Многообразие белков.Глобулярные и фибриллярные белки

1)В организме чела 50тыс. белков,отличающихся первичной струтрурой,конформацией,строением активного центра и функцями. Кроме того б различаются количеством амино-кт, из кот они построены. К глобулярным относ белки форма кот – эллипс. Они имеют компактную стр-ру и многие из них за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь хорошо р-римы в воде (глобин). Фибриллярные белки имеют вытянутую нитевидную структуру. К ним относятся каллогены, эластин, керотин, вып в орг чел стр-рную ф-ю. Прстые белки содерж в своём составе только полипептидные цепи, сост из аминок-тных остатков. Сложные белки содерж помими полипептид цепей небелковую часть, присоед к белкут слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами Ме, к-либо орг молекулами и носит наз простетической группы. По сходству вып ф-ий белки можно раздеоить на группы: - ферменты (специализир белки, ускоряющие теч хим р-ий), - регуляторные белки (относятся к белковым гормонам, участвующие в поддержании гомеостаза), - рецепторные белки (сигнальные молекулы действуют на внутриклет процессы через взаимодейств с белками- рецепторами), - транспортные б (переносят специфич лиганды от одного органа к другому), стр-рные б (предают форму тканям, создают опору, опред мех св-ва), - защит б (узнают и связывают чужеродные молекулы, нейтрализуя их), - сократительные белки (при вып своих фи-й наделяют Кл способностью сокращатся и передвигаться). Белки, имеющие гомологичные участки полипептид цепи, сходную конформацию и родственные ф-и выд в сем-ва белков. Сериновые протеазы – семейство ф-тов, кот исп уникальный активированный остаток сериа, располож в актив центре, для связ и каталитич гидролиза апептид связей в б. Иммуноглобулины – специфические белки, вырабатываемые б-лимфоцитами в ответ на попадание.

2)Аэробный распад глюкозы включает реакции аэробного гликолиза и последующее окисление пирувата в реакциях катаболизма.1)Начинается с фосфорилирования глюкозы,катализирует гексокиназа.2)изомеризация г-6-ф во ф-6-ф (фермент глюкозофосфатизомераза. 3)фосфорилирование ф-6-ф с образованием фруктозо-1,6-бисфосфата (фермент фосфофруктокиназа). 4)расщепление фруктозо-1,6-бисфосфата на глицеральдегид-3-фосфат и дигидроксиацетат (фермент фруктозо-1,6-бисфосфат-альдолаза). 5)взаимопревращение триозофосфатов (фермент триозофосфатизомераза) 6)окисление глицеральдегид-3-фосфата до 1.3-дифосфоглицерата (фермент глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназа). 7)перенос фосфатной группы с 1.3-дифосфоглицерата на АДФ (ферм фосфоглицераткиназа) 8)изомеризация 3-фосфоглицерата в 2-фосфоглицерат (ферм фосфоглицерат-фосфомутаза) 9)дегидратация 2-фосфоглицерата с обр-м фосфоенолпирувата (ферм енолаза). 10)перенос фосфатной группы с фосфоенолпирувата на АДФ (ферм пируваткиназа) с образованием пирувата. Окисление пирувата до ацетил-КоА происходит при участии ряда ферментов и коферментов, объединенных структурно в мультиферментную систему, получившую название «пируватдегидрогеназный комплекс». 1)пируват теряет свою карбоксильную группу в результате взаимодействия с тиаминпирофосфатом (ТПФ) в составе активного центра фермента пируватдегидрогеназы (E1)2)оксиэтильная группа комплекса E1–ТПФ–СНОН–СН3 окисляется с образованием ацетильной группы, которая одновременно переносится на амид липоевой кислоты (кофермент), связанной с ферментом дигидроли-поилацетилтрансферазой (Е2) 3)Этот фермент катализирует III стадию – перенос ацетильной группы на коэнзим КоА (HS-KoA) с образованием конечного продукта ацетил-КоА, который является высокоэнергетическим (макроэргическим) соединением. 4)регенерируется окисленная форма липоамида из восстановленного комплекса дигидролипоамид–Е2. При участии фермента дигидролипоилдегидрогеназы (Е3) осуществляется перенос атомов водорода от восстановленных сульфгидрильных групп дигидролипоамида на ФАД, который выполняет роль простетической группы данного фермента и прочно с ним связан. 5)восстановленный ФАДН2 дигидро-липоилдегидрогеназы передает водород на кофермент НАД с образованием НАДН + Н+. Процесс окислительного декарбоксилирования пирувата происходит в матриксе митохондрий. В нем принимают участие 3 фермента (пируватдегидрогеназа, ди-гидролипоилацетилтрансфераза, дигидролипоилдегидрогеназа) и 5 коферментов (ТПФ, амид липоевой кислоты, коэнзим А, ФАД и НАД), Энергетическая эффективность:38 АТФ

