Плазменные липопротеины
Основная функция липопротеинов – транспорт липидов в организме.
Различают следующие классы липопротеинов:
-липопротеины, или ЛВП, при электрофорезе на бумаге мигрируют совместно с -глобулинами. ЛПВП богаты белком и фосфолипидами.
-липопротеины, или ЛПНП, соответствуют по подвижности -глобулинам. Богаты холестерином.
Пре- -липопротеины, или ЛОНП, расположены на липопротеинограмме между и -липопротеинами. Главная транспортная форма эндогенных триглицеридов.
Хиломикроны – при электрофорезе на бумаге не перемещаются ни к катоду, ни к аноду, остаются на старте. Хиломикроны являются основной транспортной формой экзогенных триглицеридов.
При ряде заболеваний липопротеиновый спектр сыворотки крови изменяется. Установлено 5 типов отклонений липопротеинового спектра от нормы.
Тип I – гиперхиломикронемия. Высокое содержание ХМ, нормальное или слегка повышенное содержание ЛПОНП. Резкое повышение уровня триглицеридов. Развивается ксантоматоз.
Тип II – гипер- -липопротеинемия. Отмечается повышенное содержание ЛПОНП и ЛПНП. Клинически проявляется атеросклеротическими нарушениями, ишемической болезнью сердца.
Тип III – «флотирующая» гиперлипопротеинемия. В сыворотке крови появляются липопротеины с необычно высоким содержанием холестерины («флотирующие» -липопротеины). Их накопление обусловлено нарушением преврашения ЛПОНП в ЛПНП. Развивается атеросклероз, ишемическая болезнь сердца и поражение сосудов ног.
Тип IV – гипер пре- -липопротеинемия. Повышение уровня ЛПОНП, N-ЛПНП, отсутствие ХМ. Увеличение уровня ТГ при нормальном или слегка повышенном уровне холестерина. Клинически сочетается с диабетом, ожирением, ишемической болезнью сердца.
Тип V – гипер пре- -липопротеинемия или хиломикронемия. Повышается уровень ЛПОНП, наличие ХМ. Клинически ксантомаз, иногда сочетается со скрытым диабетом.
Обмен хромопротеидов.
Хромопротеиды – сложные белки, состоящие из белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Название произошло от греческого слова chroma – краски.
Хромопротеиды делят на 3 группы:
1. Гемопротеиды – содержат в качестве простетической группы железо.
2. Магний – порфирины.
3. Флавопротеиды – содержат производные изоаллоксазина.
К группе гемопротеидов относятся гемоглобин и его производные, миоглобин и ферменты – цитохромная система, каталаза и пероксидаза.
Все хромопротеиды содержат различные по составу и структуре белки. Небелковый компонент обладает структурным сходством.
Строение гемоглобина.
В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем.
Глобин состоит из 4 субъединиц 2 и 2 . Каждая -цепь содержит по 141 аминокислотному остатку, а - по 146.
Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем.
Гем представляет собой плоскую молекулу, содержащую 4 пиррольных цикла и соединенный с ними атом железа:
Гем соединяется с белковой частью (глобином) гидрофобными связями между пиррольными циклами и гидрофобными радикалами аминокислот. Между атомом железа и имидазольным кольцом одного из остатков гистидина в глобине имеется координационная связь. За счет еще одной координационной связи к атому железа может присоединяться молекула кислорода с образованием оксигемоглобина.
Пиррольные кольца гема расположены в одной плоскости, а атом железа выступает из этой плоскости. Присоединение кислорода «выпрямляет» молекулу гема: железо перемещается в плоскость пиррольных колец и это вызывает изменение конформации белка. В молекуле гемоглобина имеется 4 протомера, каждый из которых содержит гем и может присоединять кислород. Присоединение первой молекулы кислорода изменяет конформацию протомера. Изменение конформации одного протомера изменяет конформацию остальных протомеров. Изменение конформации протомеров облегчает присоединение остальных молекул кислорода. Это явление называется кооперативным действием. Сродство гемоглобина к четвертой молекуле О2 примерно в 300 раз больше, чем к первой.
Функция гемоглобина.
Состоит в связывании и переносе кислорода от легких к тканям. Гемоглобин, связанный кислородом, называется оксигемоглобином.