Классификация и номенклатура ферментов
По функционалу:
Оксидоредуктаза. Катализируют
| № | Название | Тип катализируемой реакции | Кофактор/кофермент | Пример |
| Оксидоредуктаза | ОВР | Cu+2, Fe+2, Zn+2, Mn+2. NAD, FAD. | Редуктаза, дегидроредуктазы… | |
| Трансферазы | Переноса реакции групп функциональных | В6 | Аминотрансферазы | |
| Гидралазы | ||||
| Изомеразы | Глюкозо-6-фосфат изомераза (?) | |||
| Лиазы | ||||
| Лигазы/синтетазы | Zn | ДНК-полимераза |
Сходство и различие неорганического и органического (биологического) катализа
| Условие | Аминокислотный анализ | ЖКТ |
| Температура | 37, 37,5 | |
| Время | 24-72 часа | 3-6 часа |
| рН | 5-6 H HCl (0.5-1 pH) | 1,5-2,5 Н HCl (2-2.6 pH) |
| Ионная сила | ||
Сходство:
1. Катализ идёт только между энергетически возможных реакций
2. Никогда не изменяется направление реакции
3. Никогда не изменяется равновесие исходных веществ и продуктов реакции
Различие:
1. Скорость ферментативной реакции выше
2. Катализ идёт в более мягких условиях
3. Активность у ферментов можно регулировать
4. Скорость реакций прямопропорциональна концентрации ферментов
5. Высокая специфичность, определяющая течение обмена веществ в строго определённом направлении.
Вероятность протекания реакции определяется разницей между Е внутр. И Е реакции
Кинетическая теория основывается на положениях:
1. Для протекания реакции, молекулы должны сталкиваться друг с другом, т.е. сближаться на то расстояние, достаточное для образования хим.связей
2. Частота столкновений должна быть продуктивной, т.е. для этого молекулы должны обладать достаточной энергией, чтобы преодолеть энергетический барьер.
Скорость реакции определяется частотой столкновений, в ходе которого молекулы перейдут в возбуждённое состояние и приобретают способность преодолеть энергетический барьер.
Энерг.барьер создаётся силами отталкивания между молекулами и прочность хим.связей внутри молекулы. Чаще всего требуется энергия извне для начала реакции. Т.е. это та дополнительная энергия (энергия активации), которую необходимо сообщить молекулам, чтобы они преодолели активационный барьер.
Скорость реакции пропорциональная концентрации молекул, находящихся в переходном состоянии.
Энергия активации – то количество энергии в килокалориях (или джоулях), необходимое для того, чтобы все молекулы одного моля вещества (при определённой температуре) достигли переходного состояния.
График. На y – энергия, на x – скорость реакции. Катализатор понижает порог энергии, необходимой для достижения переходного состояния.
Механизм действия ферментов.
(введение про структуру)
Активный центр. Если простой белок, то активный центр между доменами. Состоит из «якорного» участка (удерживает субстрат, гидрофобные аминокислоты - фенилаланин) и собственно каталитического центра.
Морфология
якорный - гидрофобный
Собственно каталитический – щель(лизоцин), канал(рибонуклеаза).
Организация активного участка.
(Участки могут быть первично удалены друг от друга, но в процессе формирования структур, оказываются рядом.)
Карбо группы аспарагина и глутамина
Гуанидинивая группировка аргинина
Индольное кольцо триптофана
Медозольное кольцо гистидина
Гидроксильные группы от тирозина и серина
Тиоэфирные группы метионина
Фенильные кольца фенилаланина
В сложных ферментах основу работы составляет их не белковый компонент – витамин, неорганика и проч…
Модели функционирования ферментов.
Самая старая. Модель Фишера. Модель ключа и замка.
Специфичность ферментов.
1. Стереохимическая специфичность (высший уровень. Превращение стерео-изомеров)
2. Субстратная специфичность.
2.1. Абсолютная субстратная специфичность (один фермент – один субстрат. Уреаза и мочевина)
2.2. Групповая субстратная специфичность
2.2.1. Абсолютная групповая субстратная специфичность (алкогольдегидрогеназа – кидается всё, что несёт –OH. А какой спирт – да пофиг ему)
2.2.2. Относительная групповая субстратная специфичность (пептид гидралазы некоторые. Пепсин везде и всюду щепит, а трипсин – Элита, режет по конкретным местам. Главное – пептидная связь, расщепим.)
2.3. Относительная субстратная специфичность (Цитохром P450 – маленький, переносит электроны. Но примет электроны от 7000 разных соединений, лишь бы принесли.)
1959 год. Модель индуцированного (вынужденного) соответствия фермента к субстрату. «Рука - перчатка»
Молекула не жёсткая, а гибкая, эластичная структура. Активный центр которого подстраивается под молекулу субстрата.
Основные этапы каталитической реакции.
(Основная формула.)
E + S ßà ES ßàEPßà E+P
1. Сближение и ориентация. Образование комплекса.
2. Напряжение и деформация. Именно то индуцированное взаимодействие, фермент меняется.
3. Общий кислотно-основной (нуклеофильный) катализ. Субстрат растягивается радикалами активного центра «на дыбы», связи слабеют.
4. Ковалентный катализ. Сопровождается образованием новых связей и формированием продукта реакции. à высвобождение продукта из фермента.