Тема №13: Переваривание белков. Обмен аминокислот по карбоксильной группе
2. Формы работы:
- подготовка к лабораторному занятию
- подготовка материалов по УИРС
3. Перечень вопросов для самоподготовки по теме лабораторного занятия:
1. Переваривание белков в желудке: пептидазы желудка, их характеристика. 2. Значение ионов водорода в переваривании белков в желудке. Регуляция секреции желудочного сока.
3. Характеристика ферментов сока поджелудочной железы.
4. Регуляция секреции сока поджелудочной железы.
6. Ферменты кишечного сока.
7. Патология переваривания белков: острый панкреатит, его диагностика и лечение; синдром нарушенного переваривания и всасывания белков.
8. Источники аминокислот в организме.
9. Пути использования аминокислот.
10.Декарбоксилирование аминокислот: ход реакции, продукты и их использование.
11. Декарбоксилирование глутамата, серина, цистеина, лизина, орнитина, триптофана, гистидина.
12.Значение реакции декарбоксилирования в образовании катехоламинов.
4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы:
ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ИСХОДНОГО УРОВНЯ ЗНАНИЙ
1. В СОСТАВ АМИНОКИСЛОТ ВХОДЯТ ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ГРУППЫ
1) амино, тио, карбоксильная
2) амино, алкокси, карбоксильная
3) амино, радикал, карбоксильная
4) амино, тио, радикал
2. БЕЛКИ - ЭТО БИОПОЛИМЕРЫ, СОСТОЯЩИЕ ИЗ АМИНОКИСЛОТ, СОЕДИНЕННЫХСЛЕДУЮЩИМИ СВЯЗЯМИ
1) сложноэфирной
2) фосфодиэфирной
3) пептидной
4) гликозидной
3. ЗАРЯЖЕННОЙ ОТРИЦАТЕЛЬНО ЯВЛЯЕТСЯ АМИНОКИСЛОТА
1) глутаминовая
2) тирозин
3) цистеин
4) глутамин
4. ПРИ ДЕЙСТВИИ СОЛЕЙ ТЯЖЕЛЫХ МЕТАЛЛОВ БЕЛКИ ОСАЖДАЮТСЯ, ТАК КАК
1) денатурируют
2) разрушается гидратная оболочка
3) изменяется ИЭТ белка
4) изменяется заряд белка
5. БЕЛОК АКТИН ВЫПОЛНЯЕТ ФУНКЦИЮ
1) защитную
2) структурообразовательную
3) сократительную
4) энергетическую
ОТВЕТЫ
1-3; 2-3; 3-1; 4-3; 5-3.
ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ КОНЕЧНОГО УРОВНЯ ЗНАНИЙ
1. СЕКРЕЦИЮ ПОДЖЕЛУДОЧНОГО СОКА УСИЛИВАЮТ
1) гистамин
2) энтерогастрон
3) гастрин
4) холецистокинин
2. В СОСТАВ ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА ВХОДИТ
1) трипсиноген
2) прокарбоксипептидаза
3) амилаза
4) пепсиноген
3. ДЛЯ АКТИВАЦИИ ПЕПТИДАЗ В КИШЕЧНИКЕ НЕОБХОДИМО
1) кислая среда
2) желчные кислоты
3) выделение воды
4) действие трипсина
4. АКТИВАЦИЯ ПЕПТИДАЗ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНОГО ТРАКТА ВЫЗВАНА
1) присоединением аллостерического активатора
2) отщеплением олиго- или полипептида
3) присоединением остатков уксусной кислоты
4) присоединением остатков фосфорной кислоты
5. К ЭКЗОПЕПТИДАЗАМ ОТНОСИТСЯ
1) трипсин
2) химотрипсин
3) амилаза
4) аминопептидаза
ОТВЕТЫ:
1-4; 2-4; 3-4, 4-2, 5-4.
5. Самоконтроль по ситуационным задачам:
1. У больного плохой аппетит, тошнота, большая потеря веса. При анализе желудочного сока установили: общая кислотность равна 20 ед., свободная соляная кислота отсутствует, проба на кровь и молочную кислоту положительная, резко повышена активность ЛДГ. Дайте заключение по анализу.
Ответ:Можно предположить рак желудка.
2. У пациента установлено отсутствие соляной кислоты в желудочном соке. Как это отразится на пищеварении?
Ответ:Переваривание белков в желудке происходить не будет, так как пепсин и гастриксин не будут переведены в активную форму; не будет создан оптимум рн для действия этих ферментов; не произойдет денатурация пищевых белков, необходимая для наилучшего их расщепления пептидазами желудочного сока. Кроме этого, будет развиваться микрофлора в желудке, которая будет подвергать гниению белки пищи.
3. Какие биохимические исследования вы провели бы у пациента при заболевании поджелудочной железы и что при этом ожидали бы увидеть, если известно, что больной обратился в поликлинику на 5-й день после обострения заболевания?
Ответ:При подозрении на панкреатит необходимо определить акивность амилазы к сыворотке крови и моче. На 5-й день активность амилазы в сыворотке крови будет нормальной, а моче высокой.
6. Перечень практических умений по изучаемой теме:
1. Умение работать с литературой (структурировать материал, выделять главное, формулировать вопросы и ответы);
2. Умение обращаться с химической посудой и химическими реактивами;
3.Умение работать с приборами (ФЭКом, центрифугой, термостатом);
4. Умение оценивать полученные результаты и использовать их для диагностики различных патологий.
7. Рекомендации по выполнению НИРС:
Предлагаемые темы рефератов:
1. Биогенные амины. Их образование и биологическая роль.
2. Аминокислоты и белки как лекарственные препараты.
3. Квашиоркор как проявление дефицита белков в пище.
1. Тема №14: Обмен аминокислот по аминогруппе и радикалу.
2. Формы работы:
- подготовка к лабораторнму занятию
- подготовка материалов по НИРС
3.Перечень вопросов для самоподготовки по теме лабораторного занятия:
1. Напишите реакцию переаминирования аланина, Какой фермент катализирует этот процесс? Какой витамин требуется для работы этого фермента? В какой части клетки локализован данный процесс?
2. Переаминирование аспартата. Какой фермент катализирует эту реакцию?
3. В чем заключается тканевая специфичность ферментов переаминирования?
4. Какое значение в диагностике заболеваний имеют аминотрансферазы?
5. Что такое дезаминирование аминокислот? Какие виды дезаминирования вы знаете?
6. Напишите реакцию дезаминирования глутаминовой кислоты, Какие ферменты и коферменты участвуют в этом процессе?
7. Назовите конечные продукты окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты и пути их дальнейшего использования.
8. Где локализован процесс окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты и какое значение он имеет?
9. Дайте понятие о непрямом дезаминировании аминокислот. Какое значение для организма этот процесс имеет?
10. Восстановительное аминирование аминокислот: ход реакций, ферменты, коферменты, значение для организма.
11. Какие аминокислоты называются гликогенными?
12. Какие аминокислоты называются кетогенными?
4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы:
ТЕСТЫ ДЛЯ КОНТРОЛЯ ИСХОДНОГО УРОВНЯ ЗНАНИЙ
1. БЕЛОК - ЭТО ПОЛИМЕР, В СОСТАВ КОТОРОГО ВХОДЯТ
1) жирные кислоты и глицерин
2) моносахариды
3) >50 аминокислот
4) <50 аминокислот
5) нуклеотиды
2. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ
1) хорошо растворяются в воде
2) не растворяются в воде
3) растворяются в органических растворителях
4) растворяются в жирах
3. ВЫСОКИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
1) вызывают денатурацию белков
2) делают белки более активными
3) ничего не изменяют в белке
4) меняют зарял белка
4. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА - ЭТО
1) последовательность аминокислот в цепи
2) спираль
3) глобула
4) фибрилла
5. ЭЛЕКТРОФОРЕЗ БЕЛКОВ - ЭТО
1) движение белков в электрическом поле
2) внутривенное введение белков
3) переваривание белков в желудочно-кишечном тракте
4) разделение в поле центробежных сил
ОТВЕТЫ:
1-3; 2-1; 3-1; 4-1; 5-1.
ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ КОНЕЧНОГО УРОВНЯ ЗНАНИЙ
1. ДЛЯ ТОГО, ЧТОБЫ ОКИСЛИТЬ АМИНОКИСЛОТУ ДО УГЛЕКИСЛОГО ГАЗА И ВОДЫ, НЕОБХОДИМО ЕЕ СНАЧАЛА
1) декарбоксилировать
2) дезаминировать
3) изменить радикал
4) превратить аминокислоту в аминоациладенилат
2. ДЛЯ ОКИСЛЕНИЯ ГЛУТАМАТА ТРЕБУЮТСЯ
1) глутаминсинтетазная реакция
2) глутаматдегидрогеназная реакция
3) реакции гликолиза
4) аланинаминотрансфераза
3. ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ ИНФАРКТА МИОКАРДА В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ОПРЕДЕЛЯЮТ
1) активность ПДГ
2) мочевину
3) активность креатинкиназы
4) креатинин
4. ДЛЯ ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ НЕОБХОДИМ
1) 2-оксоглутарат
2) липаза
3) амилаза
4) сукцинат
5. КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТОМ ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗНОЙ РЕАКЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ
1) ацетил-КоА
2) НАДФН
3) 2-оксоглутарат
4) вода
ОТВЕТЫ
1-2; 2-2; 3-3; 4-1; 5-3.
5. Самоконтроль по ситуационным задачам:
1. Больному с лечебной целью ввели глутаминовую кислоту. Отмечено повышение содержания аланина. Объясните, почему это произошло?
Ответ:Глутаминовая кислота вступает в реакцию трансаминирования с пируватом, при этом образуются 2-оксоглутарат и аланин.
2. Напишите в формулах дезаминирование аспартата. Какие продукты при этом получатся? Какова их дальнейшая судьба?
Ответ:При дезаминировании аспартата образуется оксалоацетат, который может вступать в реакции глюконеогенеза и превращаться в глюкозу.
3. Будут ли у человека обнаруживаться признаки недостаточности тирозина на рационе, богатом фенилаланином, но бедном тирозином?
Ответ:Нет, не будут. Тирозин легко образуется из фенилаланина в результате реакции гидроксилирования.
6. Перечень практических умений по изучаемой теме:
1. Умение работать с литературой (структурировать материал, выделять главное, формулировать вопросы и ответы);
2. Умение обращаться с химической посудой и химическими реактивами;
3.Умение работать с приборами (ФЭКом, центрифугой, термостатом);
4. Умение оценивать полученные результаты и использовать их для диагностики различных патологий.
7. Рекомендации по выполнению НИРС:
Подготовка презентации по данной теме. .Для презентации рекомендуется использовать учебную и научную литературу, а также материалы сайтов Интернета. Приветствуются авторские разработки в виде схем, анимаций, видеороликов.
1. Тема №15:Токсичность аммиака, пути его обезвреживания.
2. Формы работы:
- подготовка к лабораторному занятию
- подготовка материалов по НИРС
3. Перечень вопросов для самоподготовки по теме лабораторного занятия:
1. Назовите источники аммиака.
2. Почему аммиак токсичен?
3. Как аммиак обезвреживается в клетках?
4. Назовите транспортные формы аммиака в крови. Где и как они образуются?
5. Какие вещества необходимы для синтеза мочевины?
6. Где локализован синтез мочевины?
7. Сколько макроэргических связей необходимо расщепить для синтеза одной молекулы мочевины?
8. В каком виде поставляется аммиак в процесс синтеза мочевины?
9. Сколько молекул аммиака связано в одной молекуле мочевины?
10. Почему определение активности орнитинкарбамоилфосфаттрансферазы может служить диагностическим тестом при заболеваниях печени?
11. Какова взаимосвязь цикла Кребса и процесса синтеза мочевины?
12. Напишите схему синтеза креатина.
13. В каких тканях и во сколько стадий происходит синтез креатинфосфата?
14. Какое значение имеет креатинфосфат для жизнедеятельности организма?
15. При каких заболеваниях увеличивается активность креатинкиназы в крови?
16. Что такое креатинин?
17. Для диагностики каких заболеваний определяют содержание креатинина в крови и моче?
18. Дайте понятие о клиренсе.
19. Почему клиренс определяют по мочевине и креатинину?
20. Какое значение в организме имеет метионин?
21. Какое значение в организме имеет глицин?
4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы:
ТЕСТЫ ДЛЯ КОНТРОЛЯ ИСХОДНОГО УРОВНЯ ЗНАНИЙ
1. ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗНАЯ РЕАКЦИЯ ПОСТАВЛЯЕТ В ДЫХАТЕЛЬНУЮ ЦЕПЬ
1) аммиак
2) НАДН
3) 2-оксоглутарат
4) СО2
2. В ГОЛОВНОМ МОЗГЕ ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗНАЯ РЕАКЦИЯ ЯВЛЯЕТСЯ
1) дополнительным источником энергии
2) источником глюкозы
3) источником воды
4) источником ацетил-КоаА
3. ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗНАЯ РЕАКЦИЯ ДЛЯ ЦИКЛА КРЕБСА
1) является источником 2-оксоглутарата
2) является источником НАДН
3) поставляет ацетил-Коа
4) является источником оксалоацетата
4. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ СВЯЗАН С ВИТАМИНОМ
1) С
2) B6
3) А
4) Д
5) В2
5. ПРИ ОКИСЛЕНИИ АЛАНИНА ДО СО2 И Н2О ОБРАЗУЕТСЯ
1) 18 АТФ
2) 17 АТФ
3) 15 АТФ
4) 12 АТФ
ОТВЕТЫ
1-2; 2-1; 3-2; 4-6; 5-2.
