Функциональные свойства белков
Лекция №2
Тема «Физико-химические изменения белковых веществ при кулинарной
Обработке продуктов»
«Жизнь – это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка»
(Ф. Энгельс)
План
1. Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков.
2. Функциональные свойства белков.
3. Понятие биологической ценности белков, аминокислотный скор.
4. Физико-химические изменения белков, протекающие при технологических процессах производства кулинарной продукции.
- Значение белков и аминокислот в питании.
Строение и химическая природа белков
Белок – главный пластический материал, необходимый не только для возмещения белковых трат в процессе жизнедеятельности, но и для формирования новых клеток, то есть для роста и развития. Попадая в организм, белки расщепляются под воздействием ферментов до аминокислот, часть из которых распадается на органические кетокислоты; из них вновь синтезируются необходимые организму аминокислоты, белки и вещества белковой природы. Белки – составная часть ферментов, гормонов и др. жизненноважных систем. Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие метаболических белковых процессов, сдвигая их в сторону преобладания распада собственных белков тела, что приводит в конечном итоге к истощению организма. Белковая недостаточность представляет особую опасность для растущего организма, в частности уменьшение белка в рационе до 3% рекомендуемых норм вызывает полную остановку роста, снижение массы тела, изменение химического состава костей. Биологические функции белков: структурная (кератин волос, ногтей, коллаген соединительной ткани), каталитическая (ферменты), транспортная (гемоглобин, миоглобин), защитная (антитела, фибриноген крови), сократительная (актин, миозин мышечной ткани), гормональная (инсулин, гормон роста, гастрин желудка) и резервная (казеин молока, овоальбумин яйца).
Белки (протеины, от греч. рrotos –первый, важный) – природные полимеры, в которых аминокислоты связаны пептидной связью (-СО-NH-). Термин «протеины» впервые был введен в 1838 г Берцелиусом и достаточно точно отражает главенствующее биологическое значение данного класса соединений.
Аминокислоты – полифункциональные соединения, содержащие, по меньшей мере, две разные химические группировки (-СООН и –NН2), способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной (пептидной связи) (-СО-NH-). Аминокислоты являются амфотерными: обладают свойствами кислоты и щелочи.
По форме молекулы белки делятся на: глобулярные (сферопротеины), цепочки аминокислот в которых свернуты в глобулы и фибриллярные (склеропротеины) – волокнистые белки. По строению белки делятся на:
– протеины – простые белки, состоящие только из остатков аминокислот (альбумины, растворимые в воде, глобулины, растворимые в солевых растворах, проламины, растворимые в спирте и глютелины, растворимые в щелочах).
– протеиды – сложные белки, состоящие из белковой и небелковой частей (глюкопротеиды – белок+углеводы, фосфопротеиды – белок +фосфорная кислота – казеин молока и др.)
По пространственному строению различают:
1. Первичная структура белка – последовательное соединение остатков аминокислот в цепочку за счет пептидной связи;
2. Вторичная структура – закручивание цепочек аминокислот в спирали. Скручивание происходит за счет образования водородных связей.
3. Третичная – свертывание спиралей в глобулы. В образовании данной структуры имеют значение полярные и неполярные группы. Общим признаком пространственного расположения остатков аминокислот является локализация гидрофобных групп внутри молекулы, а гидрофильных – на ее поверхности.
4. Четвертичная – объединение нескольких глобул в более крупную частицу. Она представляет собой комбинацию субъединиц с одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой. Субъединицы соединены между собой с помощью слабых ковалентных связей.
Функциональные свойства белков
Понятие «функциональные свойства белка» впервые ввели Серкл и Джонсон в 1962 г. Под функциональными свойствами понимают физико-химические характеристики белков, определяющие их поведение при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства. К наиболее важным функциональным свойствам белка относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели, адгезионные и реологические свойства, способность к текстурированию.
Белки с высокими функциональными свойствами хорошо растворяются в воде, образуют прочные гели, стабильные эмульсии и пены, белки с низкими функциональными свойствами не набухают в воде, не способны образовывать вязкие, эластичные массы, не стабилизируют пены и эмульсии. Некоторые белки не попадают под указанные выше закономерности. Например, белки пшеничной клейковины, несмотря на низкую растворимость в воде (2-5%), образуют гели, а белки и отрубей растворимостью 10-20% обладают высокими жироэмульгирующими и пенообразующими свойствами.
Растворимость характеризуется коэффициентом КРА (коэффициент растворимости азота) и КДБ (коэффициент белка, перешедшего в раствор). Растворимость белков зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей. Растворимость зависит от рН среды и присутствия солей. В кислой и щелочной среде обеспечивается взаимодействие противоположнозаряженных ионов растворителя (Н+ или ОН-) с поверхностями белковых частиц. Зависимость растворимости белков от концентрации солей носит нелинейный характер: при добавлении небольших количеств солей растворимость увеличивается, так как ионы препятствуют электростатическому взаимодействию боковых групп белка между собой. Высокие концентрации солей, наоборот, вызывают выпадение белков в осадок. Различия в растворимости белков лежат в основе технологических процессов выделения изолятов и концентратов и имеют непосредственное отношение к качеству многих пищевых продуктов.
Свойства белковых суспензий. При использовании белков в качестве наполнителей, функциональных ингредиентов, аналогов мясных и рыбных изделий большое значение имеют такие свойства белковых суспензий как ограниченная степень набухания белков, водо- и жиросвязывающая способность, адгезионные свойства, образование вязко-упругоэластичных масс и гелей.
Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот.
Жиросвязывающая способность белка характеризуется адсорбцией жира за счет гидрофобных остатков. Способность белков удерживать жир и воду зависит от не только от особенностей аминокислотного состава и структуры, но и от фракционного состава, способа обработки, рН среды, температуры, присутствия углеводов и др.
Жироэмульгирующая и пенообразующая способности белков широко используются в практике для получения жировых эмульсий и пен. Все виды эмульсий с белком получают механическим диспергированием одной жидкости в другой с помощью мешалок, гомогенизаторов, обеспечивающих образование мелких частиц. Эмульгирующие свойства белков оцениваются по эмульгирующей способности, эмульгирующей емкости, стабильности эмульсии и т.д.
Различают два типа эмульсий: прямая-неполярная жидкость (масло) в полярной жидкости (воде), т.е. М-В; обратная полярная жидкость (вода) в неполярной жидкости (масле), то есть В-М. Известны эмульсии смешанного типа, которые образуются при высокой концентрации масла (жира) воде, например, сливочное масло. Эмульсии агрегативно неустойчивы, что приводит к расслоению эмульсии. Расслоение эмульсионной системы с образованием скоплением веществ в виде двух жидких слоев с четким разделом границ называется коацервацией. Для повышения агрегативной устойчивости используют эмульгаторы. Белки относятся к природным эмульгаторам и способны стабилизировать эмульсии. С термодинамической точки зрения эмульгатор, адсорбируясь на границе раздела фаз, понижает межфазное поверхностное натяжение, препятствует коалесценции частичек дисперсной фазы и удерживает их в дисперсионной среде, чем и обеспечивает агрегативную устойчивость эмульсии.
Способность белков стабилизировать эмульсии имеет большое значение в пищевой промышленности. Так, например, эмульгаторам при производстве майонеза служат белки сухого молока, яичного порошка и горчицы.
Пены – дисперсные системы с газообразной фазой и жидкой или твердой средой, получают путем механического распределения воздуха в растворе белка путем взбивания. Белки, адсорбируясь на границе вода-воздух, образуют структурированную пленку, препятствующую стеканию жидкости. Пенообразующие свойства белков характеризуются пенообразующей способностью (объем пены к массе белка) и стабильностью пены (период ее полураспада). Оба показателя зависят от рН среды, концентрации белка, солей, температуры, присутствия липидов, сахарозы, фракционного состава и строения белков. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности при производстве суфле, зефира, пастилы и др.
Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободно диспергированного состояния переходить в связнодисперсное (с образованием систем, обладающих свойствами твердых тел). Упругие свойства геля, обусловленные образованием пространственной сетки взаимодействующих молекул белка, зависят от минимальной его концентрации (гель-точки), от рН, от присутствия других белков, солей, полисахаридов. «Универсальным» гелеообразователем является желатин.
Для обеспечения стабильности технологического процесса, улучшения качества, расширения ассортимента пищевых изделий осуществляют регулирование функциональных свойств белков, которое достигается за счет изменений условий выделения, сушки, физическими, физико-химическими взаимодействиями (растворение белков перед сушкой в растворе кислот или щелочей), ферментативной и химической модификацией.
Белки производят трех основных видов: обезжиренная мука масличных культур, содержащая 50% белка; концентра белка (75% белка), изолят белка (99% белка).