А. Вільна енергія субстрату
В. Вал на Глу
С. Глн на Вал
Д. Вал на Глн
Е. Глу на Глн
60. При отруєнні окислами азоту, парами нітротензолу та інш., частина гемоглобіну переходить в сполуку, яка містить тривалентне залізо та має назву:
А. *Метгемоглобін
В. Карбгемоглобін
С. Оксигемоглобін
Д. Міоглобін
Е. Карбоксигемоглобін
61. У хворого діагностовано хворобу Коновалова-Вільсона, при якій спостерігається виділення іонізованої міді із сечею, відкладення її в органах і тканинах. Порушення синтезу якого білка плазми крові є найбільш вірогідною причиною цього захворювання?
А. Гемоседерін
В. Трансферин
С. Гем еритрин
Д. *Церулоплазмін
Е. Гемоціанін
62. Дуже чутлива реакція, яка використовується для виявлення мінімальних кількостей крові в біологічних рідинах має назву:
А. Біуретова
В. *Бензидинова
С. Ксантопротеїнова
Д. Адамкевича
Е. Фоля
63. До хромопротеїнів належать флавопротеїни, які містять похідні ізоалокзину. Представником таких білків є:
А. *Сукцинатдегідрогеназа
В. Міоглобін
С. Лактатдегідрогеназа
Д. Казеїноген
Е. Муцин
64. Серповидно-клітинна анемія є результатом мутації в молекулі ДНК, яка кодує синтез одного з ланцюгів гемоглобіну. Це приводить до:
А. Порушення синтезу β-ланцюгів
В. Порушення синтезу α-ланцюгів
С. *Заміні Глу на Вал в β-ланцюгах
Д. Заміні Глу на Вал в α-ланцюгах
Е. -
65. Крім кисню гемоглобін з’єднується з СО2. Ця сполука має назву:
А. Метгемоглобін
В. *Карбгемоглобін
С. Оксигемоглобін
Д. Міоглобін
Е. Карбоксигемоглобін
66. До гемоглобінозів належать таласемії, причиною яких є:
А. *Порушення синтезу одного з ланцюгів гемоглобіну
В. Зміні структури одного з ланцюгів гемоглобіну
С. Порушення утворення комплексу глобіну з залізом
Д. Підвищення синтезу HbF
Е. Мутація в молекулах ДНК, які кодують синтез ланцюгів гемоглобіну
67. Залізовмісний білок, який головним чином знаходиться в селезінці, печінці, кістковому мозку та виконує роль депо заліза в організмі, має назву:
А. Трансферин
В. Гемосидерин
С. Гемоглобін
Д. Міоглобін
Е. *Феритин
68. Серповидно-клітинна анемія є результатом мутації в молекулі ДНК, яка кодує синтез одного з ланцюгів гемоглобіну. Це приводить до:
А. *Заміні Глу на Вал в β-ланцюгах
В. Порушення синтезу α-ланцюгів
С. Порушення синтезу β-ланцюгів
Д. Заміні Глу на Вал в α-ланцюгах
Е. -
69. Крім кисню гемоглобін з’єднується з СО2. Ця сполука має назву:
А. Метгемоглобін
В. Міоглобін
С. Оксигемоглобін
Д. *Карбгемоглобін
Е. Карбоксигемоглобін
70. До гемоглобінозів належать таласемії, причиною яких є:
А. Підвищення синтезу HbF
В. Зміні структури одного з ланцюгів гемоглобіну
С. Порушення утворення комплексу глобіну з залізом
Д. *Порушення синтезу одного з ланцюгів гемоглобіну
Е. Мутація в молекулах ДНК, які кодують синтез ланцюгів гемоглобіну
71. Залізовмісний білок, який головним чином знаходиться в селезінці, печінці, кістковому мозку та виконує роль депо заліза в організмі, має назву:
А. Трансферин
В. *Феритин
С. Гемоглобін
Д. Міоглобін
Е. Гемосидерин
72. Флавопротеїни містять простетичні групи – ізоалокзинові похідні, якими є:
А. ДНП, РНП
В. Хондроїтинсірчана кислота
С. Гіалуронова кислота
Д. НАД, НАДФ
Е. *ФАД, ФМН
73. Крім кисню, гемоглобін легко з’єднується з іншими газами. При отруєнні чадним газом гемоглобін міцно зв’язується з СО. Ця сполука має назву:
А. Метгемоглобін
В. Карбгемоглобін
С. Оксигемоглобін
Д. Міоглобін
Е. *Карбоксигемоглобін
74. До металопротеїнів належить залізопротеїн, який знаходиться в сироватці крові у складі β-глобулінів та є фізіологічним переносником заліза в організмі. Це:
А. Гемоседерін
В. *Трансферин
С. Гем еритрин
Д. Церулоплазмін
Е. Гемоціанін
75. Ліпопротеїни крові є транспортними формами ліпідів в крові, до них належить:
А. Трансферин
В. Церулоплазмін
С. *Хіломікрони
Д. Гемоседерин
Е. Транскортин
76. Трансферин, церулоплазмін, гонадотропін, муцин містять небілковий компонент, завдяки наявності якого їх можливо віднести до:
А. Гемопротеїнів
В. Флавопротеїнів
С. *Глікопротеїнів
Д. Ліпопротеїнів
Е. Фосфопротеїнів
77. Флавопротеїни містять простетичні групи – ізоалокзинові похідні, якими є:
А. *ФАД, ФМН
В. Хондроїтинсірчана кислота
С. Гіалуронова кислота
Д. НАД, НАДФ
Е. ДНП, РНП
78. Крім кисню, гемоглобін легко з’єднується з іншими газами. При отруєнні чадним газом гемоглобін міцно зв’язується з СО. Ця сполука має назву:
А. Метгемоглобін
В. *Карбоксигемоглобін
С. Оксигемоглобін
Д. Міоглобін
Е. Карбгемоглобін
79. До металопротеїнів належить залізопротеїн, який знаходиться в сироватці крові у складі β-глобулінів та є фізіологічним переносником заліза в організмі. Це:
А. Гемоседерін
В. Гемоціанін
С. Гем еритрин
Д. Церулоплазмін
Е. *Трансферин
80. Ліпопротеїни крові є транспортними формами ліпідів в крові, до них належить:
А. Трансферин
В. Церулоплазмін
С. Гемоседерин
Д. *Хіломікрони
Е. Транскортин
81. Трансферин, церулоплазмін, гонадотропін, муцин містять небілковий компонент, завдяки наявності якого їх можливо віднести до:
А. *Глікопротеїнів
В. Флавопротеїнів
С. Гемопротеїнів
Д. Ліпопротеїнів
Е. Фосфопротеїнів
82. Складні білки, які складаються з простого білка і забарвленого небілкового компоненту, мають назву:
А. Глютеліни
В. Глікопртеїни
С. Протаміни
Д. Ліпопротеїни
Е. *Хромопротеїни
83. В країнах Південної Америки, Африки і Південно-Східної Азії широко розповсюджена серповидно-клітинна анемія. Хімічний дефект при цій патології полягає в заміні в β-ланцюгах молекули гемоглобіну, а саме:
А. Вал на Глн
В. Вал на Глу
С. Глн на Вал
Д. *Глу на Вал
Е. Глу на Глн
84. При отруєнні окислами азоту, парами нітротензолу та інш., частина гемоглобіну переходить в сполуку, яка містить тривалентне залізо та має назву:
А. Оксигемоглобін
В. Карбгемоглобін
С. *Метгемоглобін
Д. Міоглобін
Е. Карбоксигемоглобін
85. У хворого діагностовано хворобу Коновалова-Вільсона, при якій спостерігається виділення іонізованої міді із сечею, відкладення її в органах і тканинах. Порушення синтезу якого білка плазми крові є найбільш вірогідною причиною цього захворювання?
А. Гемоседерін
В. *Церулоплазмін
С. Гем еритрин
Д. Трансферин
Е. Гемоціанін
86. Дуже чутлива реакція, яка використовується для виявлення мінімальних кількостей крові в біологічних рідинах має назву:
А. Біуретова
В. Фоля
С. Ксантопротеїнова
Д. Адамкевича
Е. *Бензидинова
87. Назвіть прості білки, які входять до складу нуклеопротеїнів?
А. Альбуміни, глобуліни.
В. Фібриноген, колаген.
С. *Протаміни, гістони.
Д. Проламіни, глютеліни.
Е. Протеноїди, цереброзиди.
88. Назвіть сполуки, які є нуклеозидом:
А. Цитидинмонофосфат.
В. Аденін.
С. Цитозин.
Д. Тимідиндифосфат.
Е. *Аденозин.
89. Назвіть сполуку, яка є нуклеотидом:
А. *Гуанозинфосфат.
В. Гуанозин.
С. Тимін.
Д. Тимідин.
Е. Гуанін.
90. Яка азотиста основа є мінорною?
А. Аденін.
В. *2-метиладенін.
С. 2-аміно-6-оксипурин.
Д. Тимін.
Е. 6-амінопурин.
91. Вкажіть зв’язок, який стабілізує первинну структуру ДНК:
А. Глікозидний
В. Дисульфідний.
С. Пептидний.
Д. *Фосфодиефірний.
Е. Водневий.
92. Який компонент нуклеопротеїнів відкриває якісна реакція з α-нафтолом:
А. *Вуглевод
В. Пурин.
С. Фосфорну кислоту.
Д. Піримідин.
Е. Гістон.
93. Назвіть основну функцію циклічних нуклеотидів:
А. Утворення структури ДНК.
В. Компоненти коферментів.
С. *Посередники гормонів.
Д. Енергетична
Е. Формування структури РНК.
94. Що є молекулярною основою денатурації молекули ДНК:
А. Руйнування глікозидних зв’язків між азотистою основою і дезоксирибозою.
В. *Руйнування водневих зв’язків між азотистими основами.
С. Руйнування фосфодиефірних зв’язків між нуклеотидами.
Д. Відщеплення залишку фосфорної кислоти.
Е. Руйнування структури азотистих основ.
95. Назвіть ділянку молекули т-РНК, яка відповідає за взаємодію т-РНК з м-РНК при утворенні в рибосомі транслюючого комплексу:
А. Акцепторна гілка.
В. Дигідроуридилова петля.
С. Псевдоуридилова петля.
Д. *Антикодонова петля.
Е. Додаткова гілка.
97. Який вуглевод входить до складу РНК:
А. Раманоза
В. β-Д-фруктофураноза
С. *β-Д-рібофураноза
Д. β-Д-дезоксирибоза
Е. β-Д-галактопіраноза.
98. Назвіть сполуки, які є нуклеозидом:
А. *Аденозин.
В. Гуанін.
С. Пурин.
Д. Тимідинфосфат.
Е. Цитозин.
99. Який компонент відрізняє склад ДНК від РНК:
А. *Тимін
В. Аденін
С. Гуанін
Д. Цитозин
Е. Пурин
100. Яка азотиста основа є мінорною?
А. Гуанін.
В. *1-метилгуанін.
С. Аденін.
Д. 6-амінопурин.
Е. 2-аміно-6-оксипурин.
101. Якими зв’язками сполучаються між собою мононуклеотиди, утворюючи лінійні полімери:
А. Іонними
В. Водневими
С. Координаційними
Д. *Фосфодиефірними
Е. Пірофосфатними
102. Який компонент нуклеопротеїнів відкриває якісна реакція з дифеніламіном:
А. Пурин
В. *Дезоксирибозу.
С. Аденін.
Д. Фосфат.
Е. Протамін.
103.Назвіть основну функцію вільних нуклеозидтрифосфатів в клітині:
А. Утворення структури ферментів.
В. Компоненти коферментів.
С. Посередники гормонів.
Д. *Енергетична
Е. Формування структури нуклеопротеїнів.
104.Який ефект спостерігається при порушенні двоспіральної конформації ДНК:
А. Гіпохромний
В. Комплементарності
С. Плавлення
Д. Збільшення в’язкості
Е. *Гіперхромний
105.Назвіть ділянку молекули т-РНК, яка акцептує амінокислоту в процесі трансляції:
А. *Акцепторна гілка.
В. Дигідроуридилова петля.
С. Псевдоуридилова петля.
Д. Антикодонова петля.
Е. Додаткова гілка.
106.Який вуглевод входить до складу ДНК:
А. β-Д-глюкопіраноза
В. *β-Д-2-дезоксирибофураноза
С. β-Д-фруктофураноза
Д. β-Д-рибофураноза
Е. Д-арабіноза
107. Назвіть сполуки, які є нуклеотидом:
А. Гуанозин.
В. *Аденозиндифосфат.
С. Аденозин.
Д. Аденін.
Е. Гуанін.
108. Який компонент відрізняє склад РНК від ДНК:
А. Аденін
В. Гуанін
С. Цитозин
Д. Піримідин
Е. *Урацил
109. Яка азотиста основа є мінорною?
А. 2,4-діоксипіримідин.
В. Тимін.
С. *Псевдоуридин.
Д. Піримідин.
Е. 2-аміно-6-оксипурин.
110. Які зв’язки підтримують вторинну структуру ДНК:
А. Координаційні
В. Фосфоефірні
С. Дисульфідні
Д. *Водневі
Е. Іонні
111. Яку якісну реакцію можна використати для встановлення наявності в нуклеопротеїнах дезоксирибози:
А. З α-нафтолом
В. Реакцію Фоля
С. *З дифеніламіном
Д. Біуретову
Е. Ксантопротеїнову.
112. Назвіть основну функцію циклічних нуклеотидів:
А. *Посередники гормонів.
В. Формування структури РНК.
С. Енергетична
Д. Утворення структури ДНК.
Е. Компоненти коферментів.
113. Які групи атомів у структурі ДНК зумовлюють її кислотні властивості:
А. Атоми вуглецю у структурі дезоксирибози
В. Атоми азоту в структурі азотистої основи
С. Атоми вуглецю у структурі рибози
Д. Атоми водню в структурі дезоксирибози
Е. *Іонізовані залишки фосфорної кислоти
114. Назвіть ділянку молекули т-РНК, яка відповідає за зв’язування т-РНК з рибосомою:
А. Акцепторна гілка.
В. Дигідроуридилова петля.
С. *Псевдоуридилова петля.
Д. Антикодонова петля.
Е. Додаткова гілка.
115.При визначення термолабільності амілази в пробірці з прокип’яченою слиною результат реакції Тромера виявився таким: спостерігали відсутність червоного забарвлення розчину. Це свідчить про наявність в розчині:
А. *Крохмалю
В. Глюкози
С. Глюкози і мальтози
Д. Мальтози
Е. –
116. Ферменти, які окиснюють субстрати шляхом приєднання кисню належать до:
А. Дегідрогеназ
В. Цитохромів
С. Рацемаз
Д. Синтетаз
Е. *Оксидаз
117.Ферменти, які каталізують реакції внутрішньо-молекулярного переносу функціональних груп, належать до:
А. Оксидоредуктаз
В. Трансфераз
С. Гідролаз
Д. Ліаз
Е. *Ізомераз
118.Складні ферменти містять білковий і небілковий компоненти. Білкова частина таких ферментів має назву:
А. Холофермент
В. *Апофермент
С. Кофермент
Д. Кофактор
Е. Простетична група
119.Органічні низькомолекулярні сполуки небілкової природи, які нековалентно зв’язані з білковою частиною ферменту і необхідні для перетворення субстрату в продукт, мають назву:
А. Холофермент
В. *Кофермент
С. Кофактор
Д. Простетична група
Е. Апофермент
120.Ферменти, які складаються з декількох субодиниць, що являють собою різні поліпептидні ланцюги, сполучені нековалентними зв’язками, мають назву:
А. Мультиферментні
В. *Олігомерні
С. Доменні
Д. Ізоферментні
Е. Коферментні
121.Коферменти входять до складу ферментів, які належать до всіх класів крім:
А. Оксидоредуктаз
В. Трансфераз
С. Лігаз
Д. *Гідролаз
Е. Ліаз
122.До коферментів, які є переносниками водню та електронів належать всі вказані, крім:
А. НАД
В. Коензим Q
С. ФАД
Д. Глутатіон
Е. *АТФ
123.Субстратом ферменту аргінази є аргінін. Для цього ферменту властива специфічність дії, яка має назву:
А. Відносна
В. Стереохімічна
С. *Абсолютна
Д. Групова
Е. –
124.При визначенні специфічності амілази і проведення реакції Тромера в одній із пробірок отримали позитивний результат – червоне забарвлення. Який вуглевод знаходився в цій пробірці до початку дії амілази?
А. Сахароза
В. *Крохмаль
С. Лактоза
Д. Муцин
Е. –
125.При визначенні специфічності амілази і проведення реакції Тромера в одній із пробірок отримали позитивний результат – червоне забарвлення. Який вуглевод знаходився в цій пробірці до початку дії амілази?
А. Сахароза
В. *Крохмаль
С. Лактоза
Д. Муцин
Е. –
126.Ферменти, які є переносниками електронів належать до:
А. Трансфераз
В. *Цитохромів
С. Дегідрогеназ
Д. Гідролаз
Е. Ізомераз
127. Ферменти, що каталізують реакції утворення нових хімічних зв’язків за рахунок енергії АТФ, це ферменти класу:
А. Трансфераз
В. Ліаз
С. Гідролаз
Д. *Лігаз
Е. Ізомераз
128.Складні ферменти містять білковий і небілковий компоненти. Небілкова частина цих ферментів має назву:
А. Холофермент
В. Кофермент
С. *Кофактор
Д. Простетична група
Е. Апофермент
129. Органічні низькомолекулярні сполуки небілкової природи, які ковалентно зв’язані з білковою частиною ферменту і необхідні для перетворення субстрату в продукт, мають назву:
А. Холофермент
В. Кофермент
С. Кофактор
Д. *Простетична група
Е. Апофермент
130.До складу ферменту сукцинатдегідрогенази входить небілковий компонент – ФАД, який неміцно зв’язаний з білковою частиною і може дисоціювати. Він має назву:
А. Холофермент
В. *Кофермент
С. Кофактор
Д. Простетична група
Е. Апофермент
131.Коферменти – похідні водорозчинних вітамінів входять до складу ферментів всіх класів, крім:
А. Лігаз
В. Оксидоредуктаз
С. Синтетаз
Д. Ліаз
Е. *Гідролаз
132.Ділянка молекули ферментного білка, що взаємодіє із субстратом під час ферментативної реакції і необхідна для перетворення субстрату в продукт, має назву:
А. Контактна ділянка
В. *Активний центр
С. Алостеричний центр
Д. Регуляторний центр
Е. Каталітична ділянка
133.Для протеолітичних ферментів властива специфічність дії, яка має назву:
А. *Відносна
В. Стереохімічна
С. Абсолютна
Д. Ізометрична
Е. Гідролітична
134.Після проведення досліду, який підтверджує термолабільность амілази слини, отриманий результат Тромера - наявність червоного забарвлення. Це свідчить про:
А. *Гідроліз крохмалю
В. Наявність сахарози
С. Наявність муцину
Д. Відсутність крохмалю
Е. Відсутність сахарози
135. Після проведення досліду, який підтверджує термолабільность амілази слини, отриманий результат Тромера - наявність червоного забарвлення. Це свідчить про:
А. *Гідроліз крохмалю
В. Наявність сахарози
С. Наявність муцину
Д. Відсутність крохмалю
Е. Відсутність сахарози
136.Ферменти, які каталізують реакції розщеплення субстратів за участю молекул води, це:
А. Оксидоредуктази
В. Трансферази
С. *Гідролази
Д. Ліази
Е. Ізомерази
137.Ферменти, що каталізують реакції розщеплення ковалентних зв’язків між атомами C, O, N, S негідролітичним шляхом, це:
А. Оксидоредуктази
В. Гідролази
С. Лігази
Д. *Ліази
Е. Трансферази
138.Складні ферменти містять білковий і небілковий компонент. Повна назва складного ферменту:
А. *Холофермент
В. Кофермент
С. Кофактор
Д. Простетична група
Е. Апофермент
139. Аргіназа – це складний фермент, який містить іон металу – Mn2+. Цей небілковий компонент аргінази має назву:
А. Холофермент
В. Кофермент
С. *Кофактор
Д. Простетична група
Е. Апофермент
140. Субстратом ферменту аргінази є аргінін. Для цього ферменту властива специфічність дії, яка має назву:
А. Відносна
В. Стереохімічна
С. *Абсолютна
Д. Групова
Е. –
141. До коферментів, які є похідними вітамінів належать всі з вказаних, крім:
А. ФМН
В. Коензим А
С. ТПФ
Д. *УДФ
Е. НАД
142. Ділянка молекули ферментного білка, що взаємодіє із активаторами або інгібіторами,, має назву:
А. Контактна ділянка
В. Активний центр
С. *Алостеричний центр
Д. “Якорна” ділянка
Е. Каталітична ділянка
143. Оксидази амінокислот містяться в печінці і нирках і каталізують окисне дезамінування L- та D- амінокислот з утворення перекису водню. Який вид специфічності характерний для цих ферментів:
А. Відносна
В. *Стереохімічна
С. Абсолютна
Д. Ізометрична
Е. Гідролітична
144. При визначення термолабільності амілази в пробірці з прокип’яченою слиною результат реакції Тромера виявився таким: спостерігали відсутність червоного забарвлення розчину. Це свідчить про наявність в розчині:
А. *Крохмалю
В. Глюкози
С. Глюкози і мальтози
Д. Мальтози
Е. –
145.На утворення проміжного комплексу між реагуючими молекулами у ферментативній реакції витрачається енергія, яка має назву:
А. Вільна енергія субстрату