Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне, так как пластическая роль белков (участие в построении разнообразных клеточных структур) превосходит их энергетическую ценность. Степень усвоения организмом белка характеризует биологическую ценность последнего, которая будет тем выше, чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к составу белков данного организма.
Белки, вводимые с пищей в организм, никогда не включаются в состав тканей и органов без предварительного их расщепления. Распад белковых веществ на более простые, лишенные видовой и тканевой специфичности соединения осуществляется при участии ряда ферментов класса гидролаз. Гидролиз белков может быть либо частичным (до пептидов), либо полным (до аминокислот). Процесс неполного гидролиза белков, при котором распадаются лишь некоторые пептидные связи, ускоряется специфическими ферментами — протеиназами (пептидилпептидогидролазами), важнейшими из которых являются трипсин, пепсин и химотрипсин (основные ферменты ЖКТ).
Пептиды, образовавшиеся в результате действия на белки протеиназ, подвергаются дальнейшему расщеплению до аминокислот при участии пептидаз: карбоксипептидаз (отщепляют аминокислоты от С-конца пептида), аминопептидаз (отщепляют аминокислоты от N-конца пептида) и дипептидгидролаз (расщепляют дипептиды). В результате совместного действия протеолитических ферментов (протеиназ и пептидаз) белки пищи распадаются до аминокислот. Свободные аминокислоты претерпевают в организме человека и животных различные превращения: часть их используется для синтеза белков органов и тканей, часть затрачивается на синтез гормонов, витаминов и т.п., часть же, подвергаясь полному распаду, используется в качестве энергетического материала.
В организме осуществляются три типа превращений аминокислот:
по a-аминогруппе;
по карбоксильной группе;
по радикалу.
Реакции по a-аминогруппе аминокислот — это в основном реакции дезаминирования и переаминирования.
Дезаминирование аминокислот может идти различными путями, но главный из них — окислительное дезаминирование, которое осуществляется в две стадии.
Переаминирование аминокислот идет главным образом с a-ке-тоглутаровой кислотой согласно уравнению:
Образовавшаяся глутаминовая кислота вслед за этим претерпевает окислительное дезаминирование, а выделяющаяся при этом a-кетоглутаровая кислота снова вовлекается в реакцию переаминирования с L-аминокислотами.
Реакция переаминирования между L-аминокислотами и a-ке-тоглутаровой кислотой является обратимой, поэтому при определенных условиях она служит для синтеза L-аминокислот из кетокислот и глутаминовой кислоты. Коферментом трансаминаз выступает витамин В6.
Реакции по карбоксильным группам аминокислот сводятся в основном к двум процессам: декарбоксилированию и образованию аминоациладенилатов.
Реакция декарбоксилирования монокарбоновых аминокислот сопровождается выделением СО2 и образованием аминов. В большинстве случаев продуктами декарбоксилирования аминокислот являются амины, обладающие высокой физиологической активностью, вследствие чего их называют биогенными аминами. Так, при декарбоксилировании гистидина возникает гистамин:
Другой важной реакцией аминокислот по СООН-группе является образование ими аминоациладенилатов.
Важнейшим типом химических превращений аминокислот, протекающих с видоизменением радикалов, является переход одних аминокислот в другие, что расширяет возможности синтеза аминокислот. Например, при окислении фенилаланина образуется тирозин:
Аминокислоты, которые не были вовлечены в процессы синтеза тканевых белков или их специфических производных (например, некоторых гормонов гипофиза, щитовидной железы, надпочечников и т. п.) и оказались, таким образом, неиспользованными, подвергаются необратимым процессам распада до конечных продуктов.
Конечными продуктами распада аминокислот в организме являются: аммиак, мочевина, углекислый газ и вода. Вода поступает в общий метаболический фонд, углекислый газ беспрепятственно выводится из организма. Аммиак непосредственно или в виде солей аммония выводится в окружающую среду только у некоторых обитателей гидросферы (крабов, речных раков и др.). Для высших организмов аммиак является токсичным соединением, уже в небольших концентрациях оказывающим вредное влияние на их жизнедеятельность. В связи с этим он переводится в безвредные соединения, к числу которых принадлежат аспарагин, глутамин и мочевина.
Путь биосинтеза мочевины из углекислого газа и аммиака у животных (в печени) получил название орнитинового цикла. Заключительной реакцией в цикле биосинтеза мочевины является гидролиз аргинина на орнитин и мочевину. Суть функционирования орнитинового цикла заключается в том, что из каждых двух молекул аммиака и одной молекулы углекислого газа получается одна молекула мочевины.
АНАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ
Первичный синтез аминокислот в природе осуществляется, главным образом, путем восстановительного аминирования кетокислот и прямого аминирования непредельных кислот.
Прямое аминирование непредельных кислот — реакция, характерная главным образом для растений и бактерий:
Восстановительное аминирование, представляющее собой обращение окислительного дезаминирования аминокислот, является одним из главных путей синтеза аминокислот. Эта реакция осуществляется, как и окислительное дезаминирование, в две стадии:
Если в растительных организмах широко представлены реакции восстановительного и прямого аминирования кетокислот, то у животных преобладают реакции переаминирования аминокислот с соответствующими кетокислотами.
В отличие от растений животные организмы синтезируют около половины белковых (заменимых) аминокислот, а остальные (незаменимые) должны вводиться с пищей.
Недостаток каждой из незаменимых аминокислот в пищевом (для человека) и кормовом (для животных) рационе приводит к нарушению обмена веществ, замедлению роста и развития. Учитывая, что растительные белки, как правило, содержат незначительное количество некоторых незаменимых аминокислот (лизина, триптофана, метионина), их необходимо вводить в пищевой рацион.
Пищевая ценность белка определяется, с одной стороны, содержанием незаменимых аминокислот, а с другой — степенью его усвоения. Чем выше эти показатели, тем лучше качество белка. Белки яйца и молока, обладающие высокой пищевой ценностью, принято считать эталонами при оценке качества различных белков.
ОБМЕН УГЛЕВОДОВ
Углеводный обмен занимает одно из ведущих мест в обмене веществ. При окислении углеводов в организме высвобождается энергия, которая запасается в макроэргических связях АТФ.
Углеводы выполняют еще одну важнейшую функцию в процессе обмена веществ — они являются источником большого числа органических соединений, которые служат исходными веществами для биосинтеза липидов, белков и нуклеиновых кислот.
