Биологические функции белков. Роль белков в пище. Проблемы белкового дефицита на Земле. Аминокислоты-как мономеры белков.

Белковыми веществами называются высокомолекулярные органические соединения, молекулы которых состоят из остатков 20 различных α-аминокислот. Белки играют огромную роль в деятельности живых организмов, в том числе и человека. Наиболее важными функциями белков являются:

- структурная функция (соединительные ткани, мышцы, волосы и т.д.);

- каталитическая функция (белки входят в состав ферментов);

- транспортная функция(перенос кислорода гемоглобином крови);

- защитная функция (антитела, фибриноген крови),

- сократительная функция (миозин мышечной ткани);

- гормональная (гормоны человека);

- резервная (ферритин селезенки). Резервная или питательная функция белков заключается в том, что белки используются организмом человека для синтеза белков и биологически активных соединений на основе белка, которые регулируют процессы обмена в организме человека.

Биологическая ценность белков определяется сбалансированностью аминокислотного состава по содержанию незаменимых аминокислот. В эту группу входят аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека. К незаменимым аминокислотам относят аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, триптофан. Аминокислоты аргинин и гистидин относятся к частично заменимым, так как они медленно синтезируются организмом человека. Отсутствие в пище одной или нескольких незаменимых аминокислот приводит к нарушению деятельности центральной нервной системы, останавливают рост и развитие организма, к неполному усвоению других аминокислот. Биологическая ценность белков рассчитывается по аминокислотному скору (а.с.). Аминокислотный скор выражается в процентах, представляющих отношение содержания незаменимой аминокислоты в исследуемом белке продукта к ее количеству в эталонном белке. Аминокислотный состав эталонного белка сбалансирован и идеально соответствует потребностям человека в каждой незаменимой аминокислоте. Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Например, в белке пшеницы лимитирующей является аминокислота лизин, в кукурузе – метионин, в картофеле и бобовых культурах лимитирующими являются метионин и цистин – это серосодержащие аминокислоты.

Животные и растительные белки отличаются по биологической ценности. Аминокислотный состав животных белков близок к аминокислотному составу белков человека, поэтому животные белки являются полноценными. Белки растительные содержат пониженное содержание лизина, триптофана, треонина, метионина, цистина.

Биологическая ценность белков определяется степенью их усвоения в организме человека. Животные белки имеют белее высокую степень усвояемости, чем растительные. Из животных белков в кишечнике всасывается 90 % аминокислот, а из растительных 60 - 80 %. В порядке убывания скорости усвоения белков продукты располагаются в последовательности:

рыба > молочные продукты > мясо > хлеб > крупы

Одной из причин низкой усвояемости растительных белков является их взаимодействие с полисахаридами, которые затрудняют доступ пищеварительных ферментов к полипептидам.

При недостатке в пище углеводов и липидов требования к белку несколько изменяется. Наряду с биологической ролью белок начинает выполнять энергетическую функцию. При усвоении 1 грамма белка выделяется 4 ккал энергии. При избыточном потреблении белка возникает опасность синтеза липидов и ожирения организма.

Суточная потребность взрослого человека в белках составляет 5 г на 1 кг массы тела или 70 - 100 г в сутки. На долю белков животного происхождения должно приходиться 55 % и растительного происхождения 45 % от суточного рациона человека.

Из 6 млрд. человек, живущих на Земле, приблизительно половина страдает от недостатка белка.

Традиционными путями увеличения ресурсов пищевого белка является повышение производительности растениеводства (недостаток ÷ ограниченность посевных площадей), животноводства (недостаток ÷ низкая продуктивность на 1кг животного белка требуется 7кг растительного) и рыболовства (исчерпаемый ресурс).

В решении проблемы дефицита белка за последние два десятилетия определилось новое биотехнологическое направление – получение пищевых объектов с повышенным содержанием и улучшенным качеством белка методами генетической инженерии. Растения, животные и микроорганизмы, полученные гене­тической инженерией, называют генетически измененными, а продукты их переработки – трансгенными пищевыми продуктами. В то же время безопасность использования трансгенных пищевых продуктов зачастую подвергается критике и ставится под сомнение.

Аминокислоты-это первичные структурные блоки молекулы белка, т.е. это полифункциональные соединения, содержащие по меньшей мере две разные химические группировки, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной пептидной(амидной) связи.

С химической токи зрения аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.к. в одной молекуле аминокислоты содержатся как минимум две функциональные группы основная(амино-) и кислотная (карбокси-), которые при взаимодействии друг с другом образуют, так называемые пептидные связи.

Классификация

1) по положению аминогруппы

АК делятся на альфа,бетта,гамма и т.д.

2)по радикалу

-неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан.

-полярные незаряженные при рН=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин.

-полярные заряженные отрицательно при рН<7: аспартат, глутамат

-полярные заряженные положительно при рН>7: лизин, аргинин, гитидин.

3) по функциональным группам

- моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолкйцин, лейцин.

-моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат

-диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин

-диаминодикарбоновые: цистини

-алифатические

-амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

-оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

-ароматические: фенилаланин. Тирозин, триптофан, гистидин

-серосодержащие: цистеин, метионин

-гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

-иминокислоты: пролин

4)по классам аминоацил-т-РНК-синтетаз

Класс 1: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан

Класс 2: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин.

5)по путям биосинтеза

-Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин

-семейсво глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин

-семейство пирувата: аланин, валин, лейцин

-семейство серина: серин, цистеин, глицин

-семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан

-семейство шикимата: фкнилаланин, тирозин, триптофан

6)по способности синтезировать из предшественников

-заменимые

-незаменимые

7)по характеру катаболизма у животных

-глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин

-кетогенные: лейцин, лизин

-глюко-кетогенные: изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Свойства

1.АК взаимодействуют с кислотами и щелочами:NH₂-CH₂-COOH+HCl=HCl* NH₂-CH₂-COOH

NH₂-CH₂-COOH+NaOH=H₂O+ NH₂-CH₂-COOH

2.растворы АК в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов: NH₂-CH₂-COOH=N⁺H₃-CH₂COO^-

3.Ак могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов: NH₂-CH₂-COOH+CH₃OH=H₂O+ NH₂-CH₂-COOCH₃

4.способность АК к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов: NH₂-CH₂-COOH+ NH₂-CH₂-COOH-HOOC-CH₂-NH-CO-CH₂NH₂+H₂O