Билет 6

1)Электрофорез белков: метод основан на том что при определенном значении рН и ионной силы р-ра, белки двигатся в электрическом поле со скоростью пропорциональной их суммарному заряду. Белки имеющие «-» заряд двигаются к аноду(+), а «+» белки двигаются к катоду(-).

Электрофорез проводят на бумаге, крахмальном геле. Разрешащющая способность электрофореза в геле выше, чем на бумаге.

Содержание белка в крови-65-85г/л-общий белок(все белки). Общ.белок складывается из глобулинов, фибриногенов(2-4г/л), альбуминов.

Повыш.содержание общ.белка-больше 85.

Гиперпротеинемия: -абсолют,-относит.

Абсолют: за счет повыш. глобул.фракций.(после перенесенных инфекций, при потере жидкости, физ.нагр). наблюдается сгущение крови, повыш.потооотделение.

Разновидность гиперпротеинемии:

Паропротеинемия-появл. В крови пат.белков (140-160 г/л)-при онк.заб.

Гипопротеинемия-приголодании, заб.почек, печени –абсолют.

Относит. – при разбавлении крови – нарушение выделит.функции почек.

2) Пентозофосфатный путь является альтернативным путем окисления глюкозы. Этот процесс поставляет клеткам кофермент NADPH, использующийся как донор водорода в реакциях восстановления и гидроксилирования и обеспечивает клетки рибозой, которая участвует в синтезе нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Пентозофосфатный путь не приводит к образованию АТФ.ферменты пентозофосфатного пути локализованы в цитозоле. В пентозофосфатном пути превращения глюкозы можно выделить 2 части: окислительный и неокислительный пути образования пентоз. Окислительный путьобразования пентоз включает 2 реакции дегидрирования. Коферментом дегидрогеназ является НАДФ⁺, который восстанавливается в НАДФН. Пентозы образуются в результате реакции окислительного декарбоксилирования. Неокислительный путьобразования пентоз включает реакции переноса 2 и 3 углеродных фрагментов с одной молекулы на другую. Этот путь служит для синтеза пентоз. Неокислительный путь образования пентоз обратим=> может служить для образования гексоз и пентоз. . Пентозофосфатный путь может функционировать в печени, жировой ткани, молочной железе, коре надпочечниковэритроцитах, в органах, где активно протекают воесинтезы, например синтез липидовза один оборотцикла полностью распадается одна молекула глюкозы. Суммарное уравнение пентозофосфатногоцикла: 6глюкозо-6-фосфат + 12NADP⁺-> 12NADPH + 12Н+ 5глюкозо-6-фосфат + 6С0₂

Промежуточные продукты (фруктозо-6-фосфат, глицероальдегид-3-фосфат) могут включаться в пути аэробного и анаэробного окисления и служить источником энергии для синтеза АТФ.

Билет 7

1)Ферменты или энзимы – белковые катализаторы, ускоряющие реакции в клетке.

Около 10000. Ферменты имеют белковую структуру, одно обнаружена способность некоторых молекул РНК осуществлять аутокатализ. Такие РНК называются рибозимы. Ферменты катализируют превращение веществ, которые называются субстратами в продукты. Ферменты отличаются от небиологических катализаторов следующими свойствами: 1.Высокой эффективностью действия, скорость ферментативной реакции в 10⁹ – 10¹² раз выше. 2.Высокой специфичностью действия, способность выбирать определенноеS и катализировать специфическую реакцию. Благодаря действию ферментов реакции в клетке не беспорядочны, не перепутываются, а образуют строго определенные метаболические пути. 3.Мягкими условиями протекания ферментативной реакции. t=37, нормальное атмосферное давление, pH близкое к нейтральному. 4. Способностью к регуляции.