ТЕСТЫ ДЛЯ КОНТРОЛЯ КОНЕЧНОГО УРОВНЯ ЗНАНИЙ
1. АЗОТ ВЫВОДИТСЯ С МОЧОЙ ИЗ ОРГАНИЗМА В ВИДЕ
1) аминокислот
2) аммонийных солей
3) ацетоацетата
4) азотистых оснований
2. СИНТЕЗ МОЧЕВИНЫ НЕВОЗМОЖЕН БЕЗ
1) орнитина
2) фумарата
3) глутамата
4) глюкозы
3. ЗНАЧЕНИЕ ОПРЕДЕЛЕНИЯ УРОВНЯ КРЕАТИНИНА В МОЧЕ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В ТОМ, ЧТО ОНО
1) дает представление о фильтрации в почках
2) служит показателем интенсивности обмена аммиака
3) определяет скорость обновления белков мышц
4) определяет качество работы печени
4. ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ АРГИНАЗЫ В КРОВИ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ ЗАБОЛЕВАНИЙ
1) почек
2) печени
3) сердца
4) селезенки
5. МЕЧЕННАЯ ПО АЗОТУ АМИНОГРУППА ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ ОБНАРУЖИТСЯ В
1) мочевине
2) аспартате
3) орнитине
4) фумарате
ОТВЕТЫ
01-2; 02-1; 03-1; 04-2; 05-1.
Самоконтроль по ситуационным задачам:
1. В крови больного отмечено увеличение концентрации креатина и креатинкиназы. О заболевании какой ткани идет речь?
Ответ.О заболевании мышечной ткани.
2. Сколько молекул орнитина нужно затратить для синтеза 1000 молекул мочевины?
Ответ.1 молекулу, при условии, что не будет оттока орнитина из орнитинового цикла.
3. На аммиачном производстве произошла авария с розливом аммиака. Нескольких рабочих доставили в реанимацию в бессознательном состоянии. Объясните, почему рабочие потеряли сознание?
Ответ.Аммиак является высоко токсичным соединением, так как его накопление в клетках и крови приводит
- к метаболическому алкалозу, что инактивирует ферменты;
- к гипоэнергетическому состоянию, так как аммиак легко проникает в митохондрии и связывает 2-оксоглутарат. Это тормозит цикл Кребса – главный поставщик водорода для дыхательной цепи;
- аммиак превращается в ионы аммония, которые конкурируют ионами натрия за ионные каналы, что нарушает проведение нервного импульса;
- аммиак связывает глутамат с образованием глутамина, что приводит к недостаточному образованию ГАМК, которая тормозит эффекты ацетилхолина.
6. Перечень практических умений по изучаемой теме:
1. Умение работать с литературой (структурировать материал, выделять главное, формулировать вопросы и ответы);
2. Умение обращаться с химической посудой и химическими реактивами;
3.Умение работать с приборами (ФЭКом, центрифугой, термостатом);
4. Умение оценивать полученные результаты и использовать их для диагностики различных патологий;
7. Рекомендации по выполнению НИРС:
- Подготовить обучающую программу по циклу синтеза мочевины.
Подготовить презентацию по теме занятия.Для презентации рекомендуется использовать учебную и научную литературу, а также материалы сайтов Интернета. Приветствуются авторские разработки в виде схем, анимаций, видеороликов.
1. Тема №16:Белки плазмы крови.
2. Формы работы:
- подготовка лабораторному занятию
- подготовка материалов по НИРС
3.Перечень вопросов для самоподготовки по теме лабораторного занятия:
- Перечислите основные белковые фракции плазмы крови.
- Какие функции выполняют белки плазмы крови?
- Что такое альбумины? Химическая природа, место синтеза, функции.
- Дайте характеристику глобулинам плазмы крови.
- Дайте характеристику белкам – переносчикам (трансферрину, церулоплазмину, гаптоглобину, гемопексину).
- Перечислите белки острой фазы и дайте им характеристику
- Что такое остаточный азот крови?
- Назовите фракции остаточного азота, их процентное содержание в крови.
- Что такое гиперазотемия? Какие виды гиперазотемий вы знаете?
- Что такое хромопротеины? Приведите примеры хромопротеинов. Дайте им характеристику.
- Опишите строение гемоглобина. Какие вещества необходимы для его синтеза?
- Расскажите о распаде гемоглобина. Назовите конечные продукты и пути их дальнейшего превращения.
