Биологические функции белков
1) Ферментативная (все ферменты – белки)
2) Защитная: механическая защита и иммунная защита.
3) Двигательная (миозин, актин, сократительные белки)
4) Транспортная (ВЖК, жирорастворимые витамины и т.д.)
5) Рецепторная
6) Гормоны
7) Токсичные белки
8) Антибиотики, пробиотики.
Физико-химические свойства белков
· Изоэлектрическая точка – значение рН, при котором белок теряет заряд.
Например, при рН 1,5 пепсин теряется как фермент.
· Денатурация – утрата трехмерной конформации белка.
Бывает обратимая и необратимая.
· Коагуляция – процесс нарушения нормальных свойств белков и свертывания под действием различных факторов.
· Диализ – потеря белками способности проникать через полупроницаемую мембрану (используется для очистки от низкомолекулярных примесей).
Сложные белки
· Гликопротеины
· Нуклеопротеины
· Липопротеины
· Хромопротеины
· Металлопротеины
· Фосфопротеины
ТЕМА 2
ФЕРМЕНТЫ
Ферменты (Е) – биологически активные вещества, ускоряющие химические реакции в организме (в 1000 раз) за счет снижения энергии активации веществ.
Энергия активации – энергия, которую необходимо придать веществу, чтобы оно вступило в реакцию.
Все ферменты взаимодействуют с субстратами (S).
Субстраты – любые вещества, которые при взаимодействии с ферментами претерпевают химические превращения и превращаются в продукт (Р).
E + S → P + E
Количество ферментов в ходе реакции не изменяется.
Свойства ферментов
(отличие от неорганических катализаторов)
1) Превращают один субстрат
2) Все ферменты – белки, которые функционируют в третичной структуре
 |
- схематичное изображение ферментов (третичная структура)
3) В ходе реакции не расходуются
4) Термолабильны (активность зависит от температуры)
5) Активность ферментов может регулироваться.
Ингибиторы – вещества, подавляющие активность ферментов.
Активаторы – вещества, повышающие активность ферментов.
6) Специфичность действия
· Абсолютная специфичность – фермент превращает только один субстрат
· Групповая – фермент превращает похожие субстраты (пепсин действует на многие белки)
· Стереоспецифичность – превращает только один изомер
· Специфичность путей превращения – один субстрат превращают в несколько ферментов
Строение ферментов
1) Активный центр (АЦ)
2) Аллостерический центр (АлЦ)
3) Кофакторы
1 – АЦ имеют все ферменты
Активный центр – небольшой участок фермента, который образован радикалами аминокислотных остатков, которые на уровне третичной структуры формируют центр взаимодействия с субстратом (центр, комплементарный субстрату).
Комплементарность – геометрическое (пространственное) и электростатическое (по заряду) соответствие между активным центром и субстратом.
Радикалы аминокислот, которые участвуют в образовании активного центра, могут находиться на расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, но при формировании активного центра они сближаются.
Активный центр состоит из двух участков:
· Якорный – в который прикрепляется субстрат
· Каталитический – для химического превращения субстрата.
В момент взаимодействия активного центра и субстрата между ними возникают слабые нековалентные связи.
2 - АлЦ – (есть не у всех ферментов) = регуляторный центр, т.к. к нему могут присоединяться активаторы и ингибиторы и регулировать активность ферментов.
АлЦ и АЦ должны быть пространственно разделены: АЦ в одной субъединице, АлЦ - в другой.
Следовательно, аллостерические ферменты – олигомерные белки (четвертичная структура)
 |
Субъединица с АлЦ – регуляторная. Субъединица с АЦ – каталитическая.
NB!: Аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции метаболических путей.
3 – Кофакторы – вещества небелковой природы, необходимые для проявления активности ферментов (есть не у всех ферментов)
· Ионы металлов
· Коферменты
А) Ионы металлов:
· Прочно связываются с ферментом, участвуют в формировании АЦ → металлоферменты (алкогольдегидрогеназы - Zn)
· Непрочно связаны с ферментом, не участвуют в образовании АЦ. Но в присутствии металлов активность ферментов повышается → ферменты, активируемые металлами (α-амилаза слюны – Са2+).
Б) Коферменты
· Производные витаминов
· Участвуют в ферментативных реакциях
· Переносят различные группы
· В ходе ферментативных реакций претерпевают изменения, противоположные изменениям в субстрате.
| ВИТАМИНЫ | Коферментная формула | Что переносит |
| В1 = тиамин | ТПФ (тиаминпирофосфат) | СО2 |
| В2 = рибофлавин | ФАД (флавинадениндинуклеотид) | 2Н (2е- + 2Н+) в ОВР |
| ФМН (флавинмононуклеотид) | ||
| РР = никотинамид | НАД+ (никотинамидадениндинуклеотид), НАДФ | 2Н (2е- + 2Н+) в ОВР |
| В6 = пиридоксин | ПФ (пиридоксальфосфат) | NН2 |
Если в реакции субстрат будет окисляться (т.е. от него отщепляется 2Н), то кофермент будет восстанавливаться.
 |
-