерии для действия ферментов. Этот вид изомерии, т. е. расположение радикалов по отношению к двойной связи между двумя атомами углерода, также оказывает большое влияние на действие фермента. Мы можем рассмотреть подобное влияние на примере фермента L-аспартат - аммиак-лиазы (аспартазы). Она катализирует негидролитическое отщепление аммиака от аспарагиновой кислоты с образованием фумаровой кислоты:

СООН-СН2~СН-СООН — -^ СО ОН- СН=СН—СООН + ГШ3.

специфичность действия ферментов - student2.ru

НООС

Следовательно, она представляет собой транс-изомер, так как в се молекуле карбоксильные группы расположены по разные стороны от двойной связи. Цис-изомером является малеиновая кислота, у которой оба карбоксила расположены рядом, по одну сторону от двойной связи, что приводит к значительным различиям в химических свойствах этих двух соединений. Формула малеиновой кислоты такова:

сн=сн

ноос соон

Малеиновая кислота не встречается в природе. Аспартаза действует только на фумаровую кислоту, совершенно не реагируя с малеиновой кислотой. Производные малеиновой кислоты сильно угнетают различные процессы в растительных тканях. Поэтому некоторые производные малеиновой кислоты, например гидразид малеиновой кислоты, находят широкое применение в народном хозяйстве. Даже незначительного количества этого соединения достаточно для того, чтобы полностью подавить дыхание и прорастание овощей и корней сахарной свеклы при хранении.

Наконец, известны случаи особенно тонкой стереоспецифичности ферментов, когда в совершенно симметричной молекуле субстрата фермент различает одинаковые группы, которые химик не может различить с помощью имеющихся в его распоряжении средств. Так, например, если мы имеем соединение Сх'хуz, то х, х', у и z означают четыре различные группы, связанные с углеродным атомом. При этом хотя две группы х и х' химически совершенно одинаковы, фермент действует лишь на одну из них, в результате чего образуется лишь один оптический изомер вещества Сх'хуz. Пример подобного рода стереоспецифичности фермента мы имеем в случае фосфорилирования глицерина под действием глицеролкиназы - образуется лишь L-глицеро-3-фосфат. Тот факт, что к симметричной молекуле глицерина остаток фосфорной кислоты присоединяется лишь только в третьем положении, был подтвержден опытами, в которых был взят глицерин, меченный радиоактивным углеродом 14С в положении 1. При этом реакция шла следующим образом (углерод 14С отмечен звездочкой):

специфичность действия ферментов - student2.ru

Такого рода стереоспецифичность фермента наглядно показана на рис. 2. На этом рисунке молекула субстрата изображена в виде тетраэдра, по углам которого расположены группы х, х´ , у и z.

специфичность действия ферментов - student2.ru

Рис. 2. Стереоспецифичность фермента по отношению к субстрату Сх'хуz

Х, У и Z в кружках представляют собой специфические группировки в молекуле фермента, по месту которых к нему присоединяется субстрат. Х в кружке с черточками является той группой фермента, которая активирует группировку х в молекуле субстрата. Из рис. 2 совершенно очевидно, что, поскольку каждая группа субстрата должна связаться с определенной группировкой в молекуле фермента — х с X, у с У, z с Z, при любом расположении субстрата по отношению к ферменту с активирующей группировкой может связаться только лишь определенная группа, а именно х'.

Весьма детально разработан вопрос о специфичности протеолитических ферментов (протеаз), катализирующих гидролиз белков и пептидов. Первоначально проблему специфичности действия протеаз связывали с размером молекулы субстрата, на который действует тот или иной фермент. Однако Э. Фишером и Э. Абдергальдепом, изучившими действие протеолитических ферментов на синтетические пептиды, были получены впервые данные, говорящие о том, что не все пептидные связи атакуются ферментами с одинаковой скоростью. Проблема специфичности действия протеолитических ферментов была разрешена главным образом благодаря работам М. Бергманна и Д. Фрутона и их сотрудников. На основании огромного количества экспериментальных данных, полученных с различными синтетическими субстратами, было установлено, что каждый протеолитический фермент предъявляет свои специфические требования к строению субстрата и к окружению расщепляемой им пептидной связи.

Так, например, образующийся в желудке пепсин гидролизует пептидные связи с участием аминной группы тирозина или фенилаланина. Типичным специфическим синтетическим субстратом для пепсина может служить карбобензокси-L-глютамил-L-тирозин:

специфичность действия ферментов - student2.ru

Наличие свободной аминной группы в непосредственной близости к гидролизуемой пепсином связи делает субстрат устойчивым к действию пепсина.

Напротив, наличие карбоксильной группы способствует увеличению скорости гидролиза. Интересно отметить, что пепсины, полученные из слизистой желудка различных теплокровных животных (свиньи, быка, овцы, цыпленка), все обладают сходной специфичностью, тогда как пепсин рыб проявляет несколько отличную специфичность действия.

Содержащийся в кишечнике химотрипсин также гидролизует пептидные связи, образованные с участием ароматических аминокислот, однако в отличие от пепсина расщепляет связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот.

Примером типичного синтетического субстрата для химотрипсина может служить карбобензокси-L-тирозилглицинамид:

специфичность действия ферментов - student2.ru

Наличие свободной карбоксильной группы в непосредственной близости к гидролизуемой связи (например, в карбобензокси-L-тирозилглицине) делает субстрат устойчивым к действию химотрипсина.

специфичность действия ферментов - student2.ru

Свободная аминная группа в молекуле субстрата также снижает его атакуемость химотрипсином. Химотрипсин расщепляет также связи, образованные карбоксильной группой лейцина, метионина и триптофана.

Содержащийся в кишечнике трипсин специфически гидролизует связи, образованные карбоксильной группой аргинина или лизина. Наличие свободной основной группы в молекуле субстрата (ε (эпсилон)-аминогрушш лизина или d (дельта)-гуанидиновой группы аргинина) является непременным условием атакуемости субстрата трипсином. Наличие свободной α-аминной группы снижает или полностью подавляет гидролиз субстрата трипсином.

Как мы уже указывали ранее, карбоксипептидаза А гидролизует пептидные связи, расположенные рядом с С-концевой аминокислотой.

Рис. (см.далее) показывает, какие пептидные связи в полипептидной цепочке белка расщепляются трипсином, какие - химотрипсином и какие - карбоксипептидазой А.

IIапаин вызывает более глубокое расщепление белков, чем протеазы животного происхождения. Это соответствует меньшей специфичности действия папаина на синтетические субстраты. Так, кристаллический папайн гидролизует бензоил-L-аргининамид, типичные субстраты пепсина (карбобензокси-L-глютамилтирозип), кар-боксидептидазы (карбобензоксиглицил-L-триптофан), химотрипсина (ацетил-L-тирозинамид) и пептидаз (L-лейцилглицилглицин и L-лейцинамид). Папаин гидролизуtт также некоторые другие субстраты, устойчивые к действию очищенных энзимов животного происхождения.

Итак, рассмотрев влияние структуры вещества на специфичность действия ферментов, мы можем сказать, что большинство ферментов обладает ярко выраженной специфичностью, т. е. действует только на один субстрат или на определенные химические связи в различных субстратах. Однако мы уже указывали, что один и тот же фермент может катализировать различные реакции. Это ясно видно на примере трипсина, который гидролизует не только пептидные, но и некоторые эфирные и амидные связи.

специфичность действия ферментов - student2.ru

Если в карбоксильную группу бензоил-L-аргинина ввести амидную группу – NH2, то мы получим бензоил-L-аргининамид. Оказалось, что трипсин расщепляет амидную связь в этом соединении даже с большей скоростью, чем пептидные связи. Если взять метиловый или этиловый эфир бензоил-L-аргинина, то трипсин с исключительной скоростью расщепляет имеющиеся в них эфирные связи, образуя соответственно метиловый или этиловый спирт и бензоил-L-аргинин.

Химотрипсип энергично гидролизует этиловый эфир ацетил-L-тирозина. Таким образом, трипсин и химотрнпсин обладают очень высокой эстеразной активностью. Эстеразной активностью обладают также и другие протеолитические ферменты.

Эстеразная активность нашла широкое применение в лабораторной практике при определении активности препаратов протеолитических ферментов. Это объясняется простотой определения эстеразной активности путем прямого титрования щелочью.

Следовательно, мы убедились в том, что трипсин имеет тройную специфичность - он катализирует расщепление трех различных типов химических связей: 1) пептидных, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина или лизина, 2) амидных и 3) наиболее энергично он расщепляет сложноэфирные связи, образуемые карбоксилом аминокислоты и спиртом.

Можно привести и другие примеры множественной специфичности ферментов. Нужно, однако, заметить, что соотношение различных активностей у ферментов, обладающих множественной специфичностью, может весьма существенно изменяться под влиянием присутствующих в реакционной смеси веществ, например ионов различных металлов.

Говоря о специфичности протеолитических ферментов, необходимо остановиться на реакциях транспептидации, т. е. ферментативном переносе аминокислотных остатков от одного соединения к другому.

Установлено, что такие протеолитические ферменты, как папаин или химотрипсин, которым до сих пор приписывалась только лишь гидролитическая функция, катализируют также межмолекулярный перенос остатков аминокислот (реакция транспептидации).

Так, например, при действии на смесь бензоилтирозилглицинамида и глицинамида, меченного изотопом азота 15N эти ферменты катализируют замещение остатка глицинамида в молекуле бензоилтирозилглицинамида остатком меченого глицинамида. Происходит следующая реакция, где R - остаток СН2—С6Н5ОН:

специфичность действия ферментов - student2.ru

Из листьев капусты выделен фермент, катализирующий перенос остатков глицина с различных пептидов пате или иные аминокислоты. Под действием этого фермента идут, например, следующие реакции

специфичность действия ферментов - student2.ru

Как показали исследования, путем ферментативного переноса остатков аминокислот могут быть синтезированы весьма сложные полипептиды.

Закапчивая рассмотрение вопроса о специфичности действия протеолитических ферментов, необходимо еще раз подчеркнуть, что препараты высоко очищенных протеаз, поскольку они расщепляют совершенно определенные пептидные связи, нашли широкое применение в химии белков при выяснении их первичной структуры. Специфичность фермента может быть очень существенно изменена в результате модификации структуры ферментного белка. Так, например, показано, что ксантиноксидаза молока, оптимум действия которой в реакции окисления ксантина находится при рН = 9,6, при изменении рН среды до 5,0 приобретает нитратредуктазную активность. Это изменение связано с перестройкой конформации фермента - изменением соотношения в белке α-спиралей и участков, обладающих β-структурой.

Нужно отметить, что если в ферментативной реакции участвуют два субстрата и фермент очень специфичен по отношению к одному из субстратов, то по отношению к другому субстрату он может обладать гораздо более широкой специфичностью. Так, например, хотя глюкозооксидаза чрезвычайно специфична по отношению к донору электронов, в данном случае к глюкозе, она обладает широкой специфичностью по отношению к акцептору электронов. Им может быть не только кислород, но и ряд других соединений - например краски, подобные индофенолу. Глюкозооксидаза чрезвычайно активно восстанавливает бензохинон в гидрохинон, причем эта реакция идет в три раза интенсивнее, чем реакция окисления глюкозы кислородом.

Каким образом можно решить вопрос, имеем ли мы дело с одним ферментом, действующим на два различных субстрата, или же со смесью двух разных ферментов? Прежде всего необходимо, чтобы фермент был получен в высокоочищенном виде, желательно в кристаллическом состоянии. Далее должны быть применены три основных критерия.

Первый критерий - результаты фракционирования ферментного препарата. Фракционирование можно осуществлять различными способами. Наиболее часто применяются: а) осаждение сернокислым аммонием, б) хроматография на колонках из геля трикальцийфосфата, в) хроматография на колонках из диэтиламиноэтилцеллюлозы, карбоксиметилцеллголозы или ДЭАЭ-сефадекса, г) изоэлектрофокусирование.

Если при фракционировании на колонке не удается разделить две активности, свойственные данному ферментному препарату, то весьма вероятно, что мы имеем дело с одним ферментом, обладающим двумя активностями. Важно также, как меняются эти две активности по мере очистки фермента при фракционировании. Если они повышаются параллельно, то это тоже свидетельствует в пользу наличия одного фермента.

Второй критерий - это постоянство отношения величин активности при инактивации ферментного препарата теплом или ингибиторами. Пусть мы имеем ферментный препарат, обладающим активностыо А и активностью Б, и соотношение этих активностей равно 1/10. Если инактивироватъ фермент на 50%, то соотношение обеих активностей должно остаться постоянным в том случае, если обе активности принадлежат одному ферменту.

Третий критерий - совпадение константы ингибирования Кi при конкурентном торможении; это говорит о том, что мы имеем дело с одним ферментом, обладающим двумя активностями. Важно подчеркнуть, что все эти три критерия нужно использовать совместно.

Заканчивая рассмотрение вопроса о специфичности ферментативного катализа, мы должны подчеркнуть, что в ее основе лежит соответствие строения фермента и субстрата. В своей работе, посвященной гидролизу различных глюкозидов ферментами, Фишер писал: «Если воспользоваться образным выражением, то я бы сказал, что для того, чтобы осуществилось химическое взаимодействие, энзим и глюкозид должны подходить друг к другу, как ключ к замку». Эта идея о структурном соответствии фермента и субстрата лежит в основе всех современных представлений о специфичности действия ферментов.

Огромный экспериментальный материал, накопленный энзимологией, свидетельствует о том, что специфичность ферментативного катализа определяется комплементарностыо строения фермента и субстрата, т. о. структурной (геометрической) и электронной («химической») взаимодополняемостью молекулы субстрата и молекулы фермента. Можно привести целый ряд примеров, показывающих, как по мере модификации строения молекулы субстрата и отклонения ее от комплементарности «хороший» субстрат может превращаться в «плохой» и далее, при условии сохранения достаточного сродства к ферменту, в конкурентный ингибитор или же в соединение, по отношению к которому фермент совершенно индифферентен.

Экспериментальное изучение специфичности действия ферментов проливает свет на механизм действия ферментов и на те особенности их структуры, от которых зависят высокая эффективность и специфичность ферментативного катализа.

Наши рекомендации