- Дайте сравнительную характеристику формам билирубина.
- Что такое желтухи? Какие виды желтух вы знаете? Дайте характеристику каждому виду.
4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы:
ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ ИСХОДНОГО УРОВНЯ ЗНАНИЙ
1. К ВНУТРИКЛЕТОЧНЫМ ФЕРМЕНТАМ ПЛАЗМЫ ОТНОСИТСЯ
1) лактатдегидрогеназа
2) амилаза
3) липаза
4) пепсин
5) сахараза
2. К ГЛОБУЛЯРНЫМ БЕЛКАМ ОТНОСЯТСЯ
1) фибриноген
2) коллаген
3) альбумины
4) гемоглобин
3. Α И Β ГЛОБУЛИНЫ ВЫРАБАТЫВАЮТСЯ
1) в стенке кишечника
2) Купферовскими клетками печени
3) гепатоцитами печени
4) клетками соединительной ткани
4. МОЧЕВАЯ КИСЛОТА - ЭТО
1) продукт распада пиримидиновых азотистых оснований
2) продукт распада пуриновых азотистых оснований
3) продукт распада гема
4) продукт распада креатина
5. ОСТАТОЧНЫЙ АЗОТ ОПРЕДЕЛЯЮТ
1) методом высаливания
2) гипобромидным методом
3) методом нейтрализации
4) методом осаждения
ОТВЕТЫ
1-1; 2-3; 3-2; 4-2; 5-2.
ТЕСТЫ ДЛЯ КОНТРОЛЯ КОНЕЧНОГО УРОВНЯ ЗНАНИЙ
1. ТРАНСФЕРРИН ТРАНСПОРТИРУЕТ
1) аминокислоты
2) железо
3) жирные кислоты
4) гемоглобин
2. ЦЕРУЛОПЛАЗМИН В ОСНОВНОМ ТРАНСПОРТИРУЕТ
1) аминокислоты
2) жирные кислоты
3) гемоглобин
4) медь
3. ПОВЫШЕНИЕ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ АКТИВНОСТИ ЛИПАЗЫ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ
1) о раке простаты
2) об остром панкреатите
3) колите
4) воспалении легких
4. ПОД ТЕРМИНОМ «ОСТАТОЧНЫЙ АЗОТ» ПОНИМАЮТ:
1) азот аминокислот, входящих в состав белков
2) азот свободных аминокислот
3) азот всех веществ, остающихся после осаждения белков
4) азот мочевины
5.ГЛАВНАЯ ФРАКЦИЯ ОСТАТОЧНОГО АЗОТА
1) мочевая кислота
2) мочевина
3) креатин
4) азот свободных аминокислот
ОТВЕТЫ:
1-2; 2-4; 3-2; 4-3; 5-2.
5. Самоконтроль по ситуационным задачам:
1. Ребенок перенес инфекционное заболевание. Какие изменения белковых фракций плазмы крови можно ожидать?
Ответ: Повышение уровня глобулинов.
2. В биохимической лаборатории двум однофамильцам определили белок в плазме крови, при этом на бланке не указали инициалы. Содержание белка в одном анализе было 30 г/л, в другом – 100 г/л. У одного больного - обширные отеки, а у другого – пневмония. Укажите, кому принадлежит соответствующий анализ. Вывод обоснуйте.
Ответ: Обширные отеки будут наблюдаться у больного с гипопротеинемией, а пневмония – у больного с гиперпротеинемией.
3. У больного после переливания крови появилось желтушное окрашивание кожи и слизистых. Какой вид желтухи можно заподозрить? Как изменятся показатели пигментного обмена в крови и моче?
Ответ: Гемолитическая желтуха. Общий билирубин возрастает за счет свободного. Моча и кал густо пигментированы за счет стеркобилина.
6. Перечень практических умений по изучаемой теме:
1. Умение работать с литературой (структурировать материал, выделять главное, формулировать вопросы и ответы);
2. Умение обращаться с химической посудой и химическими реактивами;
3.Умение работать с приборами (ФЭКом, центрифугой, термостатом);
4. Умение оценивать полученные результаты и использовать их для диагностики различных патологий.
7. Рекомендации по выполнению НИРС:
Предлагаемые темы рефератов:
1. Альбумины. Строение и значение в организме.
2. Глобулины. Общие сведения.
3.Индивидуальные белки плазмы крови: гаптоглобин, церулоплазмин, гемопексин, трансферрин, преальбумин.
4. Белки острой фазы и их значение в диагностике.
5. Ингибиторы протеаз. Значение в диагностике.