Основное аморфное вещество

Основное аморфное вещество заполняет промежутки между волокнами и окружает клетки. Имеет аморфное строение, прозрачно, базофильно, с низкой электронной плотностью. На молекулярном уровне состоит из макромолекулярных гидратированных комплексов протеогликановиструктурных гликопротеинов.

Протеогликанысостоят из пептидной цепи (так называемый сердцевинный, или осевой белок), связанной с гликозаминогликанами.

Гликозамингликаны (ГАГ) – крупные (до 200 сахаров в цепи), неразветвленные, отрицательно заряженные, гидрофильные полисахаридные молекулы (хондроитинсульфат, дерматан-, кератан-, гепаран-сульфаты и гепарин). За исключением гиалуроновой кислоты (единственный ГАГ, который не содержит сульфатных групп) ковалентно связываются с белками, образуя протеогликаны. ГАГ синтезируются в грЭПС и комплексе Гольджи фибробластов и других клеток и выделяются в межклеточное пространство, где объединяются в агрегаты. Гиалуроновая кислота – очень длинная молекула - до 5000 дисахаридных субъединиц, - через связывающие белки связывает протеогликаны, формируя трёхмерную молекулярную основу матрикса.

Основные особенности ГАГ заключаются в том, что:

· ГАГ очень гидрофильны и, соединяясь с водой, могут образовывать подвижное гелеподобнное вещество, упругое как резина;

· Даже при низкой концентрации ГАГ образуются гели, занимающие большой объём. Эта способность к набуханию позволяет матриксу противостоять сжимающим силам. Например, когда вы подпрыгиваете, ГАГ коленных и голеностопных суставов амортизируют силу удара, получаемого в момент приземления.

· Коллагеновые волокна, погруженные в гелевый матрикс, обеспечивают его прочность подобно стальным стержням, укрепляющим бетон.

· Благодаря высокой плотности отрицательного заряда они прочно связывают катионы.

· ГАГ формируют буферную среду.

Функциональная роль протеогликанов:

· играют важную роль в транспорте электролитов и воды;

· связывают и накапливают факторы роста;

· взаимодействуют с молекулами коллагена и способствуют их правильной укладке;

· обеспечивают связь между поверхностью клеток и компонентами межклеточного вещества.

Структурные гликопротеины: фибронектин, ламинин, энтактин и другие - в отличие от протеогликанов в своей основе имеют разветвленную пептидную цепь, с которой связано небольшое количество простых гексоз.

Роль структурных гликопротеинов:

· организация межклеточного вещества;

· посредники во взаимодействиях между клетками и компонентами межклеточного вещества;

· образование базальных мембран.

Фибронектин обеспечивает связь клеток с внеклеточным матриксом (коллагеном и ГАГ) через трансмембранные белки плазмолеммы клеток (цепочка: коллаген/ГАГ – гепаран сульфат – фибронектин - интегрины – актиновые филаменты цитоскелета); обеспечивает прикрепление к нему фибробластов и других клеток, влияя на их функции, подвижность.

Ламинин – важнейший компонент базальной мембраны, связывает через молекулы клеточной адгезии клеточной мембраны базальную плазмолемму и IY коллаген («сшивает» клетку с базальной мембраной).

Энтактин, другой нефибриллярный гликопротеин, связывает («сшивает») ламинин с коллагеном 4-го типа.