Первичная структура белковой молекулы

· представляет линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи ( линейный биополимер )

· каждый вид белка характеризуется строго определённой последовательностью и количеством аминокислотных остатков

· поддерживается пептидными связями ковалентного типа , обеспечивающих относительную стабильность первичной структуры

· линейные полипептидные цепи могут соединяться между собой дисульфидными связями ( - S - S - )

· передаётся по наследству от материнской клетки к дочерней с помощью генетического кода нуклеиновых кислот -ДНК , РНК

· определяет все последующие структуры белковой молекулы и её биологические функции

· расшифрована для небольшого числа индивидуальных белков ( инсулин , рибонуклеаза , миоглобин , гемоглобин и др. )

в настоящее время работы по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована и теперь первичная структура известна уже для нескольких сотен белков

Вторичная структура

· представляет определённый характер спирализации полипептидной цепи ( первичной структуры )

· поддерживается за счёт водородных связей , образующихся между кислородомкарбонильной группы ( СО = ) одного остатка аминокислоты и водородом иминогруппы (- NH ) другого остатка на расстоянии четырёх аминокислотных остатков (очень слабые связи , но в силу их большого количества дающих большую суммарную энергию взаимодействия - стабильность вторичной структуры )

· термодинамически наиболее устойчивое состояние полипептидной цепи

· характерны две формы вторичной структуры -спирального(α - структура ) или складчатого( ß - конформация ) типа

α - структура : § в виде спирали

§ имеет вертикальное расположение водородных связей

§ обладает большей прочностью

§ чаще встречается в природе

§ может переходить в ß - конформацию и обратно

ß - структура :§ в виде гармошки складчатого типа

§ имеет горизонтальное расположение водородных связей

§ обладает меньшей прочностью

§ редко встречается в природе

§ переходит в α - структуру при перестройке Н - связей

· несколько α - спиралей или ß - структур могут скручиваться вместе в параллельные цепи , скреплённые поперечными - S - S - связями , образуя класс фибриллярных белков ( имеют большую механическую прочность , нерастворимы в воде , образуют длинные волокна или слоистые структуры - белок волос , шерсти , ногтей , когтей , клюва , перьев и рогов - кератин , коллаген сухожилий и костной ткани , миозин мышц , фиброин шёлка и паутины , фибрин крови , эластин соединительной ткани )

Третичная структура

· Представляет пространственную укладку спиральной полипептидной цепи (свертывание вторичной спиральной структуры в клубок ) за счёт её гибкости и сильного взаимодействия определённых её участков

· Имеет форму глобулы ( клубка ) - трёхмерное , сферовидное образование

· Наиболее сложная , тонкая и часто встречающаяся пространственная структура белковой молекулы ( характерна для большинства ферментов , составляющих около 90 % всех клеточных белков )

· функционально глобулярная структура сокращает общую длину белковой молекулы в 10 раз и сообщает определённое распределение функциональных групп белка в пространстве

q поддерживается за счёт слабых :

- ионных связей ( электростатических )

- полярных водородных связей

- неполярных гидрофобных связей

§ гидрофобные связи слабее водородных

§ образуются между неполярными радикалами аминокислот

§ количественно наиболее важные для поддержания третичной структуры

§ белок при их образовании свёртывается гидрофобными боковыми цепями внутрь глобулы ( защищены от взаимо. ...действия с водой ) , а гидрофильными боковыми цепями - снаружи

q прочных ковалентных :

- дисульфидных связей ( - S - S - ) , возникающих междуатомами серы в удалённых радикалах цистеина

- пептидных связей

· фактором образования третичной структуры является аминокислота пролин , местоположение которой детерминирует место изгиба ( складки ) , определяющей пространственную конфигурацию глобулы

· третичная структура нестабильна в силу небольшого количества и слабости поддерживающих связей ( лабильна , мало устойчива к действию денатурирующих факторов )

· мало энергоёмка ( затрачивает меньшее количество энергии , чем на образование первичной структуры )

· основная структурная единица глобулы -домен - небольшая , плотно упакованная (α - и ß - спиральные структуры) часть полипептидной цепи

· между доменами располагаются неспирализованные участки из линейно связанных аминокислот ( функционально они обеспечивают лабильность - способность к изменению конфигурации глобулы , расположения доменов и способствуют ещё большей компактизации белковой цепи )

· третичная структура - комплекс доменов , соединённых короткими свободными участками из аминокислотных остатков

· обеспечивает ферментативную активность белков , которая проявляется на свободных участках глобулы между доменами

· белки третичной структуры образуют класс глобулярных белко ( свыше 1000 известных в настоящее время ферментов антитела - глобулины сыворотки крови , определяющие иммунную активность , некоторые гормоны , например - инсулин , мембранные белки - переносчики, транспортные белки )

· глобулярные белки легко растворимы в воде или растворах солей и образуют коллоидные суспензии