Строение активного центра Mb и Hb

Олигомерные белки и их способность к регуляции функций.

Протомер (субъединица) – это часть олигомерного белка, состоящая из одной полипептидной цепи.

Причем, каждая полипептидная цепь такого белка имеет собственную первичную, вторичную и третичную структуру и приобретает собственную конформацию.

Олигомерные белки – это белки, состоящие из нескольких протомеров.

Олигомерные белки могут содержать от 2-х до нескольких тысяч субъединиц.

Примеры: гемоглобин (4 субъединицы); аспартаттранскарбомоилаза (12 субъединиц); белок вируса табачной мозаики (2120 субъединиц).

Четвертичная структура белка – это количество, способ расположения и пространственной укладки протомеров в олигомерном белке.

Участки, с помощью которых протомеры объединяются между собой при сборке олигомерного белка, называются: контактные поверхности.

Протомеры объединяются друг с другом по принципу комплементарности их контактных поверхностей. Связи между протомерами: водородные, ионные и гидрофобные.

Способность олигомерных белков к регуляции функций

Два родственных белка – гемопротеина:

Миоглобин (Mb)	Гемоглобин (Hb)
Mb – белок красных мышц. Запасает O2 и отдает его только при очень интенсив- ной работе, т.к. имеет очень высокое сродство к O2. I стр-ра: Одна полипептид. цепь – 153 аминокислоты. II стр-ра: 8a-спиралей (названия от A до H) III стр-ра: компактная глобула IV стр-ра: отсутствует.	Hb – содержится в эритроцитах. Транспортирует O2 из легких в ткани. (Из тканей в легкие переносит CO2 и H+) Количество O2, отдаваемое в ткани, может регулироваться. I стр-ра: a-цепь – 141 аминок-та b-цепь – 146 аминок-т. ------------ // ------------ ------------ // ------------ Олигомер: 2a-цепи и 2b-цепи.

Строение активного центра Mb и Hb:

1) Активный центр Mb и Hb расположен в «кармане», образованными двумя спиралями F и E, имеющие гидрофобные радикалы аминокислот, за исключением 2 остатков гистидина F₈ и E₇.

2) В центре гема располагается ион Fe²⁺, связанный 4 связями с атомами азота пиррольных колец.

3) Fe гема связывается в активном центре ещё одной прочной связью с Гис F₈ и выходит из плоскости гема.

4) O₂ – гидрофобная молекула, легко проникает в активный центр и связывается с Fe гема по другую сторону его плоскости.

5) Гис E₇ – создает оптимальные условия для связывания O₂ и уменьшает сродство гема к CO.

Строение активного центра Mb и Hb

(схема из малинового учебника):

Кривые диссоциации O₂ для Mb и Hb:

1) Mb имеет очень большое сродство к O₂.

При ПД O₂ – 40 мм рт. ст. в венозной крови Mb полностью насыщен O₂. И даже при низком ПД O₂ – (10-20 мм рт. ст.) Mb почти полностью насыщен O₂. Только при тяжелой физической работе ПД O₂ может снизиться до 5 мм рт. ст., и Mb способен легко отдавать O₂.

2) Hb – насыщается в легких O₂ на 100%, а в тканях отдает его в зависимости от ПД.

В отдыхающих мышцах ПД O₂ – 40-50 мм рт. ст. При этом Hb отдает тканям ~ 20% O₂.

В работающей мышце ПД O₂ падает до 10 мм рт. ст. и Hb резко ­ отдачу O₂.

Вывод: отдача O₂ в ткани – регулируемая функция Hb.

Это происходит благодаря кооперативным изменениям конформации протомеров.

Кооперативные взаимодействия между протомерами характерны для всех олигомерных белков.