Высшая непредельная кислота содержит С-18, двойные связи в цис-конфигурации в положении 9,12. Ее название:

а) пальмитиновая б) стеариновая в) олеиновая

г) линолевая д) линоленовая

4. Высшая насыщенная карбоновая кислота содержит С-18 атомов. Ее название:

а) пальмитиновая б) стеариновая в) линолевая

г) элаидиновая д) линоленовая

5. К омыляемым липидам относятся:

1. триглицериды 2. воска 3. эфиры холестерина

4. фосфолипиды 5. холестерин

а) 2, 3, 4, 5 б) 1, 2, 3, 5 в) 1, 3, 4, 5

г) 1, 2, 3, 4 д) 1, 2, 4, 5

6. Высшая ненасыщенная карбоновая кислота, имеющая цис-строение содержит 20 атомов углерода и двойные связи в положениях 5, 8, 11, 14. Ее название:

а) пальмитиновая б) стеариновая в) арахидоновая

г) линолевая д) линоленовая

7. Высшая непредельная карбоновая кислота содержит С-18, имеет двойные связи в положениях 9,12,15. Ей соответствует название:

а) пальмитиновая б) стеариновая в) арахидоновая

г) линолевая д) линоленовая

8. Фосфолипид содержит в своем составе аминоспирт холин. Название фосфолипида:

а) кефалин б) лецитин в) фосфатидовая кислота

г) фосфатидилсерин д) диацилглицерин

9. Фосфолипид содержит аминоспирт этаноламин. Название фосфолипида:

а) кефалин б) лецитин в) фосфатидовая кислота

г) фосфатидилсерин д) диацилглицерин

10. Дано название одного из представителей класса липидов: 1-олео-2-линолео-3-стеарин. Это вещество является:

а) триглицеридом б) фосфатидом

в) воском г) нет верного ответа

11. Липидными компонентами мембраны клетки являются вещества:

1. триглицериды 2. фосфолипиды

3. высшие кислоты 4. свободный холестерин

5. эфиры холестерина

а) 1, 2, 5 б) 2, 3, 4 в) 2, 4, 5 г) 2, 4 д) 1, 2

12. В состав витамина F входят:

а) смесь фосфолипидов;

б) насыщенные жирные кислоты;

в) полиненасыщенные жирные кислоты;

г) триглицериды – твердые жиры;

д) природные жиры – масла.

13. «Йодное число» характеризует количество двойных связей в липидах и его рассчитывают:

а) на 1 моль вещества б) на 1 г вещества

в) на 10 г вещества г) на 100 г вещества

д) на 1 кг вещества

14. Природная ненасыщенная высшая карбоновая кислота содержит двойные связи в пространственной конфигурации:

а) только цис- б) только транс -

в) цис- и транс- г) изомерия отсутствует

15. Состав природной кислоты С₁₇Н₃₃СООН, двойная связь в транс-конфигурации. Назовите эту кислоту:

а) олеиновая б) линолевая

в) элаидиновая г) пальмитиновая

д) стеариновая

Ответы к теме VI

1а; 2в; 3 г; 4б; 5г; 6в; 7д;8б; 9а; 10а; 11г; 12в; 13г; 14а; 15в.

Тема VII. Аминокислоты

Аминокислоты – органические соединения, содержащие в молекулах не менее одной карбоксильной (СООН) и не менее одной аминогруппы (NH₂), очень разнообразные по происхождению, строению и физико-химическим свойствам.

Природные аминокислоты (около 300) входят в состав пептидов и белков и выполняют ряд метаболических функций в живых организмах. Выделяют 20 аминокислот, кодируемых генетическим кодом, а также модифицированные аминокислоты.

Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом, подразделяются на незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые – незаменимые у детей (аргинин и гистидин) и заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин (цистин)).

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека из углеводов и аминокислот, в т.ч. незаменимых.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в белках пищи хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие детского организма, в любом возрасте развивается тяжелое системное заболевание – белковая недостаточность.

Аминокислоты всасываются в кишечнике и с кровью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным превращениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. Концентрация аминокислот и их производных в крови позволяет судить о здоровье и функциональном состоянии нервной системы, печени, почек.

Ряд аминокислот и их синтетических производных применяются в качестве лекарственных средств.

По теме занятия студент должен:

знать следующий материал:

- классификацию, номенклатуру, особенности химического строения 20 природных аминокислот, входящих в состав белков;

- стереоизомерию, химические свойства аминокислот in vitro (поведение при нагревании, амфотерность, положение изоэлектрической точки, реакции комплексообразования) и in vivo (реакции образования пептидов, переаминирования с α-кетокислотами, дезаминирования, декарбоксилирования);

- заменимые и незаменимые аминокислоты, их биологическое значение, применение в медицине (гли, глу, цис, ГАМК);

- биологическое значение важнейших биогенных аминов (коламин, меркамин, ГАМК, гистамин, серотонин, дофамин);

уметьузнавать и записывать структурные формулы 20 α-аминокислот; составлять уравнения реакций, подтверждающих химические свойства аминокислот; записывать уравнения биологически значимых реакций аминокислот: декарбоксилирование, переаминирование, окислительное дезаминирование глу, образование пептидов; прогнозировать положение изоэлектрической точки и заряд аминокислоты в водном растворе в зависимости от природы аминокислоты и величины рН ее раствора; проводить реакции, доказывающие кислотно-основные свойства аминокислот;

владетьзнаниями о значении изучения структуры и свойств природных аминокислот для применения их в медицине.

Вопросы для подготовки

1. Особенности строения 20 природных аминокислот, входящих в состав белков: L - конфигурация, α (альфа)-строение. Структурные формулы природных аминокислот. Номенклатура - тривиальные названия, условные трехбуквенные обозначения.

2. Классификация аминокислот:

- по кислотно-основным свойствам: нейтральные, кислые, основные;

- по строению радикала и функциональным группам в радикале: алифатические, ароматические, гидроксисодержащие, серусодержащие, диаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые;

- по биологической ценности: незаменимые и заменимые.

3. Физические свойства природных аминокислот.

4. Поведение аминокислот в кристаллическом состоянии и в водных растворах:

– образование цвиттер-ионов - следствие дополнительной ионизации карбоксильной или аминогруппы;

- изоэлектрическая точка аминокислот (рI);

- изменение заряда и электрофоретической подвижности в зависимости от рН-среды.

5. Химические свойства аминокислот in vitro:

- образование солей с кислотами, основаниями, хелатов – с ионами меди;

- свойства карбоксильной группы: образование сложных эфиров, амидов.

6. Химические свойства природных аминокислот in vivo: декарбоксилирование, дезаминирование, окислительное дезаминирование, реакции поликонденсации.

7. Применение аминокислот и их производных в качестве лекарственных препаратов (гистидин, гистамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, ГАМК, цистеин, меркамин, метионин, триптофан, глицин).

Задачи и упражнения

1. Почему возникло разделение аминокислот на заменимые и незаменимые? Какие из них наиболее важны для организма?

2. Составьте структурные формулы стереоизомеров аминокислот: аланина, глутаминовой кислоты, аргинина, серина.

3. Запишите схемы диссоциации аминокислот: аспарагиновой, аргинина, фенилаланина. В какой среде они существуют в виде цвиттер-иона? Область рI ?

4. Запишите схемы диссоциации аминокислот: глицина, лизина, глутаминовой кислоты. В какой форме будут существовать эти кислоты в растворах при рН равном 2, 7, 12? К какому электроду будут смещаться при данных значениях рН?

5. Напишите уравнения реакций декарбоксилирования аминокислот: гис, глу, цис, сер, лиз. Назовите полученные соединения.

6. Запишите уравнения реакций:

а) переаминирования:

фен + α-кетоглутаровая кислота

глу + пировиноградная кислота

б) окислительного дезаминирования:

глу + НАД⁺

7. Химические свойства аминокислот in vitro. Запишите уравнения реакций:

- взаимодействие глицина с соляной кислотой, гидроксидом натрия;

- свойства карбоксильной группы: образование сложных эфиров, амидов;

- декарбоксилирование при нагревании с Ва(ОН)₂.

8. Составьте последовательность превращений:

яблочная кислота → щавелевоуксусная кислота → аспарагиновая кислота → 3-аминопропановая (β-аланин) (в виде биполярного иона).

9. Химические свойства природных аминокислот in vivo:

9.1. Декарбоксилирование – ферментативная реакция образования биогенных аминов с участием витамина В₆. Запишите реакции декарбоксилирования: АК → биогенный амин + СО₂.

а) глутаминовая кислота → 4-аминобутановая (γ–аминомасля-ная, ГАМК);

б) гистидин → гистамин

в) триптофан → триптамин

г) серин → 2-аминоэтанол (коламин)

д) цистеин → 2-аминоэтантиол (меркамин)

е) аспарагиновая кислота → 3-аминопропановая (β-аланин)

ж) лизин → кадаверин

з) 3,4-дигидроксифенилаланин (L-ДОФА) → дофамин

9.2. Внутримолекулярное дезаминирование

аспарагиновая кислота → фумаровая кислота + NH₃

9.3. Трансаминирование (переаминирование) аминокислота (1) + кетокислота (2) → кетокислота (1) + аминокислота (2)

Запишите уравнение реакции трансаминирования: