Биологические функции белков
Биологическая роль белков многообразна. Функции белков связаны с их высокой специфичностью, способностью взаимодействовать с различными лигандами, рецепторами, структурами клеток.
- Пластическая (структурная) функция – белки входят в состав всех клеточных структур вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами.
- Энергетическая функция - 1г белков обеспечивает образование более 4 ккал энергии.
- Регуляторные функции:
а) ферментативная функция – более 2 тысяч белков являются биологическими катализаторами, регулируя скорость химических реакций в организме;
б) гормональная функция – некоторые гормоны, регулирующие биохимические и физиологические процессы в организме, относятся к белкам;
в) белки гистоны в составе хроматина регулируют активность генов ДНК;
г) внутриклеточный белок кальмодулин регулирует активность различных ферментов.
- Защитная (иммунная) функция – такие белки как иммуноглобулины, интерферон, лизоцим обладают способностью связывать вещества, чужеродные для организма.
- Специфические функции:
а) сократительная функция (белки мышц актин и миозин);
б) фоторецепторная функция (белок сетчатки родопсин);
в) свёртывание крови (фибриноген);
г) рецепторная функция – белки входят в состав клеточных рецепторов к биологически активным веществам.
Химический состав белков
Элементарный состав белков
Химический состав белков достаточно разнообразен. Основными химическими элементами являются углерод (51 – 55%), кислород (21 – 23%), азот (16% - наиболее постоянная величина), водород (6- 7%) и непостоянный элемент сера (0,5 – 2%).
Аминокислотный состав белков
Аминокислоты по химической природе являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода в α – положении замещён на аминогруппу.. В состав природных белков входят α – аминокислоты, которые отличаются структурой радикала у α-углеродного атома.
Номенклатура аминокислот. Аминокислоты имеют обычно тривиальные названия. В составе белков и пептидов они обозначаются тремя первыми буквами их названия. Например, валин – вал, треонин – тре и т.д.
Классификация аминокислот. Аминокислоты классифицируют по структуре их углеводородного радикала и по полярности радикала аминокислот. Структура радикала и полярность аминокислот определяют характер образуемых ими связей в молекуле белка.
По структуре радикала выделяют 7 групп аминокислот:
· аминокислоты, не имеющие радикала: глицин;
· аминокислоты с углеводородным радикалом: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, пролин;
· аминокислоты, содержащие в радикале карбоксильную группу: глютаминовая, аспарагиновая кислоты, глютамин, аспарагин;
· аминокислоты, содержащие в радикале аминогруппу: лизин, аргинин;
· аминокислоты, содержащие в радикале гидроксильную группу: серин, треонин, тирозин, гидроксипролин, гидрокcилизин;
· аминокислоты, содержащие в радикале тиогруппу: цистеин, цистин, метионин;
· аминокислоты, содержащие гетероциклический радикал: гистидин, триптофан;
По полярности радикала аминокислоты делятся на две группы:
· неполярные (гидрофобные) аминокислоты: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин, гидроксипролин, метионин;
· полярные (гидрофильные) аминокислоты:
а) электронейтральные (незаряженные) аминокислоты: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глютамин;
б) кислые (отрицательно заряженные): глютаминовая, апарагиновая;
в) основные (положительно заряженные) аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин.
Виды связей аминокислот в белках
В молекуле белка различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.
Пептидные связи
Пептидные связи (-СО-NН-) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образуются при взаимодействии α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α - аминогруппой другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Длина пептидной связи составляет 0,132 нм. Вращение атомов вокруг пептидной связи затруднено, атомы О и Н в ней находятся в транс-положении. Все атомы пептидной связи располагаются в одной плоскости. Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи (энергия разрыва составляет около 95 ккал/моль). Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз.
Дисульфидные связи
Дисульфидные связи (-S- S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Например, в молекуле гормона инсулина присутствуют оба варианта дисульфидных связей. Дисульфидные связи влияют на пространственную укладку белковой молекулы, т.е. на третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.
Водородные связи
Водородные связивозникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом (чаще кислородом). Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Большое количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α - спираль и β - складчатую структуру) а также участвует в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка.
Ионные связи
Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи нарушаются при изменении рН среды, при денатурации.
Вандерваальсовые взаимодействия
Вандерваальсовые взаимодействия – разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов.
Гидрофобные связи
Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры.