Физико-химические свойства белков

Государственное бюджетное образовательное учреждение

Высшего профессионального образования

«Новосибирский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения и социального развития Российской федерации»

(ГБОУ ВПО НГМУ Минздравсоцразвития России)

ПЕДИАТРИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ

Кафедра медицинской химии

Шинкарёва Н.В., Шарапов В.И.

ФУНКЦИИ И ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ

Учебное пособие

Для студентов 2-го курса лечебного, педиатрического, стоматологического и медико-профилактического факультетов

Новосибирск - 2012

Н.В. Шинкарева, В.И. Шарапов

Функции и обмен белков и аминокислот. – Изд. испр. доп.- Новосибирск.- 2012.- 40с.

В настоящем учебно-методическом пособии рассмотрены основные моменты о нормах белкового питания, роли пищевого белка как источника аминокислот и метаболизм аминокислот в организме. Рассмотрены особенности белкового обмена веществ и возможные нарушения.

Материал освящен в соответствии с рабочими программами для студентов лечебного, педиатрического и стоматологического факультетов.

Учебно-методическое пособие может быть использовано для подготовки к практическим занятиям, коллоквиумам и экзамену. Пособие предназначено для студентов 2-го курса лечебного, педиатрического и стоматологического факультетов очной формы обучения.

Ситуационные задачи предназначены для контроля уровня знаний студентов по теме «Белковый обмен»

Рецензенты:

В.Ю. Куликов – д.м.н., профессор, заведующий кафедрой нормальной физиологии НГМУ

А.А. Зубахин - д.м.н., профессор кафедры патологической физиологии НГМУ

Переработанное пособие утверждено на заседании кафедры медицинской химии,

протокол № 8 от 14.11.2011г.

Утверждено и рекомендовано к печати ЦМК по физиологии

(протокол № 2 от 18 января 2012г.)

© Шинкарева Н.В., Шарапов В.И.

© Новосибирский государственный

медицинский университет, 2012 г.

Учебное пособие актуализировано

На заседании кафедры медицинской химии

(протокол № 2 от 31.08.2012г.)

Предисловие

Биохимия - динамичная, быстро развивающаяся область знаний. Цель этого методического пособия состоит в том, чтобы представить накопленную информацию в наиболее упрощенной форме. В данном пособии даны основные сведения темы: «Белковый обмен» в объеме университетского курса, т.е. рассмотренные вопросы включены в типовые и рабочие программы по биологической химии, на основании которых ведется подготовка специалистов в ГОУ ВПО Новосибирском государственном медицинском университете по всем специальностям.

Настоящее пособие предназначено для самостоятельной подготовки студентов к практическим занятиям по биохимии для студентов 2-3 курсов всех факультетов по теме «Белковый обмен», а также необходимо для подготовки к коллоквиуму и экзамену по курсу биохимии, выполнению контрольных работ.

Целью данного пособия является формирование представления о нормах белкового питания, роли пищевого белка как источника аминокислот и метаболизме аминокислот в организме.

Знание основных моментов превращения белков и дальнейшего использования аминокислот в организме необходимо для дальнейшего изучения курса биохимии.

Пособие содержит задачи по теме «Белковый обмен», предназначенные для самооценки степени усвоения материала.

Для углубленного представления о роли белкового обмена можно использовать литературу, представленную в конце пособия.

содержание

Введение:

1. Обмен белков………………………………………………………………………………...3

1.1 Функции белков………………………………………………………………………….....4

1.2 Классификация белков……………………………………………………………………..4

1.3 Физико-химические свойства белков……………………………………………………..5

1.4 Структурная организация белков………………………………………………………....5

2. Баланс азотистого обмена…………………………………………………………………...5

3. Нормы белков в питании……………………………………………………………………7

4. Белковая недостаточность…………………………………………………………………..8

5. Переваривание белков в ЖКТ………………………………………………………………8

5.1.Переваривание белков в желудке…………………………………………………………9

5.2.Переваривание белков в кишечнике……………………………………………………..12

5.3.Регуляция желудочно-кишечной секреции……………………………………………..14

6. Всасывание аминокислот в кишечнике…………………………………………………...16

7. Нарушения переваривания белков и транспорта аминокислот…………………………17

8. Общие пути обмена аминокислот………………………………………………………...20

8.1.Декарбоксилирование аминокислот……………………………………………………..20

8.2.Дезаминирование аминокислот………………………………………………………….23

8.3.Трансаминирование аминокислот……………………………………………………….24

9. Обезвреживание аммиака в организме. Синтез мочевины……………………………...27

10. Специфические пути обмена отдельных аминокислот………………………………...28

10.1. Обмен глицина и серина………………………………………………………………..29

10.2. Обмен серосодержащих аминокислот…………………………………………………30

10.3. Обмен цистеина…………………………………………………………………………31

10.4. Обмен аргинина…………………………………………………………………………31

10.5. Обмен дикарбоновых аминокислот……………………………………………………32

10.6. Конкретная роль каждой аминокислоты………………………………………………32

10.7. Обмен циклических аминокислот фенилаланина и тирозина………………………32

10.8. Нарушения обмена фенилаланина и тирозина………………………………………..33

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ……………………………………………………………………...34

ЗАДАЧИ……………………………………………………………………………………….38

Литература………………………………………………………………………………...39

Список сокращений…………………………………………………………………..40

Обмен белков

Биологическое значение и специфичность белков. Белки являются основным веществом, из которого построена протоплазма клеток и меж­клеточные вещества. Жизнь — есть форма существования белковых тел (Ф. Энгельс). Без белков нет и не может быть жизни. Все ферменты, без которых не могут протекать обменные процессы, являются белковыми телами. С белковыми телами — миозином и актином — связаны явления мышечного сокращения. Переносчиками кислорода в крови являются пигменты белковой природы. Белку плазмы, фибриногену, кровь обязана своей способностью к свертыванию. С некоторыми белко­выми веществами плазмы, так называемыми антителами, связаны иммун­ные свойства организма. Одно из белковых веществ сетчатки — зритель­ный пурпур, или родопсин — повышает чувствительность сетчатки глаза к восприятию света. Нуклеопротеиды ядерные и цитоплазматические принимают существенное участие в процессах роста и размножения. С участием белковых тел связаны явления возбуждения и его распростра­нения. Среди гормонов, участвующих в регуляции физиологических функций, имеется ряд веществ белковой природы.

Строение белков отличается большой сложностью. При гидролизе кислотами, щелочами и протеолитическими ферментами белок расщеп­ляется до аминокислот, общее число которых более двадцати пяти. Помимо аминокислот, в состав различных белков входят и многие другие компоненты (фосфорная кислота, углеводные группы, липоидные группы, специальные группировки).

Белки отличаются высокой специфичностью. В каждом организме и в каждой ткани имеются белки, отличные от белков, входящих в состав других организмов и других тканей. Высокая специфичность белков может быть выявлена при помощи следующей биологической пробы. Если ввести в кровь животного белок другого животного или раститель­ный белок, то организм отвечает на это общей реакцией, заключающейся в изменении деятельности ряда органов и в повышении температуры. При этом в организме образуются специальные защитные ферменты, спо­собные расщеплять введенный в него чужеродный белок.

Парентеральное (т. е. минуя пищеварительный тракт) вве­дение чужеродного белка делает животное через некоторый промежуток времени чрезвычайно чувствительным к повторному введению этого белка. Так, если морской свинке парентерально ввести небольшое количество (1 мг и даже меньше) чужеродного белка (сывороточные белки других живот­ных, яичные белки и т. д.), то через 10—12 дней (инкубационный период) повторное введение нескольких миллиграммов этого же самого белка вызывает бурную реакцию организма морской свинки. Реакция про­является в судорогах, рвоте, кишечных кровоизлияниях, понижении кро­вяного давления, расстройстве дыхания, параличах. В результате этих расстройств животное может погибнуть. Такая повышенная чувствитель­ность к чужеродному белку получила название анафилаксии, а описанная выше реакция организма — анафилак­тического шока. Значительно большая доза чужеродного белка, вводимая первый раз или до истечения инкубационного срока, не вызы­вает анафилактического шока. Повышение чувствительности организма к тому или иному воздействию называется сенсибилизацией. Сенсибилизация организма, вызванная парентеральным введением чуже­родного белка, сохраняется в течение многих месяцев и даже лет. Она может быть устранена, если ввести этот же белок повторно до истечения срока инкубационного периода.

Явление анафилаксии наблюдается и у людей в форме так называемой «сывороточной болезни» при повторном введении лечебных сывороток.

Высокая специфичность белков понятна, если учесть, что путем различного комбинирования аминокислот возможно образование бес­численного количества белков с различным сочетанием аминокислот. Расщепление белков в кишечнике обеспечивает не только возможность их всасывания, но и снабжение организма продуктами для синтеза своих собственных специфических белков.

Основное значение белков заключается в том, что за их счет строятся клетки и межклеточное вещество и синтезируются вещества, принимающие участие в регуляции физиологических функций. В известной мере белки, однако, наряду с углеводами и жирами, используются и для покрытия энергетических затрат.

Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная). Все ферменты - белки. Ни одна реакция в организме не проходит самопроизвольно, каждая при участии своего фермента.
2. Транспортная. Пример: гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и СО2 от тканей к легким. В клеточных мембранах есть белки, переносящие глюкозу, аминокислоты внутрь клетки.
3. Пищевая и запасная (резервная).Пример: яичный альбумин - источник питания. Казеин молока и глиадин пшеницы - источник аминокислот.
4. Рецепторная. Пример: белки биомембран.
5. Сократительная и двигательная. Пример: актин и миозин - белки мышечной ткани.
6. Структурная. Пример: кератин волос, ногтей, коллаген (соединительная ткань), эластин (сосуды), фосфолипопротеины (белки биологических мембран).
7. Защитная. Пример: антитела сыворотки крови - образуются в ответ на поступление в организм чужеродных веществ (антигенов).
8. Регуляторная. Пример: инсулин регулирует содержание глюкозы в крови.
9. Когенетическая. Совместно с нуклеиновыми кислотами участвуют в хранении и передаче наследственной информации.
10. Сохраняют онкотическое давление в клетках крови, поддерживают физиологическое значение PH внутренней среды организма.

Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами. У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами - белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами. Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О2 к гемоглобину).

1.2 Классификация аминокислот:

По биологическому и физиологическому значению аминокислоты разделяют на 3 группы:

1. незаменимые - не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому должны поступать с пищей. Это: вал, лей, илей, тре, мет, лизин, фен, три;
2. полузаменимые - образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично должны поступать с пищей. Это: арг, тир, гис;
3. заменимые - синтезируются в организме из незаменимых или других соединений. Это остальные.

Функциональная классификация:

1 группа - алифатические монокарбоновые кислоты: гли, ала, вал, лей, илей.

2 группа - алифатические оксиаминокислоты: сер, тре.

3 группа - серосодержащие: цис, мет.

4 группа - диаминомонокарбоновые: лиз, арг.

5 группа - моноаминодикарбоновые: аспарагиновая, глутаминовая, у них есть амиды (глу, глн).

6 группа - ароматические: фен, тир.

7 группа - гетероциклические: гис, три.

8 группа - аминокислота: про.

У белка первая аминокислота имеет свободную NH2-группу - это начало, называется N-конец, а конечная кислота будет иметь С-конец.

Пептиды.

Пептиды отличаются от белков молекулярным весом. Если у белков вес до млн. пептидов 100-1600, они содержат от 4 до 100 аминокислот. Некоторые из них являются биологически активными веществами (гормоны - вазопрессин, окситоцин). Трипептид - глутатион - участвует в окислительно-восстановительных процессах. Эндорфины - пептиды, которые связываются с определенными рецепторами на нервных клетках и уменьшают боль.

Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы:

Гликопротеины (содержат углеводы).

Липопротеины (содержат липиды).

Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту).

Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу).

Металлопротеины (содержат ионы различных металлов).

Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

Физико-химические свойства белков

Ø Белки имеют высокий молекулярный вес 16 000-1 000 000.

Ø Заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную -NH и - СООН группы.

Ø Структурная организация белков

Первичная структура - определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями (инсулин, пепсин, химотрипсин).

Вторичная структура – пространственная структура белка. Это либоспираль, либо складчатость. Создаются водородные связи.

Третичная структура - глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы (СОО-, NН3+), гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки - все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки - коллаген, миозин, актин.

Четвертичная структура - имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами