Классификация и характеристика белков

В зависимости от химического состава белки де­лятся на две группы: простые и сложные. Простые белки со­стоят только из аминокислот. В сложные белки, помимо ами­нокислот, входит небелковый компонент, называемый простетической группой. В свою очередь внутри каждой из этих групп белки подразделяются на подгруппы. Простые белки условно классифицируют в соответствии с их растворимос­тью в различных веществах, а сложные белки делят на осно­ве химической природы небелковой части молекулы.

Простые белки

К простым белкам относятся альбумины, глобулины, про-ламины, глютелины, протамины, гистоны, протеиноиды.

Альбумины. Белки этой подгруппы имеют небольшую мо­лекулярную массу (15 000-70 000 Да); ихфтносят к кислым белкам из-за большого содержания глутаминовой кислоты. Альбумины сильно гидратированы, они хорошо растворяют­ся в воде; из водных растворов осаждаются при насыщении нейтральными солями, например сульфатом аммония. Аль­бумины обладают высокой адсорбционной способностью. Так, альбумины плазмы крови благодаря неспецифической адсорб­ции различных веществ выполняют физиологически важную транспортную функцию.

Альбумины широко распространены в природе. В плаз­ме крови человека, куриных яйцах они составляют до 50 % всех белков. Богаты альбуминами молоко и молочные про­дукты.

Глобулины, Эти белки крупнее, чем альбумины; их моле­кулярная масса превышает 100 000 Да. Глобулины растворя­ются в слабых растворах.различных солей (в воде нераствори­мы). При 50-процентном насыщении раствора сульфатом аммония выпадают в осадок. Глобулины являются слабокис­лыми и нейтральными белками. Они составляют большую часть белков семян, особенно бобовых и масличных культур. Мно­го глобулинов в крови и других биологических жидкостях. К этой подгруппе относятся: белок крови — фибриноген, а также белок семян гороха — легумин, фасоли — фазеолин, коноп­ли — эдестин.

Альбумины и глобулины представляют собой очень раз­нообразные группы белков, выполняющих различные функ­ции в живых организмах.

Проломаны. Белки, хорошо растворимые в 70-процентном этаноле. Проламины нерастворимы в воде и солевых растворах. В своем составе содержат много пролина и глутаминовой кисло­ты. Проламины есть в злаках, где они выполняют роль запасных зеществ. Каждый из них имеет специфическое название по тому источнику, из которого они были выделены: глиадин — белок т^еницы и ржи, гордеин — ячменя, зеин — кукурузы.

Глютелины. Это белки растений, нерастворимые в воде, растворах солей, этиловом спирте. Они хорошо растворяются з слабых щелочах (0,2—2 %). Глютелины содержат больше ар­гинина и меньше пролина, чем Проламины. Комплекс щело-черастворимых белков семян пшеницы называется глютени-ном, риса — оризенином.

Фракционный состав белков зерна обусловливает техно­логические свойства пшеничной, ржаной, кукурузной, ов-:яной муки и разных круп. Белки пшеницы хорошо набухают и образуют связную эластичную массу — клейковину, основ­ную часть которой составляют глиадин и глютенин. Менее эластичная, хотя и связная масса получается из белков ячме­ня. Белковые вещества кукурузы, овса, риса, гречихи слабо набухают и не способны образовывать вязкое тесто.

Протамины. Это низкомолекулярные белки (молекуляр­ная масса до 12 000 Да), содержащие до 80 % основных ами­нокислот, главным образом аргинина. Следовательно, Прота­мины обладают резко выраженными основными свойствами, растворимы в слабых кислотах. Молекулы этих белков пред­ставляют собой поливалентный катион и легко реагируют с отрицательно заряженными веществами, например нуклеи­новыми кислотами.

Протамины широко распространены в природе, особенно их много в половых клетках рыб, млекопитающих и человека. Протамины образуют прочный комплекс с молекулами ДНК и таким образом защищают их от неблагоприятных воздействий.

Гистоны. Белки с низкой молекулярной массой (12 000— 24 000 Да) и резко выраженными основными свойствами. Растворимы в слабых кислотах. Гистоны присутствуют главным образом в ядрах клеток растений и животных. Основные их функции — структурная и регуляторная. Гистоны имеют большой положительный заряд, что позволяет им электростатически взаимодействовать с ДНК и стабилизировать ее структуру. Регуляторная функция гистонов заключается в их способности блокировать передачу генетической информа­ции от ДНК к РНК.

Протеиноиды. Малорастворимые фибриллярные белки опор­ных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, волос и т. д.). Для них характерно высокое содержание серы. К протеиноидам относятся: фиброин — белок шелка; кератины — белки волос, рогов, копыт; коллагены — белки соединительных тканей.

Сложные белки

Сложные белки можно рассматривать как молекулярные комплексы двух веществ. Небелковая часть (простетическая группа) прочно соединяется с белком ковалентными или нековалентными связями, поэтому такие комплексы функ­ционируют как единое целое.

Липопротеины. Простетическая группа в этих белках пред­ставлена липидами (свободные жирные кислоты, триглице-рины, фосфолипиды, холестериды). Липопротеины широко распространены в природе. Они содержатся во всех клеточ­ных мембранах, плазме крови, мозге, молоке, яйцах и т. п.

Свободные Липопротеины (не входящие в биомембра­ны) выполняют транспортную функцию. Благодаря наличию полярных гидрофильных групп они растворимы в водной среде и способны переносить поступающие в кровь липиды к раз­личным органам и тканям организма.

Фосфопротеины. У этих белков остаток ортофосфорной кислоты соединен эфирной связью с гидроксильной груп­пой серина или треонина. К фосфопротеинам относятся мно­гие белки, играющие важную роль в питании растущего орга­низма, в частности, белок молока — казеиноген, яичного желтка — вителлин, икры рыб — ихтулин. Значительное их количество содержится в мозге. Фосфопротеины выполняют множество функций в живых организмах. Присоединение фос­фора к белку (фосфорилирование) меняет активность послед­него. Фосфорилирование и дефосфорилирование белков ре­гулирует их функционирование в клетке.

Гликопротеины. Простетические группы гл и коп роте и нов представлены углеводами и их производными. Углеводный компонент сообщает молекуле белка новые свойства, в том числе высокую специфичность. В отличие от протеинов для гликопротеинов характерна терм о стабильность: они выдер­живают и низкие и высокие температуры без изменения фи­зико-химических свойств. Гликопротеины с трудом перева­риваются протеолитическими ферментами.

Углеводсодержащие белки находятся во всех организмах. Они играют важную биологическую роль: осуществляют та­кие функции, как транспорт различных веществ, свертывае­мость крови, поддержание иммунитета (защита организма от инфицирующих бактерий и вирусов) и др. Представителями гликопротеинов являются муцины, которые обусловливают высокую вязкость слюны, что облегчает прохождение пищи по пищеводу. Муцины защищают слизистую оболочку желуд­ка и кишечника от воздействия собственных ферментов и плохо измельченной пищи.

Хромопротеины. Это сложные белки, у которых небелко­вую часть представляют различные окрашенные соединения, откуда и произошло их название (от греч. сНгота — краска). Среди хромопротеинов различают гемопротеины (содержа­щие в качестве простетической группы железо), порфирины (содержащие магний), флавопротеины (содержащие произ­водные изоалаксазина). Хромопротеины выполняют ряд уни­кальных функций, участвуя в важнейших процессах жизне­деятельности: фотосинтезе, дыхании, транспорте кислорода и оксида углерода, окислительно-восстановительных реакци­ях, с вето во с приятии и др. К простетическим группам хро­мопротеинов относятся порфириновое кольцо, флавиновые нуклеотины и т. д. К хромо протеи нам принадлежат хлорофилл, гемоглобин, многие ферменты — каталаза, пероксидаза, де-гидрогеназа и др.

Нуклеопротеины. Белки, связанные с нуклеиновыми кис­лотами. Они входят в состав любой клетки и играют важную биологическую роль, участвуя в образовании структурных кле­точных элементов и передаче наследственной информации.

6. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ

Белки — важнейшие компоненты питания. Спо­собность белка выполнять функцию питания характеризует его биологическую ценность. Эффективность потребления белковых веществ человеком определяется двумя основными факторами: сбалансированностью содержания незаменимых аминокислот в белке и его усвояемостью. Если не удовлет­воряется потребность в одной из незаменимых аминокис­лот, то ограничивается использование других, и, следова­тельно, снижается ценность белка в целом. Незаменимая аминокислота, которая находится в белке в минимальном количестве, называется лимитирующей аминокислотой, так как она в наибольшей степени уменьшает биологическую ценность данного белка.

Обогащение пищевых белковых продуктов недостающи­ми аминокислотами применяется в рационе питания челове­ка в исключительных случаях. Однако при содержании жи­вотных добавление синтетических аминокислот к кормам является обычным делом. Подобным образом во всем мире готовят кормовые смеси для домашних птиц, свиней, коров. Обогащение кормов основными лимитирующими кислота­ми — метионином и лизином позволяет более экономно рас­ходовать кормовые смеси. Известно, что добавки этих амино­кислот улучшают утилизацию белка животными примерно на 20 %.

