Это проявляется в том, что изменение конформации одной из субъединиц олигомерного белка приводит к изменению конформации всех субъединиц, т.е. конформации всего белка
В легких: присоединение 1-й молекулы O2 к протомеру Hb меняет конформацию всего олигомерного белка и облегчает присоединение следующих молекул O2 к другим протомерам.
Последняя молекула O2 присоединяется к Hb в 300 раз легче, чем первая.
В тканях: отрыв 1-й молекулы O2 облегчает отщепление от Hb всех последующих молекул O2.
Типы гемоглобина:
Все типы гемоглобина являются тетрамерами и содержат 2a-цепи.
1) Гемоглобин A – 2a- и 2b-цепи. Составляет ~ 98% гемоглобина эритроцитов взрослого человека;
2) Гемоглобин A2 – 2a- и 2d-цепи. Составляет ~ 2% гемоглобина взрослого человека;
3) Гемоглобин эмбриональный – 2a- и 2e-цепи. Обнаруживается на ранних этапах развития плода;
4) Гемоглобин F – 2a- и 2g-цепи. Приходит на смену раннему гемоглобину плода на 6-м месяце развития;
На способность Hb отдавать O2 в тканях сильно влияет наличие регуляторов, к которым относятся H+, CO2 и 2,3-бифосфоглицерат (2,3-БФГ).
Эффект Бора
Основные функции гемоглобина:
1) транспорт O2 из легких в ткани;
2) транспорт CO2 и избытка H+ из тканей обратно в легкие.
Эффект Бора – увеличение освобождения кислорода гемоглобином в зависимости от концентрации протонов.
Влияние 2,3-БФГ на сродство Hb к O2.
БФГ – вещество, которое синтезируется в эритроцитах из промежуточного продукта гликолиза – 1,3-бифосфоглицерата.
2,3-БФГ в норме присутствует в эритроцитах ~ в той же концентрации, что и Hb.
БФГ присоединяется к Hb в специальном участке (центральной полости), расположенном между 4 протомерами.
БФГ может присоединяться только к дезоксигемоглобину.
Олигомерная структура гемоглобина
(схема из малинового учебника):
В капиллярах легких, где высокое ПД O2 – Hb соединяется с O2 => происходит сужение полости между протомерами Hb, что приводит к вытеснению 2,3-БФГ из Hb.
И Hb практически не связан с 2,3-БФГ.
В капиллярах тканей, где ниже парциальное давление O2, 2,3-БФГ присоединяется к дезоксигемоглобину => ¯ его сродство к O2 => облегчается переход O2 в ткани.
Концентрация 2,3-БФГ может увеличиваться при адаптации организма к гипоксии (высокогорье, обструктивная эмфизема легких).
Это снижает сродство Hb к O2 и увеличивает количество O2, транспортируемого в ткани.
2,3-БФГ присоединяется к Hb не в том участке, к которому присоединяется O2, а в другом.
Такой лиганд называется: аллостерический. Центр, к которому присоединяется аллостерический лиганд, называется: аллостерический центр.
Аллостерические белки:
Аллостерические белки:
Олигомерные белки, состоящие из 2-х или более субъединиц – регуляторной и каталитической.
2) Имеют 2 пространственно разделенных центра, расположенные в разных субъединицах: