Строение белковой молекулы
Биохимия
Лекции
2 курс
2013-2014 уч.год
Трубицына Виктория Владимировна, 03011208
ТЕМА 1. 2
ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. БЕЛКИ.. 2
ТЕМА 2. 5
ФЕРМЕНТЫ.. 5
ТЕМА 3. 15
СТРОЕНИЕ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. 15
ТЕМА 4. 16
МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ.. 16
ТЕМА 5. 24
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЙ ПУТЬ КАТАБОЛИЗМА. 24
СИНТЕЗ АТФ. 24
ТЕМА 6. 32
ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: ОБМЕН УГЛЕВОДОВ.. 32
ТЕМА 7. 43
ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: ОБМЕН ЛИПИДОВ.. 43
ТЕМА 8. 56
ОБМЕН ВЕЩЕСТВ: ОБМЕН БЕЛКОВ.. 56
ТЕМА 9. 61
РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ: ГОРМОНЫ. 61
ТЕМА 10. 80
ПЕЧЕНЬ. 80
ТЕМА 11. 86
ГЕМОСТАЗ. 86
ТЕМА 12. 94
СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ. 94
ТЕМА 1
ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. БЕЛКИ
Биохимия – это наука о молекулярных основах жизни.
· Статическая – химические формулы строения веществ
· Динамическая – последовательность реакций и процессов
· Функциональная – биохимия тканей и органов.
Белки – это биополимеры, состоящие из α-аминокислотных остатков, которые соединены между собой пептидной связью.
· Пептиды – цепочка до 10 аминокислотных остатков
· Полипептиды – более 10 аминокислотных остатков
· Протеины = белки – от 6 000 аминокислотных остатков
Строение белковой молекулы
Первичная структура – последовательность аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.
Начинается со свободной аминогруппы (N-конец), завершается свободной карбоксильной группой (С – конец).
При рН > 7 (кровь) пептидная связь енолизируется.
Наличие С = С придает пептидной связи планарный характер, т. е. вращение между N и О затруднено, что делает первичную структуру белков более жесткой.
NB!: Первичная структура белка имеет важное значение для индивидуальных (нативных) свойств пептида, полипептида и белков, Т. Е. последовательность аминокислот в любом белке строго специфична и детерминирована генами. Такая последовательность аминокислот формирует уникальную для каждого белка вторичную, третичную и четвертичную структуру.
К первичной структуре можно отнести дисульфидные мостики, образованные остатками цистеина.
– S – S –
Следовательно, первичная структура стабилизируется ковалентными связями между аминокислотными остатками.
Вторичная структура
1) α – спираль– поддерживается водородными связями между пептидными связями (рис.1)
Водородные связи играют роль во взаимодействии между молекулами Н2О, поддержании структуры белков, нуклеиновых кислот. Они всегда возникают между электроотрицательным атомом (N или О) и Н, который связан ковалентной связью с электроотрицательным атомом.
2) β –складчатая структура – параллельно идущие полипептидные цепи, которые связаны водородными связями (рис. 2).
 |
3) Смешанная вторичная структура – чередование α –спирали и β –складчатой структуры.
4) * Вторичная структура молекулы коллагена
В основе - стерическое взаимодействие между кольцами остатков пролина (водородных связей в первичной структуре нет).
Отличие тройной спирали предшественника коллагена состоит в том, что водородные связи образованы гидроксигруппами остатков гидроксипролина.
Третичная - специфичная для каждого белка пространственная упаковка молекулы.
Имеющие гидрофобный характер радикалы аминокислотных остатков ориентированы внутрь молекулы, а гидрофильные ( О+, NН3+, СОО- ) – на поверхности молекулы.
Структуру поддерживают гидрофобные взаимодействия межу углеводородными радикалами аминокислот.
Находящиеся на поверхности функциональные группы могут давать сложноэфирные связи, водно-солевые мостики и т. д. Эти функциональные группы способствуют связыванию молекул воды и образованию гидратной оболочки.
Каждый белок имеет собственную третичную структуру. Небольшое изменение ее может привести к потере физиологических функций белка.
Четвертичная – нежесткое соединение отдельных третичных образований, которые называются субъединицами.
Поддерживается водородными связями.
Классический пример – гемоглобин, состоит из 4 субъединиц.
В организме обнаружены более сложные структурные образования (некоторые ферментные комплексы, которые состоят из нескольких связанных четвертичных образований – пируватдекарбоксилазный комплекс).