Обычно биологическая ценность белка выражается в от­носительных величинах. Она представляет собой отношение исследуемого параметра данного белка к подобному же па-рамегру «идеального» белка. В качестве последнего исполь­зуют казеин молока, белок яиц, смесь мышечных белков, которые легко перевариваются и содержат незаменимые ами­нокислоты в соотношениях, близких к эталонным. Биологи­ческая ценность данного белка в сравнении с эталонными показывает, насколько он способен удовлетворять потреб­ности организма в аминокислотах. Для оценки какого-либо белка или пищевого продукта необходимы данные о содер­жании в нем отдельных аминокислот, т. е. аминокислотный состав.

Значительная часть растительных белков по своему ами­нокислотному составу и биологической ценности близка к животным. Однако белки семян большинства сортов зерно­вых дефицитны по двум (рис, овес), а чаще по трем и четы­рем (пшеница, кукуруза и др.) незаменимым аминокисло­там. Основной лимитирующей аминокислотой белка зерновых культур является лизин. Лимитирующие аминокислоты бел­ков зерновых различны у семян разных культур: у пшеницы, риса и ржи — треонин, у кукурузы — триптофан и т. д. Белки, бобовых культур отличаются лучшей сбалансированностью

содержащихся в них незаменимых аминокислот по сравне­нию с белками злаковых.

У животных белков дефицит незаменимых аминокислот выражен слабо. Некоторым из них (белки молока, мяса, суб­продуктов) свойственен недостаток серосодержащих амино­кислот. В целом для животных белков более характерно избы­точное по сравнению с потребностями организма содержание ряда незаменимых аминокислот.

В питании большей части населения земного шара отме­чается определенный дефицит трех незаменимых аминокис­лот: лизина, триптофана и метионина. Различный аминокис­лотный состав растительных и животных белков позволяет повысить их биологическую ценность при потреблении необ­ходимого количества разнообразной белковой пищи. Только такое питание можно назвать полноценным.

КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ:

1.Что такое белки и каковы их функции в организме?

2.Перечислите свойства белков.

3.Каково структурное и функциональное значение гидрофоб­
ных, кислых и основных, сульфидрильных групп в белках?

4.Белки подвергли сжиганию, после чего в минерализате об­
наружили железо. Какие белки содержит этот элемент?

5.Какие классификации аминокислот вам известны?

6.Что такое незаменимые аминокислоты и в каких продуктах
они содержатся?

7.В смеси аминокислот после гидролиза казеина с помощью
соответствуюших реактивов обнаружено наличие гидрофиль­
ных групп. Какие аминокислоты содержат их? Напишите их
формулы.

8.К водному раствору аминокислот добавлен универсальный
индикатор. Определена кислая реакция. Каким аминокисло­
там свойственны кислые реакции? Напишите их формулы.

9.С помощью соответствующих реактивов в растворе белка об­
наружена сера. Какие аминокислоты се содержат? Напишите
их формулы.

10.Расскажите о классификации белков. От чего зависит биологическая ценность белков?

ГЛАВА ХИМИЯ НУКЛЕИНОВЫХ

Кислот

Общая характеристика

Нуклеиновые кислоты были открыты в 1868 году швейцарским химиком Ф. Мишером. Ученый выделил эти ве­щества из ядер клеток и назвал их нуклеином (от лат, гшс1еиз — ядро). Однако более подробное изучение этих соединений было проведено лишь в конце 40-х годов нашего столетия. Боль­шой вклад в расшифровку состава и роли нуклеиновых кис­лот внесли химики П. Левин, Э. Чаргафф, Дж. Уотсон, Ф. Крик, Б. В. Кедровский, А. М. Белозерский, А. С. Спирин и другие.

Нуклеиновые кислоты — это класс полимеров, ответ­ственных за хранение и передачу генетической информации, а также ее реализацию в процессе синтеза клеточных белков. Они универсальные компоненты всех живых организмов. Нук­леиновые кислоты представляют собой вещества белого цве­та, в свободном состоянии плохо растворимые в воде, но хорошо — в виде солей и щелочных металлов.

Эти соединения обладают высокой молекулярной мас­сой (миллионы Да), содержат около 35 % азота и 10 % фос­фора, отличаются резко выраженными кислотными свойства­ми (за счет фосфорной кислоты) и при физиологическом значении рН несут высокий отрицательный заряд, вследствие чего подвижны в электрическом поле.